Пирофосфатная связь образование

Сопряженные реакции имеют огромное значение в биологии. Биосинтез белков и нуклеиновых кислот в клетке идет с увеличением изобарного потенциала потому, что сопряженно с синтезом происходит гидролиз одной из пирофосфатных связей молекулы аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ), который сопровождается, наоборот, уменьшением изобарного потенциала. В свою очередь образование АТФ приводит к росту АО и идет как сопряженная реакция с процессами окисления. [c.50]

НОМ белке при прохождении электронов [96] эти колебания занимают диапазон частот 2700—5400 см , т. е. 32—65 кДж-моль (гл. 13, разд. Б, 3,а). В результате такого движения молекул белка подходящим образом расположенные фосфаты (возможно, связанные водородными связями с амидными группами главной цепи) могут соединяться вместе с образованием между ними пирофосфатной связи. [c.415]

Соединение двух молекул и образование связей С—С, С—О, С—8 и С—М, сопряженных с разрывом пирофосфатной связи АТФ [c.161]

Фосфоамидный метод образования пирофосфатной связи эффективнее некоторых других методов, так как конденсация двух нуклеотидных молекул проводится без предварительной защиты гидроксильных групп. Ценность метода заключается в возможности использования водной среды, что важно в тех случаях, когда присутствие уже небольшого количества воды увеличивает растворимость реагирующих компонентов. [c.557]

Таким образом, распад молекулы моносахарида до двух молекул спирта сопровождается образованием двух молекул аденозинтрифосфата. Приблизительная термодинамическая оценка процесса показывает, что изменение свободной энергии при распаде глюкозы до спирта и СОа составляет 50 ккал/моль, причем на образование двух молекул АТФ расходуется 21 ккал моль. Это означает, что 42% энергии, выделяющейся при распаде моносахарида, улавливается организмом в виде пирофосфатных связей АТФ и может быть использовано для процессов, связанных с расходованием энергии . [c.365]

Использование энергии пирофосфатных связей в простейшем случае можно представить как результат образования промежуточного смешанного ангидрида аминокислоты (АК) и АМФ, который более реакционноспособен, чем сама аминокислота [c.331]

Другим активным химическим фактором был поток электронов, возникавший вследствие распада изотопа К °. По Гершману, синтез перекиси водорода мог играть роль в отборе биологически важных веществ — конкуренцию выдержали лишь те системы, которые располагали эффективными катализаторами, разлагающими перекись. Каталаза, действительно, относится к числу сильнейших катализаторов распада перекиси водорода. Глицин и янтарная кислота, по мнению М. Кальвина, и послужили сырьем для образования порфириновых систем. Образовавшийся железопорфириновый комплекс, в свою очередь, катализирует процессы, ведущие к синтезу протопорфиринов, так что процесс приобретает авто-каталитический характер. С другой стороны, система перекись водорода — ионы железа способна, по-видимому, облегчать образование пирофосфатов из ортофосфатов и подготавливать материал, необходимый для получения аккумуляторов энергии, т. е. соединений, содержащих макроэргические пирофосфатные связи. [c.141]

Наряду с этим поглощенная хлорофиллом энергия кванта света используется (конвертируется) в процессе фосфорилирования АДФ с образованием АТФ. Образование богатых энергией пирофосфатных связей в молекуле АТФ имеет место на ранних этапах фотосинтеза. [c.173]

В молекулах динуклеотидов остатки мононуклеотидов соединены пирофосфатной связью, и энергия, необходимая для образования этой связи, доставляется макроэргической связью АТФ. [c.303]

Биосинтез белка сопровождается уменьшением свободной энергии, несмотря на то что АР образования пептидной связи из самих аминокислот больше нуля объясняется это тем, что пирофосфатная связь АТФ поставляет недостающую энергию смешанному ангидриду (стр.244) и комплексу АК — т-РНК, являющимся как бы активированными предшественниками синтеза белка. [c.252]

В соответствии с эволюционной логикой нашего анализа мы должны допустить, что образование АТФ сопряжено с поглощением света. Верность такого допущения можно оценить лишь при осуществлении в эксперименте синтеза пирофосфатных связей АТФ в относительно простой модельной системе при поглощении света. [c.118]

Чтобы обеспечить образование непрерывной цепи ДНК из многих таких фрагментов, в действие вступает особая система репарации ДНК, удаляющая РНК-затравку и заменяющая ее на ДНК. У бактерий РНК-затравка удаляется нуклеотид за нуклеотидом благодаря 5 -> З -экзонуклеазной активности ДНК-полимеразы. При этом каждый отщепленный рибонуклеотидный мономер замещается соответствующим дезоксирибонуклеотидом (в качестве затравки используется З -конец синтезированного на старой цепи фрагмента). Завершает весь процесс фермент ДНК-лигаза, катализирующий образование фосфодиэфирной связи между группой З -ОН нового фрагмента ДНК и 5 -фосфатной группой предыдущего фрагмента. Образование этой связи требует затраты энергии, к-рая поставляется в ходе сопряженного гидролиза пирофосфатной связи кофермента-никотинамидадениндинуклеотида (в бактериальных клетках) или АТФ (в животных клетках и у бактериофагов). [c.253]

Во всех АТР-зависимых биосинтетических процессах образование ковалентной связи между двумя молекулами субстрата сопряжено с расщеплением одной из пирофосфатных связей в молекуле АТР. Многие АТР-зависимые реакции включают активацию карбоксильной группы. Расщепление АТР может приводить к образованию ADP и фосфат-иона или АМР и пирофосфат-иона. В последнем случае возникает связанный с ферментом ациладенилат (схема 8.18). Вероятный механизм синтеза ацетил-СоА представлен уравнением (8.21) [c.214]

Первоначально при мягком щелочном гидролизе кофермента А происходит расщепление пирофосфатной связи с образованием аденозин-5 -фосфата (АМФ, LVII) и одной из пептидных связей с выделением 2-меркапто- [c.74]

Моноэфиры амида ортофосфорной кислоты могут реагировать с фосфатными анионами с образованием пирофосфатной связи при этом не происходит фосфорилирования спиртовых гидроксильных групп, фосфоамиды могут быть использованы для синтеза несимметричных динуклеотидов. [c.82]

ГТФ. С учетом АТФ, образующн.ч ся в цепи переноса электронов при окисленни NAD H и 0QH2, сгорание ацетильного остатка в цикле карбоновых кислот сопровождается образованием И молекул АТФ и одной ГТФ, т.е. образованием 12 макроэргических пирофосфатных связей (12 биоэнергетических эквивалентов). Итоговое стехиометрическое уравнение цикла трикарбоновых кислот можно записать в виде [c.357]

Миозин представляет собой белок необычного сзроения, состоящий из длинной нитевидной части (хвост) и двух глобулярных головок. Общая длина одной молекулы составляет порядка 1600 нм, из которых на долю головок приходится около 200 нм. Миозин обычно выделяется в виде гексамера, образованного двумя одинаковыми полипептидными цепями с молекулярной массой 200 ООО каждая (так называемые тяжелые цепи) и четырьмя легкими цепями с молекулярной массой около 20 ООО. Тяжелые цепи закручены спиралью одна вокруг другой, образуя хвост, и несут на одном конце глобулярные головки, ассоциированные с легкими цепями. На головках миозина находятся два важных функциональных центра — каталитический центр, способный в определенных условиях осуществлять гидролитическое расщепление /3-7-пирофосфатной связи АТФ, и центр, обеспечивающий способность специфично связываться с другим мышечным белком — актином. [c.435]

Сза такой связи равна приблизительно 10 000 кал моль- числу богатых энергией относятся связь кислотного ангид-да (ацилфосфата или пирофосфата), фосфоамидная и тио-эфирная связи. Примерами же соответствующих процессов могут служить образование дифосфоглицерата при окислении глицеральдегидфосфата (ацилфосфатная связь), образование ацетил- или сукцинилгидролипоата при окислении пирувата или 2-оксоглутарата (тиоэфирная связь) и процесс окислительного фосфорилирования (с образованием пирофосфатных связей в результате реакций, пока еще не вполне ясных) [c.80]

Непосредственное образование пептидной связи из групп СООН и аминогруппы, как показывает термодинамический расчет, должно протекать с увеличением свободной энергии системы. Следовательно, синтез белка из аминокислот может произойти только в том случае, если 6н сопровождается, другими процессами, протекающими с уменьшением свободной энергии.,. В клетках живых организмов такими процессами являются(Ъкисление и гликолиз . нергия,, освобождающаяся при этом, в знач ительной степени концентрируется в виде.пирофосфатных связей молекул аденозилтрифосфорной кислоты (АТФ) О [c.330]

ДНК-полимераза катализирует ковалентное связывание новых дезоксирибонуклеотидов, которое происходит благодаря присоединению их а-фосфатных групп к свободному З -гидроксильному концу пред существующей цепи ДНК следовательно, синтез цепи ДНК происходит в направлении 5 - У (рис. 28-7). Энергия, затрачиваемая на образование каждой новой фосфодиэфирной связи в остове ДНК, обеспечивается расщеплением пирофосфатной связи между а- и Р-фосфатными группами предшественников - дезоксирибонуклеозид-5 -трифос-фатов. Образующийся при этом пирофосфат разрушается затем до фосфата, который может сдвигать реакцию в сторону ее завершения. В процессе работы быЛо сделано очень важное наблюдение было отмечено, что ДНК-полимеразная реакция протекает только в том случае, если в системе уже находится некоторое количество предсуществующей двухцепочечной ДНК. [c.900]

Наличие полипреноидных переносчиков углеводных остатков в животных тканях было обнаружено рядом авторов. Так, в 1969 г. было установлено образование липида, содержащего маннозу, во фракции гладких мембран печени при синтезе гликопротеина из ГДФ-маннозы В дальнейшем подобные содержащие долихолфосфат переносчики были обнаружены во многих тканях (табл. 20). Так же, как в бактериях, липидные переносчики с пирофосфатными связями способны переносить не только моносахаридные, но и олигосахаридные остатки. При синтезе гликопротеинов, по-видимому, некоторые углеводные (моносахаридные) остатки переносятся непосредственно от НДФС, в других случаях, особенно при переносе олигосахаридных фрагментов, необходимы липидные переносчики. [c.220]

Ацил-КоА, как и АТФ, относится к числу соединений с макроэргической связте между ацильной группой и остальной частью молекулы. Образование его сопровождается расщеплением пирофосфатной связи АТФ. Ацил-КоА осуществляет перенос энергии. АТФ и ацил-КоА почти равноценны, по запасу энергии. [c.97]

По нх реакционной способности приведенные три соединения можно расположить в следующем порядке 1 <с И < П. Этот порядок, установленный на основании скорости образования пирофосфатных связей, указывает на увеличение реакционной способности вещества с повышением основности замещающего амина. Необходимо, однако, указать, что по легкости получения данные соединения располагаются как раз в обратном порядке. Следовательно, выбор морфолидофосфата, по-видимому, является наиболее разумным компромиссом. Весьма вероятно, что в основе синтезов (впрочем, как и в случае М-бензиламидофосфата ) лежит следующий ряд реакций [c.520]

Для группы соединений, среди которых наиболее известным является АТФ, было показано, что прн отнесении рассматриваемых изменений энергии к образованию связен вместо энтальпии лучше пользоваться величинами свободной энергии. Получающиеся при этом величины соответствуют свободным энергиям переноса связей. Расчеты основываются на уменьшении свободной энергии, сопровождающем перенос отдельной группы, такой например как фосфатная, на воду в этом случае говорят о свободной энергии гидролиза. Хотя гидролиз АТФ, если его рассматривать изолированно, энергетически расточителен и неясно, реализуется ли он в процессе метаболизма, тем не менее свободная энергия этого процесса используется в качестве стандарта, по которому можно сравнивать АТФ с другими членами группы. Символ используется для обозначения отдельной связи, вокруг которой локализована энергия. Так, молекулу АТФ сокращенно обозначают А—Р—ф ф ф (где А — аденин, а Р—рибоза), для того чтобы подчеркнуть отличие высокоэнергетических пирофосфатных связей от фосфоэфирной связи, соединяющей рибозу с первой фосфатной группой. Перенос концевой фосфатной группы АТФ на воду будет сопровождаться освобождением свободной энергии, примерно вдвое большей, чем при гидролизе обычной фосфоэфирной связи, например в аде-нозинмонофосфате (АМФ). С учетом указанных сокращений эти реакции имеют вид [c.180]

Лигазы катализируют соединения двух молекул, сопряженное с разрывом пирофосфатной связи АТФ или другого макроэргическо-го соединения. Систематическое название этих ферментов составляют по форме А В лигазы , где через А и В обозначают исходные вещества. В этот класс включены ферменты, катализирующие реакции образования связей С—О, С—8, С—Ы, С—С. Например, образование С—N-связи при синтезе глутамина катализирует фермент 1-глута-мат аммиаклигаза, тривиальное название — глутаминсинтетаза АТФ + -глутамат + НН4 АДФ + ортофосфат + -глутамин. [c.80]

Затрата энергии, связанная с образованием СоА ацил производных из свободной кислоты и коэнзима А, обычно, хотя и не всегда, компенсируется сопряженным расщеплением пирофосфатной связи Б АТР. Если АТР — это аккумулятор свободной энергии в биологических системах, то ацнл СоА осуществляет перенос этой энергии практически без потерь, поскольку макроэргические связи в АТР и ацил—СоА примерно равноценны. Это существенно расширяет круг синтетических процессов, осуществляемых за счет энергии АТР. Кроме того, продуктами окислительных биохимических реакций, таких как окислительное декарбоксилирование, обычно оказываются не сами кислоты, а их ацетил-ЗСоА производные. [c.154]

Итак, можно сказать, что источником свободной энергии, необходимой для синтеза, является реакция гидролиза пирофосфатной связи АТР. Это положение остается справедливым, даже если в процессе участвует GTP, так как GDP фосфорили-руется с образованием GTP за счет АТР в присутствии фермента КФ 2.7.4.6. [c.10]

Смотреть страницы где упоминается термин Пирофосфатная связь образование: [c.300] [c.106] [c.83] [c.313] [c.555] [c.177] [c.216] [c.343] [c.535] [c.905] [c.222] [c.212] [c.264] [c.266] [c.199] [c.258] [c.521] [c.302] [c.455] [c.455] [c.160] [c.58]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология