Оптические изомеры аминокислот, получение

Большинство кристаллизационных методов включает получение диастереомерных солей, обычно из Л -ацил-01-аминокислот и оптически активных оснований. Синтетическую смесь энантиомеров обрабатывают оптически активным основанием, таким как бруцин, стрихнин или 1-фенилэтиламин, в растворителе и концентрируют до тех пор, пока одна из диастереомерных солей не начнет выкристаллизовываться из смеси. При необходимости продукт можно перекристаллизовать до необходимой оптической чистоты. Более растворимый диастереомер можно концентрировать в растворе. Выделенные соли необходимо далее разложить до аминокислот. Продукт можно использовать непосредственно в синтезе, если ацильная группа подобрана соответствующим образом. Например, Л/-бензилоксикарбонил-01-аминокислоты во многих случаях можно разделить с помощью природного (—)-эфедрина." Когда нет р-метильной группы в боковом радикале, выпадает соль О-изомера когда такая группа присутствует, из раствора выпадает преимущественно -изомер (исключением является фенилаланин) [46]. Однако несмотря на множество имеющихся методов разделения, нет универсального метода, и нельзя разделить тирозин, триптофан или глутаминовую кислоту. Методы, основанные на кристаллизации, разумеется, сильно зависят от природы аминокислоты— в каждом конкретном случае требуется подбор условий. [c.244]

ПОЛУЧЕНИЕ ОПТИЧЕСКИХ ИЗОМЕРОВ АМИНОКИСЛОТ [c.91]

Все методы синтеза, описанные в атом разделе, приводят к получению рацемической смеси оптических изомеров а-аминокислот. Поскольку классические методы разделения таких рацемических смесей отнимают много времени и средств, в тех случаях, когда требуется получить большие количества ь-аминокислот, в качестве исходных продуктов используют природные соединения. Так, например, глутаминовую кислоту, полученную гидролизом клейковины пшеницы, применяют для изготовления ее мононатриевой соли. За год во всем мире производится несколько сотен тысяч тонн глутамата натрия. Для получения глутаминовой кислоты в промышленном масштабе применяют различные методы, что обусловлено экономическими факторами однако все их объединяет то, что сама природа заботится об энантиомерной гомогенности конечного продукта. [c.392]

Каждая молекула аминокислоты может существовать в двух формах, одна из которых является зеркальным отображением другой, как правая и левая рука. Эти две формы называются оптическими изомерами и являются право- и левовращающими формами, или В- и Ь-формами (по направлению вращения ими плоскости поляризации света). Все существующие в природе аминокислоты являются Ь-аминокислотами. Гораздо легче получить аминокислоты путем химического синтеза, чем вьщелять их из клеток, однако синтезированные аминокислоты образуются в виде смеси равных количеств В- и Г-изомеров. Проблема получения Г- аминокислот решается [c.93]

Рацематы аминокислот могут быть разделены на изомеры методом ГЖХ, если их превратить в соответствующие летучие производные. Такие производные можно получить с помощью оптически активных реагентов в форме диастереомеров, которые затем разделяют на оптически неактивных НЖФ [143—148]. И наоборот, производные энантиомеров аминокислот, полученные с помощью оптически неактивных реагентов, разделяют на оптически активных НЖФ [149-151]. [c.63]

Получение производных аминокислот с помощью оптически активных реагентов затруднительно, так как требуется высокая оптическая чистота последних. Оптически активные примеси образуют на хроматограмме большое количество пиков, что особенно влияет на определение небольших количеств изомеров. [c.63]

R)- или (S)-1,2-бис (дифенилфосфино) пропан (65). Этот простой лиганд имеет всего одну метильную группу при хиральном центре, что ограничивает хиральность хелатного цикла. Содержащий такой лиганд катализатор на основе родия (I) является прекрасным агентом для получения оптически активных аминокислот из а-ациламиноакриловых кислот [156а]. Синтез первой порции (7 )-изомера этого лиганда относительно сложен, однако далее можно получать большие количества лиганда альтернативным асимметрическим гидрированием [схе- [c.310]

Оптическое вращение пептидов, полученных Фищером, впоследствии проверялось химиками, использовавшими более современные методы, и почти во всех случаях данные Фищера подтверждались, что доказывает очень высокую точность результатов его экспериментов. Применение этого метода учениками Фищера, так же как и использование этого метода в других лабораториях, никогда не приводило к столь точным результатам. Пептиды, полученные при этом, оказывались частично, а иногда и полностью рацемизированными, и далеко не всегда пептид, используемый в качестве эталона для сравнения с пептидами, выделенными из гидролизата белка, состоял из остатков -изомеров аминокислот. [c.85]

Блазиус с сотр. [ 5ft] описал расщепление на оптические изомеры аминокислот хроматографическим методом. Колонка заполнялась порошком полимера, полученного при поликонденсации дибензо-18-краун-6 с формальдеги- [c.300]

При дальнейшем изучении оказалось, что знак эффекта Коттона зависит, как это можно было ожидать, от направления закручивания макромолекулы, с которой краситель образует комплекс. Один из путей получения спиралей полипептида, имеющих разное направление закручивания,— это синтез полипептида из ь- и о-аминокислот. Были получены оба оптических изомера [c.284]

Все эти лабораторные методы синтеза а-аминокислот (in vitro) приводят к образованию рацемической смеси D- и L-изомеров. Для получения чистых оптических изомеров разработан ряд приемов, но более универсальны и перспективны, пожалуй, методы с использованием биологических систем. Они основаны на том, что организмы животных потребляют, как правило, лишь один из энантиомеров а-амино-кислот. Животным скармливают смесь дэух энантиомеров аминокислоты, метаболизму подвергается только L-оптический изомер, а D-энан-тиомер выделяется с мочой. [c.252]

В качестве исходного вещества при синтезе оптически активных краун-эфиров используется, прежде всего, 1,1 -динафтол. Замыкание кольца проводится путем реакции присоединения с полиэфирными производными, так же как и при описанном в разд. 2.2.1 синтезе ароматических краун-эфиров. Имеются два метода получения хиральных изомеров I) сначала получают рацемическую смесь и затем проводят ее разделение на оптические изомеры путем хроматографирования смеси этот метод основан на разной устойчивости диастереомерных комплексов с заранее расщепленной на О- или Ьчсзомв-ры солью эфира аминокислоты 2) разделяют на изомеры 1,1 -динафтол и [c.284]

Разработаны методы получения перметриновой и других кислот с преимущественным содержанием одного из изомеров (10]. Это достигается применением оптически активного катализатора— медного комплекса хирального основания Шиффа, получаемого по схеме (9) из эфиров оптически активных аминокислот. [c.180]

Оптически активные полимеры оказалось возможным сиите-зировать также из олтически недеятельных мономеров, применяя стереорегулярные оптически активные катализаторы (металлоорганические соединения) или сокатализаторы (амины, аминокислоты), осуществляющие асимметрическую индукцию. При этом происходит либо отбор одинаковых конфигураций асимметрических атомов, возникающих в результате роста полимерной цепи (например, полимеризация замещенных диолефинов К—СН = СН—СН = СН—К ), либо преимущественное вовлечение в реакцию одного из оптических изомеров рацемической смеси мономеров (получение оптически активного полипропиленоксида из рацемической окиси пропилена). [c.426]

Продукты природного происхождения в общем случае образуются только в виде одного из двух энантиомеров. Так, большая часть сахаров относится к В-ряду, а большинство аминокислот — к Ь-ряду. Таким образом, при полном синтезе этих соединений для получения природного энантиомера необходимо разделять оптические Изомеры, тем более что физиологическиеу свойства обоих антиподов далеко не совпадают.. [c.105]

Удельное вращение плоскости поляризации света энантиоме-рами многих биологически активных молекул часто мало поляриметрические методы не всегда достаточно чувствительны, чтобы обнаружить следы изомера, сопутствующего большому избытку антипода. Такой анализ может иметь важное значение по нескольким причинам. При получении биологически активных пептидов влияние изомерных примесей кумулятивно присутствие 1% о-аминокислоты в каждой из аминокислот, вошедшей в 10-членный пептид, приведет к неактивному на 10% соединению. Другая область, представляющая значительный интерес, относится к обнаружению внеземной жизни. Уникальной особенностью макромолекул биологического происхождения является их способность различать и избирательно включать определенные оптические изомеры. Обнаружение преобладания одного оптического изомера на отдаленной планете может рассматриваться как указание на существование жизни [59]. Неудивительно, что, несмотря на трудность разделения оптических изомеров на обычных жидких фазах, ГХ уделялось значительное внимание как быстрому способу их разделения и идентификации. Особенно успешными оказались два следующих подхода (а) применение оптически активных жидких фаз и (б) введение в разделяемые соединения второго асимметрического центра. [c.96]

Предложено много методов получения рацемических смесей и оптически активных изомеров а-метиламинокислот. Наиболее перспективные методы получения оптически активных изомеров аминокислот основаны на алкилировании (в том числе с использованием методов межфазного катализа) производных имидазолин-5-онов и шиффовых оснований, включая лиганды комплексов никеля. Обсуждены особенности синтеза а-бензилфенилаланина, связанные со стерическими препятствиями бензильной группы. [c.216]

Для расщепления аминокислот используют ацилазу из почки свиньи. Сначала ацилируют рацемическую аминокислоту, затем ациламинокислоту гидролизуют в присутствии фермента и свободную кислоту отделяют от ацильного производного ее энантиомера. Обнаружено, что полученная таким путем оптически активная аминокислота имеет конфигурацию природного энантиомера (обычно 5), а оставшаяся ацнламинокислота соответствует нснриродному К-изомеру. Объясните это. [c.92]

Реакции катализируемого циклопропанирования используют в промышленности в основном для получения инсектицидов на основе эфиров хризантемовой кислоты (1). Эти соединения являются одними из наиболее эффективных известных пестицидов. Для соединения (1) возможно существование четырех изомеров, из которых только один обладает высокой биологической активностью. В исследованиях, направленных на селективное получение этого изомера, важную роль играет асимметрическое циклопропанирование [16]. Поскольку переходный металл входит в переходное состояние, лигандное окружение каталитического центра может влиять на стереохимию реакции. Реакция Симмонса — Смита с использованием хиральных субстратов и циклопропанирование диизосоединениями в присутствии хиральных комплексов меди обычно дают низкие оптические выходы (<10%). Однако в результате тщательного подбора катализатора, лиганда и диазосоединения при использовании медного катализатора был достигнут прекрасный оптический выход одного из изомеров [17]. Так, из этилдиазоацетата в присутствии хирального медного катализатора (2), полученного из оптически активной а-аминокислоты, хризантемовый эфир образуется с приемлемым оптическим выходом (60—70%). При использовании хирального диазосоединения (например, -ментил-диазоацетата) оптический выход существенно возрастает (80— 90%) [схема (3.14)]. [c.77]

Аналогичным путем был синтезирован пентапептид, содержащий остаток -фенилаланина вместо D-аминокислоты, имеющейся в грамицидине G и в приведенном выше пентапептиде (XV). При этом оказалось, что полученные пентапептиды обладают одинаковым антибактериальным действием (значительно меньшим, чем у циклического грамицидина), независимо от того, какой из оптических изомеров фенилаланина (V) входит в состав их молекулы. Повидимому, активность антибиотиков-полипепти-дов связана с циклическим характером их структуры, а наличие остатка D-аминокислоты облегчает образование замкнутых форм из открытых291. [c.541]

Оптические антиподы а-аминокислот обычно получают ассиметрическим ферментативным гидролизом ацетилпронз-водных а-аминокислот. После гидролиза в растворе содер-л<атся 1-аминокислота и ее )-ацетилпроизводное. Процессы разделения -аминокислот и их й-ацетилпроизводных многостадийны, связаны с применением различных химических соединений н ионообменной хроматографии. При этом доведение полученных Ь — а- и О — ачмсашаминокарбоновых кислот до требований технических условий требует проведения многократной перекристаллизации полученных изомеров. Выход моноамннокарбоно вых кислот составляет 40% для Ь — а-ала-нина и 21% для О — а-аланина, считая на исходный ОЬ — а-аланин. [c.391]

Все эти лабораторные методы синтеза а-аминокислот (in vitro) приводят к образованию рацемической смеси D- и L-изомеров. Для получения чистых оптических изомеров разработан ряд приемов, но более универсальны и перспективны, пожалуй, методы с использованием биологических систем. Они основаны на том, что организмы животных потребляют, как правило, лишь один из энантиомеров а-ами- [c.512]

Подобно тому как аминоацилазы и некоторые протеазы используются для получения энантиомеров аминокислот, многие другие гидролитические ферменты могут идти на получение различных оптических изомеров сложных органических соединений. Ниже приведены некоторые из этих соединений [c.47]

Смотреть страницы где упоминается термин Оптические изомеры аминокислот, получение: [c.92] [c.70] [c.238] [c.96] [c.280] [c.280] [c.95] [c.190] [c.241] [c.51] [c.287] [c.249] [c.340] [c.47] [c.115] [c.340] [c.196] [c.331] [c.78] [c.342] [c.91] [c.204]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология