Редокс-ферменты

Многие мембранные преобразователи энергии содержат разного рода группы, поглощающие свет. Таковы не только пигменты фотосинтеза, но и гемы цитохромов, флавины и некоторые другие группировки редокс ферментов. Измерение спектров поглощения или флуоресценции этих групп служит полезным орудием анализа быстрой кинетики транспорта зарядов. В некоторых случаях с той же целью измеряют поглощение или флуоресценцию ароматических аминокислотных остатков в белках-преобразователях энергии. [c.42]

Реакции сопряженного гидрирования играют исключительно важную роль в биохимических процессах (окислительно-восстановительные, или редокс-процессы). Катализированные металлами группы Р1 реакции перераспределения водорода в органических молекулах являются моделями биохимических процессов, в которых катализаторами служат ферменты. Н. Д. Зелинский в одной из статей писал В живой природе имеется широкое поле течения и развития каталитических процессов. В клетках живого вещества рассеяны ускорители (катализаторы) с характерной специфичностью их действия. Особенно большую роль играют восстановительно-окислительные реакции в присутствии катализаторов, вырабатываемых живым веществом, каковыми и являются ферменты и энзимы. Гармоническое сочетание совокупности действия таких катализаторов представляет одно из главных условий жизни животного и растительного организма [10]. [c.447]

Важнейший процесс биологического окисления, а именно перенос электронов и протонов с окисляемого субстрата на кислород, осуществляемый в тканях при помощи строго определенного ряда промежуточных ферментов-переносчиков, также представляет собой цепь окислительно-восстановительных процессов. Каждое звено этой цепи соответствует той или иной редокс-системе, характеризующейся определенным редокс-потенциалом [c.55]

В состав ферментов, катализирующих гидролитические реакции, входят ионы металлов Са , М 2+, 7п +, Мп +. Ферменты, катализирующие редокс-процессы, содержат железо, молибден н кобальт. Последние группы более многочисленны и более важны для жизненных процессов. При гидролитических процессах не происходит переноса электронов и изменения степени окисления атомов субстрата. Поэтому металлоферменты, катализирующие [c.570]

Ускорение этих процессов (своеобразного транспорта электронов, ионов или атомов) достигается при участии многочисленных ферментов, большинство из которых относится к группе металлопротеинов. В качестве коферментов в редокс-процессах выступают не только ионы металлов или их комплексов, но и некоторые органические вещества. Наиболее хорошо изучены цинксодержащие дегидрогеназы. [c.572]

Конструктивно потенциометрические ферментные редокс-электроды весьма просты. Однако в системах, в которых в реакцию вступает большое количество субстрата, могут возникнуть проблемы, связанные с загрязнением поверхности электрода продуктами ферментативной реакции и отсутствием механизма регенерации фермента. Величина сигнала зависит также от способа предварительной обработки поверхности электрода. Вероятно, потребуются значительные усилия ученых и специалистов, прежде чем ферментные редокс-электроды можно будет рекомендовать для использования в практических целях. [c.217]

Одним из перспективных направлений в использовании ХМЭ является модифицирование их соединениями, которые ускоряют перенос электронов с электрода на деполяризатор (или наоборот). Указанные соединения выполняют роль медиаторов сначала они принимают (или отдают) электроны от электрода, а затем участвуют в быстрых редокс-реакциях с определяемым компонентом. Эти реакции широко используются в амперометрических ферментных биосенсорах, поскольку многие ферменты являются редокс-медиаторами. Разработаны способы иммобилизации хинонов, органических и неорганических ионов, редокс-красителей, ферментов. На сегодняшний день одним из лучших медиаторов является ферроцен - Г] -бис(циклопентадиенил)железа. С электрохимической точки зрения ферроцен представляет собой классическую редокс-пару ( ° = 165 мВ относительно НКЭ), на физические и химические свойства которой можно влиять, вводя заместитель в любое из колец молекулы. [c.487]

Реакция распада В+ является медленной стадией. Ряд других интересных каталитических реакций группируется вокруг перекиси водорода [20, 21]. Перекись водорода может каталитически распадаться в присутствии различных ионов металлов и галоидов, поверхностей металлов и ферментов. Многие перекиси претерпевают аналогичные каталитические реакции. Промежуточные вещества, образующиеся в этих реакциях, оказались весьма активными инициаторами реакций полимеризации, и их применение в качестве редокс -катализаторов обсуждается в гл. X. [c.91]

Углеродные материалы с иммобилизованным ферментом гидрогеназа были использованы [216] для ускорения процесса электроокисления водорода. В качестве медиатора — переносчика электронов с активного центра гидрогеназы на электрод был использован метилвиологен. Редокс-потенциал системы МВ +/ УМВ+ составляет -Ь 0,011 В, т. е. весьма близок к равновесному потенциалу водородного электрода. Суммарным результатом совокупности реакций (Е — фермент) [c.210]

Установлено, что ход процесса биохимической очистки сточных вод зависит от соотношений между количествами растворенного кислорода (окислителя), растворенных и диспергированных органических веществ (восстановителей) и ферментов, которые продуцируются бактериями (катализаторов), Редокс-потенциал позволяет определять непосредственно эти соотнощения, выражая их в единицах электрического потенциала — милливольтах. [c.125]

Несомненный интерес представляет и электрохимическое окисление NAD(P)H и восстановление NAD(P)+. Для окисления восстановленных коферментов был предложен ряд электродов, Осуществить стереоспецифическое электрохимическое восстановление оказалось гораздо сложнее. Недавно были разработаны соответствующие процессы с применением электродов с ферментами, которые участвуют в реакции стереоспецифического восстановления за счет электрохимического восстановлен ния редокс-центров ферментов. Это удалось осуществить благодаря разработке методов переноса электронов между электродами и этими редокс-центрами. В результате в некоторых случаях каталитический процесс протекает в отсутствие кофактора, Такое замещение кофактора модифицированным электродом, видимо, легче осуществить для реакций восстановления, чем окисления. [c.187]

В-третьих, Захарьевский [11, гл. 2] сформулировал вывод, что принципиально нет необратимых редокс-систем и что, регулируя скорость электродных процессов с помощью выбора материала электрода, введением катализаторов (ферментов), медиаторов (посредников), а также изменяя условия проведения опытов, можно существенно расширить возможности оксредметрии. С этим выводом следует согласиться и потому рассматривать данные, сведенные в табл. 1.3 и на рис. 1.4, как отражающие наши знания о свойствах редокс-систем к определенному моменту времени. [c.37]

Основной процесс биологического окисления, происходящий в живых клетках, может быть представлен схемой, изображенной на рис. 111.3 [246—248]. На схеме приведены также формальные окислительные потенциалы важнейших ферментных редокс-систем. В соответствии с разнообразием свойств субстратов имеется целый набор специализированных пиридиновых ферментов. Несмотря на низкие значения они прямо с [c.131]

Можно думать, что изучение отдельных - редокс-систем и взаимодействий с их участием останется и в будущем основным направлением исследований сложных биологических объектов. Новая техника измерений способствует изучению внутримолекулярных и межмолекулярных взаимодействий ферментов, эффектов структурной модификации [252]. Особый смысл приобретает также изучение комплексных соединений Fe, Си, S и Мо в связи с созданием химических моделей биологических процессов, их использования для проведения определенных реакций или получения энергии. [c.133]

Следует отметить, что до сих пор внимание обращалось почти исключительно на нерастворимые или набухающие окислительновосстановительные полимеры. Между тем крайне интересным может оказаться использование водорастворимых полимеров, в которых группы, отвечающие за проявление окислительно-восстановитель-ных свойств, находятся в определенных положениях, например соединений, несущих функции ферментов или физиологически активных веществ. С пониманием все более тонких структурных особенностей полимерных молекул, с развитием синтетических методов регулирования их состава и строения появятся и возможности получения сложных, более селективно работающих синтетических высокомолекулярных веществ, способных выполнять ферментативные функции. Естественно, что такого рода редокс-полимеры найдут применение в биологии, биохимии и медицине. [c.10]

Схема 7.8 . Взаимодействие редокс-медаатора с редокс-ферментом. [c.536]

Схема 7.в-10. Пути реакций согласно связанному с редокс-ферментом ампе-рометртчесиому измерению с помощыо редокс-к№диатора. 6 — определение глюкозы (л)- -(б)—определение креатина, креатинкиназы или гексокиназы, [c.539]

Схема 7.в-11. Пути реакций согласно связанноь с редокс-ферментом ампе-рометрическощг измерению с помощью редокс-медиатора, для конкурентного иммунного анализа с использованием антигена, меченного ферроценом. [c.539]

Другие редокс-ферменты (схема 7.8-6) предполагают те же общие принщ -пы, если их включают в биосенсор, но каждый класс имеет тонкие отэтичия. [c.539]

Редокс-ферменты часто используют в аьшерометрических биосе№орах.для определения субстратов фермента. Как они действуют Каковы различные классы редокс-ферментов Какие дополнительные реагенты требуются для амперометрического биосенсора [c.564]

Указанное взаимодействие подтвердилось потенциометрическим исследованием [27], причем после прибавления к носителю соответствующего иона (водный раствор соли) наблюдалось четкое измекение потенциала. Среди многих комбинаций носителя и ионов (последние нужно понимать как простетическую группу) найдено большое количество ценных и специфически действующих редокс-ферментов, которые по своему действию в несколько раз выше знаменитых прежде однокомпоиептных ферментов Бредига [28]. Так, например, составы Al(OH)з/ o -+ и 2п(ОН)г/Со++ представляют собой отличные модели пероксидазы, но лишены каталитических свойств. Ион Со++ ведет себя совсем по другому, когда находится на носителе Mg(0H)2. Возможно, что различное пове- [c.387]

Электронные переносы между этими специфическими переносчиками особенно ускоряются определенными редокс-ферментами (оксидо-редуктазами), например цитохром с - оксидоредуктазой или NADH-редуктазой. Механизм переноса электронов в биологических системах еще далеко не ясен. Можно лишь надеяться, что последаие достижения в области металлопорфиринов, кластеров металлов, мицелльных и высокомолекулярных систем дадут возможность более глубоко проникнуть Б понимание этих жизненно важных процессов. [c.144]

Рассмотренные теоретические модели важны для разработки биосенсоров, поскольку они позволяют выделить ряд подходов к обеспечению оптимальных условий для катализа любой заданной реакции [4]. Элбери и Хиллман [4] выделяют два различных подхода соответственно для случаев S/ " и LS/ . В случае протекания реакции на межфазной границе (S/ ") для того, чтобы модифицированный электрод обладал заметными каталитическими свойствами, значение / j (константа скорости гомогенной медиаторной реакции второго порядка) должно быть больше 10" дм -моль -с . В этих условиях реакция протекает на границе слой/раствор, и поэтому толщина слоя не имеет значения. На практике же, чем толще слой, тем более вероятно, что транспорт электронов через него будет затруднен, так что разумно использовать монослойный электрод. С другой стороны, при протекании реакции в слое (LS/ ) толщина последнего имеет большое значение. В идеале толщина слоя должна равняться толщине реакционной зоны Zl, а /с2 должна быть больше 10 дм -моль с Ч Неудивительно, что в данном случае требуется значение / j меньше, чем в предыдущем, поскольку теперь в реакции принимают участие значительно большее число каталитических центров. Однако для реализации этого преимущества коэффициент диффузии субстрата в слое должен быть достаточно велик (Dy 10" см с ). Это в свою очередь предполагает довольно открытую, пористую структуру слоя, что серьезно осложняет разработку слоистых электродов для катализа биоэлектрохимических редокс-реакций, особенно с участием больших молекул, например редокс-ферментов. [c.180]

Позже Элбери и сотр. [2] использовали электроды из органических металлов Б качестве эффективных переносящих заряд подложек для редокс-ферментов (тл. 12). Авторы исследовали перенос заряда между глюкозооксидазой и множеством электродов из проводящих органических солей. Общим свойством этих электродов является низкий уровень фонового тока в отсутствие глюкозы. Добавление глюкозы во всех случаях приводит к увеличению тока, приче м лучшими материалами оказались комплексы T NQ с NMP , TTF и ионом хинолиния Q . [c.222]

Флавиновый фермент имеет нормальный потенциал —0,06 в (гпггересно, что белок, входящий в состав фермента, снижает потенциал активной небелковой части фермента от —0,208 до —0,06 в). Этот фермент мол<ет восстанавливать редокс-системы только с более высокими потенциалами, в частности цитохромы, а окислять системы с более низкими потенциалами (н приведенной схеме — коде-гидразу). Это обстоятельство объясняет, почему в данной схеме перенос электронов и протонов происходит сверху вниз в с.дучае обратного процесса должно было бы протекать восстановление систем с более низким потенциалом, что противоречит изложенной теории. Кроме того, строгая последовательность ферментов в цепи окисления исключает резкую разницу между потенциалами двух взаимодействующих систем, а это обусловливает постепенное выделение энергии окисления. Указанные особенности биологического окисления позволяют организму более полно регулировать получение и использование энергии. [c.55]

Одним из наиболее широко используемых с 1952 г. антитуберкулезных средств является дешевый и малотоксичный гидра-зид 4-пиридинкарбоновой кислоты - изониазид (30). Он является антагонистом никотинамида (25), контролирующего внутриклеточные редокс-процессы. Точный механизм его действия на микобактерии пока неизвестен, хотя предполагают, что он может блокировать фермент, ответственный за биосинтез высших жирных кислот, участвующих в формировании стенок микобак-териальных клеток. [c.119]

Одним из компонентов дыхательной цепи митохондрий является коэнзим Q, или убихинон. Это соединение способно к редокс-превраще-ниям и присутствует в митохондриях в количествах, более чем на порядок превышающих содержание ферментов дыхательной цепи. Коэнзим Q акцептирует электроны от дегидрогеназ, локализованных во внутренней мембране митохондрий (сукцинат- и НАДН-дегидроге-назы), и передает их комплексу III (с. 415). Согласно хемиосмоти-ческой гипотезе Митчела, в процессе редокс-превращений коэнзим Q осуществляет векторный перенос протонов через мембрану в так называемом Q-цикле . Реакция переноса электронов и протонов с участием коэнзима Q в комплексе III сопровождается высвобождением энергии, достаточной для синтеза одной молекулы АТФ. [c.421]

Эта картина полностью согласуется с концепциям электрон-но-конформационных взаимодействий (ЭКВ) и конформона. Применительно к ЦПЭ можно предположить, что в пункте сопряжения создается лабильный комплекс между переносчиком и некоторой группой в активном центре фермента сопряжения, роль которой, вероятно, играет аденин связанного АДФ. Прп релаксации 1 II в какой-то момент энергетический уровень, на котором находится электрон, понижается до акцепторного уровня аденина. Эти два уровня разделены барьером, по возможен под-барьерный туннельный переход электрона на аденин. Увеличение электронной плотности на аденине сопровождается резким повышением основности аминогруппы. Если в активном центр АТФ-синтетазы имеется электрофильная группа (папример, карбоксил), то аденин реагирует с нею, образуя амидную связь. В следующий момент релаксации уровень переносчика опускается ниже уровня адепнна и электронная плотность переходит с аденина обратно на редокс-группу того же пли следующего переносчика электрона в ЦПЭ. [c.440]

Ввиду известного сходства с дыхательными ферментами (окси-редуктазами) редокс-полимеры представляют большой интерес для моделирования ферментативных систем и как возможные передатчики кислорода органам дыхания из воды. К другим перспективным областям применения их относятся искусственный фотосинтез, фиксация азота при низких температурах и давлениях, изготовление мембран, передающих электроны (электросинтез), использование в качестве антиоксидантов, производство перекиси водорода и удаление кислорода из котельной воды. Редокснты пригодны для восстановления катионов в свободные металлы или ионы с более низким зарядом, для получения иода из растворов его солей и т. д. [c.593]

Любое локальное химическое изменение молекулы белка (присоединение субстрата или ингабитора к активному центру, редокс изменения металла в простетической группе, ионизация кислотной или основной группы и т.д.) приводит к появлению конформационно неравновесного состояния. Быстрая колебательная релаксация активного центра и его ближайшего окружения происходит немедленно после локального возмущения, в то время как структура основной белковой глобулы остается практически неизменной. Молекула становится неравновесной. Новое, кинетически доступное состояние фермент-субстрат-ного комплекса соответствует конформационно измененной структуре с продуктом, связанным с активным центром. Превращение субстрата в продукт реализуется в ходе конформационной релаксации фермент-субстратного комплекса к новому состоянию равновесия. Этот переход протекает чрезвычайно медленно по сравнению с масштабом времени колебательной релаксации. В некоторых случаях этот процесс занимает несколько сотен миллисекунд или даже несколько секунд [37]). [c.68]

Отметим, однако, что в самое последнее время технология биотопливных элементов сильно шагнула вперед. Это касается и элементов с ферментами, где в качестве топлива используются спирт и окись углерода, и элементов с клетками микроорганизмов. Оба этих типа элементов принадлежат к числу регенерируемых, В последних используются редокс-медиаторы, способные обратимо проникать сквозь стенку и мембрану микробных клеток. Эти медиаторы реагируют с комданентами элект-рон-транспортной цепи, вызывая нечто вроде короткого замыкания в биохимической электрохимической системе и подсоединяя [c.85]

Рассмотрим компоненты фотосистем I и II зеленых растений н связывающих их звеньев. Непосредственное восстановление НАДФ до НАДФН осуществляется флавопротеиновым ферментом— ферредоксин-НАДФ-редуктазой (ФдР), окисленная форма которого в свою очередь восстанавливается ферредоксином (Фд). Последний является переносчиком с наибольшим из известных восстановительным потенциалом. Он представляет собой водорастворимый белок с М л 10 000, содержащий линейно расположенные ионы железа, связанные друг с другом сульфидными группами, часть которых принадлежит цистеину. Именно эта часть белка является редокс-центром. Ферредоксины различных фотосинтезирующих объектов различаются по молекулярной массе, содержанию железа, значению редокс-потенциала. Все они обладают в окисленном состоянии красновато-желтой окраской — максимумы их полос лежат в областях 280, 330, 420 и 470 нм. [c.27]

Концентрация биомассы х принимается строго пропорциональной концентрации ингибируемого фермента. Мосей [59] использовал это приближение для описания катаболизма пропио-ковой и масляной кислот. Оно основывается па использовании редокс-потенциала при pH 7 н НАД в качестве носителя водорода. Он модифицировал уравнение (2.1) следующим образом [c.54]

II. Как неоднократно подчеркивалось в этом разделе, кинетические затруднения в протекании гомогенных редокс-взаимодействий ограничивают выбор реа кций, пригодных для аналитических определений. В то же время эта особенность редокс-реакций послужила основой для разработки новых — кинетических — методов анализа [196, 197]. Исходным здесь является следующее положение если анализируемое вещество участвует в лимитирующей стадии процесса, о его концентрация обратно пропорциональна времени, необходимому для протекания реакции до заранее выбранной степени прёвращения. В работе [198] кинетическим методом с использованием оксредметрических измерений определены концентрации глюкозы. Под влиянием фермента глюкозооксидазы в анализируемой пробе происходит реакция [c.112]

Изучение удивительной по эффективности кметнческой роли ферментов л 0с)лцествлении определенных реакций служит прогрессу в понимании гомогенных редокс-взаимодействий, в том числе развитшо кинетических методов анализа с потенциометрическим контролем (раздел 11.2), в использовании медиаторов. [c.136]

ЛИСТЬЯ. Содержание органически связанной серы колеблется от 0,06% в хвое до 0,7% в листьях некоторых крестоцветных. НеЙ1ральная сера в органических соединениях входит в состав сульфгидрильных, дисульфидных и сульфо-групп или гетероциклических ядер. SH-форма серы имеет большое значение в процессах синтеза незаменимых аминокислот цистеина и метионина. Путем окисления сульфгидрильные соединения преврашаются в соединения, содержащие сульфид. Редокс-система ци-стеин — цистин и трипептид глутатион участвуют в образовании третичной структуры белков. Активность многих ферментов также зависит от присутствия высокореактивной SH-группы, как, например, кофермента А. Физиологически важная дисульфидная связь липоевой кислоты принимает участие в расщеплении пировино-градной кислоты и биосинтезе ацетил-КоА. [c.109]

Важная группа окислительно-восстановительных ферментов, как пра-нило, содержит простетические группы, включающие азотистые гетероциклы, которые и в >1полняют редокс-функции (окислительно-восстановительные). В случаях, когда именно небелковый компонент фермента обусловливает специфичность ферментативной активности, простетические группы называются коэнзимами или коферментами, а белковая часть — апоэнзимом или апоферментом. Кофермент определяет специфичность по типам реакций, апофермент — субстратную специфичность. Апофермент и кофермент во многих случаях удается теми или иными приемами отделить друг от друга, и часто можно осуществить обратную реакцию, воссоздавая фермент. Один и тот же кофермент с разными апо-ферментами образует серию ферментов с различным характером действия. [c.698]

Каждая молекула восстановленного КоР передает электрон на цепь цитохромов. (Следовательно, далее должны участвовать по две цепи цитохромов.) Цитохромы располагаются в соответствии с их редокс-потенциалом. Это гемсодержащие ферменты. В качестве простетической группы содержат гем и гемоподобные структуры. Гемпроизводные протопорфирина IX — гем гемоглобина и гем цитохрома Ь — аналогичны по строению. [c.117]

Содержание негеминового железа флавопротеидов значительно превышает содержание железа, связанного с порфирином. В настоящее время установлено, что негемнновому железу принадлежит не менее важная роль в окислительном обмене, чем геминовым ферментам. Общим для большинства флавопротеидов, содержащих негеминовое железо, является соединение данного металла с сульфгидрильиыми группами их молекул. Цикл, лежащий в основе редокс-отношений между железом и серой, включает в себя реакцию восстановления тиоловой группировкой атома железа с переходом серы в дисульфидную форму. [c.236]