аминокислотность получение

Одним из перспективных направлений биохимического синтеза является получение белковых веществ из нефти. Опыты показали, что при условии подкормки бактерий соединениями N, Р, К, Mg и ничтожными количествами некоторых других элементов (Fe, Zn, Си, Мп) такое получение возможно. По аминокислотному составу выран енные на углеводородах нефти дрожжи сходны с животными белками и значительна превосходят растительные. Производство их уже начинает осуществляться в промышленном масштабе. [c.569]

Число белков, химическое строение которых полностью рас-шифровано растет с каждым годом. При сопоставлении полученных результатов обнаружились два чрезвычайно интересных факта прежде всего оказалось, что хотя у разных представителей животного мира строение определенного гормона очень сходно, однако все же существуют четкие видовые отличия. Так, например, инсулин, выделенный из организма кита и свиньи, совершенно тождествен, в то время как в инсулине лошади одна из 51 аминокислот заменена на другую. С другой стороны выяснилось, что носителем биологической активности может быть не вся белковая молекула, а определенная часть ее. Так, в растительном ферменте — папаине, построенном из 180 аминокислотных остатков, можно [c.335]

Успехи в изучении и синтезе белков. Уже первое ознакомление с белками дает некоторое представление о чрезвычайно сложном строении их молекул. На современном этапе развития химической науки еще очень трудно выявить структуры молекул белков. Первый белок, у которого в 1954 г. удалось расшифровать первичную структуру, был инсулин (регулирует содержание сахара в крови). Для этого потребовалось почти 10 лет. Молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепочек. Одна из них содержит 21, а другая—30 аминокислотных остатков, В настоящее время осуществлен синтез инсулина. Для получения одной из полипептидных цепочек потребовалось провести 89 реакций, а для получения другой —138. В живых организмах синтез белков происходит очень быстро (иногда почти мгновенно), поэтому ученые настойчиво изучают его механизм. [c.21]

Изучена возможность использования жиросодержащих отходов мясоперерабатывающих предприятий в качестве источника углерода для выращивания дрожжевой биомассы - сырья для получения незаменимых аминокислот и кормовых добавок. Показано, что предварительный t идролиз жиров позволяет понизить темперагуру выращивания дрожжей и вести процесс при 25 С - в более мягком технологическом режиме. Анализ аминокислотного состава дрожжевого белка свидетельствует о высокой биологической ценности полученного продукта. [c.206]

Всестороннего развития животноводства, повышения его продуктивности и эффективности невозможно достичь без соответствующего улучшения кормовой базы путем создания полноценных кормовых продуктов, сбалансированных по аминокислотному сосгаву. В существующих кормовых рационах далеко не всегда имеется необходимое количество белка, аминокислот и витаминов, поэтому необходимо введение их п корм в виде тех или иных препаратов. Большое внимание исследователей привлекает вопрос получения кормовых белковых продуктов на основе растительного сырья или отходов его переработки, а также отходов пищевых производств. [c.151]

В состав клеточной массы дрожжей, бактерий, грибов входят углерод (47—51%), кислород (30—40 %), азот (5—14%), водород (6—8%), а также минеральные элементы питания — зольные вещества (5—8 % ), содержащие калий, фосфор, натрий, магний, серу, железо, кальций и др. Высококачественный аминокислотный состав белка, близкий к казеину, наличие в клеточной массе витаминов (рибофлавина, эргостерина, пантотеновой кислоты) характеризуют ценность микробной биомассы как заменителя животного белка и как источника для получения биологически ценных компонентов [2,8]. [c.8]

Прежде чем перейти к методам, которые химики применяют для разрушения ( анализа ) и получения ( синтеза ) биологически активных полипептидов, рассмотрим три полиамида, представляющие интерес с медицинской точки зрения,— окситоцин, вазопрессин и инсулин. Обратите внимание на то, что аминокислотная последовательность двух из них почти одинакова, хотя они выполняют совершенно различные физиологические функции. Все три полипептида содержат дисульфидную связь (—8—3—) и утрачивают [c.401]

Вышеприведенная схема допускает некоторые изменения например, вместо этилхлорформиата для активации можно применять дициклогексил-карбодиимид. Однако, каковы бы ни были эти изменения, синтез дипептида требует нескольких стадий. А для синтеза пептида из 50 аминокислотных остатков понадобится огромное число стадий, что и служит основным ограничением классического подхода к получению пептидов. [c.405]

Все белки, изученные до сих пор, обладают антигенными св-вами. У белков различают линейные детерминанты, построенные из аминокислотных остатков, расположенных рядом в одном участке полипептидной цепи, и конформационные, к-рые слагаются из аминокислотных остатков разных участков одной или большего числа полипептидных цепей. Антитела, полученные при иммунизации данного животного определенным белком, могут реагировать, хотя и с небольшим сродством, с нек-рыми пептидами, выделенными из гидролизата зтого белка. Такие пептиды, построенные из 5-7 остатков, часто располагаются на изгибах или выступающих отрезках пептидной цепи и, очевидно, являются детерминантами или их частями. Однако в иных условиях, напр, при иммунизации др. вида животного, могут образовываться антитела к иным участкам молекулы того же белкового А. Практически вся пов-сть белковых молекул обладает антигенными св-вами, она, т. обр., представляет собой сумму перекрывающихся детерминант, каждая из к-рых может вызывать иммунную р-цию или не вызывать ее в конкретных условиях. Последние определяются различиями в строении между белковым А, и собственными белками организма, а также регуляторными иммунными механизмами, находящимися под генетич. контролем. По-видимому, почти все детерминанты белков конформационно зависимы. Согласно данным рентгеноструктурного анализа, антигенные детерминанты обладают повыш. подвижностью. [c.174]

Теоретически возможно предсказывать в общем виде пространств, строение Б., исходя из его аминокислотной последовательности. Такого рода расчеты проводят с помощью ЭВМ на основании закономерностей, выведенных в результате статистич. обработки данных для Б. с установленной пространств, структурой. В ряде случаев расчетные методы дают удовлетворительные результаты, к-рые помогают интерпретировать данные, полученные др. методами. [c.253]

Рис. 4.2. Хроматограммы стандартной смеси аминокислот (а) и гидро-лиаата ванадилпорфириновой фракции нефти (б), полученные на аминокислотном анализаторе — жидкостном хроматографе Mi rote hna AAA 881 [761].

Решение. При синтезе полипептида, содержащего 100 аминокислотных звеньев, максимально можно добиться не более (0,9 100)% = 0,003%-го (т.е. чрезвычайно малого) выхода целевого продукта. Таким образом, для получения только 1 г полипептида с СП = 100 нейбходимо переработать не менее 1 Ю З/З 10" = 33 кг исходных аминокислот. [c.353]

Натуральный шелк представляет собой нить, полученную размоткой коконов шелкопряда в условиях интенсивного набухания при гидротермических обработках. Получаемая таким образом нить характеризуется сложным морфологическим строением два фиброиновых стержня соединяются в единую нить с помощью серициновой прослойки. После дополнительного удаления серицина до содержания его 20-25% коконная нить превращается в шелк-сырец, а при более глубокой отмывке (до 4-5%) - в натуральный шелк. В зависимости от своих функций (формирования армирующей основы шелка - фиброиновых стержней или обеспечения связи между ними) полипептидные цепи имеют первичную структуру, включающую большее (в фиброине) или меньшее (в серицине) количество гидрофобных аминокислотных звеньев, но четкое различие между этими белками отсутствует (рис.6.12). Связь между ними обеспечивается проходными цепями, дисульфидными и сложноэфирными мостиками, межмолекулярными водородными связями, а также через небелковые фрагменты, например через монозы. [c.376]

Это позволило определить строение аминокислоты, из которой получен данный метилтиогидантоин. Новые сведения о порядке чередования аминокислотных остатков в коротких пептидах были получены па основанни исследоваиия масс-спектров этиловых эфиров ацетилпептидов, аминоспиртов и диаминоспиртов [208, 209]. В работе Н. К. Кочеткова и сотрудников масс-спектрометрический метод использовался для определения размера цикла в метиловых эфирах моносахаридов [210], установления конфигураций гликозидной связи в метилглюкозидах [211] и выяснения места свободного гидроксила в частично метилированных моносахаридах [212, 213]. [c.124]

Исследованы также каталитические свойства поли-а-аминокислот, полученных тепловой полимеризацией мономеров [88] . Как правило, реакционная способность боковых групп аминокислотных остатков в этих полимерах (например, имидазольной группы гистидина, участвующей в нукл(1ос[)ильном катализе гидролиза п-нитрофениловых эфиров) не превышает реакционную способность свободных аминокислот. [c.109]

С другой стороны, выяснилось, что носителем биологической активности оказывается не вся белковая молекула, а определе1шая часть ее. Так, в растительном ферменте папаине, построенном из 180 аминокислотных остатков, можно отстричь до двух третей его полипептидной цепи без заметного влияния на биологическую активность. Факты подобного рода позволяют глубже понять природу каталитического действия ферментов, а следовательно, приближают возможности создания синтетических ферментов, с помощью которых можно надеяться упростить получение многих нужных человеку органических веществ, решить важные проблемы медицины и т. д. [c.343]

Поскольку в качестве одного из основных путей использования дрожжевой биомассы планируется получение аминокислот, было проведено определение аминокислотного состава белка выращенных дрожжей. Сравнение данного состава с таковым для паприна (используемого в качестве кормовой добавки биомассы углеводородокисляющих дрожжей) [2] указывает на высокую кормовую ценность полученного продукта (табл. 4). Биомасса .tropi alis богата незаменимыми аминокислотами, в частности, содержание такой ценной аминокислоты, как лизин превышает 7 г/100 г белка, тогда как в паприне его содержится 4,5 г/ 100 г белка, а в рыбной муке до 6 г /100 г белка. [c.211]

Твердофазная техника приводила к существенной экономии труда и времени, необходимых для пептидного синтеза. Так, например, ценой значительных усилий Хиршмен с 22 сотрудниками [5f] завершили вьщающийся синтез фермента рибонуклеазы (124 аминокислотных остатка) с помошью традиционных жидкофазных методов. Почти одновременно тот же белок был получен путем автоматизированного твердофазного синтеза [5g], Во втором случае синтез, включающий 369 химических реакций и 11 931 операцию, был вьшолнен двумя участниками (Гатте и Меррифилд) всего за несколько месяцев (в среднем до шести аминокислотных остатков в день присоединялись к растущей полипептидной цепи — фантастический темп ). Последующие усовершенствования позволили построить полностью автоматический синтезатор. Таким образом, дерзновенная и волнующая проблема пептидного синтеза, решение которой ранее требовало огромных затрат труда и времени, теперь может считаться практически решенной (по крайней мере, для не слишком сложных пептидов). [c.302]

Предположение о том, что 70% цепи находится в спиральной конформации, подтверждается результатами, полученными методом дейтерообмена. Скоулоди (1959) 01бнаружила при раосмотрбн и двухмерной проекции Фурье единичной ячейки миоглобина тюленя, что, несмотря на совершенно различный аминокислотный состав, миоглобины тюленя и кашалота им еюг чрезвычайную сходную третичную структуру. Перутц (1960) на основании трехмерного анализа гемоглобина пришел к заключению, что каждая из четырех субъединиц этой молекулы структурно сходна с миоглобином. При анализе миоглобина с разрешением в 2 А (этого еще недостаточно для атомного разрешения) группа Кендрью (1961) получила возможность сделать некоторые выводы о последовательности части аминокислот в миоглобине. [c.711]

Полученные данные позволили установить следующий порядок связи аминокислотных остатков в молекуле исходного пептида a-i-валил-/-ор-нитил-/-лейцил- -фенилаланил-пролин (XIII) [c.740]

II изучено большое количестно соединений общей формулы (И), где R — различные ароматические, гетероциклические или аминокислотные остатки [216, 245]. При этом независимо и практически одновременно в СССР (во ВНИХФИ) и США был получен тетраэтиленимид [c.17]

Исследования с помощью этих подходов ведутся более 20 дет. За 8ТО время получен ряд важных результатов (см., например обзор (9]), одвако окончательное решение проблемы предсказания щюстранственной структуры по аминокислотной последовательности белка до сих пор не найдено. [c.168]

Описание результатов, полученных на независимых от обучения контрольных данных с поюцью пяти найденных экспертной системой методов предсказания тополошй, приведено в табл.З. Всего осуществлено 88 предсказаний способов упаковки аминокислотных последовательностей в топологии а/0-домеиов пяти типов. В 62 из них были ПРАВИЛЬНЫЕ результаты (70Х) в 26 - ОШИБОЧНЫЕ (30%). достоверность полученных результатов по точному критерию Фишера-Ирвина 130) составила более 99% (табл.З. строка "ВСЕГО"). [c.186]

В полученных образцах определяют свободные аминокислоты. При тонкослойной хроматографии на пластинах Фиксион (с. 133) требуется не менее 10—30 нмоль аминокислот, для определения с помощью аминокислотного анализатора —2—5 нмоль аминокислот. Можно предварительно провести реакцию дансилирования (с. 148), а затем идентифицировать модифицированные аминокислоты с помощью тонкослойной хроматографии (в этом случае надо иметь 0,5—5 нмоль дансилированных аминокислот). При количественном определении аминокислот можно исследовать зависимость освобождения их от времени инкубации образца с карбоксипептидазой. [c.156]

Для полного воссоздания первичной структуры полипептида необходимо идентифицировать аминокислоты, которые входят в состав каждого из фрагментов, получепных в результате неполного гидролиза, и решить, в какой последовательности эти аминокислоты соединяются друг с другом в исходном полипептиде. Один из подходов к решению этой проблемы состоит в том, что проводят полный гидролиз фрагментов, идентифицируют составляющие их аминокислоты, а затем осуществляют химический синтез фрагментов. Другой путь — избирательный гидролиз, при котором от фрагмента отщепляют по одной аминокислоте на каждом этапе, чаще всего при помощи ферментов из подл елудочной железы, так называемых карбоксипептидаз. Эти ферменты способны гидролизовать только С-концевые аминокислоты и, следовательно, постепенно разрушать нептидный фрагмент с С-конца. Нередко достаточно бывает проанализировать различные концентрации аминокислот полученных под действием карбоксипептидазы, которая гидролизовала фрагмент в течение постепенно возрастающих промежутков времени, чтобы получить необходимые данные относительно аминокислотной последовательности. [c.403]

В табл. I—XXX приводятся промежуточные соединения дли синтеза пептидов, полученные с помощью смешанных ангидридов. В каждой таблице рассматривается один тип сменшннсго ангидрида. Материал расположен в соответствии с возрастанием числа аминокислотных остатков в продуктах реакции. Пептиды с одинаковым числом остатков расположены в порядке возрастания числа остатков в ацилирующсм агенте. Дальнейшее подразделение зависит от характера аминокислоты, которая образует ангидрид аминокислоты расположены в следую-хцем порядке алифатические, ароматические, кислые, основные и иеприродные. [c.302]

А (Б. Меррифилд, 1969). Дальнейшее развитие получили аналит. методы стал широко использоваться автоматич. аминокислотный анализатор, созданный С. Муром и У. Стайном в 1958, существенно модифицированы хроматографич. методы, до высокой степени совершенства доведен рентгеноструктурный анализ, сконструирован автоматич. прибор для определения последовательности аминокислотных остатков в Б.-секвенатор (П. Эдман, Г. Бэгг, 1967) Благодаря созданию прочной методнч. базы стало возможным проводить широкие исследования аминокислотной последовательности Б. В эти годы была определена структура неск. сотен сравнительно небольших Б. (до 300 аминокислотных остатков в одной цепиХ полученных из самых разл. источников как животного, так и растит., бактериального, вирусного и др. происхождения. Среди них — протеолитич. ферменты (трипсин, химотрипсин, субтилн-зин, карбоксипептидазы), миоглобины, гемоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, Б. оболочек вирусов, белково-пептидные гормоны и др. В результате были созданы предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и др. областей физ.-хим. биологии. [c.248]

ГИСТ0НЫ (от греч. Mstos-ткань), группа сильноосновных простых белков (р/ 9,5-12,0), содержащихся в ядрах клеток животных и растений. Различают пять осн. групп Г., каждую из к-рых составляют белки с близкими св-вами, выделенные из разных организмов. Группы Н2А, Н2В, НЗ и Н4 имеют мол, м. от 1 до 14 тыс. (т. наз. низко молекулярные Г.), группа Н1 -ок. 22 тыс. Для первичной структуры Г. характерно высокое содержание остатков лизина и аргинина, а также отсутствие триптофана. Г. одной и той же группы, полученные из разл. источников, имеют очень сходную первичную структуру. Так, Г. из тимуса быка и проростков гороха, относящиеся к группе Н4, отличаются расположением только двух аминокислотных остатков. Во вторичной структуре преобладают а-спирали Р-стоуктура появляется только при необратимой агрегации Г. Третичную структуру образует глобула (80-100 аминокислотных остатков), содержащая гл. обр. гидрофобные и кислые аминокислотные остатки N-концевая (10-25 остатков), а в ряде случаев и С-концевая часть (5-10 остатков) не структурированы, подвижны и обогащены аргинином и особенно лизином. Группа Н1 отличается от др. групп значительно более длинным (ок. 100 остатков) подвижным N-концом. [c.574]

Смотреть страницы где упоминается термин аминокислотность получение: [c.411] [c.175] [c.180] [c.144] [c.154] [c.12] [c.13] [c.14] [c.299] [c.145] [c.695] [c.71] [c.80] [c.223] [c.114] [c.176] [c.177] [c.249] [c.206] [c.296] [c.248] [c.471]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология