Субстраты Субъединица

Схема, в которой квадратом обозначено состояние субъединицы, не занятое субстратом, а кружком — занятое субстратом (двухцентровая схема) [c.197]

Свободная каталитическая субъединица активна и может катализировать реакцию фосфорилирования белковых субстратов [c.330]

Наиб, изучена Ц. из печени крысы. Эгот фермент представляет собой тетрамер, состоящий из идентичных субъединиц с мол. м. 43 тыс. Ц. выделена в гомогенном состоянии, определена аминокислотная последовательность ее субъединиц. Реакционная способность субъединиц в молекуле Ц. по отношению к субстрату и ингибиторам (О-замещенные педро-ксиламины) различна [c.388]

Поразительная специфичность действия ферментов привела к созданию теории замка и ключа, согласно которой для протекания реакции необходимо точное структурное соответствие между субстратом и активным центром фермента. Проведенные эксперименты убедительно доказали адекватность этой идеи, однако сама теория претерпела существенное изменение. Считается, что если фермент — это замок , а субстрат — ключ , то введение ключа в замок часто индуцирует конформационные изменения в молекуле белка. Имеется множество работ, в которых показано, что фермент укладывается вокруг субстрата, обеспечивая более точное соответствие подгоняемых структур. В пользу этого говорят данные по изменению спектров кругового дихроизма, спектров поглощения в УФ-области и констант седиментации, а также результаты исследования структуры комплексов ферментов с ингибиторами методом рентгеноструктурного анализа. Как мы уже видели ранее (гл. 4, разд. Д, I), идея индуцированного соответствия оказывается весьма плодотворной и при обсуждении взаимодействий субъединиц. [c.42]

Процесс диссоциации молекул катализатора (фермента) на субъединицы может приводить к изменению реакционной способности активных центров, поэтому можно регулировать активность катализатора путем изменения его концентрации, а также при варьировании концентраций субстратов, ингибиторов и условий среды. [c.479]

Для них характерна большая зависимость между конформацией белковой молекулы и каталитической активностью. Их действие не подчиняется кинетике Михаэлиса-Ментен и описывается другими уравнениями, а графически зависимость скорости от концентрации субстрата имеет сигмоидный характер. Для аллостерических ферментов характерно проявление кооперативного эффекта, когда связывание одной молекулы субстрата усиливает способность присоединять следующую молекулу (активирующий кооперативный эффект), что видно на примере гемоглобина при связывании кислорода с одной субъединицей усиливается дальнейшее взаимодействие его с другими субъединицами. Тот факт, что аллостерический эффект проявляется часто на первой стадии процесса, объясняет выработанное в ходе эволюции экономное расходование веществ на последующих стадиях реакции. [c.35]

Отклс)Чеш.я от кинетики Михаэлиса-Ментен в реакциях катьлиолруеьтах ам щ, .. ц рола ами, возникают обычно в следующих случаях. 1) когда су1 с1 ргт выстулаеч одновременно в роли эффектора (ингибитора или активаторов когд" 1ш еет месго кооперативное связывание субстрата субъединицами фермента 3) когдс молекулы фермента взаимодействуют друг с другом, изменяя при взаимод-ш т сродство к субстрату [17371. [c.155]

Пример 4 [1]. Раосмотр им фермент, содержащий два эквивалентных активных центра (или две активные субъединицы), взаимодействующие друг с другом (13.11), Этот процесс кооперативен если оба активных центра заняты, реакция превращения субстрата в продукт идет со скоростью, отличающейся от скоростей реакции при связывании субстрата одним активным центром [c.290]

Следующая стадия, инициация, требует наличия субстратов РНК-полимеразы, нуклеозидтрифосфатов и заключается в образовании первых нескольких звеньев цепи РНК- Первый нуклеотид входит в состав цепи, сохраняя свою трифосфатную группу, а последующие присоединяются к 3 -ОН-группе предыдущего с освобождением пиро юсфата. На стадии инициацни РНК-продукт связан с матрицей и РНК-полн.меразой непрочно и с высокой вероятностью может освобождаться из комплекса. В этом случае РНК-полимераза, не покидая промотора, снова инициирует РНК- Такой синтез ДИ-, три- и более длинных олигонуклеотидов называют абортивной инициацией в противоположность продуктивной (т.е. завершающейся образованием полноценного РНК-продукта) инициации. Когда РНК-продукт достигает критической длины (от 3 до 9 нуклеотидов на разных промоторах), абортивная инициация полностью прекращается, транскрибирующий комплекс стабилизируется и уже не распадается до тех пор, пока синтез. молекулы РНК не будет доведен до конца. Примерно в этот же мо.мент, который считается концом инициации и началом элонгации, ог РНК-полимеразы отделяется а-субъединица. [c.138]

