Ферментативные реакции факторы, влияющие

Температура и pH среды оказывают существенное влияние на ход ферментативных реакций, так как фермент, как уже говорилось, представляет собой огромную белковую молекулу, а оба указанных фактора влияют на конфигурацию такой молекулы. [c.348]

Примерами крупномасштабных турбулентных образований, возникающих в результате подобных движений, могут служить циркуляционные течения в барботажном и псевдоожиженном слоях, факелы дисперсной фазы вблизи диспергирующего устройства, пузыри газа в псевдоожиженном слое, крупные вихри в аппаратах с мешалкой и т. д. Хорошо известно, что крупномасштабные движения оказывают большое влияние на протекание процессов переноса в соответствующих системах. Так, значения коэффициентов турбулентной диффузии определяются в основном крупномасштабными пульсациями скорости скорость процессов гомогенизации многокомпонентной среды часто лимитируется скоростью процессов крупномасштабного перемешивания скорость ферментативных реакций в газожидкостной системе существенно зависит (см., например, [98]) от интенсивности циркуляционных течений. Отметим, что указанные факторы могут как положительно, так и отрицательно влиять на эффективность различных процессов переноса. [c.178]

ДОЛЖНО сопровождаться их связывание, поскольку ати изменения определяют величину неэлектростатического вклада в энтропию связывания. Аналогичным образом, если максимальная скорость ферментативной реакции в разумном температурном интервале определяется в основном одной из констант скорости, то возникает возможность определить, в какой мере электронные факторы влияют на процесс катализа, поскольку это влияние отражается на величине энтальпии активации Ч [c.199]

Ряд факторов влияет на скорость ферментативной реакции, и некоторые из них оказывают глубокое влияние таковы концентрации субстрата, концентрация фермента, концентрация ионов водорода или электролита, присутствие активаторов или ингибиторов и температура. , [c.70]

На активность ферментов в организме, а следовательно на скорость ферментативной реакции, влияет ряд факторов сродство к субстрату, константа Михаэлиса, температура, pH среды, концентрация субстрата и различных кофакторов, необходимых для действия ферментов, наличие активаторов и ингибиторов. [c.434]

Как правило, кристаллизация существенно не влияет на конформацию белка, тем более что в белковых кристаллах могут осуществляться многие ферментативные реакции. В глобулярных белках присутствуют полярные неполярные группы в боковых цепях. Общая топография белковой глобулы определяется тем, что на ее поверхности в основном расположены полярные группы, связанные с водой электростатическими и водородными связями, а неполярные группы находятся внутри глобулы и образуют ее гидрофобное ядро (см. 4 этой главы). Внутримолекулярные водородные связи между пептидными группами основной цепи являются важнейшим фактором, стабилизирующим глобулу. Гидрофобные группы образуют целые гидрофобные области на поверхности основных сегментов вторичной структуры а-спиралей и -структур. Тем самым длина каждого структурного сегмента определяется размером гидрофобной поверхности или числом гидрофобных групп, включенных в его состав. [c.207]

Температура влияет на все процессы жизнедеятельности растения. На температурной кривой имеются три основные точки фотосинтеза минимум, оптимум, максимум. Прн повышении температуры до 25—35 °С интенсивность фотосинтеза увеличивается. Это свидетельствует о том, что фотосинтез включает не только световые фотохимические, ио и обычные ферментативные биохимические реакции, которые не требуют света. Четкое влияние температуры на фотосинтез можно наблюдать только при высокой интенсивности света, что обусловлено фотохимической и ферментной системами, имеющими различную мощность, продуктивность и пропускную способиость. Кроме того, изменение температурного режима не оказывает заметного влияния на скорость фотохимических реакций, тогда как темновые ферментативные реакции чувствительны к ним. При этом потенциальная мощность и продуктивность фотохимических систем выше, чем пропускная способность ферментной системы. Поэтому при низкой интенсивности света фотосинтез лимитируется главным образом функционированием фотохимической системы, а при высоких— ферментных систем, для которых температура является одним из важных факторов. [c.215]

Из всех тех факторов, от которых зависит определение активности фермента — концентрация фермента и субстрата, температура, pH и присутствие ингибиторов,— наибольший клинический интерес представляют последние три. Активность ферментов растет с повышением температуры, поэтому скорость метаболических процессов значительно повышается при лихорадке. Если температура в конце концов не понизится, последствия будут фатальны. С другой стороны, понижение температуры тела (гипотермия)— и, следовательно, понижение активности большинства ферментов—весьма полезно в тех случаях, когда требуется снизить общие метаболические потребности (например, при операции на сердце или транспортировке органов для трансплантационной хирургии). Кардинальным биологическим принципом является гомеостаз — поддержание внутренней среды организма в состоянии, максимально близком к норме. Активность многих ферментов и белков изменяется даже при сравнительно небольших изменениях pH. Большинство лекарственных препаратов оказывает свое действие, влияя на соответствующие ферментативные реакции. Многие такие препараты сходны с природными субстратами и потому могут действовать как конкурентные ингибиторы ферментов. Чтобы понять многие процессы, которые существенны для фармакологии и токсико- [c.76]

Ферменты как биокатализаторы влияют на повышение скорости биохимических реакций, что является их наиболее существенным признаком после специфичности. Изучение влияния различных факторов на скорость реакции в присутствии ферментов относится к области ферментативной кинетики. Знание основных кинетических параметров катализируемой реакции имеет как теоретическое, так и практическое значение для подбора эффективной дозы фермента при его использовании в лекарственной форме либо в технологическом процессе, позволяет установить механизм действия в применяемых условиях [22, 23]. Основные законы ферментативной кинетики базируются на теоретических положениях химической кинетики, при этом в силу специфичности отдельные положения вытекают в специальные законы, касающиеся только ферментов. [c.203]

Температура относится к числу факторов, влияющих на фотосинтез. Участвующие в нем ферментативные темповые реакции сильно зависят от температуры. Она влияет и на раскрыва- [c.79]

Вообще говоря, возможны четыре типа факторов, определяющих каталитическую активность фермента. Во-первых, необходим химический аппарат в активном центре, способный деформировать или поляризовать химические связи субстрата, что делает последний более реакционноспособным, во-вторых,— связывающий центр, иммобилизующий субстрат в правильном положении к другим реакционным группам, участвующим в химическом превращении, в-третьих,— правильная и точная ориентация субстрата, благодаря которой каждая стадия реакции проходит с минимальным колебательным или вращательным движением вокруг связей субстрата, и, наконец, в-четвертых, способ фиксирования субстрата должен способствовать понижению энергии активации ферментсубстратного комплекса в переходном состоянии. Соответствующее распределение зарядов в активном центре и геометрия активного центра входят в число факторов, определяющих снижение суммарной энтропии переходного состояния. Все эти факторы в той или иной степени влияют на структуру активного центра фермента, и их нельзя рассматривать изолированно, вне связи друг с другом. В совокупности они увеличивают скорость ферментативной реакции и позволяют ферменту выступать в роли мощного катализатора [77]. [c.209]

Если константу k+2 так или иначе удается измерить, то необходимо иметь в виду, что она зависит не только от химической природы реагирующих веществ, но также и от условий реакции (температуры, pH, состава электролитов среды, ионной силы и т. п.). Все эти факторы, как будет показано ниже, часто весьма существенно влияют на скорость реакции и, следовательно, на кинетические константы (в данном случае Кт и k+ . Поэтому при определении констант необходимо строго соблюдать определенные условия реакции. Пренебрежение учетом условий измерения кинетических констант ферментативных реакций привело к тому, что в обширной энзимологической литературе для одних и тех же реакций приводятся константы, часто весьма существенно различающиеся по [c.57]

Изучение химических реакций в мицеллярных системах открывает следующие возможности [64] а) лучше понять факторы, которые влияют на скорость и механизм органических реакций б) проникнуть в механизм ферментативных реакций в) испогпьзовать мицел— лярные системы в органическом синтезе. [c.24]

Регуляция активности ферментов. На активность ферментов могут влиять многие факторы, в частности концентрация субстрата и кофермента, наличие активаторов и ингибиторов, величина pH среды, температура, водная среда, состояние биологических мембран, химическая модификация структуры фермента путем фосфорилирования, протеоли-зом и др. Наиболее простым регуляторным воздействием является концентрация субстрата и кофермента. Если фермент функционирует в области полунасыщения субстрата, то даже незначительные изменения в его концентрации могут привести к существенному изменению скорости биохимической реакции. Изменение концентрации коферментов НАД, НАДФ, ФАД, КоА и др., а также витаминов, входящих в их состав, тоже влияет на скорость ферментативных реакций. Многообразие ферментативных процессов, скорость которых зависит от наличия витаминов, показано на рис. 104. [c.269]

СтереохиАшческие факторы, способствующие протонированию полуацетального атома кислорода в остатке сахара, могут иметь значение при ферментативном расщеплении нуклеозидов до свободных оснований и сахаров (точно так же, как при реакциях фосфоролиза). Кроме того, на стабильность гликозидной связи может влиять природа связи фермента с субстратом. Выше (стр. 39) уже говорилось об уменьшении стабильности гликозидной связи в результате влияния заместителей в гетероциклической системе и природы сахара. Аналогичным образом изменение электронной плотности у Сз и Сз, вызванное чисто химически.ми факторами (введением заместителей в кольцо), может вести к облегчению атаки на эти центры, как, например, при ферментативном окислении аденина и гуанина до мочевой кислоты. [c.361]

Кинетика отщепления ФАВ зависит от конструкции узла, связывающего ФАВ с полимером-носителем — типа связи полимер — ФАВ, пространственной затрудненности (зависящей от природы вставки и механизма гидролиза. Электровалентные и некоторые ковалентные связи (например, альдиминовая) могут гидролизоваться в физиологических условиях без участия ферментов [2]. Большинство же ковалентных связей эффективно гидролизуется в организме только ферментами. Ферментативный гидролиз, как известно, чувствителен к пространственным факторам и зарядовым эффектам. Порядок реакции отщепления обычно близок к первому. Происходящий одновременно процесс удаления отщепленного ФАВ приводит к длительному и постепенному снижению его концентрации. Таким образом, подбором соответствующего типа связи и ее стериче-ского и зарядового окружения можно регулировать скорость отщепления ФАВ данного типа от носителя и тем самым влиять на уровень активности и длительность ее проявления. [c.38]