Оксидоредуктазы, определение

Определение каталазы (по А. Н. Баху и А. И. Опарину). К классу оксидоредуктаз относится каталаза, которая катализирует разложение пероксида водорода по уравнению [c.109]

Спектрофотометрический метод — измерение скорости ферментативной реакции по изменению поглощения субстрата или продукта реакции при характеристической длине волны. Этот метод нашел широкое применение для определения активности оксидоредуктаз. [c.198]

На высокой специфичности этой оксидоредуктазы основан аналитический метод определения )-глюкозы в присутствии других сахаров в биологических препаратах. Например, с помощью глюкозооксидазы определяют в клинических условиях содержание глюкозы в крови и моче. [c.291]

В активный каталитический центр входят группы, которые могут ориентировать молекулы субстрата в определенном положении по отношению к активному центру. Активный центр фермента имеет строго определенную структуру. Он подобен матрице, в которую может войти молекула только определенного строения. Обычно в ферменте на участок цепи с молекулярной массой 30 000—80 ООО приходится один активный центр. В настоящее время известно около тысячи ферментов. Отдельные группы ферментов катализируют окислительно-восстановительные реакции (оксидоредуктазы) реакции с переносом групп (трансферазы) реакции гидролиза (гидролазы) реакции отщепления групп атомов негидролитическим путем с образованием двойной связи или присоединением по двойной связи (лиазы) реакции изомеризации (изомеразы) реакции присоединения двух молекул (синтетазы). Приведенный перечень реакций, катализируемых ферментами, показывает, что при температурах 0—40° С в живом организме синтезируются высокоэффективные катализаторы практически для всех реакций, связанных с жизнедеятельностью организма. [c.632]

На активность ферментов сильно влияют физико-химические условия в клетке (сдвиги pH, состава и концентрации ионов и др.). Фитогормоны действуют на дыхательные процессы через активацию или ингибирование функциональной активности клеток или синтеза белков. Синтез определенных оксидоредуктаз находится под контролем генома и происходит в соответствии с функциональным состоянием клеток и программой развития. [c.161]

Из множества субстратов, определяемых с помощью кислородных оксидоредуктаз, отметим глюкозу, лактат, пируват, галактозу, спирт, холестерин, глицерин, гипоксантин, ксантин, оксалат и фруктозу. Следует упомянуть остроумное использование ферроцена в качестве медиатора переноса электрона в сенсоре на основе оксидазы при определении глюкозы [2] (см. также гл. 15 и 16). [c.16]

Можно получить поверхность с более воспроизводимыми свойствами, если с помощью стеклянной сферы в углеродной пасте сделать лунку и затем поместить в нее необходимые компоненты (рис. 16.5). Введя в сенсор СО-оксидоредуктазу и поместив в держатель мембраны хлоридсеребряный электрод сравнения в соответствующем буферном растворе, сенсор можно использовать для определения газообразного оксида углерода [32]. [c.232]

Из числа известных в настоящее время ферментов примерно 40%, проявляют свои каталитические функции в присутствии добавочных соединений небелковой природы—коферментов, или коэнзимов. К числу таких ферментов относятся большинство оксидоредуктаз и трансфераз, все лигазы, значительная часть лиаз и некоторые изомеразы. Лишь гидролазы не нуждаются в коферментах и осуществляют каталический процесс исключительно при посредстве активных центров, образованных аминокислотными радикалами полипептидной цепи фермента. В подавляющем большинстве случаев кофер-менты регенерируются в неизменном виде по завершении каталитического акта, и это отличает их от субстратов ферментативных реакций. Однако в многостадийных химических процессах, ускоряемых ферментами, на определенном этапе кофермент может выступать как субстрат и приходит в исходное состояние лишь по завершении всей цепи реакций или после химических преобразований, ведущих к восстановлению уровня его нормального содержания в клетке. Весьма существенно, что коферментами часто служат витамины. Поэтому обе эти группы биологически активных соединений рассматривают обычно совместно. [c.147]

Ферменты, выделяемые грибами, являются мощным фактором биоповреждений металлоконструкций. К таким ферментам относят оксидоредуктазы (каталаза, пероксидаза, полифенолоксидаза) и эстеразы (фосфаталазы, липазы). Ряд материалов и покрытий разрушаются продуктами преимущественно определенного вида ферментов резины, битумы, — продуцентами липазы, строительные материалы — продуцентами дегидрогеназы, каталазы, пероксидазы, фенопласты — фосфатазы. Разрушение многих полимерных материалов происходит в результате комплекса реакций окислительновосстановительных процессов, декарбоксилирования, этерефикации, гидролиза и др. Алканы, входящие в состав нефтепродуктов, разрушаются в результате терминального окисления алкены — гидратацией двойной связи с образованием эпокси-групп, этанолов и диолов. [c.54]

См. также Диоксигенияьные соединения, Пероксидные соединения оксидоредуктаза 2/1194 определение 1/121, 886, 887, 889, 892-896, 915-917 2/442, 499, [c.625]

Несмотря на то, что узеакции, катализируемые ферментами, относящимися к подподклассу 1 оксидоредуктаз, как правило, обратимы, и.х биологическое значение в большинстве случаев связано преимущественно с протеканием реакции в определенном направлении. При этом отчетливо проявляется такая закономерность если биологически значимо окисление органического субстрата, то в реакции в качестве окислителя чаще всего участвует NAD. Если же реакция этого подподкласса имеет значение для восстановления какого-либо органического соединения, то чаще всего восстановителем является NADP-H. [c.130]

Оксидоредуктазы ускоряют окислительно-восстановительные реакции, осуществляя перенос электронов или атомов водорода е 4-Н+) от окисляемого субстрата (донора водорода) к акцептору, который при этом восстанавливается. Биохимическое окисление органических соединений происходит путем их дегидрирования. Процесс этот катализируют оксидоредуктазы, носящие название дегидрогеназ. Первичные дегидрогеназы в качестве кофермента чаще всего имеют никотинамид-адениндинуклеотид (НАД). В сочетании с различными белковыми носителями НАД образует множество ферментов, действующих на определенные вещества. В общем виде реакцию дегидрирования можно записать так [c.53]

Основным принципиальным отличием нециклической электронтранспортной цепи у этих растений считается последовательное участие в переносе электронов двух фотохимических центров или, как принято называть в последнее время, двух фотосистем. Каждая фотосистема включает в себя не только фотохимический реакционный центр, но и совокупность определенных обслуживающих его оксидоредуктаз. Фотосистема 1 имеет тот же реакционный центр Р700, что и система циклического электронного транспорта, а фотосистема 2 включает хлорофилл а, имеющий красный максимум поглощения в более коротковолновой области [c.165]

Никотинамиднуклеотидные коферменты являются кофакторами многих оксидоредуктаз, участвующих в переносе водорода и электронов. Каждый из этих ферментов специфичен но отношению к определенному субстрату или определенной группе субстратов. Субстратную специфичность определяет апофермент. Субстратами оксидоредуктаз, кофакторами которых служат НАД п НАДФ, обычно являются первичные и вторичные спирты, амины и альдегиды. [c.252]

Оксидоредуктазы—ускоряют реакции окисления—восстановления. 2. Траисферазы—ускоряют реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков. 3.1Ъдролазы—ускоряют реакции гидролитического распада. 4. Лиазы—ускоряют негидролитическое отщепление от субстратов определенных групп атомов с образованием двойной связи (или присоединяют группы атомов по двойной связи). 5. Изомеразы—ускоряют пространственные или структурные перестройки в пределах одной молекулы. 6. Лигазы—ускоряют реакции синтеза, сопряженные с распадом богатых энергией связей. Эти классы и положены в основу новой научной классификации ферментов. [c.117]

Электронные переносы между этими специфическими переносчиками особенно ускоряются определенными редокс-ферментами (оксидо-редуктазами), например цитохром с - оксидоредуктазой или NADH-редуктазой. Механизм переноса электронов в биологических системах еще далеко не ясен. Можно лишь надеяться, что последаие достижения в области металлопорфиринов, кластеров металлов, мицелльных и высокомолекулярных систем дадут возможность более глубоко проникнуть Б понимание этих жизненно важных процессов. [c.144]

Еще одним специфическим ферментом, используемым в спектрофотометрическом определении муравьиной кислоты [24], является фор-миат НАД-оксидоредуктаза (Е.С. 1.2.1.2, формиатдегидрогеназа) из Pseudomonas oxalati us. Однако эта методика неудобна для серийных анализов к тому же приходится вводить сложные поправки, поскольку фермент не получен в чистом виде или в устойчивой форме и все его препараты со значительной скоростью повторно окисляют НАД-Нг. [c.79]

Альтернативный метод [25] основан на совместном действии формиат цитохром bi-оксидоредуктазы (К-Ф.1,2.2.1, формиатдегидрогеназа) н нитратоксидоредуктазы (К.Ф.1.9.6,1, нитратредуктаза), которые выделяют из определенного штамма Es heri hia oli. Этот метод имеет следующие недостатки а) малая доступность указанного штамма [c.80]

Большинство переносчиков ЦЭТ митохондрий организовано в мультиферментные комплексы определенного состава, в которых задана последовательность переноса электронов между переносчиками [Hatefi et al., 1962 Hatefi, Galante, 1978 Грин, Флейшер, 1964 Ленинджер, 1966 Грин, Гольдбергер, 1968]. При обработке внутренних мембран детергентами полная электронтранспортная цепь может быть разделена на четыре мультиферментных комплекса, обозначаемых римскими цифрами I. НАДН убихинон-оксидоредуктаза II. сукцинат убихинон-оксидоредуктаза III. уби- [c.9]

Среди конечных этапов гликолиза и реакций, в которых участвует пировиноградная кислота, определенный интерес представляет лактатдегидрогеназная реакция. Подавляющая доля лактатдегидрогеназы (ЛДГ, Ь-лактат НАД-оксидоредуктаза, 1.1.1.27) в большинстве тканей связана с цитоплазмой. Однако в головном мозге до 10% от общей лактатдегидрогеназной активности клеток обнаруживается в митохондриях. В других тканях митохондриальной лактатдегидрогеназы значительно мень- [c.162]

Развитие представлений об оксидоредуктазных системах, участвующих в осуществлении биологического окисления, сопровождалось уточнением их функций, классификации и номенклатуры входящих в их состав ферментов. Напомним (см. с. 117), что те дегидрогеназы, которые обеспечивают непосредственное дегидрирование субстратов, называются первичными. В отличие от них дегидрогеназы, получающие атомы Н от восстановленных коферментов первичных дегидрогеназ (НАДН, НАДФН, ФМН - Иг, ФАД Н2 и др.) или от промежуточных акцепторов, на которые были переданы атомы водорода с первичных дегидрогеназ, отнесены к категории вторичных дегидрогеназ. Любые дегидрогеназы (и первичные, и вторичные), передающие атомы водорода на определенные акцепторы, называют редуктазами. Как отмечено ранее, все оксидоредуктазы, переносящие атомы водорода или электроны непосредственно на кислород, называют оксидазами. [c.414]

Д ные, касающиеся стабилизации связанных и растворимых оксидоредуктаз, приведены в табл. 9. Наиболее чувствительной по отношению к химической фиксации оказалась цитохромоксидаза. Хороща сохранность активности этого фермента, по-видимому, возможна лишь при фиксации замораживанием—высушиванием. Сукци-натдегидрогеназа достаточно хорошо стабилизируется холодным ацетоном. Однако нельзя не отметить определенных трудностей, связанных с последующей обработкой ткани и с обеспечением сохранности структуры. [c.49]

Ежегодно в примитивных формах жизни, например грибах, находят все новые кислородные оксидоредуктазы, но еще больше обнаруживается дегидрогеназ, обычно у высших растений и животных. В работе [21] предложен сенсор для определения лактата, в котором пара ферроцианид/феррицианид сопрягается с лактатдегидро-геназой. [c.16]

Цитохромную систему образуют несколько оксидоредуктаз, имеющих в качестве простетических групп железопорфирины (рис. 54). Еще в 1915 г., двадцатью годами ранее О. Варбурга, на возможную роль железосодержащих белков в биологическом окислении обратили внимание А. Я. Данилевский и Б. П. Соловцов. Соединяясь с белками различного строения, железопорфирины 4 типов А, В, С и В) дают начало семейству хромопротеинов, объединяемых под общим названием—цитохромы. Сейчас известно несколько десятков цитохромов, и список их непрерывно пополняется. Каждый индивидуальный цитохром обозначают строчной латинской буквой а, Ь, с и (1с соответствующим порядковым индексом, например Ьг. Ьз и т.д., а класс цитохрома—прописной латинской буквой А, В, С или В. Принадлежность цитохрома к определенному классу определяется строением простетической группы (железопорфирина), а окончательная индивидуальность—строением апофермента (белка). В последнее время предпочитают наряду с порядковым номером цитохрома указывать характерную длину волны, при которой отмечается поглощение в видимой части спектра (например, цитохром или 6563, найденный в хлоропластах, и т. п.). [c.121]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология