Аминокислоты диэлектрическая постоянная

Так как длина цепи в аминокислотах часто очень велика, соответственно и дииольные моменты этих молекул весьма значительны. Диполярный ион нельзя считать в подлинном смысле слова ионом, так как здесь нет избыточного заряда. Это по существу нейтральная молекула, которая обладает очень большим дипольным моментом. Поэтому присутствие таких ионов сильно повышает диэлектрическую постоянную раствора. Кроме того, они отличаются большой поверхностной активностью. Та кое образование молекул с очень большим дипольным моментом наблюдается не только в растворах, но и в парах, что и было показано экспериментально. [c.81]

Были применены также и другие способы титрования аминокислот, основывающиеся на тех же принципах, что и описанные выше. Как и в случае других очень слабых оснований, можно производить нейтрализацию раствора аминокислоты в ледяной уксусной кислоте (ср. стр. 516). Можно использовать также и то обстоятельство, что заряженные катионные кислоты и анионные основания дают более резкие перегибы, если они нейтрализуются [11] в средах с низкой диэлектрической постоянной, например в спирте и ацетоне (ср. стр. 515). [c.570]

Уравнение (18) можно проверить путем измерений растворимости аминокислот в присутствии солей. Если 5о —растворимость в среде с нулевой ионной силой и с диэлектрической постоянной >0, т. е. диэлектрической постоянной чистого растворителя, а 5 — растворимость п нейтральном растворе соли с ионной силой (Л и диэлектрике кой постоянной Д то, так как 5о 18 равно коэффициенту активности (см. стр. 235), из уравнения (18) следует, что при 25° [c.571]

С изучением поведения коллоидов в высокочастотном электрическом поле связано исследование диэлектрических свойств коллоидных растворов. Многие золи лиофобных коллоидов содержат вытянутые частицы со значительной асимметрией в расположении электрических зарядов вследствие этого они имеют большие постоянные дипольные моменты и легко ориентируются в электрическом поле. Такие растворы характеризуются высокой диэлектрической постоянной е, например, у 1%-ного золя = 400 (для сравнения укажем, что у воды е = 80, а у большинства органических жидкостей — ниже 30). Высокий дипольный момент был найден также у молекул аминокислот, белков, нуклеиновых кислот напротив, у большинства гидрофобных коллоидов он невелик. [c.117]

Диэлектрические постоянные растворов белков и аминокислот всегда выше диэлектрической постоянной чистого растворителя, даже если этим растворителем является вода. При этом повышение диэлектрической постоянной- пропорционально концентрации растворенного вещества [c.170]

Как видно из представленной диаграммы, при частоте поля 10 гц и выше белки не повышают диэлектрической постоянной раствора, тогда как для малых молекул аминокислот эта величина соответствует 10 ° гц. Это вполне понятно, ибо для ориентации малых молекул требуется сравнительно мало времени. Время, необходимое для осуществления ориентации молекулы, получило название времени релаксации и обозначается буквой т. Для молекулы воды оно составляет 10 сек, для молекул аминокислот— 10 сек, а для белков — 10 —10 сек. Зная критическую частоту, соответствующую времени релаксации, последнее можно вычислить по формуле. [c.172]

Как мы видели в гл. IV, диэлектрическая постоянная водных растворов аминокислот определяется уравнением [c.155]

Дополнительным подтверждением дипольной структуры аминокислот служат данные о повышении диэлектрической постоянной воды при растворении в ней аминокислот (см. гл. VII). Эти данные невозможно было объяснить на основании старых представлений о нейтральной структуре аминокислот. О наличии в нейтральных растворах аминокислот групп СОО, а не СООН свидетельствуют также спектры комбинационного рассеяния (рамановские спектры), которые зависят от характера колеба- [c.70]

Из сказанного выше вытекает, что в настоящее время еще невозможно сформулировать какую-либо зависимость между растворимостью белков и их составом или порядком распределения аминокислот в их молекуле. Растворимость вещества в растворителе почти всегда зависит от силы взаимодействия между молекулами растворителя и растворяемого вещества, а также от энергии кристаллической решетки твердой фазы, т. е. от сил, действующих между молекулами растворяемого вещества. Если интенсивность притяжения между молекулами растворяемого вещества и растворителя превышает взаимное притяжение молекул растворяемого вещества, то должно произойти растворение. Так как диаметр молекул глобулярного белка очень велик, то взаимодействовать друг с другом способны только те группы, которые расположены на поверхности молекулы. В связи с этим можно заключить, что растворимость белков будет зависеть главным образом от природы тех групп, которые образуют поверхность крупных частиц, а также частично от распределения ионных и неполярных групп между поверхностью и внутренней частью белковой молекулы [8, 26, 38, 40]. К сожалению, наши знания о таком расположении полярных и неполярных групп очень ограниченны. Некоторые сведения о распределении полярных групп можно получить, определяя прирост диэлектрической постоянной при растворении белков (см. гл. VII). [c.114]

Величина диэлектрической постоянной, повидимому, определяется тем, какой структурой — полярной или неполярной — обладают молекулы, так как высокие диэлектрические постоянные были найдены для растворов полярных соединений, а низкие — для растворов неполярных соединений. Цвиттерионы являются высокополярными соединениями, поэтому можно было ожидать, что они будут обладать высокими диэлектрическими постоянными. К сожалению, прямых методов определения диэлектрических постоянных аминокислот и белков нет, так как ни аминокислоты, ни белки не могут быть переведены в жидкое состояние без разрушения. Точка плавления аминокислот и белков настолько высока, что их молекулы разрушаются прежде, чем наступит расплавление. Ценные результаты были, однако, получены при определении диэлектрических постоянных водных растворов белков. Вода сама имеет высокую диэлектрическую постоянную, доходящую до 80 при температуре 20°. Диэлектрическая же постоянная спирта равна 24, этилового эфира — 4,3, а парафина — меньше 2. Высокая диэлектрическая постоянная воды обусловлена ее полярностью (см. гл. VI). При растворении в воде молекул органических соединений диэлектрическая постоянная воды обычно понижается. При растворении же в воде аминокислот или белков диэлектрическая постоянная воды [c.141]

При расчете прироста диэлектрической постоянной на 1 г аминокислоты были найдены величины, колеблющиеся между 0,18 и 0,36, т. е. величины того же порядка, что и для растворов белка. Пока еще довольно трудно дать объяснение тому факту, что диэлектрическая постоянная воды повышается на одну и ту же величину при растворении в ней 1 г аминокислоты и 1 г белка. Возможно, что это обусловлено двумя компенсирующими друг друга влияниями. В том случае, когда в воде растворяются аминокислоты, мы имеем дело с большим числом небольших диполей, прн растворении же белков — с небольшим количеством больших диполей. Чем выше дипольный момент, тем больше должен быть прирост диэлектрической постоянной. [c.142]

В молекулах белков лишь небольшое число аминокислот содержит свободные положительно или отрицательно заряженные группы. При первом приближении можно принять, что из каждых 10 аминокислот, входяш,их в состав белка, лишь одна имеет положительно заряженную группу, и одна — отрицательно заряженную группу. Отсюда следует, что число зарядов в 1 г белка составляет приблизительно 0,1 числа зарядов в 1 г соответствующей смеси аминокислот. Так как повышение диэлектрической постоянной воды, происходящее при растворении белков, заметно не отличается от повышения, вызываемого растворением аминокислот, то необходимо принять, что расстояния между заряженными группами в белках значительно больше, чем в [c.143]

Время, необходимое для осуществления ориентации молекулы, которое получило название времени релаксации, сравнительно невелико для небольших молекул и велико для больших молекул. Для небольших молекул воды оно составляет приблизительно 10 " сек., для молекул аминокислот— Ю" сек., а для больших молекул белков от 10 до 10 сек. При частоте электрического поля, равной 10 гц (длина волны 3-10 см), аминокислоты и белки вызывают описанное выше повышение диэлектрической постоянной. При частоте же, равной гц (длина волны З-Ю см) и выше, белки ие вызывают повышения диэлектрической постоянной воды. В действительности обнаруживается даже небольшое понижение этой постоянной, так как некоторая часть воды, связанная белком, теряет способность следовать за колебаниями электрического поля [119]. [c.145]

Учет электростатических взаимодействий в полипептидах и белках представляет наибольшие трудности из-за отсутствия соответствующей теории. Однако значительное влияние этих взаимодействий на конформацию очевидно, особенно в случае пептидов, состоящих из аминокислот, боковые цепи которых могут иметь целочисленный заряд (лизин, аргинин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты). Для оценки электростатических взаимодействий используют классическое монопольное или дипольное приближение. Парциальные заряды на атомах пептидной группы и боковых цепей определяются или из дипольных моментов соответствующих простых молекул или путем квантовомеханических расчетов. Весьма условен выбор диэлектрической постоянной. На близких расстояниях эта величина не равна макроскопической диэлектрической проницаемости среды. Она зависит от поляризуемости взаимодействующих между собой атомов, влияния растворителя. Подробно эти вопросы будут рассмотрены в следующем томе. [c.237]

Будучи растворены в воде, аминокислоты и бетаины значительно повышают диэлектрическую постоянную воды, причем в разбавленных растворах это повышение пропорционально концентрации. Напротив, при растворении других веществ, обладающих дипольными моментами, но не образующих биполярных ионов, диэлектрическая постоянная воды остается почти неизменной — обычно она немного уменьшается. Даже сильно полярный нитрометан (ц = 3,6 О) образует небольшой отрицательный диэлектрический инкремент йе/йс = — 2. У ацетонитрила этот инкремент равен — Величина диэлектрического инкремента у аминокислот, как это видно из следующей таблицы, зависит от взаимного расположения аминогруппы и карбоксила . [c.100]

Таким образом, концентрация гидроксил-ионов, генерируемых свободной основной группой, сильно понижается. Константа диссоциации образующегося метиленового производного, по-видимому, на три порядка меньше константы диссоциации первоначальной аминогруппы [8]. Харрисом была тщательно исследована количественная сторона этого вопроса [9] и было установлено, что если в точке эквивалентности концентрация формальдегида равна 16%, то константы кислотной диссоциации аминокислот в водно-формоловой среде на несколько порядков выше, чем в воде. По закону действующих масс следует ожидать, что величина наблюдаемой константы диссоциации будет зависеть от концентрации формальдегида в растворе. Харрис [9] подтвердил это в отношении глицина. На степень диссоциации в значительной мере влияют органические растворители [10]. Сильно полярные алифатические аминокислоты наиболее растворимы в высокополярных растворителях. В растворителях с низкой диэлектрической постоянной диполярные ионы переходят в незаряженную изомерную форму. Влияние заряженных групп сказывается также и на ионизации. [c.103]

Имеются и разные другие свойства аминокислот, согласующиеся с амфионным типом структуры высокая точка плавления, малая растворимость в спирте и ацетоне, повышенная растворимость в присутствии нейтральных солей,—все свойства, встречающиеся у ионизированных веществ. Изучение кристаллов глицина методом диффракции рентгеновских лучей показывает, что вещество это в твердом состоянии имеет структуру +КНзСНаС02. Большие величины диэлектрических постоянных водных растворов алифатических кислот приводят к выводу, что Молекулы их имеют очень большие дипольные моменты, что может быть объяснено только наличием внутри молекулы единичных зарядов противоположного знака, отстоящих друг от друга на несколько атомных диаметров, как это и должно быть в случае амфионов [4]. [c.556]

Впервые предположение о дипольном строении аминокислот было высказано в 1916 г. Адамсом и несколько позже Бьерру мом. Это предположение не могло быть проверено непосредственно опытами по изучению электропроводности их растворов,, ибо при нейтральном pH молекулы аминокислот не перемещались в электрическом поле. Доказательства дипольного строения аминокислот были получены на основе изучения диэлектрической постоянной их растворов, явления электрострикцин, определения констант и теплот ионизации. [c.153]

Хорошо известно, что при раствррении в воде неполярных соединений ее диэлектрическая постоянная уменьшается. При растворении же аминокислот она увеличивается, причем это увеличение (диэлектрический инкремент) достигает 23—35%. Такое увеличение можно объяснить только дипольным строением молекул аминокислот. Это заключение хорошо подтверждается явлением электрострикцин, т. е. значительным уменьшением парциального моляльного объема (см. 5) аминокислот по сравнению с объемом незаряженной изомерной молекулы. Уменьшение объема достигает порядка 13 см 1моль, если амино- [c.153]

Расстояние между группами NH3 и СОО у а-аминокислот примерно /равна 3 А, а заряд электрона составляет приблизи-гельно 4,8-10 ° электростатических единиц. Отсюда дипольный момент может быть определен равным 14,4-10 ° электростатических единиц, или 14,4 дебаевских единиц. Так как расстояние между полярными группами у всех а-аминокислот почти одинаково, то неудивительно, что все они имеют диэлектрический инкремент одного и того же порядка, поскольку повышение диэлектрической постоянной пропорционально дипо цьному моменту. [c.170]

Прямое определение дипольных моментов амииокис-лот и белков с помощью измерений диэлектрических постоянных усложнено тем, что аминокислоты и белки, как травило, нерастворимы в неполярных жидкостях. Это приводит к 1Н1еобходимости применять такие полярные растворителя, как вода. Однако уравнение Клаузиуса, — Мосотти (уравнение 11,) неправильно для полярных растворителей и не может применяться для расчета поляризации из диэлектрической постоянной таких растворов. [c.88]

Найдено, что диэлектрическая постоянная водных растворов аминокислот и белков больше диадектриче-ской постоянной чистой воды. Действительно, диэлектрическая постоянная возрастает линейно с концентрацией амфотерных ионов. Этот рост, называемый молярным диэлектрическим инкрементом, обозяачаеггся буквой 8. [c.88]

А (3 10 см), а заряд электрона равен 4,8- 10 электростатических единиц. Из этих данных можно рассчитать, что дипольный момент а-амннокислот равен приблизительно 15- 10" электростатическим единицам, т. е. 15 дебаям. Поскольку у всех а-аминокислот расстояние между положительно и отрицательно заряженными группами одинаково, их дипольный момент также будет одинаковым, а так как повышение диэлектрической постоянной пропорционально дипольному моменту, то неудивительно, что все аминокислоты имеют диэлектрическую постоянную одного и того же порядка. [c.143]

Где-то на младших курсах студентов учат, что белки в зависимости от их растворимости подразделяются примерно на 6 классов более подходящей классификации белков придумать еще не удалось. Далее студенты узнают, что из крупных белков в дистиллированной воде могут растворяться только альбумины, а все белки других классов требуют для своего растворения дополнительных условий — приходится подбирать нужные концентрации солей, значения pH и диэлектрической постоянной. Значительно меньше известно о влиянии солей на растворихмость низкомолекулярных соединений, в частности аминокислот. Вместе с те.м повышение растворимости аминокислот с увеличением ионной силы раствора было четко установлено более тридцати [c.255]

Для водных растворов солей б имеет небольшие отрицательные значения. Это уравнение справедливо вплоть до концентрации, соответствующей предельной растворимости биполярных ионов (часто значительно больше 1 М). Для данной аминокислоты величина инкремента б есть величина постоянная. Она составляет около 23 для а-аминокислот, 35 для р-аминокислот, 51 для у-аминокислот, 63 для б-аминокислот, 75 для е-аминокислот и 87 для -аминокислот и продолжает возрастать с увеличением расстояния между зарядами. Для пентаглицина 6 = 215, для белка р-лактоглобулина 6 = 60-10 , причем эта величина может принимать еще большее значение, если весь положительный заряд сосредоточен в одной части молекулы, а весь отрицательный — в другой. Величины 6 для р-лактоглобулина и других белков указывают на то, что обычно заряд распределен по поверхности молекулы белка равномерно. Молярный инкремент диэлектрической проницаемости приблизительно пропорционален квадрату дипольного момента. Так как расчет дипольных моментов полярных соединений на основе данных о поляризации довольно сложен, то за подробностями мы отсылаем читателя [c.51]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология