Пшеница, амилаза

В созревающем зерне ячменя, ржи, пшеницы и овса присутствуют а- и р-амилазы, но в зрелом зерне обнаруживаются лишь следы р-амилазы. Заметное содержание свободной а-амилазы найдено в [c.130]

Крахмал широко распространен в растительном мире. Он составляет около 75% в кукурузе, 20% — в картофеле, 65% — в пшенице п 75% — в рисе. Крахмалы из различных растений отличаются между собой по физическим свойствам, но все они при полном гидролизе дают глюкозу. Зерна крахмала нерастворимы в холодной воде. В горячей воде оболочки зерен лопаются и растворимый крахмал (амилоза) переходит в раствор, оставляя нерастворимый остаток амилопектина или крахмальной клетчатки. Имеются данные, что молекула амилозы состоит приблизительно из 24 молекул глюкозы, связанных между собой в положениях 1, 4, как это имеет место в мальтозе. В присутствии энзима диастаза или амилазы крахмал гидролизуется. Конечным продуктом гидролиза является мальтоза, промежуточными — декстрины и амилоза. При гидролизе разбавленными минеральными кислотами конечными продуктами являются d-глюкоза и амилоза, промежуточными — декстрины и, возмо кно, некоторое количество мальтозы. [c.195]

Порядок работы. Выделение амилаз. Взвешивают 4 г проросших семян пшеницы, ячменя или гороха, помещают в фарфоровую ступку, добавляют немного промытого и прокаленного кварцевого песку, 10 мл [c.188]

Семена зерновых культур обычно содержат лишь незначительное количество или вовсе не содержат антипитательных веществ. Однако у некоторых видов встречаются различные нежелательные компоненты. Так, доказано наличие ингибиторов протеаз в пшенице, ячмене, ржи, кукурузе, рисе, сорго, овсе, тритикале и просе [14, 40, 41, 66, 68]. Эти ингибиторы находятся во всем зерне или в зародыше, или в эндосперме. Ингибиторы а-амилазы встречаются в пщенице и гречихе [90], а также в овсе, ржи и сорго. Лектин находится в зародыше пшеницы [3, 11]. Пшеница, кукуруза, овес и рожь содержат хлорогеновую кислоту. Танины обнаружены в ячмене и особенно в сорго [48]. Наконец, фитаты присутствуют в пшенице, кукурузе, овсе, рисе, ячмене, тритикале [19, 63, 83, 104]. [c.349]

Проращивание проса. Режимы проращивания ячменя, овса, ржн н пшеницы в общем сходны для них характерна относительно низкая температура. Просо проращивают при более высокой температуре. Хотя содержание амилазы при этом будет меньше, накопится больше декстриназы, ради которой и применяется просяной солод. [c.140]

Полисахариды при прорастании семян гидролизуются до глюкозы, расходуемой на дыхание. Количество крахмала при этом быстро убывает, содержание глюкозы (и других моносахаридов) сначала быстро нарастает, а затем несколько уменьшается. Одновременно с гидролизом растет и активность вызывающих его ферментов. При прорастании семян пшеницы активность амилазы (диастаза) увеличивается в 20 раз к моменту полного гидролиза крахмала. Вслед за распадом крахмала до простейших сахаров идет синтез клетчатки. Содержание ее непрерывно увеличивается по мере развития новых органов и нарастания массы клеточных оболочек. [c.399]

Мальтоза образуется при гидролизе крахмала и гликогена под действием фермента амилазы (диастазы). В свободном виде она встречается в проросших семенах злаков (ячмень, пшеница, рожь), экстракт из которых называют солодом. Солод используется для осахаривания крахмала в спиртовой и пивоваренной промышленности с целью получения декстринов и сахара мальтозы. Мальтоза легко сбраживается дрожжами, клетки которых содержат комплекс ферментов, в том числе и мальтазу. [c.94]

В пшеничном зерне найдены и изучены ферменты, имеющие немалое значение для обмена веществ, оценки качества пшеничного зерна и его переработки. Из литературы из вест-но, что в пшенице имеются амилазы, протеолитическне ферменты, окислительно-восстановительные ферменты, ли/1окси-даза, фитаза, липаза. [c.33]

Р-Амилаза встречается преимущественно в растениях. При прорастании семян некоторых растений (пшеница, рожь, ячмень) появляется а-ани-лаза. Бобы сои как проросшие, так и не проросшие содержат только одну р-амилазу. [c.179]

Для внешнего гидролиза крахмала используют глюкоамилазу, одну или вместе с а-амилазой (ЕС 3.2.1.1) затем определяют содержание глюкозы крахмала после гидролиза. Этим методом определяют крахмал не только в кукурузе, рисе, пшенице, картофеле, но и в различных продуктах из них-кукурузной муке, хлопьях для завтрака, блинной муке. Диапазон определяемых концентраций составляет от О до 25 ммоль/л с воспроизводимостью +2%. [c.274]

Амилаза зерна. Ферменты распределены в зерне неравномерно они сосредоточены в зародыше и в периферических частях зерна. А. Н. Бах и А. И. Опарин впервые отметили тот факт, что при созревании зерна активность ферментов вначале увеличивается, а затем снижается и в дозревшем зерне едва заметно проявляется. В прорастающих зернах активность ферментов вновь увеличивается, достигая значительно большей величины, чем в начале созревания. Это положение для амилазы было подтверждено в созревающих зернах ячменя, ржи, пшеницы и риса. Работами А. Н. Баха и А. И. Опарина выяснено, что при созревании зерна, в период молочной зрелости, в зернах злаков обнаруживаются и а- и р-амилаза. В период восковой зрелости активность ферментов значительно понижается, и в зерне полной зрелости обнаруживается лишь р-амилаза. Опытным путем было показано, что амилаза образуется в вегетативных частях растения, стебле и листьях и из них уже мигрирует в созревающее зерно. По мере созревания зерна амилаза связывается с белками и переходит в зимогенное нерастворимое состояние. [c.102]

По специфичности и силе ингибируюшего действия ингибиторы амилаз растений сильно различаются. В большинстве случаев они ингибируют активность амилаз животных и человека и не действуют на собственные амилазы растений. Например, из зерен пшеницы вьшелен белок-ингибитор, обладающий высокой степенью ингибирования по отношению к а-амилазе слюны человека [81, 100]. Другие ингибиторы из пшеницы специфически инактивируют а-амилазы насекомых и некоторых микроорганизмов. Ингибирование по отношению к а-амилазе человеческой селезенки выражено слабо. [c.218]

Количество -кумаровых фрагментов составляет 13/100Сб Наличие большого количества таких звеньев в лигнине пшеницы и их отсутствие в лигнине хлопчатника можно объяснить присутствием в злаковых фермента - тирозин-амилазы, дезаминирующей тирозин до л-кумаровой кислоты Он был обнаружен в семи видах трав, но лишь злаковые содержат наибольшие концентрации этого фермента [268, 269] Резонансные сигналы вдиапазоне 114-95 м д подспектра вторичных и четвертичных атомов углерода и резонансные сигналы слабой интенсивности в диапазоне 64-58 м д подспектра первичных и третичных атомов углерода (см табл 2 13) свидетельствуют [c.129]

Лавуазье выяснил химизм дыхания и горения он установил, что при дыхании в организмах медленно окисляется углерод я водород этот процесс во многом сходен с обычным горением, К концу XVIII — началу XIX в. относятся первые научные наблюдения над действием ферментов. В 1783 г. Опаланцанк отметил, что мясо разжижается под действием желудочного сока хищных ПТИЦ. В 1814 г. русский ученый К. С. Кирхгоф показал, что в прорастающем зерне пшеницы содержится вещество, способное превращать крахмал в сахар и декстрин, а з 1833 г-Пайон и Персо выделили из солода это вещество, которое было названо амилазой. В 1836 г. Шванн описал фермент пепсин. [c.6]

Амилазы встречаются только у растений (ячменя, пшеницы и др.). В отличие от а-амилаз они не воздействуют на внутренние участки молекулы (это только экзоамилазы ), а расщепляют ее, начиная с нередуцирующего свободного конца-отделяют мальтозу с редуцирующей группой. При воздействии -амилазы крахмал долгое время сохраняет способность окрашиваться иодом, но быстро осахаривается. Гидролиз приостанавливается лишь после того, как будет расщеплена примерно половина амилопектина. Образовавшийся остаток называют -кон-цееым декстрином. Если амило-1,6-глюкозидаза со своей стороны обеспечивает разрыв цепей в точках ветвления молекулы, то происходит полное расщ ление полисахарида до мальтозы. Мальтоза может гидро лизова1>6я вне клетки под действием мальтазы. При наличии соответствующих пермеаз мальтоза и низшие олигомеры поступают в клетку и подвергаются здесь фосфоролитическому расщеплению. [c.411]

Р-Амилаза обнаружена в различных растениях она выделена в кристаллическом состоянии из батата [23], проростков ячменя [61] и из пшеницы [120]. Р-Амилаза гидролизует амилозу и амилопектин с невосстанавливающего конца, расщепляя а-(1,4)-связь при этом обра- [c.145]

В развивающемся семени пшеницы присутствует -амилаза. Активность этого фермента по достижении зрелости падает до чрезвычайно низкого уровня, а при прорастании возрастает в несколько раз. Однако это возрастание активности обусловлено не синтезом de novo, а активацией латентной формы -амплазы, которую можно также активировать in vitro с помощью различных восстанавливающих агентов [65]. Латентная -амилаза термостабильна, вследствие того что она связана с запасными белками дисульфидными связями. В результате восстановления этих связей происходит активация -амилазы, которая приобретает термолабильность. [c.479]

Ход определения. Навеску 100 г муки, зерна, злаков или 100 г молотого солода тщательно экстрагируют 400 мл 1 %-ного раствора Na l в течение 1—IV2 часов при температуре 30—35° с периодическим встряхиванием. Так как проросшее зерно содержит значительно больше амилаз, то для получения препаратов этих ферментов лучше использовать солод. При приготовлении солода зерна злаков (пшеницы, ржи, ячменя) проращивают до получения ростков не более длины зерна, высушивают при комнатной температуре, а затем в термостате при температуре не выше 35° и измельчают в тонкую муку. [c.149]

Ингибиторы ферментов. Эпплбаум и Бирк [11] обнаружили ингибитор протеазы личинок мучного хрущака в семенах земляного ореха, сои, нута бараньего и других бобовых. По их мнению, селекция бобовых на более высокое содержание этого ингибитора могла бы способствовать уменьшению потерь семян при хранении. Ингибиторы амилаз (ферментов, осуществляющих расщепление крахмала) были найдены в семенах по крайней мере двадцати видов бобовых, а также в семенах пшеницы и ржи [7]. Ингибитор, содержащийся в растениях пшеницы, представляет собой специфический ингибитор а-амилазы, продуцируемой личинками жука Tenebrio molitor, питающегося семенами. [c.100]

Образование ферментов в прорастающих зернах пшеницы и семенах подсолнуха определялось количественно методом, который позволял выражать действие каталазы, пероксидазы, оксигеназы и амилазы в кубических сантиметрах 0.1 раствора перманганата калия и действие протеазы в кубических сантиметрах 0.1 N серной кислоты. Результаты анализа приведены не к единице сухого вещества, которое непрерывно убывает в прорастающих в темноте зернах, а к единице общего азота, который остается практически иостояиным при прорастании. И в пшеничных зернах, и в подсолнечных семенах количество дыхательных ферментов (каталазы, пероксидазы, оксигеназы) значительно больше, чем гидролитических ферментов (амилазы, протеазы), как в состоянии покоя, так и при прорастании. [c.595]

I. Количество пероксидазы, протеазы и амилазы возрастает при двухдневном стоянии намоченной мукп ростков пшеницы даже в отсутствии кислорода под влиянием автолитических процессов. [c.603]

У тетраплоидной твердой пшеницы моносомики маложизнеспособны, но у нее сейчас создают серию трисомиков для локализации мутантных генов. Интересно, что трисомики используют также в генетическом анализе ячменя. Их применяют, в частности, для локализации генов эректоидности, устойчивости К мучнистой росе, изозимов а-амилазы. [c.130]

В косметической, фармацевтической и пищевой промышленности применяется этанол, полученный ферментативно из природного угле-юдсодержащего сьфья (пшеница, картофель). Так, из крахмала, содержащегося в указанных культурах, под действием амилазы солода (измельчённого проросшего ячменя) на первой стадии образуется дисахарид мальтоза, который затем в присутствии дрожжевой мальтазы превращается в глюкозу. Последующее брожение глюкозы под действием дрожжевой зимазы заканчивается образованием этанола. Полученную бражку, содержащую от 14 до 18% спирта, ректифицируют и очищают на активированном угле [c.53]

Одним из важных компонентов корневых выделений растений должны быть признаны ферменты. Впервые наличие ферментов в выделениях различных видов растений обнаружил В. Ф. Купревич. В этот комплекс входят различные оксидазы, гидролазы, дезаминазы и др. Н. А. Красильников в опытах, которые были проведены в строго стерильных условиях, установил факт выделения инвертазы и амилазы корнями пшеницы, кукурузы и гороха. В корневых выделениях кукурузы и подсолнечника обнаружена также фосфатаза, с помощью которой эти растения способны добывать неорганическую фосфорную кислоту, отщепляя ее от некоторых органических соединений фосфора (глицерофосфат, глюкозофосфат и др.). [c.467]

У пшеницы, где основная часть запасных веществ представлена крахмалом, активность амилазы возросла за 11 суток в 22 раза, тогда как у подсолнечника, где крахмалу среди запасных веществ семени принадлежит лишь второстепенная роль, — только в 4 раза. В дальнейшем, с разги-тием проростков, происходит активное новообразование ферментов. [c.535]

В настоящее время выделены и проклонированы несколько десятков генов высших растений, в том числе гены, контролирующие запасные белки сои, ячменя, гороха, кукурузы, а также некоторые гены, контролирующие активность ферментов алкогольде-гидрогеназы и каталазы кукурузы, а-амилазы ячменя некоторые гены хлоропласта пшеницы, шпината и др. [c.281]

Количество амилазы в семени, находящемся в состояния покоя, незначительно, ио с прорастанием оно возрастает. Центром образования амилазы, например, в зернах пшеницы или кукурузы являются зародыш, в частности его щиток, а также алейроновый слой, окружагонлий. эндосперм. Образующиеся ферменты а-амилаза и -амилаза диффундируют в ткани эндосперма и вызывают расщепление крахмала. Осахариваиие крахмала в эндосперме идет до конца только в том случае, когда он находится в тесном контакте с молодым побегом, который непрерывно поглощает и использует сахар, образуюпщйся при гидролизе. [c.355]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология