Протонный обмен и ядерный магнитный резонанс

Данные спектров ядерного магнитного резонанса ряда обычно встречающихся модельных меркаптанов приведены ниже ПМР-спектр типичного меркаптана показан на рис. 6.48. Протон группы 5Н меркаптанов в отличие от протонов, связанных с гетероатомами аминов или спиртов, не способен к быстрому обмену, поэтому его сигнал обычно наблюдается в виде резкого, хорошо определяемого мультиплета в относительно узкой области. Константа спин-спинового взаимодействия 5Н-протона с протонами у а-атома углерода равна приблизительно 8 Гц. [c.387]

Методом ядерного магнитного резонанса Огг [130] измерил скорость ионизации связи N—Н в молекуле аммиака. Оказалось, что в жидкой фазе реакция NH3 NH3 i NH4 - -ННг" происходит очень медленно (константа скорости не указана). Можно думать, что с небольшой скоростью осуществляется и обмен между изотопными формами аммиака, подобно тому, как это установлено для воды (стр. 98). Наоборот, переход протона от молекулы аммиака к иону амида в аммиачном [c.93]

V. ПРОТОННЫЙ ОБМЕН И ЯДЕРНЫЙ МАГНИТНЫЙ РЕЗОНАНС [c.139]

Линии ядерного магнитного резонанса в жидкостях обычно очень узки благодаря усреднению диноль-динольного взаимодействия тепловым движением молекул. Динамические процессы, связанные с обменом протонов, изменяют вид спектра ЯМР. Два протона в двух разных окружениях дают при медленном обмене разделенные узкие пики. При ускорении обмена оба пика, постепенно уширяясь и сближаясь, превращаются в один широкий сигнал, который затем сужается в острый пик. Все фазы таких превращений вследствие обмена охватывают изменение времени жизни Та протона в данном положении примерно от 1 до 10 сек. Таким образом, метод ЯМР позволяет по форме сигналов от протонов исследовать кинетику быстрых протолитических реакций, недоступную измерениям обычными способами. [c.443]

Из изотопных данных известно, что в растворах водород очень быстро обменивается между связями О—Н различных соединений. Для измерения скорости этого обмена особенно пригоден ядерный магнитный резонанс ЯМР, где время жизни протона в данном окружении находят из формы его сигнала. Этим методом была изучена кинетика обмена протонов в связях О—Н воды Ц], спиртов 12], карбоновых кислот [31 и перекиси водорода [41. Нами предпринято изучение зависимости кинетики водородного обмена в гидроперекисях от их строения. В этой работе изучен обмен в водных растворах трет-бутилгидроперекиси. [c.455]

Спектр Н ядерного магнитного резонанса соединения часто одновременно указывает как на наличие, так и на положение гидроксильной группы. За счет образования межмолекулярных водородных связей и быстрого обмена гидроксильный протон обычно дает широкий синглет, химический сдвиг которого (0,5— 4,5 млн- в сторону слабых полей относительно протонов тетраме-тилсилана) сильно зависит от растворителя, концентрации и температуры. Его распознавание облегчается тем, что он сдвигается в сторону сильных полей при разбавлении раствора несвязываю-щимся растворителем, в сторону слабых полей при прибавлении кислоты и исчезает в результате дейтериевого обмена с НгО. Ожидаемую мультиплетность сигнала для первичных и вторичных спиртов можно наблюдать в условиях, препятствующих обмену протона, например при исключительно высокой степени очистки спирта, существовании внутримолекулярного водородного связывания и в разбавленных растворах в сильно связывающемся растворителе, таком как диметилсульфоксид (ДМСО). В случае растворов алициклических спиртов в ДМСО значения химического сдвига и константы расщепления можно использовать для установления конфигурации [14]. [c.21]

Кумулены, содержащие водородные атомы в а- и со-положениях кумуленовой системы, интересы для проверки теории констант спин-спиновой связи протонов в экспериментах по ядерному магнитному резонансу. Протонные спины у различных углеродных атомов могут взаимодействовать друг с другом через о-электроны (электронные спины) между двумя рассматриваемыми протонами. я-Электроны между ними вносят лишь небольшой вклад в это взаимодействие, т. е. в константу спин-спиновой связи (—0,5 гц), так как они не обладают подходящей симметрией. Если два протона разделены более чем тремя связями, то даже я-электроны дают вклад в константу не более чем приблизительно 0,5 гц. Теперь, в аллене константа связи составляет 7 гц для спин-спинового взаимодействия между протонами в 1- и 3-положениях, которые разделены четырьмя связями [337, 366]. Карплус [338] показал, что эта необычайно высокая константа для 1,3-протонов в алленах обусловлена а — гс-обменным членом в гамильтониане, который был бы мал для таких делокализованных электронов, какие бывают в ароматических соединениях. Та же теория в приложении к бутатриену предсказывает константу 7,8 гц для протонов в 1- и 4-положениях, разделенных пятью связями. Экспериментальная величина до сих пор не известна. [c.692]

Химический, сдвиг протонов, непосредственно соединенных с атомом азота, меняется в широких пределах 0,5—5 м. д. в зависимости от свойств амина и кислотности среды. Поэтому при идентификации аминосоединений используется обычно не собственно химический сдвиг протонов, а определяется характер изменения химического сдвига и изменение формы сигнала аминных протонов при изменении кислотности, а также сигналы протонов у соседнего и более удаленных углеродных атомов. С точки зрения ядерного магнитного резонанса, по способности аминного протона к обмену можно различить амины с быстрым и с медленным обменом. Если обмен происходит достаточно быстро, протон NH-гpyппы появляется в виде узкого синглета и сигналы протонов у соседнего углеродного атома не расщепляются КН-протоном. К этой группе относится большинство первичных и вторичных жирных аминов. В другом крайнем случае [c.253]

В ядерном магнитном резонансе аналог рассматриваемой ситуации — это обмен протонов, который хорошо описывается модифицированными уравнениями Блоха (работа Гутовского и др. [64]). В дальнейшем мы будем обозначать их ГМС, или уравнениями Хана — Максвелла — Макконнелла (ХММ) [73, 74]. Хотя эти уравнения являются полуклассическими уравнениями для скорости, хорошо известно, что они связаны с квантовомеханическими уравнениями для матрицы плотности [75—77]. Этот вопрос здесь детально не обсуждается, однако полезно использовать формализм матрицы плотности, для того чтобы показать связь между величинами, фигурирующими в уравнениях ГМС, и квантовомеханическими переменными, описывающими мессбауэровское поглощение [78]. [c.461]

Известны многочисленные данные, свидетельствующие о подвижности групп в белковых молекулах и многообразии конформационных состояний белков в целом (см. обзоры [1375-1379]. Во многих случаях изменение конформации происходит при изменении внешних условий (pH, температура и т.п.) или же при присоединении лигандов. Однако и при фиксированных условиях белки, по-видимому, существуют в нескольких или многих состояниях, взаимопревращения между которыми происходят достаточно быстро. Это следует, во-первых, из экспериментов по изотопному обмену протонов в белках, выявляющему наряду с быстрой стадией обмена также и более медленную стадию, которую относят к обмену протонов внутри глобулы, скорость которой лимитируется скоростью конформационного изменения белка [138О]. Во-вторых, такие изменения можно проследить, используя "репортерные группы , введенные в белок, и исследуя спектральные или иные физико-химические изменения, происходящие с белком. Например, в случае модифицированной карбоксипептидазы удалось обнаружить рН-не-зависимый конформационный переход с кажущейся константой скорости около Б с [1381]. Далее конформационная подвижность в белках прослеживается методами ядерного магнитного резонанса высокого разрешения [1382] по положению и форме сигналов от отдельных атомов и групп. Существует много других способов констатации конформационных изменений в белках [1383-1385], рассматривать которые здесь не представляется возможным. Единственно хотелось бы упомянуть о принципиальной возможности априорного расчета относительно небольших белковых молекул, дающего сразу сведения об энергиях большого набора состояний белка и, следовательно, о его конформационных возможностях [153,1386], а также о возможности компьютерного моделирования подвижности белков методами молекулярной динамики [1387,1388]. [c.96]

Гораздо больше информации можно получить с помощью спектроскопии ядерного магнйтного резонанса, и особенно применимы для интересующих нас целей спектры протонного магнитного резонанса [23]. Методом протонного резонанса можно изучать реакции с характерным временем 1—10 с, а при наблюдении резонанса на ядрах О могут быть изучены и значительно более быстрые реакции. Если раствор содержит два типа протонов в различном окружении, то наблюдаемый спектр зависит от скорости, с которой эти протоны будут обмениваться. Если частота обмена мала по сравнению с разностью резонансных частот обоих протонов, в спектре наблюдают два разрешенных сигнала, а если обмен быстрый, то будет только один сигнал при промежуточной частоте. [c.146]