Альбумин ртутью

Фактором, вызывающим денатурацию, является также образование нерастворимых солей белков. С этим можно встретиться в случаях отравления солями тяжелых металлов (ртути, свинца, серебра и др.). При таких отравлениях в качестве противоядия используют белки с повышенным содержанием кислотных групп, например яичный альбумин. Он действует как конкурент белков организма и сам связывает токсичный агент, образуя с ним нерастворимую соль, которая затем выводится из организма. [c.422]

Низкая температура, а также присутствие в умеренных концентрациях солей или органических растворителей замедляет рост микроорганизмов. Антисептические препараты следует применять с осторожностью, чтобы не вызвать инактивирования. Для консервирования цельной плазмы человека применяют органические производные ртути однако эти соединения не пригодны для получения альбумина плазмы с помощью обработки спиртом, так как они скапливаются в альбуминовой фракции в недопустимой концентрации [180]. Антибиотики, подобные пенициллину, применяются в тех случаях, когда доказано, что их добавление не препятствует протеканию ферментативных реакций. Одним из наиболее ценных антисептиков оказался толуол, поскольку он не влияет на большинство ферментативных процессов или химических реакций. Для насыщения раствора следует применять достаточное количество толуола это лучше всего достигается путем подвешивания в замкнутом сосуде, предназначаемом для хранения препарата, небольшой пробирки с несколькими каплями толуола. [c.39]

Ассоциация молекул глобулярных белков в растворе представляет обычное явление. Особенно удобно такой процесс ассоциации исследовать на примере белка — компонента сывороточного альбумина, содержащего одну тиольную группу. Так как тиольные группы легко реагируют с ионами ртути, белок в присутствии стремится к димеризации. Обозначив мономерный альбумин через ASH, равновесие этого процесса можно описать следующим образом [c.336]

Склонность белков к образованию ассоциатов иногда сильно зависит от присутствия различных низкомолекулярных веществ. Ассоциация инсулина значительно возрастает в присутствии небольших количеств иона цинка [973], а в алкогольдегидрогеназе ассоциации белковых субъединиц с образованием активного фермента благоприятствует присутствие активирующих катионов [978]. Такие явления могут быть объяснены на основании предположения о том, что катион образует мостики между двумя молекулами белка аналогично тому, как это наблюдается при образовании димера альбумин — ртуть. Однако наиболее вероятно, что катион лишь стабилизует конформацию белка, способствующую ассоциации. В случае фермента глутамата дегидрогеназы четыре единицы с молекулярным весом 2,5-10 проявляют сильную тенденцию к образованию ассоциата [979], однако ассоциации этих субъединиц нренятствует ряд малых молекул, по-видимому оказывающих влияние на изменение кон--формации белка [980, 981]. [c.336]

Реакционноспособные дисульфидные связи в нативном и денатурированном сывороточном альбумине быка после восстановления сульфитом или 2-меркаптоэта-нолом также можно определять титрованием Hg l2 при pH 2, используя вращающийся слой ртути в качестве индикаторного электрода [136, 137]. Вместо проведения амперометрического титрования можно снимать полярограммы между —0,2 и —0,8 в. Из значения t / для цистеина и из измеренной для образца величины тока получают сумму дисульфида и MiRSH в белке. При этом получают точность того же порядка, что и при титровании. [c.393]

Некоторые соли кадмия применяются в медицине как составные компоненты мазей для наружного пользования. Однако следует иметь в виду, что соединения кадмия, независимо от их агрегатного состояния, ядовиты. По своей токсичности кадмий аналогичен ртути или мышьяку действует на дыхательные пути, желудочно-кишечный тракт, а после всасывания в кровь поражает центральную нервную систему. Он вызывает дегенеративные изменения во внутренних органах (главным образом в печени и почках) и нарушает фосфорно-кальциевый обмен. Для человека смертельной является доза, полученная нри вдыхании в течение 1 мин воздуха с содержанием оксида кадмия 2500 мг/м . В качестве первой помощи рекомендуется полный покой, свежий воздух, тепло. Внутрь теплое молоко с содой и ингаляция 2%-ным раствором питьевой соды. При отравлении, вызванном приемом внутрь кадмиевых солей, противоядием является альбумин (белок яйца) с гидрокарбонатом натрия ХаНСОз. Выведение кадмия из организма происходит чрезвычайно медленно. [c.312]

Ион ртути образует димер из двух молекул меркаптальбумина, представляющего собой фракцию альбумина, содержащую одну сульфгидрильную группу. Объясните, почему в начальной стадии реакция иона ртути с белком идет быстро, но присоединение второй молекулы белка к комплексу происходит медленно. [c.424]

С помощью метода светорассеяния удалось не только удовлетворительно определить молекулярные веса ряда глобулярных и фибриллярных белков и вирусов, но и изучить кинети (у таких быстротекущих процессов, как агрегация яичного альбумина, полимеризация фибриногена, взаимодействие ртути с меркаптоаль-бумином и т. п. [c.140]

Полученные тем или иным способом осадки (см. предыдущий раздел) могут служить для количественного определения содержания в них белков по Кьельдалю. При использовании этого метода предполагают, что осадок содержит только белковый азот. Однако это предположение не совсем справедливо, потому что вместе с белками осаждаются и другие высокомолекулярные соединения, такие, как полисахаридные кислоты (например, хон-дроитинсерная кислота) и некоторые азотсодержащие липиды (например, лецитины или кефалины). Метод Кьельдаля основан на переводе имеющегося в навеске белкового азота в сульфат аммония путем кипячения белка с концентрированной серной кислотой и сульфатом калия в присутствии катализатора. Обычно принимается, что содержание азота во всех белках равно 16%. В действительности эта величина значительно варьирует. Например, яичный альбумин содержит 15,75% азота, в то время как эдестин содержит 18,7% [34]. Отсюда ясно, что необходимо знать точно содержание азота в исследуемом белке. Хотя метод Кьельдаля представляет собой один из стандартных методов, употребляемых в биохимических лабораториях, получаемые по этому методу результаты часто слищком занижены. Наиболее точные данные получаются при использовании в качестве катализатора ртути [35, 36]. Нагревание белка с серной кислотой и сульфатом калия в присутствии катализатора должно продолжаться в течение 8 час. [34]. При соблюдении этих условий были получены точные данные для ряда белков, содержание азота в которых было известно. [c.19]

Существует несколько простых методов, при помощи которых в клинике можно быстро обнаружить изменения в количественных соотношениях белковых фракций плазмы [5]. Одним из этих методов служит метод Таката—Ара к испытуемой сыворотке прибавляется раствор хлористой ртути и углекислого натрия и определяется способность сыворотки препятствовать осаждению ртутной соли углекислым натрием. Чем выше отношение альбумины/глобулины, тем выше эта защитная способность сыворотки. Эта реакция положительна при некоторых болезнях печени. [c.179]

Некоторое представление о сложности состава протеина плазмы и его терапевтической ценности можно получить на основании большого количества протеинов или биологически активных веществ, выделенных из плазмы человека [131 с помощью ионов цинка, свинца и ртути. Из них только альбумин сыворотки, гамма-глобулин и фибриноген имеются в продаже другие, например стабильный раствор протеина плазмы (5РР5), протромбин, церулоплаз-мин, могут найти применение в терапии [431. [c.606]

Альбуминаты (соли альбумина) и другие производные альбумина, в особенности, альбуминаты железа и ртути, бромированные и йодированные альбумины и таннальтин (продукт свя-зьшания таннина с альбумином). [c.332]

Реакция тиоспиртов с п-хлорбензоатом ртути (И) может быть использована для микротитрования меркаптогрупп, например в яичном альбумине. [c.593]

Выше было уже упомянуто об образовании слабо растворимых солей (например, хлоридов и сульфатов) белковых катионов з кислой по отношению к изоэлектрической точке области [195, 202] и об использовании этого явления, например, для выделёнйя кристаллического сульфата альбумина плазмы [106]. Было получено также несколько кристаллических солей лизоцима [204]. Белковые соли, содержащие тяжелые комплексные анионы, например воль-фрамат-, фосфовольфрамат-, трихлорацетат- или метафосфатионы, а также соли, содержащие катионы тяжелых металлов — цинка, меди или ртути, — известны уже давно и применялись для освобождения раствора от белков перед некоторыми анализами [10, 78]. Предполагалось, что эти реагенты при их применений действуют на белки сильно денатурирующим образом. Вслед з-а кристаллизацией цинковой соли инсулина [205, 206] и метафос-фата яичного альбумина [207] недавно последовало приготовление серии кристаллических производных инсулина [208] и сывороточных альбуминов человека [209, 210]. Последние были получены в присутствии ионов, концентрация которых была недостаточна для высаливания (если не добавлять в количестве 5—30% органического растворителя и во избежание денатурации не вести процесс при низких температурах). В этих условиях многие из указанных солей менее растворимы, чем свободный белок или соли с такими катионами, как натрий или калий, и, следовательно, могут найти применение при выделении белков [51] (4). Были получены также кристаллические додецилсульфатпроизводные Р-лактоглобулина [211]. [c.51]

Баррон считает специфичность n-хлормеркурибензоата по отношению к белковым сульфгидрильным группам доказанной, несмотря на (появившееся сообщение о том, что Hg b может реагировать с карбоксильными и аминогруппами белков [7la]. Были получены кристаллические производные нативного яичного альбумина и п-хлормеркурибензоата, содержащие Приблизительно 3 моля ртути на -моль белка. Диализ против избытка цистеина восстанавливает исходный белок [716]. [c.292]

При стоянии часть молекул димера диссоциирует с образованием мономера, причем эта реакция ускоряется при добавлении стехиометрического количества двухлористой ртути. Меркапталь-бумин можно регенерировать с помощью диализа или осаждения этиловым спиртом в присутствии цистеина. Хотя кристаллические ртутные соли ферментов были известны и ранее, эта работа положила начало другим интересным исследованиям. За нею последовали работы, в которых было показано, что ионы меди, цинка и прочих металлов избирательно реагируют с сульфгидрильной группой сывороточного альбумина, образуя меркаптиды, и только после этого взаимодействуют с другими функциональными группами [726]. [c.293]

Вн и Лин, исследуя механизм коагуляции яичного белка ультразвуковыми колебаниями, нашли, что скоагулированный белок состоит из хлопьев, в которых находятся пузырьки воздуха. Раствор белка не коагулировал. Автор считает, что вибрирующие газовые пузырьки вызывают коагуляцию альбумина, а Зольнер и Бонди установили, что водная эмульсия ртути образуется только при наличии свободной поверхности ртути и достигает предельной 110 [c.110]

Каталитическая активность самого альбумина пока мало изучена, однако известно, что в его водном растворе в мягких условиях (pH = 7, при комнатной температуре) происходит метилирование полиядерных фенолов метилиодидом, в то время как в отсутствие белка реакции не наблюдается [39]. В работе [40] показана каталитическая роль альбумина при гидролизе п-нитрофенилацилатов, причем наибольший эффект достигается при длине ацильного радикала 8-12 атомов углерода. Реакция ингибируется в присутствии ПАВ типа Твин (Т уееп-20) и слабее — жирными кислотами (в ряду С4—Сю). В этих фактах нетрудно заметить сродство альбумина к жирным кислотам, о чем будет упоминаться в дальнейшем. Селективность альбумина к ионам переходных металлов подтверждается результатами работы [41], показывающими снижение токсического эффекта меди и ртути (но не кадмия) на изолированные клетки печени крыс в присутствии альбумина. [c.544]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология