Аминокислоты оптическая изомерия

Для разделения энантиомеров (оптических изомеров) применяют лигандообменную хроматографию. Так, рацемические а-амино-кислоты были успешно разделены на оптически активные антиподы хроматографией на хиральном адсорбенте с химически привитыми группировками -пролина в присутствии ионов меди. Структура комплекса, образуемого иммобилизованным лигандом ( -проли-ном), комплексообразующим ионом металла и подвижным лигандом L- и О-аминокислоты с различными Р) в данной системе может быть представлена следующим образом [c.107]

СКИХ изомеров Сколько оптических изомеров может иметь аминокислота Сколько их обычно обнаруживается в белках живых организмов [c.343]

Рис, 21-12. Два оптических изомера аминокислоты с боковыми группами, направленными в противоположные стороны от центрального атома углерода, который называется -углеродом. Как карбоксигруппа, так и аминогруппа показаны в ионизованной форме [c.299]

Изомерия аминокислот зависит от изомерии углеродной цепи, положения аминогрупп по отношению к карбоксилу (а-, 3-, у- и т. д.) и пространственного расположения замещающих групп в молекуле (оптическая изомерия). В белках, как правило, содержатся а-аминокислоты Ь-ряда. [c.93]

В белках всех живых организмов обычно встречается только 20 различных типов аминокислот, которые указаны в табл. 21-5. Некоторые из них имеют углеводородный состав, например валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле) и фенилаланин (Фен). Гидрофобные группы молекул всегда более устойчивы, если их можно удалить из водного окружения. Поэтому белковые цепи в водном растворе складываются в молекулы, у которьгх такие группы обращены вовнутрь. Некоторые остатки аминокислот оказываются заряженными например, аспарагиновая (Асп) и глутаминовая (Глу) кислоты входят в белки в ионизованной форме и несут на себе отрицательный заряд, а основания лизин (Лиз) и аргинин (Apr) при pH 7 положительно заряжены. Несмотря на то что некоторые другие группы, например аспарагин (Асн), глутамин (Глу) и серии (Сер), незаряжены, они имеют полярность и поэтому совместимы с водным окружением. Одним из наиболее важных факторов, определяющих свертывание белковой цепи в глобулярную молекулу, является устойчивость, достигаемая при ориентации гидрофобных групп вовнутрь молекулы, а заряженных групп-наружу. Хотя каждый из двух оптических изомеров, показанных на рис. 21-12, пред- [c.314]

Хиральные фазы используют для разделения оптических изомеров (энантиомеров). Их получают, например, из оптически активных аминокислот. [c.258]

Какой из перечисленных ниже атомов ответствен в аминокислотах за существование у последних оптических изомеров [c.597]

В последнее время были синтезированы синтетические смолы селективного действия, избирательно сорбирующие отдельные ионы, а также амфотерные иониты, пригодные для разделения аминокислот и амфотерных элементов. Начинают также применяться иониты с оптически активными группировками, с помощью которых можно разделить оптические изомеры. [c.481]

Интересно, что белки всех живых организмов состоят только из -изомеров аминокислот. Причины этого явления пока не выяснены. Поскольку в организмах- используются только определенные формы оптически активных веществ, другие их формы являются бесполезными для живых существ. Этим объясняется тот факт, что микроорганизмы разрушают только один из оптических изомеров в смеси, оставляя другой нетронутым. [c.112]

По мере увеличения специфичности межмолекулярного взаимодействия возрастает его направленность. Это особенно важно при образовании пространственных комплексов с комплексообразующими ионами металлов, в частности с ионами u +. Эта особенность была использована в жидкостной хроматографии для разделения смесей оптических изомеров, в том числе аминокислот. В лекциях 4 и 5 были указаны два пути иммобилизации лигандов для этой цели. Один из них заключается в химической прививке лигандов, несущих комплексообразующий ион, к адсорбенту-носителю (см. схему 5.26). Такими лигандами могут служить азот аминогруппы и кислород карбоксильной группы. Так, например, в случае Ь-оксипролина [c.330]

В настоящее время создано и испытано около десятка асимметрических силикагелевых сорбентов. Хотя в большинстве сорбентов использованы оптические изомеры пролина и оксипролина, они различаются сродством к различным аминокислотам и порядком их элюирования это связано с тем, что подвижный лиганд фиксируется в комплексе не только координацией карбоксильной и аминогруппой с ионом меди, но и взаимодействием бокового радикала аминокислоты с ближайшим окружением координационного центра, что определяет в конечном итоге порядок удерживания антиподов аминокислот сорбенте. [c.83]

Основная структурная особенность этих соединений (а-аминокислот) — это наличие асимметрического центра — атома углерода, при котором находятся аминная и карбоксильная функциональные группы. Это означает, что все а-аминокислоты, за исключением глицина, могут существовать в виде пары конфигурационных (оптических) изомеров — L- и D- (схема 4.1.2). [c.69]

Кроме того, все природные аминокислоты, кроме аминоуксусной, содержат асимметрические атомы углерода, поэтому они имеют оптические изомеры (антиподы). Различают О- и -ряды аминокислот [c.222]

Все методы синтеза, описанные в атом разделе, приводят к получению рацемической смеси оптических изомеров а-аминокислот. Поскольку классические методы разделения таких рацемических смесей отнимают много времени и средств, в тех случаях, когда требуется получить большие количества ь-аминокислот, в качестве исходных продуктов используют природные соединения. Так, например, глутаминовую кислоту, полученную гидролизом клейковины пшеницы, применяют для изготовления ее мононатриевой соли. За год во всем мире производится несколько сотен тысяч тонн глутамата натрия. Для получения глутаминовой кислоты в промышленном масштабе применяют различные методы, что обусловлено экономическими факторами однако все их объединяет то, что сама природа заботится об энантиомерной гомогенности конечного продукта. [c.392]

Оптическая, или зеркальная, изомерия возникает, когда хотя бы один атом углерода имеет четыре разных заместителя В этих случаях молекула становится асимметричной и может существовать в виде двух изомеров, которые относятся друг к другу как асимметричный предмет к своему зеркальному отражению (например, правая и левая рука) Такие изомеры называют оптическими антиподами или энантиомерами Оптическая изомерия имеет большое значение для природных объектов (сахаров, аминокислот), так как в обмене веществ могут участвовать изомеры с определенным положением групп в пространстве [c.235]

Лигандообменная хроматография, впервые предложенная В. А. Даванковым [21, 107], также обычно основана на динамическом модифицировании. В настоящее время она является наиболее селективным средством разделения оптических изомеров. Основы этого метода и обзор достижений изложены в работах [7, 105, 106]. Возможны три варианта модификации в лигандообменных системах. Один из них предусматривает ковалентное связывание оптически активного агента, чаще всего аминокислоты, с матрицей сорбента. В систему с подвижной фазой вводят ионы металла-комплексообразователя, связывающиеся с оптически активным сорбентом. Металл выбирают таким образом, чтобы после связывания с сорбатом оставались еще две вакантные позиции для связывания с ионами сорбатов. В зависимости от конфигурации сорбатов при этом возможно образование двух диастереомерных комплексов. Например, если сорбент содержит Ь-аминокислоту, он может с рацемическим сорбатом образовать Ь,Ь- и Ь,В-комплексы. Поскольку устойчивость этих комплексов различна, средняя скорость миграции энантиомеров тоже различна. [c.176]

После первых успешных синтезов оптически активных краун-эфиров [104, 105] Крам и сотр. [106] приступили к изучению их способности разделять оптические изомеры. Разработанные ими принципы разделения были применены ими в ЖХ, хиральные краун-эфиры при этом или вводились в подвижную фазу, или ковалентно связывались с силикагелевой подложкой [107]. Хиральный хозяин подобного типа способен различать энантиомеры производных аммония, таких как эфиры о. i-аминокислот, поскольку образование водородных связей между аммонийной группой и кислородными атомами эфира по стерическим причинам приводит к тому, что у одного из таких комплексов стабильность меньше. [c.141]

Для разделения веществ, способных образовывать комплексы с катионами металлов, в частности для разделения оптических изомеров аминокислот, используют лигандообменную хроматографию, в которой разделение основано на различии в способности анализируемых веществ образовывать координационные связи в координационной сфере присутствующего в системе комплексообразующего иона металла. В этом случае применяют адсорбенты, на поверхности которых имеются группы, способные образовывать комплексы с ионами металлов и разделяемым веществом. [c.112]

Один из методов оценки возраста биологических объектов основан на измерении содержания в них оптических изомеров аминокислот. В живых организмах отношение концентраций В- и Ь-изомеров постоянно ( В]о/[Ь]о = а). В мертвых организмах происходит рацемизация [c.208]

Особое значение оптическая изомерия имеет для биохимии, поскольку все аминокислоты, кроме простейшей - глицина, могут существовать в виде двух оптически изомерных форм - правовращающей, или 1)-формы, и левовращающей, или Х-формы. Интересно, что все природные белки, в том числе и входящие в состав организмов уважаемых читателей этой книги и ее авторов, построены исключительно из I/-аминокислот. [c.342]

Большинство природных аминокислот — левовращающие изомеры. Причины, почему природа выбрала в качестве основы жиз1ни левое вращение оптических изомеров, до сих пор неизвестны. Предложите любые, но не абсурдные объяснения и обменяйтесь идеями со своими товарищами. [c.25]

Две молекулы хирального вещества, являющиеся зеркальными отражениями друг друга, называются энантиомерами. Поскольку два энантиомера не являются точной копией друг друга, их называют изомерами. Описанный тип изомерии называется конфигурационной, или оптической, изомерией. Для того чтобы различить образующие пару энантиомеры, один из них обозначают символом R (от латинского re tus -правый), а другой символом S (от латинского sm/ster-левый) или соответственно о (от латинского dexter-правый) и l (от латинского /аеми - левый). Энантиомеры любого хирального вещества обладают одинаковыми физическими свойствами, например растворимостью, температурой плавления и т. п. Их химическое поведение по отношению к обычным химическим реагентам также неразличимо. Однако они различаются своей реакционной способностью по отношению к другим хиральным молекулам. Поразительно, что все природные аминокислоты обладают s-, или L-, конфигурацией у углеродного центра (исключение составляет глицин, не относящийся к хиральным соединениям). Только аминокислоты с такой конфигурацией у хирального углеродного центра биологически эффективны в образовании полипептидов и белков в большинстве организмов пептидные связи образуются в клетках при таких специфических условиях, которые неодинаковы для энантиомерных молекул. [c.445]

СНзСН(ЫНз) СООН — распространенная в природе аминокислота, встречающаяся в свободном виде и в составе белков, хорошо растворима в воде. Синтезируется в организмах из других аминокислот и из пировиноградной кислоты. Благодаря наличию асимметрического атома углерода имеет оптические изомеры, в природе встречается только а-изомер. Рацемат а-А. легко получить синтетически. р-А. HjN—СН2СН2— СООН в белках не найден. [c.14]

Все эти лабораторные методы синтеза а-аминокислот (in vitro) приводят к образованию рацемической смеси D- и L-изомеров. Для получения чистых оптических изомеров разработан ряд приемов, но более универсальны и перспективны, пожалуй, методы с использованием биологических систем. Они основаны на том, что организмы животных потребляют, как правило, лишь один из энантиомеров а-амино-кислот. Животным скармливают смесь дэух энантиомеров аминокислоты, метаболизму подвергается только L-оптический изомер, а D-энан-тиомер выделяется с мочой. [c.252]

Поскольку в молекуле а-аминокислот имеется асимметрический атом углерода, многие аминокислоты оптически активны. В природе чаще встречаются левовращающие Ь-изомеры. а в белках содержатся только Ь-аминокисяоты. [c.240]

Оптическая изомерия имеет очень большое биологическое значение. Органические вещества, принимающие участие в жизненных процессах, в большинстве своем представляют собой сложные асимметрические соединения. Поэтому многие реакции в организмах протекают лишь с участием веществ с определенной пространственной конфигурацией. В результате организмы во многих случаях усваивают или вырабатывают в процессе жизнедеятельности только вещества, являющиеся теми или иными оптическими изомерами. Так, в мышцах в процессе работы, в результате превращений животного крахмала или виноградного сахара (глюкозы) всегда накапливается (+)-мрлочная кислота. Мы увидим далее, что в организмах образуются и усваиваются лишь определенные оптические изомеры углеводов, аминокислот и т. п. [c.205]

Вопрос об абсолютной конфигурации — это один из интереснейших и сложнейших вопросов органической химии. Конфигурации сахаров и полисахаридов уже известным образом скоррелированы, привязаны к оптическим изомерам глицеринового альдегида. Установлены конфигурации всех аминокислот, но в отношении конфигурации стероидов до 1953 г. ничего определенного не было известно. Отдельные лопытки, предпринятые Рейхштейном, не дали удовлетворительных результатов. Только в 1953 г. благодаря работам Прелога (Швейцария) в этот вопрос внесена [юлная ясность. Прелог начал исследование с асимметрического синтеза Марквальда и Маккензи, повторил в больших масштабах их опыты и пришел к интересным выводам. [c.423]

Селективность лигацдного обмена ярко проявляется в распознавании оптически активных лигаццов, например оптических изомеров аминокислот. Так, огттически активный сорбент с привитым -пролином, обработанный раствором сульфата меди, в результате чего образуется полимер следующей структуры [c.248]

Ротштейн [3] разделил 2-аминоадипнновую кислоту на оптические изомеры при помощи асимметрического энзиматического гидролитического метода, описанного Гринштейном [2] для разделения /-а-аминокислот (см. описание синтеза -аланина-ЬС ). /-2-Аминоадипиновая кислота, [а]р- -25,0° (2%, в 5 н. соляной кислоте). [c.296]

Двусолянокислая соль лнзина-6- получена Борсуком [2] с 267о-ным выходом восстановлением этилового эфира 5-циан-С -2-оксиминовалериановой кислоты натрием в спирте с последующим кислотным гидролизом. Аминокислота разделена на оптические изомеры [2] при помощи карбобензилокси-анилино-папаинового метода Бергмана см. описание синтеза двусолянокислой соли /-лизина-б-С . [c.312]

При изучении разделения оптических изомеров серии рацемических N-ацилированных аминокислот методом ЖХ на колонках Resolvosil неожиданно выяснилось, что отношение площадей пиков сильно отличается от 1, если буферный раствор анализируемого соединения находился при комнатной температуре в течение 24 ч [104]. Проведенные более систематические исследования микробиологических процессов показали, что как в N-бензоилаланине [105], так и в Ы-( -нитробензоил)серине вследствие гидролиза амидной связи происходит предпочтительное разрушение ь-энантиомеров [105]. Аналогичным образом показано, что микроорганизмы вызывают энантиоселективный гидролиз эфирной связи. В этом случае энантиомерный состав эфирного субстрата и продукта гидролиза можно изучать одновременно [106]. Методика наблюдения за ходом реакции показана на рис. 8.16. [c.214]

Большинство аминокислот имеют только один асимметрично расположенный атом углерода и могут образовывать два возможных оптических изомера — О (право) и Ь (лево), вращающих луч проходящего через них света. У пролина.-оксили-зина, треонина и изолейцина, которые являются непременными компонентами протеинов, имеется и второй асимметричный атом углерода. Аминокислоты биологического происхождения, находимые в ископаемых геологических объектах, представлены Ь-изомерами, в то время как аминокислоты, синтезированные неорганическим (не биологическим) путем, представляют собой смеси оптических изомеров (Ь и О в равных количествах) и потому оптически не активны. [c.353]

Согласно второму подходу, распознавание оптических изомеров происходит непосредственно в хроматографической колонке за счет образования ими лабильных комплексных соединений с расщепляющим агентом — оптически активной аминокислотой (лигандообменная хроматография). Этот метод получил применение в анализе аминокислот и, в меньшей степени,— других аминов. Существуют различные варианты реализации метода. Например, в качестве сорбента можно использовать алкилсиликагель, а ионы комплексообразователя и расщепляющий агент вводить в подвижную фазу. Согласно другому варианту расщепляющий агент химически связывается с поверхностью силикагелевой либо полистирольной матрицы. Ионы комплексообразователя являются компонентом подвижной фазы и служат в качестве связующего звена между сорбентом и сорбатом. [c.331]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология