Полифенолоксидазы Ферменты

Фенолоксидаза, или полифенолоксидаза,— фермент, широко распространенный в составе растительных клеток, но находящийся также в отдельных тканях и органах животных. Фенол- [c.60]

Аналогичные закономерности установлены при изучении ферментных систем яблок, у которых чувствительная к температуре цитохромоксидаза замещается в период созревания полифенолоксидазой— ферментом, для которого характерны низкие значения Qlo. О приспособительном значении величины свидетельствуют сравнительные данные, полученные при исследовании ряда арктических и тропических видов растений и т. д. (Б. А. Рубин, Е. А. Арциховская). [c.291]

Оксидазы. Присутствующие в листьях окислительные ферменты оказывают значительный эффект технологического характера Это в основном полифенолоксидазы и пероксидазы липидов. Они активируют свои субстраты, окисляя их и вызывая их реакцию с белками и/или появление производных. [c.257]

Важным фактором биоповреждений полимерных материалов являются ферменты грибов, особенно оксидоредуктазы (каталаза, пероксидаза, полифенолоксидаза) и гидролазы (фосфатазы, липазы и др.). Имеется соответствие между видом материала и ферментативными свойствами растущей на нем микрофлоры [5] (табл. 45.2), [c.482]

Полифенолоксидазы широко распространены в растениях иногда они присутствуют в больших количествах. Фермент, по-видимому, растворим, но данные об его активности получены с хлоропластами и митохондриями. [c.236]

Как уже указывалось, для катехинов чрезвычайно характерна способность к окислению. Окисление катехинов происходит при действии тепла, интенсивного освещения, кислот и щелочей, окисляющих агентов, а также ферментативно. Ферментативное окисление катехинов может осуществляться двумя окислительными ферментами полифенолоксидазой и пероксидазой. На лабильность катехинов указывает также их способность к самоокислению (аутоксидации) в водных растворах при значениях pH, близких к нейтральным. [c.186]

На основании различия в оптимумах pH, а также на основании того факта, что препарат полифенолоксидазы из клубней картофеля при длительном хранении теряет способность к окислению пирокатехина, сохраняя способность к окислению флороглюцина, Попов сделал вывод, что окисление флороглюцина и пирокатехина осуществляется различными ферментами. [c.196]

Тщательное изучение возможных путей активирования дыхания инфицированной клетки показало, что участием ферментов возбудителя инфекции оно непосредственно не обусловлено. В подавляющей части данный эффект обусловлен образованием (синтезом) ферментативно активного белка, которое индуцируется метаболитами возбудителя. Необходимо подчеркнуть, что при этом синтезируется не только белок, идентичный присутствовавшему в здоровой ткани, но и отличающийся от последнего по ряду свойств (изозимы). Практически во всех случаях мы встречаемся с синтезом белка пероксидазы либо полифенолоксидазы — ферментов, наи- [c.328]

Ферменты, выделяемые грибами, являются мощным фактором биоповреждений металлоконструкций. К таким ферментам относят оксидоредуктазы (каталаза, пероксидаза, полифенолоксидаза) и эстеразы (фосфаталазы, липазы). Ряд материалов и покрытий разрушаются продуктами преимущественно определенного вида ферментов резины, битумы, — продуцентами липазы, строительные материалы — продуцентами дегидрогеназы, каталазы, пероксидазы, фенопласты — фосфатазы. Разрушение многих полимерных материалов происходит в результате комплекса реакций окислительновосстановительных процессов, декарбоксилирования, этерефикации, гидролиза и др. Алканы, входящие в состав нефтепродуктов, разрушаются в результате терминального окисления алкены — гидратацией двойной связи с образованием эпокси-групп, этанолов и диолов. [c.54]

Полифенолоксидаза действует на полифенолы, о-ди-фенол 1.1, монофенолы, дубильные нсщеетна. Фермент катализирует также окисление аминокислоты тирозина с образованием тсмноокрашенных продуктов меланинов. [c.129]

Фермент тирозиназа представляет собой полифенолоксидазу (о-дифенол Ог оксидоредуктазу) с ионом Си + в качестве простетической группы. Она, по-видимому, имеет две различные активности — аэробно окисляет тирозин до ДОФА и затем окисляет сам ДОФА. Остальные стадии образования меланинов могут происходить неферментативным путем. [c.269]

Изменение цвета овощей и фруктов начинается с окисления монофенолов и о-дифенолов до о-хинонов. Катализатором процесса служат ферменты полифенолоксидазы. Они кодируются ядерной ДНК, имеют мол. массу примерно 59 ООО и локализуются в мембранах хлоропластов и митохондрий. [c.410]

Хорошие результаты дает применение гистохимических реакций на окислительно-восстановительные ферменты — цитохро-моксидазы, пероксидазы, полифенолоксидазы, дегидразы (Осетров, 1968). [c.201]

Если при вовлечении молекул субстрата в комплекс мы часто встречаемся с комплексами, содержащими кислород в координационной сфере, то комплексы интересующего нас типа, как правило, характеризуются наличием азота. Это касается не только природных биокатализаторов хлорофилла, порфириновых соединений и т. п., но и тех моделей активных групп окислительных ферментов, которые изучались в нашей лаборатории за последнее десятилетие. Так, активными моделями про-стетической группы каталазы являются комплексы меди со всевозможными аминами [3]. Амины определенного типа позволяют построить модели полифенолоксидазы (Р. Д. Корпусова и Л. А. Николаев [4]), комплекс медь-—гистидин моделирует аскорбиноксидазу, причем адсорбция этого комплекса иа инсулине дополнительно активирует его [5] и т. д. Наоборот, во всех этих реакциях кислородсодержащие комплексы оказываются мало или вовсе неактивными. В частности, комплексы медь — аминокислоты в десятки тысяч раз менее активны в каталаз-ном процессе, чем комплексы медь — амин . [c.241]

Поскольку последняя стадия процесса подавлялась тиомочеви-ной и 4-хлоррезорцином, являющимися сильными ингибиторами полифенолоксидазы, авторы сделали также вывод о способностн этого фермента выполнять функцию гидроксилирования, что согласуется с современными представлениями (см., например, Heimann, Andler, 1962). [c.181]

Ниже pH 5,7 окисления флороглюцина не происходило. В отличие от полифенолоксидазы (медьсодержащий фермент) пероксидаз-ное окисление флороглюцина осуществлялось при участии ионов железа. Авторы пришли к выводу, что нероксидазная и оксидаа-ная функции пероксидазы связаны с одним и тем же активным центром фермента. Окончательное решение вопроса о механизме окисления флороглюцина требует дополнительных более углубленных исследований и, в частности, изучения продуктов окисления и очистки и выделения флороглюцин-оксйда-зы (если таковая существует). [c.197]

Изучая действие препарата полифенолоксидазы из листьев чая на флороглюцин, мы также наблюдали окисление последнего, хотя и протекающее со значительно меньшей скоростью, чем окисление пирокатехина. При этом оказалось, что окисление фжорогнюцйнасо11р )вождается не только поглощением кислорода, но и выделением углекислоты. Так как возможность непосредственного окисления флороглюцина чайной полифенолоксидазой (являющейся орто-фенолазой) представлялась нам сомнительной, то мы предположили, что посредниками в полифенолоксидазном окислении флороглюцина являются орто-хинонные формы полифенолов, которые могут образовываться в недостаточно очищенных препаратах фермента из соответствующих фенольных соединений. [c.197]

Одним из возможных объяснений являются результаты наблюдений за состоянием покоя у различных частей растений. Так, Вегис (Vegis, 1965) отмечает, что корни древесных растений продолжают расти даже в то время, когда почки и камбий стебля находятся в состоянии глубокого покоя. Можно предположить, что ферменты типа полифенолоксидазы или пероксидазы поступают из корней и окисляют ингибиторные продукты почек и коры. Между тем садоводы отмечали, что выход из состояния покоя происходит и у побегов древесных с удаленными корнями. В этом случае большую роль может играть низкая температура, активирующая деятельность некоторых гидролитических ферментов с низким температурным оптимумом, на- [c.146]

В организмах, особенно в растениях, широко распространены ферменты — полифенолоксидаза и пероксидаза. Первая катализирует окисление различных фенольных веществ в семихиноны и хиноны с участием молекулярного кислорода вторая — с участием перекисей, преимущественно перекиси водорода. Нами исследовалось наличие этих ферментов в ряде растений [1—7]. Мы наблюдали образование хинонов у кок-сагыза из нативных фенольных яездеств [2] и семихинонов иа п-крезола в процессах п роксидаз-жого окиелеыжя последнего [8]. [c.139]

Известно наличие в растениях фермента хинонредуктазы [18]. Фермент восстанавливает и-бензохинон в гидрохинон за счет водорода НАД На. В неочищенных растительных препаратах, где присутствуют полифенолоксидаза, фенольное соединение, НАД На, имеет место окисление гексозодифосфата [19]. Можно предположить, что здесь идут реакции [c.141]

Осадок между 40 и 90% насы-ш ения растворяли в небольшом количестве фосфатного буфера (pH 7 и пропускали через колонку сефадекса Ж-50 для отделения нжзкомолекулярных соедийений и снижения моляр-ности раствора. Последующее пропускание белка через колонку Ж-200 позволяет разделить полифенолоксидазу на две части (рис. 3). Однако при этом не происход ит существенного увеличения удельной активности ферментов. Поэтому в целях дальнейшей очистки белок вносится в колонку ДЭАЭ-целлю-лозы. [c.157]

В то же время в хлоропластах были обнаружены ферменты, принимающие участие в превращениях фенольных соединений полифенолоксидаза [3, 4], пероксидаза [3] и гидроксилаза [5]. Кроме того, изотопные Исследования показали, что при фотосинтезе в молодых листьях чайного растения-Очень быстро образуются катехины и галловая кйслота. Появление метки. в этих соединениях может быть обнаружено уже через 5 мин. световой экспозиции с С1Ю2[6,7]. [c.175]

При попадании пыльцы па поверхность рыльца уже через два часа происходит интенсификация фенольного обмена, о чем свидетельствует повышение содержания водорастворимых и щелочерастворимых полйфенолов, повышение-активности окислительных ферментов-полифенолоксидазы й пероксидазы. [c.298]

С целью изучения механизма окисления орто- ди- и три-окси-фенолов в животном организме выделяли полифенолоксидазу из почек различных животных по методу Гроллмана и др. [16] или по методу Пейджа и др. [17] с некоторыми модификациями. Активность фермента изучали манометрически (в аппарате Варбурга), спектрофотометрически и но окислению аскорбцновой кислоты. [c.373]

Данные по превращению галаскорбина и катехинов показывают, ч то значительная их часть окисляется до СОг и воды. Общим в строении этих веществ является наличие гидроксильных групп в орто-положении. До сих пор не бйло убедительных данных о наличии в организме животных полифенолоксидазы, хотя еще в 1942 г. Кадден и Дилл [22] обнаружили фенолазную активность в почечных экстрактах. Исходя из этих предпосылок, нами совместно С Платоновым [23] был выделен из почек различных животных этот фермент и изучена его активность по отношению к некоторым полифенолам. [c.376]

Как показали исследования, полифенолоксидаза из почек различных животных катализирует окисление пирокатехина, галловой кислоты, галаскорбина и катехинов. Фермент не окисляет рутина, кверцетина, резорцина, диметилового эфира пирогаллола, 4-метоксигалловой и аскорбиновой кислот. Он сходен с растительными фенолазами. [c.376]

В модельных опытах показано, что фенольные соединения подавляют активность пектолитических ферментов грибов, вызывающих плодовые гнили, Гистохимичееки обнаружено, что контакт гифы гриба с фенйпышми соединениями, находящимися в вакуолях клетки, происходит в момент разрыва тонопласта. Фенольные соединения быстро окисляются полифенолоксидазой цитоплазмы. Обсуждается возможный механизм внедрения гифы гриба в клетку и ответной реакции клетки. Табл. 2, илл, 5, библиогр. 6. [c.418]

Природа полимеризующего фермента. Проведено много исследований и дискуссий о природе ферментной системы, катализирующей реакции полимеризации, которые рассматривались выше. Первоначальный препарат, полученный группой Фрейденберга, был недостаточно очищен и охарактеризован. После сравнения связывания кислорода конифериловым спиртом в присутствии препарата группы Фрейденберга, с одной стороны, и очищенной полифенолоксидазы шампиньонов — с другой. Масон и Кронин [101] предположили, что полифенолоксидаза не является активным компонентом. Масон [102] предположил, что по своей природе фермент близок к лакказе. Хигучи и сотр. [103] подтвердили это предположение, показав, что препарат лакказы из японского лака и грибов ризосферы oriolus versi olor катализировал окисление кониферилового спирта. [c.302]

Фенолазный комплекс растений менее специфичен к своим субстратам. Например, фермент из шампиньонов катализирует не только гидроксилирование большого числа монофенолов, но и окисление о-дифенолов. На основании литературных данных Ясуноби [63] предположил, что ни одна из предложенных теорий реакционной способности потенциального субстрата не может объяснить имеющиеся факты. Он ввел также термин полифенолоксидаза для обозначения фермента, способного окислять о-дифенолы, но теряющего (вероятно, при очистке) способность катализировать гидроксилирование. Действительно, при очистке фенолазного комплекса шампиньонов соотношение [c.326]

Н. м. Сисакян с сотрудниками подробно и широко изучили ферментный состав хлоропластов растений. Они установили преимущественную локализацию ряда ферментов именно в хлоропластах (фосфори-лаза, полифенолоксидаза, дегидразы, цитохромоксидаза и др-)- Это дало [c.380]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология