Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Аланин переаминирование

    Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]


    Работа ЛЬ 99. Переаминирование между глютаминовой и пировиноградной кислотой при участии аланинами [c.340]

    Наконец, следует принять во внимание, что а-кетоглютаровая, щавелевоуксусная и пировиноградная кислоты образуются в результате окислительного превращения углеводов и жиров. Эти три а-кетокислоты, подвергаясь аминированию или переаминированию, служат источником непрерывного синтеза глютаминовой и аспарагиновой кислот, аланина и других заменимых аминокислот в тканях. [c.354]

    Печень участвует также в метаболизме аминокислот, поступающих время от времени из периферических тканей. Спустя несколько часов после каждого приема пищи из мышц в печень поступает аланин в печени он подвергается дезаминированию, а образующийся пируват в результате глюконеогенеза превращается в глюкозу крови (разд. 19.12). Глюкоза возвращается в скелетные мышцы для восполнения в них запасов гликогена. Одна из функций этого циклического процесса, называемого циклом глюкоза-аланин, состоит в том, что он смягчает колебания уровня глюкозы в крови в период между приемами пищи. Сразу после переваривания и всасывания углеводов пищи, а также после превращения части гликогена печени в глюкозу в кровь поступает достаточное количество глюкозы. Но в период, предшествующий очередному приему пищи, происходит частичный распад мышечных белков до аминокислот, которые путем переаминирования передают свои аминогруппы на продукт гликолиза пируват с образованием аланина. Таким образом, в виде аланина в печень доставляется и пируват, и КНз. В печени аланин подвергается дезаминированию, образующийся пируват превращается в глюкозу, поступающую в кровь, а КНз включается в состав мочевины и выводится из организма. Возникший в мышцах дефицит аминокислот в дальнейшем после еды восполняется за счет всасываемых аминокислот пищи. [c.754]

    Пировиноградная кислота является также связующим звеном между обменом углеводов и белков, так как она может образоваться из продуктов превращений ряда аминокислот. С другой стороны, она служит источником синтеза аминокислоты аланина, из которой в результате переаминирования могут образовываться другие аминокислоты  [c.160]

    О ходе процесса переаминирования между глютаминовой и пировиноградной кислотой можно судить по убыли глютаминовой кислоты и по нарастанию аланина. [c.195]

    Образующийся в мышцах КН (в результате расщепления аминокислот, дезаминирования аденозинмонофосфата и др.) вступает в р-цию с 1-оксоглутаровой к-той с образованием глутаминовой к-ты, в результате переаминирования к-рой (с участием пирувата) образуется аланин. Последний поступает в печень, где в результате трансаминирования с участием 1-оксоглутаровой к-ты образуется глутаминовая к-та. [c.409]


    Что еще более существенно, пиридоксаль и пиридоксамин (в виде фосфатов) представляют рабочие формы этого витамина. Эти соединения выполняют разнообразные важные функции в процессе метаболизма, многие из которых связаны непосредственно с превращениями аминокислот. В частности, они участвуют в реакции переаминирования. Это обратимая реакция между а-амино-и а-кетокислотами. Примером такой реакции может служить взаимопревращение аланина и пировиноградной кислоты [c.184]

    Гидролитическое удаление формиата из продукта действия трипто-фандиоксигеназы приводит к образованию кинуренина — соединения, на которое могут действовать несколько ферментов. Кинурениназа [уравнение (8-23)] расщепляет его на антранилат и аланин, а переаминирование приводит к образованию циклической кинуреновой кислоты. Последняя в результате необычной реакции отщепления гидроксила превращается в хинальдиновую кислоту, один из главных продуктов, экскретируемых с мочой. [c.157]

    Интересным подтверждением этих идей явилось наблюдение, что смена конфигурации аминокислоты [L- на D-) приводит к тому, что конформация (156), благоприятствующая уходу R, заменяется конформацией (157), способствующей потере Н и трансаминированию схема (100) . Перекрестную реакционную способность можно продемонстрировать на примере -серингидроксиметилазы последняя катализирует реакцию переаминирования D-аланина [125]. [c.642]

    Аланин образуется также при переаминировании глутаминовой кислоты в присутствии трансаминазы (реакции, открытые [c.169]

    Как видно из приведенной реакции, аминирование идет в условиях восстановления. Наряду с аланином возникают аспарагиновая, глютаминовая, а при переаминировании — и более сложные аминокислоты. [c.79]

    Необходимо напомнить, что а-кетокислоты, соответствующие аланину, глютаминовой и аспарагиновой кислотам, образуются из углеводов и жиров. Пировиноградная кислота — нормальный продукт распада углеводов — дает при аминировании или переаминировании аланин. Через цикл трикарбоновых кислот она дает кетоглютаровую кислоту, а конденсируясь с СОа, и щавелевоуксусную кислоту, которые при аминировании (переаминировании) образуют соответственно глютаминовую и аспарагиновую кислоты. [c.344]

    У водорослей и высших зеленых растений большая часть, если не вся, АЛК образуется путем переаминирования (рис. 5.18). АЛК-трансаминаза (аминолевулинат — аминотрансфера-за) катализирует перенос аминогруппы от аминокислоты, например аланина, на у. б-дикетовалериановую кислоту [а-кето- [c.195]

    С наибольшей скоростью переаминируются L-глютаминовая кислота, L-аспараги-новая кислота и L-аланин, медленнее —гликокол, L-валин, L-лейцин и L-изолейцин, а также гистидин, триптофан, фенилаланин и тирозин. У некоторых микробов обнаружено также переаминирование D-аминокислот. [c.333]

    Эта реакция может рассматриваться как модель для так называемого переаминирования, при котором из глутаминовой и пировиноградной кислот под действием фермента аминофе-разы образуется а-кетоглутаровая кислота и аланин. [c.33]

    Переаминирование. а. Давно известно, что некоторые а-кето-кислоты превращаются в а-аминокислоты под действием ферментов, содержащихся в тканях. При соприкосновении смеси глутаминовой и пировиноградной кислот с измельченными печенью или мышцами аминогруппа аминокислоты переходит к кетокислоте, причем получается смесь а-кетоглутаровой кислоты и аланина до установления равновесия (Браунштейн и Крицман, 1937 г.) [c.388]

    L-(-f-)-Аланин, .-аминопропионовая кислота, GH3GHNH2GOOH обычная составная часть всех белков, образуется из пировиноградной кислоты вследствие переаминирования и превращается в эту кислоту в результате нереаминирования и дезаминирования таким образом, устанавливается непосредственная связь с обменом углеводов. [c.394]

    Процесс переаминирования является обратимым процессом. При наличии в среде пировиноградной и глютаминовой кислот и фермента аланинаминотрансферазы происходит образование аланина и кетоглютаровой кислоты, и, наоборот, при наличии в среде аланина и кетоглютаровой кислоты процесс переаминирования протекает в обратном направлении с образованием пировиноградной и глютаминовой кислот. [c.195]

    Карбамилфосфат в растениях, как и в животном организме, вовлекается в биосинтез аргинина и пиримидинов. В тканях растений и микроорганизмах, подобно животным тканям, широко распространены ферменты, называемые ами-яотрансферазами или трансаминазами, осуществляющие переаминирование, т. е. перенос аминогруппы от глютамата и аланина на другие а-кетокислоты, или наоборот.. (см. стр. 191). [c.282]

    Препараты из самых разнообразных биологических объектов осуществляют обратимые реакции переаминирования между а-кетоглутаровой кислотой и аланином и между а-кетоглутаровой и аспарагиновой кислотами. Что эти две реакции катализируются отдельными ферментами, было доказано путем их разделения и частичной очистки оба фермента были выделены из сердечной мышцы свиньи. На разработку способов очистки глутамат-аспартат-трансаминазы [208, 262—264] и глутамат-аланин-трансаминазы [208, 265] затрачено много усилий, но до недавнего времени эти ферменты не были получены в виде гомогенных препаратов . Глутамат-аспартат-трансаминаза сердца свиньи проявляет активность по отношению к мезоксалевой кислоте (вместо щавелевоуксусной кислоты) и к цистеиновой кислоте (вместо аспарагиновой кислоты) однако с этими субстратами скорость реакции значительно понижена. Вместе с тем реакция переаминирования между цистеинсульфиновой кислотой и а-кетоглутаратом протекает в присутствии очищенных препаратов глутамат-аспартат-трансаминазы со значительно большей [c.214]


    Особое место глутаминовой и аспарагиновой кислот, а также аланина в обмене аминокислот обусловлено тем, что они подвергаются в различных тканях при участии специфических аминотрансфераз быстрому переаминированию с соответствующими а-кетокислотами  [c.194]

    Аспарагиновая кислота декарбоксилируется экстрактами из плодов тыквы. Другой путь образования р-аланина заключается в переаминировании полуальдегида малоновой кислоты (см. стр. 316).  [c.425]

    Ослабление пятна глутаминовой кислоты и появление (или усиление) пятна аланина в опытном растворе указывает на процесс переаминирования. [c.183]

    Коферментом аминофераз является фосфопиридоксаль (стр. 163), который является промежуточным переносчиком аминогруппы от аминокислоты на кетокислоту. Переаминированию подвергаются не только L-a-аминокислоты и а-кетокислоты. В реакцию вступают также NHa- и СО-группы, расположенные в ином положении (например, NHa-rpynna ор-нитина, аминогруппа р-аланина и т. д.). В настоящее время установлено, что все природные аминокислоты подвергаются ферментативному переаминированию, хотя и с различной скоростью. [c.333]

    Аспартат-р-декарбоксилаза С1, wel hii отличается от других декарбоксилаз еще и тем, что она активируется не только пиридоксальфосфатом, но и очень малыми количествами а-кетокислот. Это явление нельзя отнести за счет декарбоксилирования щавелевоуксусной кислоты, возникающей в результате переаминирования между добавленной а-кетокислотой и аспарагиновой кислотой, поскольку а-аланин, образующийся при ферментативном карбоксилировании аспарагиновой кислоты в присутствии меченой пировиноградной кислоты, не содержит изотопной метки. По всей вероятности, активирующее действие добавленной а-кетокислоты связано с образованием пиридоксальфосфата в результате реакции переаминирования между а-кетокислотой и пиридоксаминфосфатом, присутствующим в ферментном препарате. [c.208]

    Так, например, рост некоторых микроорганизмов [250] тормозит лишь L-изомер p-2-тиенилаланина, тогда как у крысы оба стереоизомера этого аналога оказались активными антагонистами [246]. Многие аналоги фенилаланина окисляются оксидазами аминокислот [277, 278], а p-2-тиенилаланин может подвергаться и переаминированию (см. табл. 22). Активность p-2-тиенил-D-аланина у крысы зависит, вероятно, от его инверсии в результате окисления в соответствующую а-кетокислоту и последующего переаминирования с образованием L-формы. [c.151]

    Очищенные препараты глутамат-аланин-трансаминазы сердца свиньи проявляют некоторую активность при замене пировиноградной кислоты а-кетомасляной или мезоксалевой кислотой [208, 269] однако этот фермент не катализирует реакций переаминирования с участием -у-метилглутаминовой или р-метилглу-таминовой кислоты [268]. [c.215]


Смотреть страницы где упоминается термин Аланин переаминирование: [c.481]    [c.248]    [c.116]    [c.231]    [c.352]    [c.534]    [c.435]    [c.89]    [c.372]    [c.119]    [c.21]    [c.192]    [c.255]    [c.334]    [c.352]    [c.213]    [c.220]    [c.221]    [c.223]    [c.224]   
Биохимия аминокислот (1961) -- [ c.217 , c.227 , c.228 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Аланин



© 2025 chem21.info Реклама на сайте