Пептидные цепи углы связи

Для установления вторичной и третичной структур химические методы неприменимы. Для этой цели преимущественно применяют рентгеноструктурный анализ, причем из получаемой дифракционной картины рассчитывают распределение электронных плотностей в кристалле белка. Точное установление пространственных структур белков стало возможным благодаря работам Полинга и Кори. На аминокислотах, их амидах и простых пептидах в основном с помощью рентгенографических исследований были определены длины связей и валентные углы. Оказалось, что пептидная связь в значительной степени обладает характером двойной связи. Она является планарной, поэтому в пептидной цепи на один аминокислотный остаток приходятся лишь два места поворота. Одним является поворот вокруг С —К-связи (угол >р), другим — вращение вокруг оси С —С-связи (угол ф). Значения риф для всех остатков аминокислот определяют пространственное расположение цепи. [c.375]

Остался неосвещенным вопрос о принципе разделения форм основной цепи по шейпам. Он, так же как и принцип разделения конформаций по формам основной цепи, имеет серьезную экспериментальную основ) Конформационное состояние пептидной цепи фрагмента из двух остатков аминокислот определяется двумя парами углов ф vji, и ф,+,, у,+,. Однако для суждения о характере взаимодействия между смежными остатками интерес представляют лишь два угла - vji, и ф,+, , или даже один двугранный угол вращения вокруг виртуальной связи С -С,+]-0, значение [c.224]

Делокализация электронов между атомами N, С, О приводит к тому, что пептидная группа максимально стабилизируется, когда ее атомы, включая а-углеродные атомы соседних аминокислот, расположены в одной плоскости. Поэтому вращение вокруг пептидной связи ,=N,+i затруднено в силу ее двойного характера. Мы можем теперь учитывать только вращение вокруг связей N, - , (угол ф,) и , - С, (угол /, ), так как в такой цепи отсутствуют стерические перекрытия атомов i - й пептидной единицы с (г+2) - й или (г - 2) - й единицами. Иными словами, в пептидной цепи имеет место только попарное кооперативное взаимодействие при вращении вокруг единичных связей, принадлежащих одному и тому же а - углеродному атому. Каждая пара углов (ф, и v /,) может рассматриваться независимо, а кооперативность в цепи фактически ограничивается взаимодействием соседних пептидных единиц. Потенциалы внутреннего вращения Uo вокруг единичных связей весьма малы ( 1,0 ккал/моль). Следовательно, минимумы отдельных дискретных состояний, возникающих при изменении углов ф и /, разделены невысокими барьерами. Общее выражение для конформационной энергии имеет вид [c.92]

В -структурах все пептидные группы лежат почти в одной плоскости. Плоскости двух соседних пептидных групп образуют очень небольшой угол. Водородные связи в -структурах образуются между цепями. Поляризованные инфракрасные спектры поглощения показали, что водородные связи в -структурах, в отличие от а-структур направлены перпендикулярно оси волокна, что находится в полном соответствии с разработанными схемами. Пептидные группы цепей, связанных с водородными связями, образуют волнистый слой. Перпендикулярно этому слою торчат боковые группы амино- [c.540]

Каждый остаток в основной цепи полипептида описывается двумя двугранными углами. При жесткой пептидной связи и довольно жестких длинах связей и валентных углах, конформация полипептидной цепи по существу описывается двугранными углами ф и 6 при Са-атомах, как показано на рис. 2.2. Это описание соответствует номенклатуре ШРАС — ШВ от 1969 г. [21]. Введен и торсионный угол (О, хотя вращение вокруг связи С —N заторможено.. Все двугранные углы в боковых цепях обозначаются буквой х с индексом, который может меняться от единицы до пяти. Показанная на рис. 2.2 боковая цепь Ser не имеет разветвлений, поэтому здесь потребовался только один индекс. Исчерпывающее описание обозначений можно найти в рекомендациях ШРАС—ШВ [21]. [c.29]

Виртуальные связи С —С упрощают представление свертывания цепи. При другом способе представления свертывания цепи пептидный остов обозначается только С -атомами и виртуальными связями между ними, как показано на рис. 7.10. Укладка цепи в этом случае описывается виртуальными валентным и двугранным углами [30, 403]. Геометрия пептидной связи ограничивает значение виртуального валентного угла интервалом приблизительно от 80 до 160 , тогда как на виртуальный двугранный угол первоначально не налагается никаких ограничений. Однако из-за стерических трудностей может реализоваться примерно половина возможных комбинаций углов. Это представление было использовано для описания свертывания цепи [404] оно полезно также при изготовлении проволочных моделей (рис. 7.3, в). Более подробное представление основной цепи с использованием виртуальных С -связей обсуждается в [403] и [405]. [c.173]

Первичной структурой белков называют последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Пептидная связь, характерная для первичной структуры, не является полностью одинарной. Ее длина составляет 0,132 нм, что является средним значением между истинной одинарной связью С—N (0,149 нм) и истинной двойной связью =N (0,127 нм). По некоторым данным, пептидная связь является частично двойной и частично одинарной. Обе структуры динамичны, и между ними имеются взаимные переходы. Методом рентгеноструктурного анализа Л. Полинг и Р. Кори определили углы пептидных связей, доказав при этом наличие жесткой, планарной (плоской) структуры полипептидной цепи. Несмотря на то что ее конформа-ционная подвижность ограничена, подвижность вокруг одинарных связей при а-углеродном атоме возможна и весьма вероятна. Углы вращения одинарных связей называются торсионными и имеют соответствующие обозначения угол вращения вокруг связи N—обозначают ф, а угол вращения вокруг связи — С——ц/. [c.29]

С —N находятся в одной плоскости (планарность пептидной группы), ля описания конформации полипеп-тидной цепи Б. принято использовать углы вращения вокруг связей остова цепи КН—С НК—С О . Углом ф обозначают угол вращения вокруг связи N — С , углом 1 ) — вокруг связи С —С. [c.121]

Поэтому белок можно рассматривать как цепь из связанных друг с другом плоских пептидных звеньев. Вращение этих звеньев возможно вокруг одинарных связей а углерода аминокислот. Угол поворота вокруг связи Са —С обозначается ф, а вокруг N — Са Ф (рис. 19). [c.66]

Гормон инсулин — это небольшой белок, состоящ,ий нз двух полипептидных цепей (обозначаемых латинскими буквами А и В), которые связаны друг с другом дисульфидными мостиками (рис. 4-13, Л). На рис. 4-13,5 схематически изображена структура этого белка согласно рентгеноструктурным данным представлены только остовы полипептидных цепей и несколько боковых групп [54, 55]. На этом рисунке В-цепъ расположена за А-цепью. Начиная от N-кoнцeвoгo фенилаланина- , пептидная цепь делает плавный поворот, затем примерно в центре молекулы образует три а-спиральных витка, и наконец после крутого разворота направляется в верхний левый угол рисунка, обра- [c.291]

Большинству р-складчатых листов свойственна левая закрутка цепей. При п = +2,0 (табл. 5.1) пептидные цепи, образующие параллельные и антипараллельные 5-структуры, постулированные Полингом и Кори [204 , имеют общую среднюю плоскость. Такая плоская (антипараллельная) р-структура была найдена, например, в глутатионредуктазе [1241. Однако большинство складчатых листов являются неплоскими [43, 205] они характеризуются левой закруткой, если смотреть вдоль плоскости листа перпендикулярно его вытянутым цепям, как показано на рис. 5.10, г (если смотреть по направлению цепей, то скручивание будет считаться правым). Отдельную цепь скрученного листа можно в хорошем приближении описать линейной группой с одним остатком в качестве элемента. Это очень растянутая левая спираль, углы (ф, V )) и спиральные параметры которой приведены соответственно на рис. 2.3 и в табл. 5,1. Как схематично показано на рис. 5.10, б, такая левая спираль отвечает правому повороту карбонильной и амидной групп примерно на 60° на два остатка. Поэтому водородные связи между соседними цепями могут образоваться только в том случае, если направления цепей образуют друг с другом угол около 25 (рис. 5.10, в). Это и приводит к скручиванию слоя. Длина скрученного листа неограниченна. 5-фиброин шелка содержит, по-видимому, очень длинные скрученные ленты р-складчатого листа. [c.95]

В структурах с вытянутыми или почти вытянутыми полипептидными цепями водородные связи могут образовываться между совпадающими по направлению (параллельными) или противоположно направленными (антипараллельными) цепями. Цепи имеют винтовые оси симметрии второго порядка, и при параллельной укладке в элементарной кристаллической ячейке находятся две пептидные группы, при антинар аллельной — четыре. Вследствие наличия оси второго порядка угол ф равен тс, а фазовый угол б равен О или тс. [c.124]

Диполь-дипольное приближение было использовано Брантом и Флори в расчете энергии электростатических взаимодействий полипептидной цепи [86]. Предполагалось, что вектор эффективного дипольного момента пептидной группы равен по абсолютной величине 3,7 D и проходит через центр связи N- (O), образуя с ней угол 56°. Однако учет электростатических взаимодействий с помощью дипольных моментов неудовлетворителен при небольших расстояниях. Было показано, что при (/, у/) < 2 (/ - длина диполя) такое приближение приводит к результатам, существенно отличающимся от наблюдаемых экспериментально. Поскольку в конформационном анализе молекул рассматриваются взаимодействия атомов или атомных групп главным образом на близких расстояниях, то условие (г,у/) < 2 не соблюдается и дигюль-дипольное приближение использовать нельзя. Монопольный подход позволяет точнее рассчитывать энергию электрических взаимодействий. Но здесь встает вопрос принципиального порядка, касающийся правомерности самого классического подхода к решению обсуждаемой задачи, точнее, физического смысла аппроксимации размазанных в пространстве электронных облаков точечными зарядами. [c.117]

Матричный метод впервые был предложен Т. Шиманучи и С. Мидзусимой при расчете геометрии стереорегулярных кристаллических полимеров [126]. В анализе пептидов и белков локальные системы координат целесообразно связывать с атомами основной цепи. В правой прямоугольной системе координат ось х направляется от атома по связи его с последующим атомом, ось у располагается в плоскости пептидной группы, а ось Z определяется выбором правой системы (рис. 11.36). Координаты атомов боковых цепей задаются в локальных системах соответствующих атомов С . Переход от одной системы координат к другой сопровождается поворотом сначала на угол а вокруг оси z, а затем на угол ф вокруг оси х (а - валентный угол, ф - угол вращения вокруг связи N- ). В матричном выражении эта операция выглядит так [c.234]

Первая попытка воспроизвести свертывание белковой цепи с помощью упрощенной модели аминокислотной последовательности была предпринята в 1975 г. М. Левиттом и А. Уоршелом [29, 30]. Авторы представили белковую цепь в виде последовательности, в которой каждый остаток аппроксимирован двумя центрами атомом С и боковой цепью в виде сферы с радиусом, равным среднему радиусу вращения соответствующей атомной группы. Предполагалось, что взаимодействия возможны только между сферами боковых цепей, а атомы С определяют лишь контур пептидного остова. В такой бусиничной с шаровыми подвесками модели остаток имеет только одну степень свободы - торсионный угол вращения относительно виртуальной связи, соединяющей два соседних атома С (а ). Со столь упрощенным описанием геометрии белковой цепи соизмерим и учет внутримолекулярных невалентных взаимодействий. При расчете энергии предполагалось, что белковая цепь состоит не из 20 различных аминокислотных остатков, а всего только из трех Ala, Gly и Pro. Потенциалы вращения вокруг виртуальных связей С -С были получены путем усреднения энергии по всем конфигурациям дипептидов Ala-Ala, Ala-Gly, Ala-Pro. Gly-Gly, Gly-Ala и Pro-Ala, предполагая их зависимость исключительно от природы второй аминокислоты. Для остатков Asp и Asn использован потенциал, найденный для Gly, а для других остатков, кроме Pro, - потенциал Ala. Выбор одинаковых потенциалов для Asp, Asn и Gly обоснован тем обстоятельством, что эти остатки часто встречаются в (3-изгибах основной цепи. Таков же уровень обоснования других приближений. [c.484]

В данном разделе специфичность протеолитических ферментов рассматривается применительно к селективному расщеплению полипептидов и белков с известным порядком расположения аминокислот. Следует, однако, иметь в виду, что порядок расположения аминокислотных остатков в цепи не определяет полностью пространственные взаимодействия. При свертывании цепи и появлении, например, структуры а-спи-рали боковые цепи последовательно расположенных аминокислотных остатков выступают из спирали через определенные промежутки и повернуты друг к другу на угол, ра-вный примерно 100° по отношению к оси спирали. Свобода вращения боковых цепей обусловливает значительное разнообразие занимаемых ими положений они могут быть удалены от другой- боковой цепи или пептидной связи, расположенных на расстоянии нескольких аминокислотных остатков в главной цепи, на такое же расстояние, как и от своего аминокислотного остатка или пептидной связи. Кроме того, возможно взаимодействие между боковыми цепями и пептидными связями, расположенными рядом геометрически, но принадлежащими к значительно удаленным друг от друга в цепи аминокислотным остаткам или даже к другой полипептидной цепи молекул. Таким образом, знание пространственной конфигурации может оказаться столь же важным при решении рассматриваемого вопроса, как и знание последовательности расположения аминокислот. [c.179]

Здесь С — углеродный атом аминокислотного остатка, входящий в цепь, — первый углеродный атом заместителя К, который можно представить в виде — С Нг — К, X и V — атомы, с которыми связан С как в основной цепи, так и в привеске. Полностью вытянутая цепь (без деформации валентных углов и изменений длин связей) имеет транс-конформаццю, характеризуемую нулевыми значениями угла ф поворота вокруг связи N—С и угла 1) поворота вокруг связи С —С. Угол поворота вокруг пептидной связи С—Ы, соединяющей соседние пептидные единицы, обозначается м. В вытянутой транс-конформации он также равен нулю. [c.179]

В скелетные цепи простых и сложных эфиров входят атомы кислорода, которые, увеличивая гибкость молекул, делают их необычно чувствительными к влиянию межмолекулярных сил в какой-то степени это относится и к связям —СНг — NH— полиамидов. Чтобы оценить влияние таких гибких связей, необходимо рассмотреть только некоторые характерные алифатические полимеры каждого типа. Алифатические части молекул этих полимеров имеют тенденцию быть плоскими, хотя в целом молекулы могут не быть плоскими из-за вращения вокруг эфирных, сложноэфирных и пептидных связей. У политетраметиленоксида — [(СНг)4 —0] — и политри-метиленоксида — [(СНг)з — 0] — молекулы кристаллизуются целиком в виде плоских зигзагообразных структур [14]. Упаковка последовательностей метиленовых групп, по-видимому, является в этом случае доминирующим фактором, однако если эти последовательности становятся более короткими или добавляются боковые группы, то структура молекул становится спиральной, как это имеет место у полиметиленоксида [38], поли-этиленоксида [14, 114] и полипропиленоксида [101]. У сложных полиэфиров, образуемых этиленгликолем и двуосновными алифатическими кислотами, алифатические части молекул являются опять-таки плоскими, но возможны значительные повороты вокруг связей — СНг — О —. Например, структура полиэтиленадипата далека от плоской, и угол поворота составляет 66° [14]. Период идентичности при таких поворотах у алифатических сложных полиэфиров, полученных из триметиленгликоля, заметно укорочен, и имеются указания на то, что по крайней мере у некоторых из них молекулы в кристаллической фазе могут быть в какой-то степени вытянуты, если к полимеру приложено растягивающее усилие [14]. [c.427]

Не все эти возможные связи имеют одинаковое значение. Наиболее существенное значение имеет образование так называемых пептидных связей, когда карбоксильный угол одной аминокислоты соединяется с аминоуглом другой за счет отщепления воды. Такого рода процесс пептидного сочленения может быть продолжен и далее. В результате мы получаем полипептидные цепи. Например, молекула фиброина построена следующим образом [c.284]