В некоторых случаях действие того или иного фермента регулируется не субстратом или продуктами ферментативной реакции, а веществом, отличным от них. Такие ферменты называют аллостертескими ферментами. Участок в молекуле фермента, который реагирует с алло-стерически действующей молекулой, не совпадает с активным центром фермента. Несовпадение места присоединения аллостерических молекул и активного центра фермента удалось наблюдать при рентгеноструктурном анализе аспартаттранскарбамилазы— фермента, молекула которого состоит из шести субъединиц и имеет массу 310000. [c.400]

Участок молекулы Ф., где происходит превращ. субстрата, наз. активным центром. Его иногда подразделяют на участок, связывающий субстрат, и каталитич. участок. Последний содержит каталитически активные группы белка или кофакторы. Для многих Ф., состоящих из субъединиц, характерно наличие регуляторного участка (взаимодействующего с в-вами, регулирующими активность фермента), к-рый м. б. расположен не на той субъединице белка, где находится активный центр. [c.618]

Фосфофруктокиназа — один из ключевых ферментов, регулирующих процесс гликолиза в целом. Активной формой фермента является тетрамер, состоящий из 4 субъединиц с молекулярной массой 83 000 Да каждая. В зависимости от условий тетрамеры могут превращаться в высокополимерные агрегаты или диссоциировать на неактивные димеры и мономеры. Фосфофруктокиназа является аллостерическим ферментом. К числу аллостерических эффекторов относятся субстраты (АТФ, фруктозо-6-фосфат) и продукты реакции (АДФ, фруктозо-1,6-дифосфат), а также такие метаболиты, как АМФ, цАМФ, цитрат, фруктозо-2,6-дифосфат, фосфокреатин, 3-фосфоглицерат, 2-фосфо-глицерат, фосфоенолпируват, ионы МН4+, К+, неорганический фосфат и др. [c.238]

Триозофосфатизомераза пивных дрожжей имеет молекулярную массу 53 000 Да, состоит из двух неидентичных субъединиц. Оптимум pH в триэтаноламин-НС1-буфере — 7,0—8,5 и 7,6—9,5 соответственно при определении активности с использованием в качестве вспомогательного фермента глицерол-З-фосфатдегидрогеназы или глицеральде-гид-З-фосфатдегидрогеназы. Константа равновесия реакции изомеризации D-глицеральдегид-З-фосфата при pH 7,5 и 25°С равна 19. Кт для этого субстрата при тех же условиях — 1,27x10 М, а для диоксиацетонфосфата — 1,23X10 М. Л ° 1см при 280 нм равна 9,9. [c.249]

Реакция протекает с выделением энергии (ЛС = —7,5 ккал/моль). В тканях млекопитающих известны три изозима пируваткиназы, каждый состоит из четырех идентичных субъединиц. Изозимы имеют молекулярную массу от 200 000 до 250 000 Да молекулярная масса субъединицы — от 50000 до 61 000 Да. Фермент характеризуется высокой специфичностью по отнощению к фосфоенолпирувату, менее специфичен к нуклеотидному субстрату. Пируваткиназа относится к группе аллостерических ферментов. Изозимы пируваткиназы отличаются своими регуляторными свойствами. Ферментативная реакция, катализируемая высокоочищенной пируваткиназой из скелетных [c.269]

Суспензию сефарозы с иммобилизованной дегидрогеназой промывают 10-кратным объемом раствора мочевины, смешивают с 4-кратным объемом раствора мочевины той же концентрации и инкубируют суспензию при перемешивании. За ходом инактивации следят, измеряя активность фермента на носителе. Через каждые 10 мин из инкуба-ционной смеси отбирают аликвоты препарата дегидрогеназы и без отмывания геля от мочевины вносят их в стандартную систему для определения активности. Реакцию начинают добавлением субстрата через 10 с после внесения суспензии сефарозы. Исследуют влияние концентрации мочевины на процесс инактивации фермента. Оптимальной концентрацией мочевины является такая, которая позволяет провести денатурацию 3 из 4 субъединиц дегидрогеназы и перевести эти субъединицы в раствор. Подбирая концентрацию мочевины, следует получить такую зависимость инактивации фермента от времени, на которой будет выраженное плато на уровне 25% от исходной активности. При определении белка и активности на разных стадиях денатурации можно показать, что в начале плато в связанном с матрицей состояний находится димер дегидрогеназы, сохраняющий 50% от исходной удельной активности. При сохранении в процессе инкубации активности такого димера происходит постепенное отщепление неактивной субъ- [c.302]

Четвертичная структура Г. первого типа характеризуется наличием неодинаковых субъединиц молекула содержит флавин, негиминовое железо и серу со степенью окисления -2. Г. второго типа либо не имеет четвертичной структуры, либо состоит из идентичных субъединиц. Каталитич. активность Г. проявляется при pH 7-8. Фермеит абсолютно специфичен по отношению к субстратам. Ингибиторы Г.-азасерин, гомоцистеинсульфонамид и метионин-су льфон. [c.587]

Состав и соотношение форм И. (спектр И.) изменяется в зависимости от их локализации в органах и тканях организмов одного вида и даже в разных субклеточных органеллах одной и той же клетки. На спектр И. оказывает влияние разное физиол. состояние организма и патологич. процессы, происходящие в нем. Поскольку И. различаются по свои.м св-вам (оптимуму pH, активации ионами, по сродству к субстратам, ингибиторам, активаторам, кофакторам), то характер их распределения отражает регуляторные механизмы, контролирующие метаболизм. Так, напр., лактатдегидрогеназа представлена в организме человека и животных пятью формами, каждая из к-рых представляет собой тетрамер, состоящий из субъединиц двух типов (а и Р) в разных соотношениях. В сердце и печени представлена в осн. форма 04, а в мышцах-Р . Первая ингибируется избытком пировиноградной к-ты и поэтому преобладает в органах с аэробным типом метаболизма, вторая не ингибируется избытком этой к-ты и преобладает в мышцах с высоким урювнем гликолиза. О важной роли И. в тонкой регуляции метаболич. процессов свидетельствует также изменение их спектра под влиянием разл. воздействий и физиол. состояний (охлаждение, гипоксия, денервация и др.). [c.202]

Л. содержится во всех живых организмах, гл. обр. в цитоплазме клеток. Фермент животных-тетрамер, состоящий из одинаковых субъединиц (Н4 или М4) либо из их сочетаний (HjM, Н2М2, НМ3). В тканях с аэробным обменом (сердце, печень) преобладает тетрамер Н4, характеризующийся макс. электрофоретич. подвижностью среди всех изоферментных форм Л. в скелетных мыщцах-форма М4, обладающая миним. подвижностью. Изофермент Н4 предпочтительно катализирует окисление молочной к-ты в мы-щечной ткани сердца, а М4-восстановление пировиноградной к-ты в скелетных мыщцах при низкой концентрации субстрата. У Л. из мышц (мол. м, 140 тыс.) оптим. каталитич. активность при pH 7,4-8,5 р/ 4,5. [c.574]

Для Э. характерна доменная структтоа. В глубокой щели между малым N-концевым и большим С-концевым доменами располагается активный центр фермента. Для проявления каталитич. активности необходимы ионы Mg, причем без них фермент не только не обладает активностью, но и диссоциирует на субъединицы. Считают, что в молекуле Э. существуют 3 категории участков связывания металлов каталитический, ингибиторный и конформационный . Изменение пространств. структуры фермента при связывании Mg с конформац. участком необходимо для осуществления взаимод. фермента с субстратами и конкурентными ингибиторами. Замена [c.481]

Рассмотренные выще механизмы способны описывать многие сложные эффекты, и кинетическое уравнение может иметь очень сложную форму. Но в общем случае концентрация [ЕЗ] не может возрастать быстрее, чем растет [3]. Однако при некоторых экспериментальных условиях субстраты или ингибиторы оказывают большее влияние на концентрацию комплекса. Другими словами, получаются 3-образные кривые типа кривой связывания кислорода гемоглобином (разд. 7.13). В особенности это относится к ферментам, играющим важную роль в регулировании обмена веществ. Подобные кооперативные эффекты встречаются в случае ферментов с несколькими активными центрами, поскольку кооперативный эффект подразумевает возрастание сродства второго активного центра к субстрату, когда первый центр занят. Как и в случае гемоглобина, взаимодействия такого типа сопровождаются структурными изменениями. Согласно модели Моно — Шанжо — Ваймана, фермент с несколькими активными центрами может находиться по крайней мере в двух состояниях. Это, вероятно, слишком упрощенная картина, но два является минимальным числом состояний, необходимым для объяснения наблюдаемых эффектов. Предполагается, что в обоих состояниях конформации всех субъединиц одинаковы. Воздействующая на систему молекула (эффектор), которая может быть молекулой субстрата, смещает равновесие в сторону одного или другого из этих двух состояний. Если эффектор смещает равновесие в направлении увеличения скорости реакции, то такой эффектор называется активатором. Если же его действие приводит к снижению скорости реакции, то он называется ингибитором. Как и в случае гемоглобина, воздействие усиливается тем, что одна молекула эффектора оказывает влияние на несколько каталити-21 [c.323]

РИС. 6-10. А. Мономерный фермент, имеющий связывающие центры для ингибитора I и активатора J. Конформер А прочно связывает ингибитор I, однако обладает низким сродством к активатору J или к субстрату S. Конформер В связывает субстрат S и катализирует его превращение. Конформер В связывает также активатор J, присутствие которого стабилизирует это конформационное состояние. В широко известной модели Моно и др. [35] конформеры А и В обозначаются через Т и R. 5. Стабилизированные ингибитором или активатором состояния димерного фермента (состояния Т ti R соогветственно), В состоянии R обе субъединицы находятся в конформации, благоприятствующей связыванию субстрата. [c.35]

Реакция 5,5 -дитио-быс-2-нитробензоата [реактив Элмана схема (2-28)] с альдолазой вызывает быстрое блокирование одной —5Н-группы в каждой субъединице. Присутствие субстрата мешает протеканию реакции, откуда следует, что в активных центрах находятся и 5Н-группы (по-видимому, Суз-72 и Суз-ЗЗб). Имеются и та- [c.163]

Этот фермент (с мол. весом 340ООО), построенный из 12 субъединиц, был получен в кристаллическом виде [161]. Он инактивируется боргидридом натрия в присутствии субстрата при кислотном гидролизе инактивированного фермента образуется e-N-изопропиллизин. Декарбоксилирование, вероятно, протекает через промежуточное образование шиффова основания по механизму, аналогичному механизму, предложенному для альдольного расщепления (рис. 7-10). [c.171]

Рибулозодифосфат-карбоксилаза шпината имеет мол. вес 560 ООО и содержит восемь пар неидентичных субъединиц и восемь активных центров. Она требует присутствия двухвалентного металла, например Км для суммарной концентрации СО2 ([СО2] 4-[НСО3 ]) имеет очень высокое значение (11—30 мМ). Значение Км для истинного субстрата (СО2) составляет только 0,45 мМ. В интактных хлоронластах [c.175]

РИС. 8-18. Последовательность реакций, катализируемых дегидрогеназами а-кетокислот. Субстрат и продукт указаны в рамках, а путь превращения окисляемой кетокис-лоты отмечен жирными стрелками. Головка липоевой кислоты, способная к повороту, показана относительно точки присоедниеиня к сердцевинной субъединице. [c.272]

У аллостерических ферментов, состоящих из нескольких субъединиц (213 — 215], кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата имеет характерный сигмоидный вид. Такой фермент независимо от наличия субстрата имеет две различные конформащ1И, находящиеся в равновесии. Активность этого фермента контролируется аллостерическими эффекторами (обычно несложными органическими веществами). Связывание эффектора происходит на одной из субъединиц в аллостерическом центре, пространственно отделенном от места связывания субстрата, и вызывает конформационные изменения других субъединиц. Фермент активируется, если эффектор является активатором, и ингибируется, если с алло-стерическим центром связывается ингибитор. Аллостерические ферменты обычно участвуют в контроле первых ступеней мультиферментных цепей. [c.399]

Макромолекула фермента содержит п идентичных центров (су ьединиц). Термодинамические и кинетические свойства каждой субъединицы зависят от того, свободна или занята соседняя субъединица молекулами субстрата. Двухцентровой системе, в которой квадратом обозначено состояние субъединицы, не занятое субстратом, а кружком - занятое субстратом, соответствует схема [c.478]

Определены структуры четырех NAD-зависимых дегидрогеназ лактатдегидрогеназы (LDH) [232], s-малатдегидрогеназы (MDH) 233], алькогольдегидрогеназы печени (ADH) и D-глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы (GAPDH) [230, 231]. Этн ферменты катализируют перенос гидрид-иона из субстрата, по которому они названы, к атому С4 никотинамидного цикла NAD. Каждая субъединица фермента содержит один домен, связывающий NAD. [c.259]

Смотреть страницы где упоминается термин Субстраты Субъединица: [c.143] [c.406] [c.197] [c.251] [c.140] [c.434] [c.617] [c.724] [c.216] [c.23] [c.91] [c.97] [c.32] [c.95] [c.196] [c.210] [c.264] [c.126] [c.245] [c.44] [c.45] [c.60]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология