Лизин кислоту

Аминокислоты помещены под тривиальными названиями (Аланин Лизин) или как аминозамещенные соответствующих кислот, например Масляная к-та, Р-амино-. [c.395]

В торфе и молодых бурых углях доказано присутствие различных аминокислот (аланин, пролин, лизин, тирозин, гистидин и др.), аминов (холин, триметиламин), гуанидина, нуклеиновых кислот и других азотсодержащих соединений [9]. [c.123]

Капролактам используют главным образом в качестве мономера для производства поликапролактама, перерабатываемого в капроновое волокно и полиамидные пластические массы. Незначительное количество капролактама применяется в качестве полупродукта для получения незаменимой аминокислоты L-лизина (а,е-диаминокапроновая кислота). [c.345]

Полиэлектролиты, содержащие одновременно как кислотную, так и основную группы (полиамфолиты). Сюда следует отнести белки, содержащие группы —СОО и —ННз. В последнее время получены синтетические полиамфолиты, например сополимеры акриловой кислоты и винилпиридина, глютаминовой кислоты и лизина. [c.468]

Исследованию подвергают 1%-ную смесь двух аминокислот в 20%-ном спирте глицин + е-аминокапроновая кислота, глицин + -I-О, -лизин, ),А-лизин-Н е-аминокапроновая кислота, Элюент [c.64]

Лизин, или а, е-диаминокапроновая кислота [c.370]

После окончания разделения хроматограмму высушивают на воздухе и проявляют раствором нингидрина путем опрыскивания из пульверизатора. З-атем нагревают 15—20 мин при 60° С в термостате или сушильном шкафу. Расположение аминокислот сверху вниз по направлению движения растворителя следующее цистин, лизин, аргинин, гистидин, аспарагиновая кислота, серии (три последние аминокислоты располагаются в виде тесно сближенных пятен) глутаминовая кислота, треонин, аланин, пролин, тирозин, валин, метионин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин (последние три аминокислоты также часто располагаются в виде тесно сближенных пятен). [c.301]

При использовании в качестве растворителя смеси н-бутанола, уксусной кислоты и воды (4 1 5) расположение аминокислот по направлению движения растворителя (сверху вниз) следующее цистин, лизин, аргинин, гистидин, аспарагиновая кислота, серин (три последние аминокислоты имеют вид тесно сближенных пятен) глутаминовая кислота, треонин, аланин, пролин, тирозин, валин, метионин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин (последние три аминокислоты часто имеют вид тесно сближенных пятен). [c.113]

Гидролизат желатина представляет собой смесь различных аминокислот, к числу которых относятся аспарагиновая и глутаминовая кислота, аргинин, лизин, аланин, глицин и др. [c.148]

Как будут действовать на индикатор (лакмус) растворы аланина, лизина, аспарагиновой кислоты [c.645]

Серии Глутаминовая кислота (В) Лизин (D Аспарагиновая кислота Аланин [c.667]

КИСЛЫХ н ОСНОВНЫХ аминокислот показаны на примере аспарагиновой кислоты и лизина [c.648]

В белках всех живых организмов обычно встречается только 20 различных типов аминокислот, которые указаны в табл. 21-5. Некоторые из них имеют углеводородный состав, например валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле) и фенилаланин (Фен). Гидрофобные группы молекул всегда более устойчивы, если их можно удалить из водного окружения. Поэтому белковые цепи в водном растворе складываются в молекулы, у которьгх такие группы обращены вовнутрь. Некоторые остатки аминокислот оказываются заряженными например, аспарагиновая (Асп) и глутаминовая (Глу) кислоты входят в белки в ионизованной форме и несут на себе отрицательный заряд, а основания лизин (Лиз) и аргинин (Apr) при pH 7 положительно заряжены. Несмотря на то что некоторые другие группы, например аспарагин (Асн), глутамин (Глу) и серии (Сер), незаряжены, они имеют полярность и поэтому совместимы с водным окружением. Одним из наиболее важных факторов, определяющих свертывание белковой цепи в глобулярную молекулу, является устойчивость, достигаемая при ориентации гидрофобных групп вовнутрь молекулы, а заряженных групп-наружу. Хотя каждый из двух оптических изомеров, показанных на рис. 21-12, пред- [c.314]

До сих пор ничего не говорилось о специфичности ферментов. Если трипсин, химотрипсин и эластаза обладают идентичным каталитическим механизмом, то чем они отличаются друг от друга Ответ заключается в том, что они селективны к характеру боковой цепи, следующей за той, в которой они разрывают пептидную связь. В уравнениях (21-1)-(21-3) соответствующие радикалы обозначены К и находятся непосредственно перед карбонильной группой связи, подлежащей разрыву. Каждый из трех рассматриваемых ферментов имеет на своей поверхности карман специфичности , в который входит указанный радикал при связывании субстрата. Этот карман специфичности в трипсине длинный и глубокий, с отрицательным зарядом на дне от ионизованной аспарагиновой кислоты (рис. 21-19, а). Благодаря этому трипсин благоприятствует разрыву белковой пептидной цепи по связи, следующей за положительно заряженными радикалами лизина или аргинина. В химотри тсине карман специфичности шире (рис. 21-19, б) и образован исключительно гидрофобными радикалами, поэтому химотрипсин благоприятствует разрыву пептидной связи, следующей за объемистым ароматическим радикалом, как, например, [c.322]

Лизин а.е-Диамино- капроновая кислота ( H2)5 H2NH2 1 СН-СООН 9,74 1600 -6,3 [c.338]

Три важных фактора — индуктивный эффект, эффект поля и резонансный эффект — могут сильно влиять на поведение органических кислот и оснований, включая и биологически важные а-аминокислоты. В водном растворе, обычной среде нротекания биологических реакций, эти эффекты обусловливают большое разнообразие свойств, так что процессы диссоциации могут происходить во всем диапазоне pH. Это вал<но, потому что белки, построенные из аминокислот, в зависимости от своего аминокислотного состава могут принимать участие в кислотно-основных превращениях. Действительно, в упрощенном виде диссоциацию аминокислот можно рассматривать как миниатюрную модель диссоциации белка. В биохимических реакциях важные функции выполняют белки, и аналогия с аминокислотами может слу кить основой для понимания процессов передачи протонов. Однако такая модель слишком упрощена. Она не учитывает кооперативные взаимодействия. Например, как поведет себя лизин при диссоциации под действием линейно-расположенных положительно заряженных аминокислотных остатков, входящих в состав белка Далее, каким образом близко расположенная гидрофобная область белковой молекулы (т. е. область с более Ш13-кой диэлектрической проницаемостью) влияет на ее диссоциацию в данном химическом процессе То, что в этом случае можно ожидать значительных изменений, видно из поведения глицина при диссоциации в среде с низкой диэлектрической проницаемостью например, в 95%-ном этаноле (рКа карбоксильной группы глицина равен 3,8, а аминогруппы 10,0). Можно было бы подумать, что в этом случае но кислотности глицин близок к уксусной кислоте, но это не так, поскольку для последней р/( равен 7,1. [c.42]

Наконец, в полиферментиом комплексе, декарбоксилирование а-кетокислот, липоевая кислота находится не в свободной форме, а ковалентно связана с остатком лизина амидной связью (рнс. 7.8). Свободно поворачивающаяся ножка этой простетической груипы координируется с другими центрами комплекса, так что эффективность процесса связана с уникальной химической организацией на субклеточном уровне. [c.429]

В боковых цепях основных аминокислот — аргинина, лизина и гистидина — присутствуют азотсодержащие группы. Аргинин можно рассматривать как сс-ампновалериановую кислоту, к -углерод-ному атому которой присоединен гуанидиновый остаток. Последний делает аргинин сильным основанием (р1 = 10,76), так как образующийся в результате присоединения протона катион сильно стабилизирован, вследствие распределения положительного заряда по всей гуани-диниевой группе [c.351]

НООС- НС—СН.>-СНо—СНо- . ,н/ СООН -СИ мн.. я.Е-ДИИминопимелиповая кислота Мезо- и ./.-изомеры найдены в коринебактериях. При декар-боксплировании образует лизин. [c.375]

Согласно представлениям, которые сложились в гомогенном катализе, к каталитически активным радикалам бёлка относятся нуклеофильные группы (такие как имидазол гистидина, оксигруппы серина или тирозина, тиоловые группы цистеина, е-аминогруппы лизина, ионизованные карбоксилы аспарагиновой и глутаминовой кислот и др.) и электрофилы (ион имидазолия, неионизованные карбоксильные группы, ионы металлов и т. п.). В первичной структуре молекулы фермента группы активного центра обычно удалены друг от друга (см. рис. 1). Однако в третичной структуре аминокислотные остатки, принимающие участие в катализе, некоторым образом фиксированы [c.17]

Напишите уравнения реакций КОН а ) с р-ами-нопропионовой кислотой б) с лизином в) с аланином [c.79]

I. к каким классам органических соединений относится сарко-лизин а. Амин первичный б. Амин вторичный в. Амин третичный г. Карбоновая кислота д. Алкилхлорид е. Арилхлорид [c.270]

Белки, подобно аминокислотам, амфотерны и образуют соли как с кислотами, так и с основаниями. В их полипептидных цепях имеются свободные карбоксильные группы и аминогруппы двухосновных кислот и диаминокислот, не участвующие в образовании цепей и находящиеся в боковых ответвлениях. В отрезке полипептидной цепи, представленном на стр. 292, такая свободная карбоксильная группа имеется в остатке глутаминовой кислоты, а аминогруппа — в остатке лизина. [c.295]

Спектрополяриметрический метод был использован для изучения изменений конформации, вызываемых введением дополнительных пептидных цепей в молекулу инсулина по трем его свободным аминогруппам [15]. Исходный инсулин спирален на 25%, модифицированный лизином — на 32—33%, модифицированный глутаминовой кислотой — на 3—16%. Если к растворам синтетической полиглутаминовой кислоты добавить некоторые красители (акридин оранжевый, псевдоизоцианин) и измерить дисперсию оптического вращения в области 560—360 нм, то при pH 5,5 кривая ДОВ имеет плавный характер (полимер в неупорядоченной конформации) при pH ниже 5,1, когда полимер приобретает спиральную конформацию, дисперсия оптического вращения становится аномальной, причем величина вращения резко возрастает. Это связано с адсорбцией красителя на спиральной полипептидной цепи, в результате чего полоса поглощения красителя становится оптически активной [16]. Дальнейшее развитие спектрополяриметрического метода позволило перейти к прямому измерению эффекта Коттона в области 185—240 нм, непосредственно связанного со спиральностью молекул белков и полипептидов (обзор см. [17]). [c.638]

L-изолейцин заменен на L-фенилаланин, а ь-лейцин — либо на L-лизин (в вазопрессине свиньи), либо на ь-аргинин (в вазо-прессине быка). Первичная структура инсулина быка, который содержит 51 аминокислотный остаток, показана ниже. Конец пептидной цепи, содержащий концевую аминогруппу, изображен символом Н-(например, H-Gly- в схеме означает H2N H2 O—), а конец, содержащий карбоновую кислоту, обозначен ОН (-Ala-ОН означает —NH H(СНз)СО2Н). [c.299]

Из других аминокислот большое значение имеют лизин, или нормальная а,е-диаминокапроновая кислота (2,6-диаминогексано-вая кислота) [c.380]

ГЛИЦИН 2 — аланин 3 — а-амниомасляная киС" лота 4 — норвалин 5 — норлейцин б —валин 7 — лейцин S — орнитин S —лизин /О — аргинин U — серин /2 —треонин /3 — тирозин /4 — лизин /5— аспарагиновая кислота /6 — глутаминовая кислота П — аспарагин ti — глутамин. [c.651]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология