Аминокислоты изомерия

В молекуле аланина а-углеродный атом (он помечен звездочкой) является асимметрическим, и аланин представляет простейшую оптически активную аминокислоту, суш,ествуюш ую в виде двух зеркальных изомеров (стр. 201, 203), [c.279]

Изомерия и номенклатура аминокислот. Изомерия аминокислот обусловлена положением функциональной группы ЫН2, а также строением углеродного скелета. [c.254]

Для разделения энантиомеров (оптических изомеров) применяют лигандообменную хроматографию. Так, рацемические а-амино-кислоты были успешно разделены на оптически активные антиподы хроматографией на хиральном адсорбенте с химически привитыми группировками -пролина в присутствии ионов меди. Структура комплекса, образуемого иммобилизованным лигандом ( -проли-ном), комплексообразующим ионом металла и подвижным лигандом L- и О-аминокислоты с различными Р) в данной системе может быть представлена следующим образом [c.107]

СКИХ изомеров Сколько оптических изомеров может иметь аминокислота Сколько их обычно обнаруживается в белках живых организмов [c.343]

Рис, 21-12. Два оптических изомера аминокислоты с боковыми группами, направленными в противоположные стороны от центрального атома углерода, который называется -углеродом. Как карбоксигруппа, так и аминогруппа показаны в ионизованной форме [c.299]

В белках всех живых организмов обычно встречается только 20 различных типов аминокислот, которые указаны в табл. 21-5. Некоторые из них имеют углеводородный состав, например валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле) и фенилаланин (Фен). Гидрофобные группы молекул всегда более устойчивы, если их можно удалить из водного окружения. Поэтому белковые цепи в водном растворе складываются в молекулы, у которьгх такие группы обращены вовнутрь. Некоторые остатки аминокислот оказываются заряженными например, аспарагиновая (Асп) и глутаминовая (Глу) кислоты входят в белки в ионизованной форме и несут на себе отрицательный заряд, а основания лизин (Лиз) и аргинин (Apr) при pH 7 положительно заряжены. Несмотря на то что некоторые другие группы, например аспарагин (Асн), глутамин (Глу) и серии (Сер), незаряжены, они имеют полярность и поэтому совместимы с водным окружением. Одним из наиболее важных факторов, определяющих свертывание белковой цепи в глобулярную молекулу, является устойчивость, достигаемая при ориентации гидрофобных групп вовнутрь молекулы, а заряженных групп-наружу. Хотя каждый из двух оптических изомеров, показанных на рис. 21-12, пред- [c.314]

Микробиологическое определение Все аминокислоты (/-изомеры) 7,8 [c.210]

Какой из перечисленных ниже атомов ответствен в аминокислотах за существование у последних оптических изомеров [c.597]

Общее исследование ди- и трисульфокислот 2-нафтиламина проведено еще 40—50 лет назад, однако им уделялось много внимания и в более поздние годы. Добавление сульфата 2-нафтиламина к 20—30%-ному олеуму [734] и нагревание до 110—140 приводит к 6,8-дисульфокислоте (амино-О-кислота), Получение последней кислоты, а также 5,7-изомера (1-аминокислоты) изучалось весьма подробно. 5,7-Дисульфокислота получается путем введения в амин трех сульфогрупп в положение 1,5,7 и удаления [c.111]

Изомерия аминокислот, как и оксикислот, зависит от изомерии углеродной цепи и от положения аминогруппы по отношению к карбоксилу (а-, р-, V- и т. д. аминокислоты) [c.222]

В формулах аминокислот, приведенных в 13.5, обозначьте звездочкой асимметрический атом углерода. Напишите для каждой из этих аминокислот проекционные формулы О- и Ь-изомеров. [c.79]

В последнее время были синтезированы синтетические смолы селективного действия, избирательно сорбирующие отдельные ионы, а также амфотерные иониты, пригодные для разделения аминокислот и амфотерных элементов. Начинают также применяться иониты с оптически активными группировками, с помощью которых можно разделить оптические изомеры. [c.481]

Большинство природных аминокислот — левовращающие изомеры. Причины, почему природа выбрала их в качестве основы жизни, до сих пор неизвестны. Предложите любые, но не абсурдные объяснения, и обменяйтесь идеями со своими товарищами. [c.296]

Интересно, что белки всех живых организмов состоят только из -изомеров аминокислот. Причины этого явления пока не выяснены. Поскольку в организмах- используются только определенные формы оптически активных веществ, другие их формы являются бесполезными для живых существ. Этим объясняется тот факт, что микроорганизмы разрушают только один из оптических изомеров в смеси, оставляя другой нетронутым. [c.112]

По мере увеличения специфичности межмолекулярного взаимодействия возрастает его направленность. Это особенно важно при образовании пространственных комплексов с комплексообразующими ионами металлов, в частности с ионами u +. Эта особенность была использована в жидкостной хроматографии для разделения смесей оптических изомеров, в том числе аминокислот. В лекциях 4 и 5 были указаны два пути иммобилизации лигандов для этой цели. Один из них заключается в химической прививке лигандов, несущих комплексообразующий ион, к адсорбенту-носителю (см. схему 5.26). Такими лигандами могут служить азот аминогруппы и кислород карбоксильной группы. Так, например, в случае Ь-оксипролина [c.330]

Так как частицы белковых веществ обладают громадным молекулярным весом, число возможных изомеров для них должно быть очень велико. Было вычислено, что у молекулы, построенной из 20 различных аминокислот, число изомеров определяется значащей цифрой с 27 нулями, т. е. представляет собой величину астрономического порядка. В свете подобных цифр интересна гипотеза, связывающая индивидуальность каждого живого организма с различием структуры характерных для него белков. [c.568]

Строение, изомерия и номенклатура. По строению и характеру изомерии аминокислоты во многом аналогичны оксикислотам (стр. 191). [c.278]

Кроме того, все природные аминокислоты, кроме аминоуксусной, содержат асимметрические атомы углерода, поэтому они имеют оптические изомеры (антиподы). Различают О- и -ряды аминокислот [c.222]

Изомерия аминокислот определяется положением аминогрупп по отношению к карбоксильным группам, строением углеродного скелета и наличием асимметрических углеродных атомов. [c.278]

Аминокислоты 166 — 172, 385 получение 189, 224, 225 Амины 18, 53, 103 — 107, 127, 381 — 384 ароматические 261 —263, 295 синтез по Габриелю 196 Анилин 282, 299, 382 Антиподы 152, 155, 226 Антрахинон 278, 279, 383 Антрацен 277 — 279, 285, 306 Арены 21, 281, 352, 365— 368 Арнлирование 290, 336 Атро1 изомеры 271 Аутоокисление альдегидов 118 олефинов 197 Ацетилен (ы) 39, 70— 73, 173, 179, 227, 356, 392 получение 210, 365 Ацилирование 176— 178 амидов 102, 177 аминов 106 аминокпслот 168, 169 анилина 243 [c.393]

Поэтому аминокислоты природных белков можно рассматривать как производные Ь (+)-аланина, у которого водородные атомы при р-углероде замещены различными группами. На этом основании все а-аминокислоты белков с асимметрическим углеродом являются соединениями -ряда (стр. 204), независимо от того, в каком направлении они вращают плоскость поляризации. О-Изомеры а-амино-кислот в природных белках не встречаются и животными организмами не усваиваются. [c.280]

Аминокислоты. Изомерия и номенклатура. Методы синтеза, структура и мзич0С1ше свойства. Хюлмчесше свойства. Отдельные представители жх применение. [c.192]

Формы D- и L-аминокислот являются а) диастереоизомерами, б) энан-тиомерами, в) структурными изомерами, г) ifu -транс-мзомерами. [c.597]

Следует обсудить и Другие данные. Например, пиридоксамин в присутствии а-кетокислоты и подходящего фермента дает пиридоксаль и соответствующую ь-аминокислоту. Если реакцию проводят в ОгО, то половина метиленовых атомов водорода в пиридоксамине обменивается и образуется только один монодейтерированный изомер пиридоксамина. [c.442]

Поскольку в молекуле а-аминокислот имеется асимметрический атом углерода, многае аминокисло1Ы оптически активны. В природе чаще встречаются левовращающие Ь-изомеры, а в белках содержатся только L-aминoки JЮTЫ. [c.240]

Во-вторых, на этом примере видны структурные основы высокой специфичности ферментов, в частности стереоспецифичибсти. Так, если бы С-концевая аминокислота была D-изомером, то в рассматриваемом случае в сторону каталитического центра оказался бы нанрав-летшым атом Н, а не группа — NH -- СО —, и каталт1тнческий процесс не смог бы произойти. [c.262]

Именно с помощью полипептидной связи идет дальнейщее образование полимеров белков любой сложности. По мере увеличения числа аминокислотных звеньев в молекулах полипептидов возрастает и количество возможных изомеров. Так, английский биохимик Ричард Синдж подсчитал, что белок с молекулярной массой 3400 (сравнительно короткоцепочечный), в каждой молекуле которого содержится 288 аминокислотных остатков, а в состав входит лищь 12 аминокислот, может иметь соверщенно астрономическое число изомеров—10 . Если бы можно было собрать воедино ли1иь по одной молекуле каждого нз возможных изомеров этого гипотетического белка, то общая масса этих молекул составила бы 10 кг. Поскольку масса Земли исчисляется значительно меныпей цифрой— Ю кг,— совер- [c.337]

Две молекулы хирального вещества, являющиеся зеркальными отражениями друг друга, называются энантиомерами. Поскольку два энантиомера не являются точной копией друг друга, их называют изомерами. Описанный тип изомерии называется конфигурационной, или оптической, изомерией. Для того чтобы различить образующие пару энантиомеры, один из них обозначают символом R (от латинского re tus -правый), а другой символом S (от латинского sm/ster-левый) или соответственно о (от латинского dexter-правый) и l (от латинского /аеми - левый). Энантиомеры любого хирального вещества обладают одинаковыми физическими свойствами, например растворимостью, температурой плавления и т. п. Их химическое поведение по отношению к обычным химическим реагентам также неразличимо. Однако они различаются своей реакционной способностью по отношению к другим хиральным молекулам. Поразительно, что все природные аминокислоты обладают s-, или L-, конфигурацией у углеродного центра (исключение составляет глицин, не относящийся к хиральным соединениям). Только аминокислоты с такой конфигурацией у хирального углеродного центра биологически эффективны в образовании полипептидов и белков в большинстве организмов пептидные связи образуются в клетках при таких специфических условиях, которые неодинаковы для энантиомерных молекул. [c.445]

Приведите структурные формулы изомерных аминокислот состава 1) 3H7O2N (два изомера), [c.98]

Выведите все изомеры аминокислот состава С4Н902М (их пять). Назовите их, обозначая положение аминогрупп греческими буквами. Какие из них обладают оптической активностью Обозначьте звездочкой асимметрический атом углерода. [c.78]

СНзСН(ЫНз) СООН — распространенная в природе аминокислота, встречающаяся в свободном виде и в составе белков, хорошо растворима в воде. Синтезируется в организмах из других аминокислот и из пировиноградной кислоты. Благодаря наличию асимметрического атома углерода имеет оптические изомеры, в природе встречается только а-изомер. Рацемат а-А. легко получить синтетически. р-А. HjN—СН2СН2— СООН в белках не найден. [c.14]

Координацию лиганда предполагают в фиолетовых изомерах комплексов u + с анионами бис-а-аминокислот НООС— — RR NH(СНг)nNH RR —СООН при п>5, т. е. когда в цикле семь или более членов. Специально синтезирован ряд транс-координирующихся лигандов, например 2,11-бис-(дифенилфосфи-нометил)бензофенантрен [c.119]

Оптическая изомерия имеет очень большое биологическое значение. Органические вещества, принимающие участие в жизненных процессах, в большинстве своем представляют собой сложные асимметрические соединения. Поэтому многие реакции в организмах протекают лишь с участием веществ с определенной пространственной конфигурацией. В результате организмы во многих случаях усваивают или вырабатывают в процессе жизнедеятельности только вещества, являющиеся теми или иными оптическими изомерами. Так, в мышцах в процессе работы, в результате превращений животного крахмала или виноградного сахара (глюкозы) всегда накапливается (+)-мрлочная кислота. Мы увидим далее, что в организмах образуются и усваиваются лишь определенные оптические изомеры углеводов, аминокислот и т. п. [c.205]

Пособие по химии для поступающих в вузы 1972 (1972) -- [ c.409 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (1996) -- [ c.305 , c.306 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (0) -- [ c.305 , c.306 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (1985) -- [ c.305 , c.306 ]

Общая химия в формулах, определениях, схемах (0) -- [ c.305 , c.306 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.179 ]

Курс органической химии (1970) -- [ c.261 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.287 ]

Органическая химия Издание 4 (1970) -- [ c.199 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология