валин Val схема

Рис. 19-12. Схема путей, ведущих от изолейцина, метионина и валина к сукцинил-СоА.

Напишите схему реакции этерификации валина этанолом в присутствии хлороводорода. Какова роль хлороводорода в этой реакции [c.413]

Составьте схемы образования дипептидов из аланина и валина фенилаланина и цистеина. Что такое пептидная связь [c.91]

Рацемизация L-валина (а-аминоизовалериановой кислоты), катализируемая ионами гидроксила, протекает по следующей схеме [71 [c.39]

М серной кислотой и полученную смесь аминокислот, обогащенную на 85 % изотопом С фракционируют на ионообменной колонке [70]. Специфически меченные изотопом С аминокислоты синтезированы также для рещения вопросов, связанных с выяснением механизмов реакций. Заслуживает внимания пример синтеза валина, содержащего СНз-группу вместо одной из его метильных групп изопропильной группировки в боковом радикале. Это дает возможность изучать с помощью ЯМР включение валина в пенициллин. Синтез (25)-[4- С]валина интересен еще и потому, что его независимо осуществили три группы ученых. Эти синтезы представлены на схемах (39) — (41) [71—73] и дают представление [c.252]

Необходимость их для животных и человека объясняется тем, что в животных организмах не могут синтезироваться соответствующие кетокислоты с разветвленной цепью. У растений же эти кетокислоты образуются довольно легко. Если при кормлении животных вместо валина, лейцина и изолейцина в рацион вводить соответственно а-кетоизовалериановую, а-кето-изокапроновую и а-кето-р-метилвалериановую кислоты, то организм полностью или почти полностью удовлетворяет свою потребность в незаменимых аминокислотах. Схемы реакций переаминирования, приводящие к образованию валина, лейцина и изолейцина, показаны ниже. Они являются общими как для растений, так и для животных [c.254]

Итак, суммарная схема биосинтеза этих трех аминокислот - валина, лейцина, изолейцина - представлена ниже. [c.127]

Пути биосинтеза конкретных аминокислот различаются деталями схемы и природой исходной окси- или оксокислоты. По этому последнему фактору аминокислоты подразделяются на аминокислоты, происходящие из пировиноградной кислоты — лейцин, изолейцин, валин, лизин, аланин аминокислоты, происходящие из щавелевоуксусной кислоты — аспарагиновая кислота, аспарагин, треонин, метионин аминокислоты, происходящие из 2-оксоглу-таровой кислоты —аргинин, пролин, глутаминовая кислота, глутамин аминокислоты, происходящие из продуктов [c.80]

Расскажите о путях биосинтеза валина, изолейцина и лейцина, какова суммарная схема биосинтеза этих аминокислот. [c.138]

Аминотрансфераза разветвленных 9.5, схема синтеза валина и [c.455]

Как осуществить синтез глицил-аланил-валина Написать схему превращений. [c.99]

Предложите схему синтеза валина (а-аминопропионовой кислоты) из этанола и неорганических реагентов. [c.465]

Аминокислоты- С (глицин, аланин, норлейцин, валин и др.) могут быть получены из карбоновых- С кислот по следующей схеме [c.472]

Функциональная группа этого полимера С1СНг — реагирует с карбонильной группой аминокислоты или пептида, причем образуется сложноэфирная связь пептид—полимер. Триэтиламмониевая соль Ь-валина, к которой предварительно присоединена защитная карбобензокси-группа (КБЗ) реагирует с полимером по следующей схеме [c.192]

Предложите схему превращения метилового эфира изовалериановой (3-метилбутановой) кислоты в этиловый эфир валина, используя только неорганические реагенты. Напишите уравнения соответствующих реакций. [c.155]

Аминокислоты с разветвленной боковой цепью, валин, лейцин и изо лейцин, часто распадаются в организме следующим образом. Пере аминирование приводит к образованию а-кетокислоты, которая под вергается окислительному декарбоксилированию с 06pa30BaHnei ацил-СоА-производного. Последнее затем подвергается р-окисле нию. Какие продукты в этом случае образуются из изолейцина Каким образом они затем превращаются в СО2 Какие затрудненш могут встретиться при катаболизме валина и лейцина Попытай тесь предложить рациональную схему соответствующих ката боли ческих путей. Сравните свои предложения с реально установленны ми путями, приведенными на рис. 14-11. [c.357]

Рнс. 61. Масс-спектр метилового эфира К-деканоилпролил-алавил-аланил-валина (фрагментация приведена на схеме). [c.593]

Схема 6.1. Реакции, используемые для получения Ь-валин-трет-бутиламидноЙ фазы, связанной с полисилоксаном. [c.91]

В 1981 г. тот же принцип преврашения цианопропилсиликонов в материалы, пригодные для модификации хиральными производными, был использован для введения в структуру последних нескольких новых хиральных лигандов [16—19]. Гидролиз цианогрупп и их восстановление до первичных аминов позволяют проводить модификацию оптически активными кислотами. Одна из наиболее интересных фаз, полученная в ходе таких исследований, содержит ь-валин-(Я)-1-фенилэтиламид, ковалентно связанный с полисилоксаном, и пригодна для разделения широкого круга рацематов, включая О-ТФА-производные углеводов. Реакции, применяемые при дериватизации цианопропилсиликонов по этому методу, показаны на схеме 6.2. [c.92]

Правило обратимости хирального распознавания было использовано в дальнейшем для создания еще одного ряда ХНФ. Так, после того, как было обнаружено [153], что длинноцепочечный эфир Ы-(2-нафтил)-од-аналина и высшего спирта разделяется на энантиомеры на колонке с (8)-Ы-(3,5-динитробензоил)лейцином с очень высоким значением а (10,5), были синтезированы фазы, представлявшие собой нафтиламинокислоты, связанные с силикагелем через сложноэфирную связь и длинную алкильную цепь [154, 155]. Вероятно, было бы полезно обсудить синтез таких сорбентов, представленный на примере валина [Я-СН(СНз)2] на схеме 7.9. [c.150]

ЗОЙ. в этих условиях такие добавки сильно адсорбируются на поверхности силикагеля, который в данном случае можно рассматривать как покрытый ХНФ. В частности, М-ацетил-ь-валин-ш/ еш-бутиламид (15) и (R, Я)-ДИПАВК (16, см. разд. 7.2.4) оказались весьма полезными при разделении различных полярных соединений в описанных условиях [208—211]. В свете современных представлений о хиральном распознавании поведение трео- и эритро-форм сорбата, имеющего 1,2-диольную структуру (представленную соединением (17), вполне обоснованно. В то время как /ирео-соединение (Т) показывает увеличение селективности разделения с увеличением размеров заместителя R, для эритро-формы (Е) наблюдается прямо противоположная картина. Это вполне понятно, если рассмотреть предпочтительную конформацию этих двух форм (схема 7.13), которые становятся тем более значимыми, чем выше стерические требования R. Ведь поскольку между сорбатом и ХНФ образуется двухточечная водородная связь, необходима гош-конформация обеих гидроксильных групп в (17), что хорошо согласуется с экспериментальными данными. [c.161]

Газовая хроматография [69]. Этерификация 16 пропанолом-2 и последующая реакция с фосгеном дают с хорошим выходом тиазолидин-2-он (17) (схема 8.5). Последующее хроматографирование на капиллярной колонке, покрытой ХНФ ХЕ-60-г-валин-(Я)-а-фенилэтиламидом (хромнак), при 170°С с водородом в качестве газа- Носителя позволяет разделить полученные производные с прекрасным разрешением. При этом также разделяется неметилированный аналог пеницилламина — цистеин (рис. 8.12). Значение селективности [c.200]

Ниже приводятся некоторые экспериментальные методики определения энантиомерного состава /3-блокаторов. Первая из них, основанная на ГХ оксазолидоновых производных метопролола (20а) и двух его метаболитов (20ж и 20з) [78] на капиллярной колонке (0,25 мм X 18 м, стекло дюран), покрытой полимером ХЕ-бО-ь-валин-(К)-а-фенилэтиламида, описана Кенигом и соавторами [79, 80]. Соответствующие реакции и структуры соединений указаны на схеме [c.204]

ДОВ не позволяют, однако, этому подходу стать популярным. Свободная карбоновая кислота может быть непосредственно превращена в а-аминокислоту (одностадийный процесс) аминированием а-литиевых солей схема (17) . Наилучщие, хотя и весьма умеренные выходы были получены при использовании 0-метилгидроксил-амина, например изовалериановая кислота приводит к валину с выходом 33,9% [31]. [c.238]

Гидролазы. Ферменты этой группы играют особенно важную роль в пищеварении и в процессах пищевой технологии. К ним относится большая группа протеолитических ферментов, катализирующих гидролиз белков и пептидов. Большое значение в биохимии пищеварения принадлежит протеолитическим ферментам (пепсин, химиотрипсин, аминопептидаза, карбоксипептидаза и др.), осуществляющим деполимеризацию молекул белка по мере его движения по пищеварительному тракту. Протеолитиче-ские ферменты участвуют в процессах, происходящих при переработке мяса, в хлебопечении. С их помощью проводят умягчение мяса и кожи, их применяют при получении сыров. Действие протеаз очень избирательно. Одни протеазы разрушают пептидные связи внутри молекул белка — эндопептидазы и на конце ее молекулы (экзопептидазы), т. е. отщепляют аминокислоты с N- или С-конца, другие расщепляют пептидные связи только между отдельными аминокислотами. Так, трипсин разрушает пептидную связь между лизином (Лиз) или аргинином (Apr) и другими аминокислотами, пепсин — между аминокислотами с гидрофобными радикалами, например между валином (Вал) и лейцином (Лей). Фермент химотрипсин гидролизует пептидную связь между триптофаном, (см. схему) тирозином и другими аминокислотами. В самом общем виде схема расщепления пептидных связей в полипептидной цепи может быть представлена следующим образом [c.23]

Дегидратаза диоксикислот 9.5, схема синтеза валина и изолейцина, р-ция (4) [c.462]

Для метионина кодоном в и-РНК-выступает АУГ. Однако для формилметионина кодонами выступают два триплета АУГ и ГУГ. Если триплет АУГ находится в самом начале (или почти в начале) цепи и-РНК, то его опознает формил-т-РНК и полипептид начинается с формилметионина. Удаленный от начала цепи триплет АУГ опознается обычной метионин-т-РНК, которая помещает обычный метионин в соответствующее место полинептидной цепи. Триплет ГУГ в начале цепи также приказывает начинать синтез с формилметионина, но, будучи в середине цепи, он кодирует включение валина. Общая схема [c.97]

Конфигурационное родство этой аминокислоты с (—)-цистеином и (—)-серином было уже давно определено (Э. Фишер, 1907 г.) нри помощи химических превращений [исходя из (—)-серина], в результате которых не происходит замещения при асимметрическом атоме углерода. Таким образом, все эти аминокислоты относятся к ряду L. Химическими методами было также установлено конфигурационное родство между (—)-серином и другими аминокислотами, полученными из белков (П. Каррер, 1930 г.), как это можно увидеть из приведенной ниже схемы. Установлено также аналогичное конфигурационное родство между L-(—)-аспарагиновой кислотой и следующими природными аминокислотами (—)-лейцином, (4-)-валином, (—)-метионином, (—)-треонином, (-1-)-орпитином, (-f)-лизипом, (—)-пролином и (- -)-глутаминовой кислотой. При помощи подобных методов пришли к заключению, что большинство природных аминокислот имеет ту же конфигурацию, что L-серин и L-аланин, и что, по всей вероятности, это заключение справедливо и для тех немногих а-аминокислот, выделенных из белков, конфигурация которых еще не определена химическим путем (а только оптическим сравнением, например на основании правила Клафа, согласно которому оптическое вращение аминокислот ряда L смещается вправо при добавлении минеральной кислоты). [c.384]

В связи со столь высоким содержанием примесей и трудностью отделения -аминокислот (сх-аланин, ц-аминомасляиая кислота, валин, гликокол и др.) от галоидных солей аммония часто применяется комбинированная схема очистки . Согласно этой схеме технический продукт растворяют в дистиллирован-иой воде и раствор нагревают до кипения при размешивании к нему добавляют гидроокись бария для выделения аммиака. Выделившийся аммиак улавливают для использования при регенерации анионита. Барий удаляют из раствора в виде сернокислой соли путем прибавления 40%-ной серной кислоту,i при [c.183]

Какой днпептид образуется, если продукт реакции взаимодействия хлорангидрида монохлорук-сусной кислоты с валином подвергнуть действию избытка аммиака Написать схему реакции. [c.97]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология