Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Белок наращивание

    Стратегическую модификацию постепенного наращивания пептидов или белков представляет разработанный в 1963 г. Меррифилдом пептидный синтез на полимерных носителях. Несмотря на сенсационный успех этого метода (синтез протекает в двухфазной системе и есть возможность его автоматизации), возлагаемые на него большие ожидания до сих пор полностью не исполнились. [c.98]

    Известные на сегодняшний день результаты конформационного анализа сложных олигопептидов и небольших белков получены не путем априорного расчета, т.е. при использовании только аминокислотной последовательности, а с привлечением дополнительной экспериментальной информации, ограничивающей количество рассматриваемых вариантов. Как правило, это данные рентгеноструктурного анализа и ЯМР о межатомных или межостаточных расстояниях [159-163]. Один из используемых подходов к решению конформационной задачи сложных пептидов, не выходящий за рамки рассматриваемого метода наращивания цепи, заключается в замене интуитивной селекции оптимальных форм фрагментов для последующего счета исследователем с помощью статистической процедуры Монте Карло [164-170]. Поскольку исчерпывающее исследование всех минимумов потенциальной поверхности по-прежнему остается недостижимым, подобный способ упрощения задачи вряд ли что-либо меняет по существу Предоставляя выбор случаю, он как бы снимает с исследователя ответственность за результат расчета и создает видимость его объективности. [c.242]


    Таким образом, последовательность событий может быть представлена следующим образом (рис. 129). Синтез белка, предназначенного для секреции или для трансмембранной установки, начинается на сво-свободных рибосомах. В процессе наращивания первых 30-40 аминокислотных остатков пептид еще не высовывается из рибосом. Далее, в случае секретируемых или трансмембранных белков, из рибосомы начинает показываться гидрофобная сигнальная последовательность. Когда сигнальная последовательность, торчащая из рибосомы, достигает длины 15—30 аминокислотных остатков, т. е. когда растущий пептид в целом достигает длины около [c.284]

    Известен также процесс, противоположный специфическому протеолизу, а именно наращивание белков [1411. Примером присоединения С-конца одного белка к Ы-концу другого является процесс сборки бактериальных вирусов [1421. [c.74]

    Наращивание с -конца цепи, по-видимому, используется в качестве метки. Многие только что синтезированные белки выводятся посредством секреторного аппарата клетки другие белки действуют внутри клетки в цитозоле, в мембранах или в окружаю-ш,ей их среде. Назначение полипептида может быть закодировано в его последовательности, по крайней мере это представляется вероятным для выводящихся из клетки белков. Согласно сигнальной гипотезе [149], секреторный белок синтезируется в виде пробелка , который представляет собой предшественник с короткоживу-щим фрагментом, присоединенным к Ы-концу. [c.77]

    Три основные подхода к созданию полипептидной цепи показаны на схеме (55), части (а) — (в). Первый подход, состоящий в постепенном наращивании со стороны концевой аминогруппы участок (а) на схеме , применяется редко, хотя он и имеет прямую аналогию с биосинтезом белка. Он включает удаление защиты карбоксигруппы и активирование концевой карбоксигруппы пептида. Этот подход, следовательно, делает максимальной возможность рацемизации и других возможных побочных реакций, затрагивающих активированный пептид. Противоположный процесс, т. е. ступенчатое наращивание со стороны концевой карбоксильной груп- [c.408]

    В более общем случае, когда полипептид построен путем ступенчатого наращивания различных остатков аминокислот, влияние различия структуры боковых радикалов обычно сильнее, чем тенденция к принятию упорядоченной конформации, возникающей из-за структурной регулярности скелета молекулы. В общем случае молекула принимает случайную или неупорядоченную конформацию. Это справедливо и для глобулярных белков, включая ферменты, где молекула в целом не принимает упорядоченной конформации, но тем не менее отдельные участки полипептидной цепи имеют упорядоченную конформацию там, где комплементарные боковые радикалы группируются друг с другом. [c.426]


    Биохимические функции. В репродуктивных тканях андрогены отвечают за их дифференцировку и функционирование. Образовавшийся в семенниках тестостерон и его активный метаболит ДГТ проникают в клетки-мишени методом простой или облегченной диффузии и взаимодействуют с одним и тем же белковым рецептором. Образовавшиеся гормон-рецепторные комплексы перемещаются в ядро, связываются с хроматином и стимулируют процессы синтеза белка (гл. И). В репродуктивных органах эти процессы реализуются в половой дифференцировке, основные этапы которой представляют собой хромосомы—гонады—фенотип. Кроме того, андрогены стимулируют сперматогенез, половое созревание и по принципу обратной связи контролируют секрецию гонадотропинов. Помимо влияния на функционирование репродуктивной системы, андрогены участвуют в контроле клеточного метаболизма многих других тканей и органов. Независимо от типа ткани андрогены проявляют анаболические эффекты, связанные со стимуляцией процессов транскрипции и увеличения скорости синтеза белка. Более всего андрогенных клеток-мишеней находится в скелетных мышцах, причем под действием гормонов происходит резкое увеличение мышечных белков и наращивание мышечной массы. Стимуляция белок-синтетических процессов под действием андрогенов отмечена в почках, сердечной мышце, костной ткани. Андрогены образуются не только в семенниках, но и в яичниках. Их роль в организме женщин или самок животных заключается в формировании поведенческих реакций, а также в контроле за синтезом белка в репродуктивных органах. [c.161]

    Полученная молекула (дипептид) также имеет две функциональные группы и может дальше вступать в реакцию конденсации. Процесс наращивания пептидной цепи может продолжаться неограниченно долго и приводить к полипептидам, или белкам. В состав белков входят 19 аминокислот и одна иминокислота. Основные представители природных аминокислот перечислены в таблице  [c.386]

    В настоящее время мы можем синтезировать олигонуклеотиды с выходом 98% и со скоростью наращивания 1 основание каждые 5 мин. Дальнейшие улучшения методов могут превратить быстрый синтез целых генов, а не только олигонуклеотидов, в рутинную процедуру, а это резко ускорит создание новых белков. [c.180]

    Большое развитие получил прием наращивания полипептидных цепей на различные белковые молекулы. Указанный прием — один из путей искусственного создания полноценных белков из неполноценных путем обогащения их недостающими незаменимыми аминокислотами, т. е. создания искусственной пищи. [c.5]

    Комплекс [Ф — М — РНК] перемещается с малой части на крупную и садится на п-место. Переход требует затраты энергии, доставляемой гуанозинтрифосфатом (он действует подобно АТФ). Эти процессы носили подготовительный характер. Теперь, когда место а свободно, на него помещается одна из т-РНК со своим грузом какой-либо аминокислоты — и начинается собственно синтез полипептидной цепи. Между концевой аминокислотой [ФМ-РНК] и вновь прибывшей аминокислотой образуется пептидная связь, м-РНК делает шаг вперед , и поэтому место а на рибосоме освобождается ему соответствует теперь уже другой кодон на матричной РНК, и к этому кодону прикрепляется т-РНК, достав шая соответствующую аминокислоту. Например, если на рибосоме свободен кодон ААГ, то на него садится т-РНК с триплетом (антикодоном) УУС. Этот антикодон отвечает аминокислоте — фенилаланину (см. приложение табл. 3), и она входит в состав синтезируемого белка. Снова сдвиг м-РНК, освобождается очередной кодон на м-РНК, пусть это будет, скажем, ЦЦГ к этому кодону может прикрепиться т-РНК, имеющая антикодон ГГЦ. Этот триплет отвечает аминокислоте глицину. Следовательно, в синтезируемой белковой цепи рядом с фенилаланином станет глицин. Соединение аминокислот будет происходить до тех пор, пока на м-РНК не обнаружится бессмысленный кодон (терминирующий), например УАА. Он не соответствует ни одной аминокислоте и играет роль точки, если сравнить белковую цепь с длинной фразой. Постепенное наращивание белковой цепи показано подробнее на цветной таблице П1, где намечен контур рибосомы, но не изображены а и п-места и комплекс ФМ = РНК, играющий роль инициатора синтеза. На рисунке 47 рибосома показана в виде объемного тела. Молекула м-РНК изображена в виде полосы, прикрепленной к [c.169]

    Можем ли мы в настоящее время искусственно синтезировать белки На этот вопрос надо ответить утвердительно. Во-первых, созданы искусственные системы биосинтеза белка, содержащие необходимые РНК, ферменты, -аминокислоты, ионы магния и т. д. Эти системы позволяют вне живого организма получать белки. Во-вторых, мы близко подошли к синтезу простых белков — полипептидов — чисто химическим путем. Синтез ведут на твердой полимерной основе, к которой прикреплена первая аминокислота, и наращивание пептидной цепи ведется без выделения промежуточных пептидов. Таким путем, например получают белок инсулин, применяемый для лечения диабета. [c.181]


    Повышение биосинтеза белка в тканях, ускорение процессов восстановления после нагрузок, содействие наращиванию мышечной массы [c.149]

    Задача 20.3. Какая масса дрожл<евых клеток необходима для наращивания 56 тыс. т БВК, если 10 кг дрожжевых клеток расходуется для получения 1 т белка в ферментаторе объемом 100 м Определить посевную [c.284]

    Химическая промышлешюсть должна к 1985 г. довести уровень производства синтетических смол и пластмасс до 6—6,25 млн. т, химических волокон и нитей до 1,6 млн. т. Будет увеличено производство синтетических каучуков, заменяющих натуральный, расширен выпуск высококачественных шин. Ставится задача развивать производство высококачественных полимеров с заданными техническими характеристиками, включая армированные и наполненные пластмассы. Обращено также внимание на наращивание выпуска малотоннажной химической продукции — облагораживающих добавок для полимерных материалов, текстильно-вспомога-тельных веществ, консервантов, красителей, лакокрасочных и упаковочных материалов. Получит дальнейшее развитие производство моющих средств, технических заменителей жиров и растительных масел, изделий бытовой химии, фотоматериалов. В микробиологической промышленности предстоит значительно увеличить производство товарного микробиологического белка и лизина, антибиотиков для кормовых и ветеринарных целей, кормовых витаминов, ферментных препаратов и др. Все это будет весомым вкладом в выполнение Продовольственной программы. В медицинской про-мьииленности будет расширено производство новых эффективных лекарственных препаратов, в том числе полусинтетических антибиотиков. Все большую роль в легкой г]ромышленности, в строительстве будут играть синтетические материалы. [c.364]

    В планах на XI пятилетку обращено также внимание на наращивание выпуска малотоннажной химической продукции — облагораживающих добавок для полимерных материалов, текстильновспомогательных веществ, консервантов, красителей, лакокрасочных и упаковочных материалов. Получит дальнейшее развитие производство моющих средств, технических заменителей жиров н растительных масел, изделий бытовой химии, фотоматериалов. В микробиологической промышленности предстоит значительно увеличить производство товарного микробиологического белка и а.минокислоты лизина, антибиотиков для кормовых и ветеринарных целей, кормовых витаминов, ферментных препаратов. Так химия помогает решению одной пз важнейших задач в области сельского хозяйства — развитию животноводства. [c.354]

    Каким образом клеткам удается достичь столь высокой степени точности в выборе нуж ного основания в процессах репликации и транскрипции, а также при спаривании кодона с антикодоном в процессе синтеза белка В ранних работах исследователи часто высказывали мнение, что специфичность спаривания оснований определяется исключительно образованием двух (или соответственно трех) водородных связей и стабилизацией за счет взаимодействия соседних участков спирали. Оказалось, однако, что свободная энергия образования пар оснований мала (гл. 2, разд. Г, 6), а дополнительная свободная энергия, обусловленная связыванием основания с концом уже существующей цепи, не в состоянии обеспечить специфичность спаривания. Исходя из современных энзимологических данных, можно предположить, что важную роль в обеспечении правильности спаривания играет сам фермент. РНК- и ДНК-полимеразы — достаточно крупные молекулы. Следовательно, связывающее место фермента может полностью окружить двойную спираль. Если это так, то нетрудно представить себе, что лроцесс выбора основания может протекать так, как это показано на рис. 15-5. На приведенном рисунке изображено гуаниновое основание матричной цепи молекулы ДНК, расположенное в месте наращивания комплементарной цепи (ДНК или РНК) с З -конца. Для образования правильной пары оснований соответствующий нуклеозидтрифосфат должен быть пристроен до того, как произойдет реакция замещения, в результате которой нуклеотид присоединится к растущей цепи. Предположим, что у фермента есть связывающие места для дезоксирибозного компонента матричного нуклеотида и для сахарного компонента включающегося нуклеозидтрифосфата, причем эти места расположены на строго оцределенном расстоянии друг от друга. Как показано на рис. 15-5, в каждом связывающем [c.212]

    Ступенчатое наращивание пептида с применением второй фазы впервые проведено Меррифилдом на примере твердофазного пептидного синтеза (разд. 2.2.7.1). При реакциях в гетерогенной фазе вероятность встречи реагирующих партнеров гораздо ниже, чем в гомогенном растворе. Для получения высокой степени превращения требуется значительный избыток ацилирующего средства. Преимуществом этой стратегии является простота технических операций и связанная с этим возможность автоматизации. Трудные операции очистки промежуточных веществ традиционного синтеза заменяются простыми процессами фильтрования и промывания. Однако на этом пути однородный продукт синтеза получается только в том случае, если каждая реакция в гетерогенной фазе протекает практически количественно. Несмотря на большие избытки карбоксикомпонента, использование которых чревато опасностью N-ацилирования пептидной связи, полное превращение на каждой стадии в настоящее время недостижимо. На практике средний выход на одну стадию 95—99%, что недостаточно для синтеза длинных пептидов или белков. Средние выходы на одну стадию и полные выходы (в зависимости от длины цепи) приведены в табл. 2-10. Как показывает практика, короткоцепочечные пептиды или их аналоги длиной до -15 аминокислотных остатков могут быть получены твердофазным методом. Трудности при синтезе небольших белков наглядно демонстрируются данными табл. 2-10. Еще хуже сказывается накопление не- [c.214]

    По мнению Васкеса, Немети и Шераги, "... метод приводит к хорошим результатам в расчетах коротких олигопептидов и в очень редких, особых случаях - более сложных в отсутствие дополнительной информации его применение быстро становится неконтролируемым для пептидов из 10 и более аминокислот". Далее они высказывают точку зрения принятую, но в то же время подтверждающую высказанную выше мысль об отсутствии четкого представления о структурной организации молекул пептидов и белков. Авторы пишут "Так как в самой процедуре наращивания цепи дальние взаимодействия не могут быть учтены на ранней стадии, то, следовательно, данная процедура не будет работать, когда эти взаимодействия превалируют над ближними взаимодействиями" [136. С. 2193] Тем самым допускается, что нативные конформации белков могут находиться в напряженном состоянии. Если это так, метод последовательного наращивания полипептидной цепи, как и любой другой, связанный с минимизацией энергии, в принципе бесперспективен для предсказания пространственного строения белков. [c.242]

    Важнейшим свойством пептидов является возможность дальнейшего наращивания длины полимера вплоть до белков, что связано с налившем так называемых койцевых групп -NH2 и -СООН, а также способность пептидной связи к гидролизу. Гидролиз можно провести ферментативно или химическим путем. В 6М НС1 гидролиз завершается за одни сутки  [c.669]

    НОЙ стенки переходящая в утолщенную изогнутую структуру — крюк. Нить с помощью крюка прикреплена к базальному телу, вмонтированному в ЦПМ и клеточную стенку. У большинства прокариот нить состоит только из одного типа белка — флагеллина. Белковые субъединицы уложены в виде спирали, внутри которой проходит полый канал. Наращивание жгутика происходит с дистального конца, куда субъединицы поступают по внутреннему каналу. У некоторых видов жгутик снаружи дополнительно покрыт чехлом особого химического строения или же являющимся продолжением клеточной стенки и, вероятно, построенным из того же материала. [c.40]

    Ферменты, катализирующие матричный синтез нуклеиновых кислот, называются ДНК- или РНК-полимеразами. В некоторых случаях цепь мРНК может служить матрицей не только для синтеза белка, но и для синтеза ДНК. Этот процесс катализируется ферментом обратной транскриптазой. Каждый из трех синтезов биополимеров включает в себя три этапа инициацию — начало образования полимера из двух мономеров, элонгацию — наращивание полимерной цепи и терминацию — прекращение матричного синтеза. Механизмы синтеза ДНК одинаковы для прокариот и для эукариот. В их основе заложены принципы комплементарности азотистьгх оснований (А=Т и Г=Ц), обеспечивающие строгое соответствие нуклеотидной последовательности родительской и дочерней цепей ДНК. [c.450]

    После образования нескольких пар оснований происходит отделение ст-субъединицы от транскрипционного комплекса, а кор-фермент продолжает процесс наращивания цепи РНК на матрице, которой является одна цепь ДНК. Открытый комплекс включает в себя всего 15—20 пар нуклеотидов, так как по мере движения фермента в направлении 5 3 водородные связи между нуклеотидами матрицы вновь восстанавливаются. У прокариот частично синтезированная мРНК уже взаимодействует с рибосомами и вовлекается в процесс синтеза белка. В клетках эукариот синтез РНК и белка разобщен, кроме того, новосинтезированные транскрипты подвергаются посттранскрипцион-ным модификациям. [c.459]

    Технология получения кормового или пищевого белка одноклеточных и многоклеточных микроорганизмов сравнительно несложная и заключается в наращивании по возможности наибольшего количества биомассы клеток, в ее денуклеинизации, сепарировании и приготовлении целевого продукта. Культивирование того или иного микроорганизма проводят в оптимальных условиях (до получения десятков-сотен граммов дрожжей в 1 л) в периодическом или непрерывном режиме, в стерильных или нестерильных условиях. [c.203]

    ТРАНС-ИЗОМЕРЫ, см. Геометрическая изомерия. ТРАНСКРИПЦИЯ, перенос генетич. информации, с помощью к-рого нуклеотидная последовательность ДНК определяет порядок расположения нуклеотидов в РНК. Осуществляется путем матричного синтеза РНК, последовательность рибонуклеотидов в к-рой комплементарна (см. Нуклеиновые кислоты) последовательности дезоксирибо-нуклеотидов в одной из двух цепей ДНК и гомологична (подобна) их последовательности во второй цепи ДНК. Синтезируется РНК с помощью фермента РНК-полимера-зы из рибонуклеозид-5 -трифосфатов последоват. наращиванием цепи РНК в направлении от 5 - к З -концу. Известна также обратная Т. (синтез ДНК на матрице РНК) — один из этапов репликации РНК-содержащих вирусов. Осуществляется фермеетом РНК-зависимой ДНК-полимеразой (обратная транскриптаза). За открытие обратной Т. Д. Балтимор и X. Темин в 1975 удостоены Нобелевской премии. ТРАНСЛЯЦИЯ, процесс, с помощью к-рого нуклеотидная последовательность матричной РНК (мРНК) определяет расположение аминокислот в синтезируемом белке. Заключит. стадия реализации генетич. кода — перевод 4-буквен- [c.587]

    В области синтеза белковых веществ за последние годы также достигнуты большие успехи. Помимо методов получения высокомолекулярных синтетических полипептидов, построенных из большого числа молекул одинаковых а-аминокислот, разработаны методы синтеза смешанных полипептидов с заранее заданиьш порядком чередования различных а-аминокислот путем постепенного их наращивания. Синтезированы полностью антибиотик грамицидин, выделенный ранее из Ba illus brevis, и инсулин. Это является большим успехом на пути к синтезу белка. [c.460]

    Означает ли это, что предсказание структуры таких белков — безнадежная задача Надо думать, что нет, поскольку критерии, найденные на основании исследования взаимодействий соседних пептидных единиц, не только облегчают эту задачу, но могут сделать ее даже более простой, чем нахождение глобального экстремума. Мысль о том, что пространственная структура формируется по мере выхода белка с рибосомы, неоднократно высказывалась 1137, 138], а Филлипс [113] умозрительно проследил образование пространственной структуры лизоцима, продвигаясь от М-конца к С-концу цепи. Де Коэн [139] даже попытался применить этот принцип к построению полипептидной цепи и, проведя расчеты с потенциалами Ликвори, нашел, что цепь, состоящая из шести остатков, приобретает вполне устойчивую конформацию, такую, что дальнейшее наращивание пептидных звеньев уже не возмущает ее. Таким образом, любой белок в принципе можно было бы сложить из замороженных гексапептидов и тем самым найти его пространственную структуру. [c.394]

    Обновление белка в растениях происходит в результате непрерывных процессов обмена веществ и одновременных процессов распада и синтеза белковых веществ. В процессе обновления белка суммарное его количество в растении в известных границах может оставаться более или менее постоянным. Если, например, исключить из питательной среды азот, то абсолютное содержание белка в растении, несмотря на постоянное его (белка) самообновление в течение известного времени, будет близким к одной и той же величине. При снабжении растений азотом одновременно с обновлением ранее синтезированных белков про]1сходит и новый синтез белка, в результате которого общее содержание белка в растении возрастает. Новый синтез белка, который мы здесь рассматриваем как интегральное наращивание количества белка в растении, требует для осуществления известного времени. [c.169]

    Обновление азотистого состава белка и хлорофилла может быть обусловлено двумя одновременно протекающими в растении процессами — новым синтезом белка и хлорофилла, в результате которого происходит наращивание массы этих веществ, и процессом самообновления белка и пиррольного ядра хлорофилла. В последнем случае происходит полный или частичный распад этих веществ с последующим ресинтезом их за счет аминокислот из обменного фонда растений. Из данных химического анализа растений следует, что в первые 72 часа после внесения меченой азотной подкормки содержание хлорофилла в растениях практически почти не изменялось, поэтому происщедшее в эти сроки обновление азотистого состава пиррольного ядра хлорофилла можно полностью отнести за счет непрерывного процесса его самообновления. [c.190]

    Ферментеры, или биореакторы, представляют собой камеры, в которых в жидкой или на твердой среде выращивают микроорганизмы. Процесс, происходящий в ферментере, называется ферментацией. Термин ферментация первоначально применялся только к анаэробным процессам, однако сейчас он используется более щироко и включает все процессы, как аэробные, так и анаэробные. На рис. 12.16 изображен типичный ферментер. Это довольно сложное техническое сооружение, поэтому необходимо потратить некоторое время для изучения его устройства. Не забывайте также о проблемах, возникающих при расщирении масштабов производства, которые бьши перечислены в предыдущем разделе. Содержимое ферментеров во время работы, как правило, тем или иным способом перемещивается. Например, при производстве белка одноклеточных прутина компанией I I перемещивание достигается с помощью воздуха, подаваемого с высокой скоростью со дна сосуда. Продуктом являются либо сами клетки (биомасса), либо какой-то полезный клеточный метаболит. Все операции должны проводиться в стерильных условиях, чтобы избежать загрязнения культуры. Кроме того, необходимо обеспечить возможность поддержания в стерильном состоянии всех вводных и выводных отверстий ферментера. Ферментер и среду стерилизуют перед использованием вместе или раздельно. Исходные культуры организма, который должен использоваться в процессе ферментации, хранят в неактивной форме (например, в замороженном состоянии). Пробу активируют, наращивают в достаточном объеме с использованием асептических методов (наращивание) и затем добавляют в ферментер (инокуляция). В ферментере организм растет и размножается, используя питательную среду. [c.66]

    В мужских половых железах синтезируются стероидные гормоны — андрогены, основным представителем которых является тестостерон. Он начинает вырабатываться в клетках Лейдинга в период полового созревания (в 12—14 лет) под действием лютеинизирующего гормона гипофиза. Тестостерон проявляет андрогенное и анаболическое действие. Андрогенное действие тестостерона связано с формированием вторичных половых признаков (тембр голоса, мужская конституция тела и т. п.) и регуляцией репродуктивной функции. Андрогены также ускоряют закрытие зон роста костей. Анаболическое действие тестостерона связано с влиянием его на обмен белка. Этот гормон и другие андрогены усиливают синтез белка в печени, почках и, особенно, в скелетных мышцах. Поэтому андрогены и их синтетические аналоги используются в клинике и спорте для ускорения восстановления организма после болезни или напряженной мышечной деятельности, а также для наращивания мышечной массы. Индукция синтеза белка, в том числе ферментов, приводит к усилению процессов энергообразования. Тем не менее применение гормональных анаболиков в практике спорта для повышения физических возможностей спортсмена запрещено Международным олимпийским комитетом. Стероидные анаболики отнесены к группе допинговых средств, поскольку отрицательно влияют на здоровье спортсменов. [c.147]

    Андрогены проявляют высокую активность по отношению к различным тканям организма. Они действуют на хроматин ядра клеток-мишеней и увеличивают скорость синтеза белков, нуклеиновых кислот, структурных липидов и полисахаридов, вызывая анаболический эффект (возникновение положительного азотистого баланса в организме). Причем анаболический эффект у андрогенов выражен заметно сильнее, чем у эстрогенов. Вследствие анаболического эффекта усиливаются процессы наращивания мышечной массы и минерализации костной ткани (на фоне инициируемого андрогенами развития вторичных половых признаков по мужскому типу). Анаболический эффект андрогенов используется для создания и применения синтетических аналогов андрогенов — анаболических стероидов. Наиболее интересными из них являются соединения, обладающие значительным анаболическим действием на фоне ослабленного эндогенного эффекта. В настоящее время вьыснено, что в химическом плане такие вещества являются норстероидами, у которых отсутствует метильная группа при 19-м атоме углерода стеранового кольца. Соотношение анаболической и андрогенной активности у них в 5 —12 раз выше, чем у тестостерона. Однако нельзя забывать, что применение анаболических стероидов может быть опасным для здоровья, так как способно вызвать стойкие продолжительные нарушения в тонком механизме гормональной регуляции. [c.305]


Смотреть страницы где упоминается термин Белок наращивание: [c.284]    [c.291]    [c.587]    [c.453]    [c.409]    [c.96]    [c.100]    [c.474]    [c.352]    [c.41]    [c.92]    [c.283]    [c.211]    [c.282]    [c.69]   
Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.7 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.7 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте