Окисление холина

Биосинтез аминокислоты метионина включает перенос метильной группы от четвертичного атома азота бетаина, продукта окисления холина (см. 9.3.5). [c.180]

Окислением холина азотной кислотой, а также из ацеталя, получающегося действием хлорацеталя на триметиламин [c.660]

Окисление холина в карбонат-С бария при мокром сожжении неудовлетворительно (52%). [c.415]

Другой реакцией, имеющей существенное значение в обмене веществ, считают реакцшо окисления холина в бетаин, который, в свою очередь, служит отличным донором СНз-групп в реакциях трансметилирования (см. с. 170) [c.407]

Холин является донором метильных групп в реакциях трансметилирования (например, образующийся при окислении холина бетаин служит источником метильных групп в реакциях синтеза метионина). [c.94]

Бетаин глицина образуется в организме при окислении амино-спирта холина и служит донором метильных групп при биосинтезе метионина, пуриновых и пиримидиновых оснований, адреналина и других биологически значимых веществ [c.45]

Кофермент А катализирует большое число реакций, в частности образование ацетилхолина из холина, окисление уксусной и пировиноградной кислот, образование лимонной и жирных кислот, стеринов, эфиров и многих других веществ. [c.135]

Но при процессах обмена часть циркулирующих в крови и находящихся в тканях незаменимых аминокислот постоянно используется не только для синтеза белков, но и для образования других биологически важных соединений. Так, например, из фенилаланина после окисления его в тирозин в щитовидной железе образуется важный гормон тироксин, в мозговом веществе надпочечника тирозин превращается в другой гормон — адреналин из аргинина получается креатин, входящий в состав мышц, метионин иг рает большую роль в процессах синтеза важнейших метилированных сое динений (холина и креатина, стр. 347) и т. д. Таким образом, часть неза менимых аминокислот постоянно извлекается из крови, и, следовательно остающиеся аминокислоты уже не могут быть полностью использованы для синтеза тканевого белка. Этим в значительной мере и можно объяснить тот факт, что аминокислоты, освобождающиеся в тканях при голодании в результате расщепления тканевых белков, не используются вновь орга- [c.325]

Но при процессах обмена часть циркулирующих в крови и находящихся в тканях незаменимых аминокислот постоянно используется не только для синтеза белков, но и для образования других биологически важных соединений. Так, например, из фенилаланина после окисления его в тирозин в щитовидной железе образуется важный гормон тироксин, в мозговом веществе надпочечника тирозин превращается в другой гормон — адреналин, из аргинина получается креатин, входящий в состав мышц, метионин играет большую роль в процессах синтеза важнейших метилированных соединений (холина и креатина, стр. 366) и т. д. Таким образом, часть незаменимых аминокислот постоянно извлекается из крови, и, следовательно, остающиеся аминокислоты уже не могут быть полностью использованы для [c.342]

Эти исследования объясняют некоторые результаты, полученные Саками, который установил, что при введении крысам холина, содержащего в метильной группе изотоп С , меченый элемент затем оказывается в положении 3 серина. Это обстоятельство свидетельствует о том, что при окислении метильных групп холина в качестве промежуточных [c.213]

Взаимодействие триметиламина с хлорацеталем приводит к образованию соответствующего триметиламмониевого производного, дающего при омылении основание [(СНз)зЫ—СН,—СНО]ОН, которое может быть получено также окислением холина азотной кислотой. [c.764]

Гидроокись триметиламмония с окисью этилена образует гидроокись триметил-Р-оксиэтиламмония — холии, который при аце-тилировании превращается в ацетилхолин дегидратация холина приводит к токсичному непредельному амину нейрину. При окислении холин превращается в трирлетиламиноуксусную кислоту, существующую в виде внутреннего биполярного иона — бетаина [c.255]

Обратимся к холиноксидазе. Это несколько более сложная система, поскольку продукт ферментативного окисления холина, бетаиновый альдегид, сам может служить субстратом для данного фермента. Для упрощения анализа мы использовали бетаиновый альдегид в качестве субстрата ферментного, электрода. На рис. 12.12 приведена зависимость у(р) для данной системы. Эта зависимость также линейна, но пересекает ось абсцисс при Ро + 2, а не при ро - +1, как в предыдущих случаях. Согласно уравнениям (12.20) и (12.21), значение Ро, равное + 2, означает, что кинетика ферментативной реакции и транспорт субстрата вносят равный вклад в наблюдаемую константу скорости к мЕ- И в этом случае рассчитанное по уравнению (12.21) значение k s (табл. 12.4) близко к значениям этой же константы для других субстратов. В табл. 12.4 [c.169]

Концентрацию субстрата определяют по току окисления продукта реакции - тиола. С помощью этого электрода можно определять и другие тиохолиновые эфиры, а также ингибиторы холин-эстеразы, например фосфорсодержащие соединения (ФОС). Усовершенствованная модель датчика позволяет определять ФОС при концентрациях порядка 10 - 10 моль/л. [c.502]

В анализируемые растворы, склонные к пенообразова-нию, добавляют 1 каплю или, в случае необходимости, больше каприлового спирта, однако спирт нужно прибавлять в минимальных количествах, так как он может мешать определению реактивом Несслера вследствие образования белого осадка. Нужно следить за тем, чтобы спирт позднее был полностью окислен перекисью водорода при нагревании. Такое же количество каприлового спирта добавляют и в стандартные растворы. Добавляют 0,3 мл серной кислоты 1 1 и выпаривают воду на электрической нлитке. Продолжают нагревание 5 мин после появления белых паров. Снимают колбу и дают остыть 30 сек. Добавляют 0,1 мл 30%-ной перекиси водорода по стенке колбы, которую держат почти горизонтально. Нагревают еще 2 мин. Повторяют обработку перекисью водорода один, четыре или шесть раз, в зависимости от анализируемого объекта. При обычном определении азота в биологических жидкостях и экстрактах обработку перекисью водорода повторяют один раз, при анализе выделенных белков — четыре раза, а нри анализе таких стойких веществ, как рибофлавин, тиамин, фолиевая кислота, холин и никотиновая кислота,— не менее семи раз. Определения выполняют параллельно на двух пробах при обычной работе и на трех, если необходима большая точность. Охлаждают анализируемый раствор до комнатной температуры. Добавляют 20 мл дистиллированной воды, не содержащей аммиака, смывая ею стенки колбы. Помещают колбу на 5 сек в аппарат для перемешивания. Добавляют при перемешивании 5 мл [c.114]

Как указывалось выше, аденозиповые и уридиновые нуклеотиды участвуют как переносчики групп в реакциях с субстратами, находящимися на уровне окисления, соответствующем альдегидам и ацилам. Реакции переноса групп на уровне окисления, соответствующем спиртам, часто протекают с участием цитидиновых нуклеотидов. Кеннеди и Вейсс обнаружили, что ЦДФ-холин и ЦДФ-этаноламин являются необходимыми промежуточными продуктами в биосинтезе лецитинов (важный класс [c.214]

Представляют интерес исследования о влиянии на процесс окисления жиров холина и тина — холин — в сочетании с ионами железа и меди образует проокислительную систему, способствующую окислению жиров и витаминов [553]. Некоторые другие -авторы также приписывают холину роль вещества, способствующего ускорению окисления [503, 554]. [c.309]

Известно, что двуокись углерода возникает при окислении in vivo D-3- - epnna и 1-С -глицина. Эти соединения не превращались в холин с метильными группами, содержащими С отсюда следует, что в обычных условиях организм крысы неспособен в заметной степени восстанавливать двуокись углерода до метила. Это согласуется с результатами Дю Виньо, Верли и Уилсона [66], которые установили, что при кормлении крыс бикарбонатом NaH i Os холин, содержащийся в их тканях, остается свободным от С . [c.214]

Изотопное разделение — изотопный эффект в химических реакциях — зависит от различной реакционной способности изотопов одного и того же элемента, например протия, дейтерия и трития. Наиболее тяжелый изотоп обладает, как было показано на примере реакций окисления [69, 70], наименьшей реакционной способностью. Ошибка, допущенная в этом отношении, может привести к неправильным выводам из опытов, проводимых в биохимии с мечеными атомами. В 1951 г. Торн [71] обнаружил, что янтарная кислота легче дегидрируется сукцинодегидрогеназой, чем ее изомер, содержащий дейтерий в метиленовых группах. Дю Виньо и сотрудниками [72, 73] было найдено, что при окислении меченого метилового спирта в организме крыс наблюдается определенное фракционирование трех изотопов водорода. Так, если метильные группы холина и креатина образуются из смеси СНгООН, СНгТОН и С НзОН, то в них соотношение Т В (так называемый коэффициент фракционирования ) составляет около 1,3. В формиате, выделенном из мочи, такое соотношение равно приблизительно 1,7. [c.215]

Для реакций второго типа характерна независимость от кислорода, нечувствительность к ингибиторам окисления и сохранение активности после разрушения структуры клетки. Примерами могут служить реакции метилирования гомоцистина или гомоцистеина холином (см. стр. 220 и 231), бетаином, диметилацетотетином и диметил-р-пропиотетином, приводяшие к образованию метионина. [c.217]

При метилировании in vitro ониевыми соединениями — бетаином, холином (сначала превращается в бетаин [4]) и двумя тетипами — кислорода и аденозинтрифосфата не требуется, и гомогенизация ткани не ингибирует реакцию. Это объясняется, по-видимому, тем, что указанные соединения уже находятся в ониевом состоянии. Отсюда можно сделать вывод, не подтвержденный, правда, экспериментально , что бетаин и тетины способны также переносить свою метильную группу, как таковую возможность метилирования окисленным одноуглеродным фрагментом при этом также не исключается. Было бы желательно проверить справедливость этого предположения (которое не ново, но подтверждается исследованиями Кантони), взяв для исследования соединение, содержащее С Оз-группу (см. стр. 214). [c.220]

Таким образом, материалы этих исследований свидетельствуют об определенном усилении антихолинэстераз-ного эффекта МНФ и корала после обработки озоном. Напротив, озонирование АФ приводит к ослаблению токсичности, а также способности его ингибировать холин-эстеразу. Это можно объяснить тем, что в процессе озонирования корала и МНФ, имеющих в составе своей молекулы связь Р—S, происходит частичный переход этой связи в связь Р—О за счет окисления озоном атома серы. При этом нужно учитывать, что окисленные формы некоторых фосфорорганических соединений, в том числе и корала, в которых Р—S заменена связью Р—О, обладают значительно более выраженной токсичностью и способностью угнетать активность холинэстеразы как по глубине, так и по продолжительности эффекта. Выявленные изменения говорят о неглубоком частичном окислении пестицидов в процессе озонирования. Это имеет большое гигиеническое значение, так как в практике водоснабжения при использовании малых доз озона вряд ли можно ожидать достаточно глубокого окисления. [c.125]

Кристаллы, растворимые в воде примерно в отношении 1 75. Соль эта и водный раствор ее меняют цвет на воздухе и на свету, принимая сначала розовую, затем коричкеватую окраску, вызванную окислением с образованием рубрэзерина. Физиологическое действие этого алкалоида заключается в торможении действия энзима холин-астеразы в жидкостях и тканях организма. Это препятствует быстрому и непрерывному разрушению ацетилхолина, вследствие чего физостигмин действует как сильный стимулятор пара-симпатической нервной системы. Он применяется главным образом для снижения внутриглазного давления при глаукоме. Его обычно капают в глаз в виде 0,1—1% раствора или же вводят в виде желатиновых пластинок. [c.532]

Механизм действия пангамовой кислоты состоит в каталитическом ускорении реакции переноса метильных групп (пере.метилирования). Она обеспечивает нормальный ход биосинтеза холина и метионина. Предполагают, что деметилирование пангамовой кислоты сопряжено с окислением, в результате чего она может быть источником оксиметильных групп. [c.157]

Роль КоА и его ацилпроизводных в обмене веществ исключительно велика с их участием осуществляется более 60 различных ферментативных реакций, важней-П1ИМИ из к-рых являются 1) окислительное декарбоксилирование пировиноградной к-ты 2) р-окисление жирных к-т 3) синтез жирных к-т 4) синтез ацетил-холина из холина и ацотил-КоА эта реакция очень важна для нормального функционирования нервной [c.370]

Арнштейн [2] установил, что при мокром сжигании холина могут получаться заниженные результаты вследствие неполноты окисления. Найдено, что образец (13 цкюри/мг), хранившийся при комнатной температуре в темноте в течение 21 мес. в эвакуированной запаянной ампуле, разложился на 63% [3]. В продуктах разложения вследствие собственного облучения были обнаружены только триметиламин-СГ и ацетальдегид подробно эксперимент описан Толбертом [3]. Необычайная чувствительность этого соединения к излучению и чувствительность шести его аналогов очень тщательно исследованы Леммоном 4]. [c.411]

Элвайн [5] описал превращение солянокислой соли холина-С в солянокислую соль бетаина-С путем окисления перманганатом в кислой среде свободного основания, выделенного из комплексного соединения с хлорной ртутью выход 65—80%- [c.419]

SH-KoA участвует в обмене углеводов — окислительное декарбоксилирование пирувата в ацетил-КоА и а-кетоглутарата (2-оксо-глутарата) в сукцинил-КоА в р-окислении жирных кислот на этапах активации до образования ацил-КоА и тиолитическом расщеплении с вьщелением ацетил-КоА и укороченного на два углеродных атома ацил-КоА. В форме ацетил-КоА остаток ацетила переносится на холин с образованием медиатора — ацетилхолина. В форме сукцинил-КоА инициируется синтез порфиринов. В биосинтезе жирных кислот роль переносчика метаболитов в пальмитатсинтазном комплексе вьшолняет 4-фосфопантетеин. Ацетил-КоА используется для синтеза кетоновых тел, холестерина и стероидных гормонов. [c.360]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология