Белки — что они делают

По составу белки делятся на протеины и протеиды. Протеины — это простые белки, состоящие только из остатков аминокислот, а протеиды — более сложные белковые образования, в состав которых кроме белковых веществ входят еще и остатки небелковых соединений. [c.226]

По форме молекул все белки делят на две большие группы волокнистые, или фибриллярные, и глобу-л я р н ы е. [c.360]

По форме молекул все белки делят на две большие группы волокнистые (или фибриллярные) и глобулярные. Первые представляют собой нерастворимые в воде длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых не имеют глобулярной формы, а вытянуты вдоль одной оси. Большинство фибриллярных белков выполняет структурные или защитные функции. [c.425]

По форме молекул белки делят на две большие группы — фибриллярные и глобулярные. Полипептидные цепи фибриллярных белков соединяются друг с другом посредством водородной связи, что приводит к образованию сложных спиралевидных структур, называемых вторичной структурой белка. [c.432]

Белки делятся на две основные группы, а именно простые белки, содержащие только аминокислотные остатки, и составные белки, которые содержат также другие компоненты. Так, липо-протеиды содержат еще липиды, гликопротеиды — сахариды, фосфопротеиды — фосфорную кислоту, нуклеопротеиды — нуклеиновые кислоты, металлопротеиды — ионы металлов. Белки, молекулы которых содержат небелковую окрашивающую составляющую (гем, хлорофилл, флавины), относят к хромопротеидам. [c.194]

В зависимости от пространственной структуры все белки делятся на два больших класса фибриллярные и глобулярные. [c.374]

По химическому составу белки делятся на две группы а) простые белки — протеины, которые при гидролизе распадаются только на аминокислоты б) сложные белки или протеиды, образующие при гидролизе аминокислоты и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.) это соединения белковых веществ с небелковыми. [c.353]

По химическому составу белки делятся на две группы [c.421]

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКОВ. Белки делятся на две большие группы — фибриллярные и глобулярные. Для удобства классификации белки, у которых отношение длины к ширине больше 10, называют фибриллярными, а белки для которых это отношение меньше 10,— глобулярными. Фиброин шелка и р-форма (развернутая форма) кератина, а также синтетические полипептиды принадлежат к группе фибриллярных белков,, у которых почти [c.409]

Сложная молекулярная структура белков делает их очень интересным объектом для изучения процессов связывания с сорбатом. Метод аффинной хроматографии был развит на основе представлений о способности пар белок—лиганд образовывать весьма прочные комплексы. Подобные пары можно обнаружить во многих природных системах, это, например, такие пары, как фермент— субстрат, фермент—кофактор, гормон—рецептор и т. д., но, как [c.131]

Для определения продуктов гнилостного распада белка делают следующие анализы. [c.112]

По пространственной структуре белки делятся на два больших класса — глобулярные и фибриллярные. Такое деление сложилось исторически и продолжает использоваться в настоящее время. [c.376]

По форме молекулы белки делятся на два класса глобулярные и фибриллярные белки. [c.47]

Белки — макромолекулярные природные вещества (биополимеры), структурную основу которых составляют полипептидные цепи, построенные из а-аминокислотных остатков. По составу белки делят на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки), вторичная структура Б. — форма укладки полипептидных цепей, которая может быть вытянутой в нити, свернутой в клубок или скрученной в спираль [c.45]

Молекула любого белка обладает в нативном состоянии характерной для нее пространственной структурой— конформацией. Белки делят в зависимости от конформации на фибриллярные и глобулярные. Фибриллярные белки нерастворимы в воде и разбавленных солевых растворах. Молекулы их имеют очень вытянутую форму. Растворы фибриллярных белков обладают большой вязкостью. Примером может служить коллаген — белок соединительной ткани. Глобулярные белки растворимы в разбавленных солевых растворах, их молекулы имеют форму шара или эллипса. [c.36]

Геометрическая конфигурация пептидной группы, основного структурного элемента белков, хорощо изучена (см. табл. 104). Расстояние N — Н.. . 0 в настоящее время определено с высокой] точностью (2,94 А), тогда как углы, в вершинах которых находятся атомы N и О, известны гораздо хуже. Поэтому вопрос о линейности Н-связи до сих пор остается открытым. Значения длины связей и углов, найденные для пептидной группы, использованы при построении спиральных структур, которые согласуются с большинством известных свойств основной цепи кристаллических белков и ДНК и в которых отчетливо видна важная роль Н-связи. Относительно боковых цепей в этих молекулах, а также в глобулярных белках делались лишь умозрительные заключения, но и в них Н-связи отводится важная роль. [c.277]

Белки делятся на простые, которые при гидролизе образуют только а-аминокислоты, и сопряженные, которые дают и а-аминокислоты, и одно или более соединений иной природы. Последние вещества, связанные с белком, известны как простетические группы и включают столь разнообразные по структуре классы веществ, как нуклеиновые кислоты и гемы. Настоящая [c.535]

По своей форме белки делятся на глобулярные и фибриллярные. К глобулярным белкам относятся такие белки, молекулы которых имеют округлую эллипсоидную форму. К глобулярным белкам принадлежат альбумины, глобулины, гемоглобин крови и ряд других белков. [c.218]

К 10 каплям раствора белка добавляют столько же капель насыщенного раствора сульфата аммония. Таким образом, в пробирке получается полунасыщенный раствор сульфата аммония. В этих условиях глобулиновые фракции белка делаются нерастворимыми и выпадают в осадок — в жидкости появляются отдельные хлопья. Затем в ту же [c.63]

В случае белков дело обстоит сложнее, так как глобула характеризуется наличием не только вторичной, но и третичной структуры, и возможны разнообразные конформационные переходы, в частности переходы с разрушением третичной структуры и увеличением или уменьшением степени спиральности, с разрушением вторичной и третичной структур и переходом в клубкообразное состояние, с частичным нарушением структуры и некоторым разрыхлением молекулы и т. д. [c.20]

Способность липидов самопроизвольно образовывать мономолекулярные (и бимолекулярные в ряде случаев) пленки и взаимодействовать с белком делает их универсальным материалом для сборки мембран из полипеп-тидных цепочек. Считается, что при взаимодействии липидов с белковыми молекулами последние приобретают конформацию, необходимую для проявления высокой активности мембран в осуществлении различных функций (в первую очередь, ферментативной). [c.75]

Белки делятся по строению на глобулярные и фибриллярные, [c.216]

Формальдегид в громадных количествах используется для получения фенолформальдегидных смол, в синтезе изопрена (диоксановыи метод), для синтеза многих лекарстве1шых веществ и красителей, для дубления кожи, как дезинфицирующее, антисептическое и дезодорирующее средство. Дело в том, что формальдегид легко соединяется с белками, делая при этом их более грубыми и умерщвляя. Но одновременно он убивает и другие микроорганизмы. Это и используют, применяя 40 %-ный раствор формальдегида в воде (формалин) как антисептик и для консервирования тканей, а первая искусственная пластмасса на основе формальдегида и фенола, полученная в 1905 году бельгийцем Бакеландом (бакелит), в разных модификащгях широко используется и сегодня. [c.93]

Согласно новым представлениям белки делятся на две морфологически различные группы — глобулярные и фибриллярные белки. К первым относятся кристаллические, в большей или меньшей степени растворимые в воде или солевых растворах вещества, молекулы которых по форме напоминают uiap, эллипсоид вращения, цилиндр или диск. Примерами таких белков могут служить гемоглобин и миогло-бин. Выводы о форме их молекул сделаны на основании вискозиметри-ческих, рентгенографических, осмометрическнх измерений и электронной микроскопии. [c.396]

По химическому составу белки делят на две основные группы. К первой группе, называемой протеинами, отнорятся те белки, при гидролизе которых образуются только аминокислоты. [c.425]

Определение соотношения отдельных фракций белка. При pH 8,6 белки сыворотки крови заряжены отрицательно и перемещаются в электрическом поле к аноду. Быстрее всего к аноду движется фракция, альбуминов, затем идут ар, аг,-, р- и у-глобулины (рис. 9, Л). Участки бумажных лент, на которых проявились пятна белков, делят поперечными линиями простым карандашом на полоски шириной в 3—5 мм и разрезают по этим линиям. Каждую полоску измельчают и помещают в отдельную пронумерованную пробирку, заливают 3 мл 0,01 М раствора NaOH, оставляют на час для извлечения краски из бумаги, а затем находят для каждого раствора значение оптической плотности на ФЭКе при 612 нм. Параллельно обрабатывают контрольную пробу. Для нее вырезают полоску из неокрашенных участков электрофореграммы. [c.91]

В состав макромолекул сложных белков, кроме аминокислот, входят также соединения небелкового характера (называемые простетическими группами). В зависимости от химической природы простетических групп сложные белки делят на нуклеопротеиды, хромопротеи -ды, гликопротеиды, фосфопротеиды, липопротеиды, ме-таллоиротеиды и т. д. [c.43]

Наличие в полипептидах необычных типов связей свидетельствует о существовании биологического механизма их образования, а также о том, что они могут присутствовать белках. Трудности исследования белков делают маловероятным обнаружение одиночного аминокислотного остатка, например е-аминогруппы лизина, участвующего в образовании необычного типа связи. Однако для низкомолекулярных полипептидов, например бэцитрацина А и полимиксина В, имеются данные, свидетельствующие о наличии связей необычного типа. Так, в бацитрацине А е-аминогруппа лизина и р-карбоксильная группа аспарагиновой кислоты участвуют в образовании пептидной связи, приводящей к появлению [c.169]

Однако в завершенных белках такой олигосахаридной структуры, как правило, не встречается. Оказывается, эта структура представляет лишь промежуточную в общем процессе N-гликозилирования белка. Дело в том, что вслед за описанным ко-трансляционным этапом следует посттрансляционный этап, который осуществляется в основном по поступлении синтезированного белка в аппарат Гольджи. Посттрансляционный этап приводит к удалению глюкозы и последовательному частичному отщеплению остатков маннозы, а затем часто к добавлению остатков N-ацетилглюкозамина, галактозы и сиаловой кислоты, а иногда также фукозы и ксилозы в конце концов получается разветвленный гетероолигосахаридный остаток, присоединенный к амидной группе аспарагина соответствующего готового белка. [c.288]

О-белки делятся на несколько типов, причем один из них выполняет стимулирующую, а остальные-ингибирующую функции. Взаимодействие соответствующего О-белка с ферментом-усилителем сигнала приводит к изменению свойств фермента и соответственно к изменению его активности. В случае циклического АМФ (рис. 9.11) возможна как активация аденилатциклазы, так и ее ингибирование (в зависимости от типа О-белков, участвующих в трансформации сигнала). Итогом будет изменение скорости синтеза цитоплазматического цАМФ-активатора протеинкиназ, регулирующих функцию клеточных белков в результате их фосфорилирования. В неактивном состоянии протеинкиназа представляет собой димер из [c.317]

Классификация по форме молекул была уже рассмотрена, остановимся несколько подробнее на классификации по степени сложности. По этому принципу белки делят на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой (апобелок) и небелковой частей (простетическая группа). [c.15]

Для определения содержания белка в растворах широко используются фотометрические методы анализа [1, 2]. В ряде случаев возможно определение белка по собственному поглощению при длинах волн 220 и 280 нм [1]. Более селективным является фотометриро вание окрашенных комплексов белка, полученных по различным реакциям ксантопротеиновой, биуретовой и реакции Лоури [2, 3]. Среди них наиболее специфичной и чувствительной является реакция Лоури, в которой белок вступает во взаимодействие с реактивом Фолина [4] в сочетании с биуретовой реакцией. Именно сочетание этих двух фотометрических реа1кций (реакция на пептидные связи и на обязательные ароматические аминокислоты белка) делает метод высокочувствительным и избирательным, т. е. позволяет его использовать для определения белка в сложных смесях. По данным [5], метод Лоури чувствительнее метода, основанного на биуретовой реакции, в 100 раз, а в сравнении с методом определения по собственному поглощению — в 10—20 раз. [c.37]

Сложными белками называются белки, которые, кроме белковой части, содержат небелковый компонент, называемый простетической группой В зависимости от химической природы простетической группы сложные белки делятся на нуклеопротеиды, хромопротеиды, фосфопротеиды, гликопротеиды, мукопротеиды, липопротеиды и металлопротеиды. [c.44]

Рассмотрим теперь структуру 20 аминокислот, встречающихся в белках. Дело облегчается тем, что -все аминокислоты можно сгруппировать на основе признаков, свойственных их К-групнам, в частности их полярности (табл. 5-3), т.е. способности К-групп к взаимодействию с водой при биологических значениях pH (вблизи pH 7,0). По степени полярности все Я-группы аминокислот можно расположить в виде непрерывного ряда, начиная от полностью непо- [c.115]

П р,о Ш-е и д ы. Сложные белки делятся на группы в зависимости от состава их небелковой части, которая называется просте-тической группой. [c.267]

В разные периоды по этому поводу существовали различные точки зрения. Так, еще в 1946 г. Шпигель-ман и Камен на основании изучения новообразования у дрожжей определенных ферментов (а ферменты — это белки) высказали гипотезу о том, что РНК следует рассматривать как специфический источник энергии для синтеза белка. Дело в том, что синтез белка требует притока энергии для образования пептидных связей между отдельными аминокислотами. Таким образом, предполагалось, что РНК принадлежит чисто энергетическая роль в этом процессе. [c.76]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология