Аргинин рис разложение

Основы метода. Гистидин осаждается полностью при pH свыше 6,6 серебро . и гидроокисью бария. Аргинин не осаждается при pH меньшем, чем 7,9. Осадок серебряной соли гистидина содержит, однако, небольшие количества аргинина, которые лучше всего удалить разложением серебряного осадка горячей разбавлен.чой НС1 и повторно осадить гистидин серебром при pH 7,0. [c.18]

Некоторые важные соединения, содержащие гуанидиновый остаток, как, например, производные аминокислот — креатин и аргинин, — широко распространены в природе (см. том II). Гуанидин был впервые получен разложением важного производного пурина — гуанина (том II), выделенного из гуано (А. Штрекер, 1861 г.). Антибиотик стрептомицин является производным гуанидина. [c.834]

Как ферментативное, так и неферментативное расщепление белков приводит к образованию аминокислот наряду с ними всегда получается и аммиак. Однако при обычных методах расщепления кипяще) кислотой (обычно 25%-й и более концентрированной серной или концентрированной соляной кислотой) или щелочью аминокислоты могут претерпевать дальнейшие изменения. Так, например, явление рацемизации в легкой степени наблюдается уже при нагревании с кислотами, но под влиянием щелочей оно становится закономерностью. Кроме того, обработка щелочью, особенно при высокой температуре, приводит к отщеплению значительных количеств аммиака от самих аминокислот, а также к разложению аргинина на орнитин и мочевину. [c.314]

Фосфорно-вольфрамовая кислота. Этот осадитель широко использовался в растворе сильной кислоты для осаждения основных аминокислот (аргинина, гистидина и лизина) и аминов аммиак, однако, пе выделяется, если разложить фосфорновольфрамовые соединения эфиром и амиловым спиртом при кислом pH [323]. Разложение растворителями лучше, чем применение барита, так как оно сопровождается лишь очень малой потерей азота [315]. [c.87]

Сильные щелочи эффективно гидролизуют белки, но их ценность ограничивается сопутствующим быстрым разрушением некоторых аминокислот. В щелочном растворе интенсивно протекает также рацемизация оптически активных аминокислот. Аргинин быстро расщепляется при действии щелочи с образованием орнитина и аммиака. Этот процесс, вероятно, идет даже при 25°, а при 70° в 5 н. едком натре аргинин полностью разрушается с высокой скоростью [10]. Серии, треонин, цистин, цистеин и метионин также разлагаются при нагревании в щелочном растворе с образованием аммиака. Они особенно лабильны, когда входят в состав пептидов [11—13]. Максимальные количества аминокислот, освобождающиеся из белков под действием 5 н. едкого натра, значительно ниже, чем под действием 6 н. соляной кислоты, что объясняется разложением [10]. Щелочной гидролиз нельзя поэтому приме- [c.122]

Основные аминокислоты лизин, гистидин и аргинин в кислом растворе почти так же устойчивы, как и аминокислоты углеводородного типа, хотя аргинин быстро разлагается щелочами [10]. Очень небольшая деструкция этих аминокислот обнаружена нри гидролизе казеина [44], желатина [37] и эпителиального кератина [38]. Описаны также неустойчивые выходы лизина из кристаллического папаина [36] и разложение аргинина кислотами в присутствии большого избытка углевода [45]. [c.127]

Второй фактор, касающийся состава буферных растворов, который влияет на элюирование,— концентрация катионов. Возрастание концентрации иона натрия вызывает ускоренное движение всех аминокислот, так как в этом случае повышается тенденция к вытеснению катионных форм аминокислот [схема (10)] со смолы по закону действующих масс. Такое увеличение концентрации буфера особенно ценно для вымывания основных аминокислот при сравнительно низких pH. Это устраняет опасность разложения основных аминокислот при выдерживании их в растворах с высоким значением pH, которое неизбежно при низкой концентрации катионов. Так, для вымывания аргинина раствором с концентрацией Na+ 0,2 г-экв л [c.138]

Гуанидин HN= (NH2)2 (имидомочевина). Это соединение полуг чило свое название от пуринового соединения гуанина (стр. 1044), содержащегося вместе с другими веществами в гуано. При разложении гуанина Штреккер открыл гуанидин. Одно из гуанидиновых производных (аргинин) содержится в белке, другие (креатин, креатинин) — в мускулах и иных органах, третье (агматин) найдено в спорынье.и 6 сперме сельди. [c.289]

Веществами, из которых образуются иутресцин и кадаверин, являются две входящие в состав белков аминокислоты — аргинин и лизин (стр. 353). При разложении аргинина сначала получается орнитин, который затем под влиянием бактерий декарбоксилируется до путресцина подобным же образом происходит отщепление двуокиси углерода от лизина, приводящее к образованию кадаверина (стр. 354). [c.311]

Белки синтезируются на рибосомах из отдельных аминокислот, образуемых самими микроорганизмами. Исключение составляют некоторые ауксотрофные мутанты, для которых необходимо присутствие в среде определенных аминокислот. Биосинтез аминокислот в клетке идет ферментативно из неорганического азота и различных соединений углерода, например продуктов аэробного или анаэробного разложения углеводов. Многие аминокислоты образуются из промежуточных продуктов цикла Кребса из а-кетоглутаровой кислоты — глутаминовая кислота, орнитин, аргинин, пролин из щавелевоуксусной кислоты — Ь-ас-парагиновая кислота, гомосерин, метионин, треонин, диаминопимелиновая кислота, лизин, изолейцин из пировиноградной кислоты — аланин, валин, лейцин, серии, глицин, цистеин (рис. 17). [c.41]

Первоначально биотин был получен при разложении и гидролизе сложного эфира (—)-миндальной кислоты и сглбиотина [297, 307, 308]. Позднее было найдено, что более удобно применять / (Н-) аргинин 310]. [c.209]

Основы метода. В 1916 г. Янсен предложил метод определения аргинина в белковых гидролизатах, основанный на образовании мочевины при действии аргиназы на аргинин и на разложении мочевины до аммиака под действием уреазы. [c.46]

Эти производные разделяли на капиллярных колонках с карбо-ваксом 1540. Этот метод имеет, по-видимому, ограниченное применение, так как получены выходы лишь 50—70%, а производные аргинина и гистидина подвергались разложению. [c.92]

Шталлинг и Герке довольно подробно рассмотрели проблемы ацилирования аргинина и пришли к выводу, что трифторацетилирование при комнатной температуре дает гуанидиниевую соль, недостаточно летучую для ГХ. Если ввод пробы в испарители (особенно металлические) проводят в присутствии избытка трифторуксусного ангидрида, то при высокой температуре в какой-то степени образуется три-ТФА-соединение (V) (см. также ссылку [25]) и иногда наблюдают соответствующий пик. (При этом большое значение имеет набивка колонки и выбор жидкой фазы.) В результате разложения, происходящего в той или иной степени в импульсных нагревателях, образуются некоторые количества орнитина. Полностью ацилиро-ванное производное аргинина, не проявляющее тенденции к [c.111]

По сравнению со спектрофотометрическими методами [631—633] определения аргиназы метод Букера и Хасмана [630] требует значительно меньше времени длительность анализа составляет не более 10 мин. Кроме того, для проведения анализа не требуются холостые опыты, что экономит фермент и реактивы. Для определения ферментов пригодны и предложенные недавно электроды с воздушным зазором. Эти электроды были с успехом использованы для определения ионов аммония в сточных водах [634] и в сыворотке [466] мочевины 467 — 469] (в результате ферментативного разложения) и бикарбоната 466] в крови, ее плазме и сыворотке диоксида серы в вине [635] суммарного количества углерода (входяшего в состав органических и неорганических соединений в воде [636]) и суммарного количества азота в водных системах [637]. Так, Ларсен и др. [638] применили электроды с воздушным зазором для определения активности уреазы и аргиназы. Анализ основан на контроле начальной скорости реакции селективного выделения аммиака, который образуется в системе аргинин — аргиназа при добавлении избытка уреазы. Скорость реакции измеряют в диапазоне 2-10 —1,5-10 моль/л/мин, относительное стандартное отклонение составляет около 2,8%. [c.208]

Предкатодные камеры содержали небольшое количество нейтральных аминокислот со следами основных. В средней камере оставалась чистая фракция нейтральных аминокислот. С целью предохранения аргинина от возможного разложения в катодный раствор во время электродиализа пропускали углекислоту. [c.80]

Свободные трет-бутиловые эфиры большинства аминокислот представляют собой устойчивые жидкости, перегоняющиеся без разложения. Они не претерпевают самоконденсации [48] даже при хранении при комнатной температуре (о самоконденсации грет-алкиловых эфиров глицина см. [2395]) это является еще одним достоинством грег-бутиловых эфиров в дополнение к их способности легко расщепляться под действием кислот. Они весьма устойчивы к гидразинолизу и аминолизу [48] и значительно труднее омыляются щелочью, чем соответствующие метиловые и этиловые эфиры. Благодаря этим ценным свойствам грег-бутиловых эфиров их введение в химию пептидов значительно расширило возможности синтеза пептидов, содержащих, в частности, остатки аминодикарбоновых кислот. В то же время не следует считать, что р-трег-бутиловые эфиры аспарагиновой кислоты всегда устойчивы к действию гидразина и щелочи [2017а]. и-трет-Бутиловые эфиры аминодикарбоновых кислот являются весьма удобными производными для синтеза соответствующих а-пептидов [1173, 1974, 1975, 2007, 2019, 2598, 2598а], и, наоборот, а-грет-бутиловые эфиры можно с успехом использовать для получения со-пептидов аминодикарбоновых кислот [2274, 2281, 2283]. трег-Бутиловые эфиры настолько устойчивы к действию щелочей, что в их присутствии можно проводить гидролиз нитрильной группы до соответствующего амида [1419]. Синтезы трет-бутиловых эфиров аргинина, N -зaмeщeннoгo аргинина, гистидина и триптофана до настоящего времени не описаны. Этерификация серина и треонина с помощью изобутилена сопровождается алкилированием гидроксильных групп с образованием 0-эфира [228] правда, это не приводит к каким-либо осложнениям, поскольку простые трет-бутиловые эфиры расщепляются с такой же легкостью, как и соответствующие сложные эфиры. Напротив, при синтезе пептидов, содержащих остатки оксиаминокислот, простые трет-бутиловые эфиры иногда целесообразно использовать в качестве 0-защитной группы [230, 457, 1962 [c.95]

Взаимодействие этого соединения с алифатическими, жирноароматическими, алициклическими и гетероциклическими аминами начинается самопроизвольно и, как правило, сопровождается сильным разогреванием, приводящим в ряде случаев к значительному разложению исходных и конечных веществ. Учитывая экзотермический характер процесса, мы разработали методику проведения этих реакций в среде инертного органического растворителя [37]. Вводя во взаимодействие с этой пиримидиновой компонентой натриевую соль фенилаланина, мы получили а-М- (2-амино-5-нитро-б-метилпиримидил-4)фенилаланин. Аналогичная реакция с динатрийглутаматом привела к а-М-(2-амино-5-нит-ро-6-метилпиримидил-4)глутаминовой кислоте, а взаимодействие с натриевой солью аргинина дало а-М-(2-амино-5-нитро-6-метилпиримидил- [c.340]

Кислый раствор после превращения фенилтиокарбамилпептидов, содержащий фенилтиогидантоин соответствующей Х-концевой аминокислоты исходного пептида, экстрагируют этилацетатом. Большинство ФТГ, кроме производных гистидина и аргинина, экстрагируют этилацетатом из кислого раствора (ФТГ аланииа, валина и лейцииа, кроме этилацетата, экстрагируются также эфиром). ФТГ-гистидин можно экстрагировать этилацетатом даже после нейтрализации водного раствора до pH 7—7,5. Ч)ТГ-аргинин не удается экстрагировать из щелочного раствора уже нри pH 9 наступает разложение. [c.481]

Средние величины, полученные всеми лабораториями, отклонялись в пределах +2% от истинных значений для девяти аминокислот (глицина, валина, фенилаланина, лизина, аспарагиновой кислоты, глутаминовой кислоты, серина, треонина и тирозина). Отклонения для пролина и изолейцина составили 4%, а для лейцина 6%. Результаты для аланина и аргинина дали ошибку 8%, главным образом за счет плохих значений, полученных в каждом случае двумя лабораториями. Определение гистидина вызвало затруднения у большинства исследователей, так что был получен очень широкий набор величин. Эта аминокислота дала наибольшее среднее абсолютное (14,8%) и алгебраическое (—8,2%) отклонение от истинного значения. Определение содержания метионина осложнялось введением нонра-вочных факторов, а цистина — его разложением в растворе. Различнтле группы исследователей получили результаты, сильно отличающиеся по точности четыре группы добились среднего абсолютного отклонения для всех аминокислот (кроме цистина), не превышающего 5%, тогда как в трех лабораториях эта величина оказалась больше 10%. [c.141]

Бактериологическое исследование. Проводится путем посева материала, взятого из уретры, петлей на твердую питательную среду в чашку Петри и уколом в пробирку с полужидкой средой того же состава. В качестве питательной среды используют триптический перевар бычьего сердца, пептон, хлорид натрия, к которому добавляют дрожжевой экстракт и пенициллин (1000 ЕД) для задержки роста бактериальной микрофлоры. Посевы инкубируют при 37°С в течение 48 ч. Микоплазма образует колонии в виде яичницы-глазуньи с врастающим в среду центром и полупрозрачной периферией. Идентификацию выделенной культуры микоплазмы проводят по ферментации углеводов, разложению аргинина и серологическим свойствам в реакции ингибиции роста культуры специфической сьшороткой и нейтрализации метаболизма аргинина той же сывороткой. М. hominis в отличие от других видов микоплазм не ферментирует углеводы и разлагает аргинин. [c.223]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология