Аминокислоты токсичные

Соединения хрома (III) являются нетоксичными, так как они не проникают через кишечный барьер. Однако соединения хрома (VI) легко проходят это препятствие благодаря своей анионной природе. Такой переход может быть обеспечен обычной водопроводной водой, которую для дезинфекции хлорируют. В организме Сг (VI) быстро восстанавливается в Сг (III), который реагирует с аминокислотами и белками. Соединения Сг (III) в организме высоко токсичны и канцерогенны. Хром даже в пылевидном состоянии вызывает рак легких. [c.602]

Большинство пептидных антибиотиков имеет циклическую структуру, которая может содержать помимо пептидной сложноэфирную и другие виды химических связей. Циклическое строение, а также наличие в молекуле D-аминокислот и других небелковых элементов придает таким антибиотикам высокую устойчивость к протеолитическим ферментам. Часто сложная структура препятствует широкому использованию химического синтеза. Из-за высокой токсичности систематическое применение находят лишь отдельные пептидные антибиотики. [c.297]

Токсичные аминокислоты а, г Неврологические расстройства [c.332]

Некоторые незаменимые аминокислоты (серосодержащие аминокислоты, тирозин, триптофан, гистидин), присутствуя в слишком больших количествах, могут быть токсичны и вызывать замедление роста и изменение тканей поджелудочной железы, кожи и печени. В некоторых случаях может даже повышаться падеж скота и птицы. [c.569]

Биологическое действие этиленимина и его производных. Этиленимин и его производные являются потенциальными фармакологическими препаратами, так как этого следует ожидать на основании его реакционной способности по отношению к биологически важным соединениям (аминокислоты, сульфгидрильные соединения и др.). Токсичность самого [c.61]

Токсичные аминокислоты. Известны две аминокислоты, токсичные для печени у животных а-амино-[ -метиламинопропионо-вая кислота и индопицин, содержащиеся соответственно в растениях y as и индигоноска [68]. [c.342]

Такова в общих чертах схема синтеза белка in vivo некоторые детали, например роль белковых факторов элонгации, опущены. Очевидно, что синтез белка — очень сложный процесс его основу составляет активация карбоксильной группы с последующим упорядоченным присоединением аминокислот на наирав-ляющей (организующей) матрице, которая делает практически невозможным образование неправильной последовательности или другие побочные реакции. Важное значение этих соображений станет ясным в дальнейшем, прн кратком рассмотрении проблем химического синтеза белков. Тем не менее, имея представление о синтезе белка in vivo, можно оценить фармакологическое действие лекарств или антибиотиков, которые нарушают белковый синтез. Такие антибиотики, вообще говоря, токсичные соединения, поскольку нарушают синтез белка и у болезнетворных бактерий, и у пациента, однако и ош1 могут оказаться весьма полезными терапевтическими препаратами. [c.60]

Токсичные для животных ароматические кислоты выводятся из их организмов в виде ацильных производных аминокислот. Составьте схему образования гиппуровой кислоты — N-бензоиламиноуксусной. [c.182]

Большое значение имеет комплексообразование железа с биолигандами [2, с. 165—184]. Особенно важен гемоглобин — железосодержащая белковая молекула, выполняющая в крови животных и человека функции переносчика кислорода. Гемоглобин содержит белок глобин и четыре гема , представляющих собой порфириновый комплекс железа (II), где атом железа образует связь с четырьмя атомами азота порфиринового кольца и одну связь с атомом азота гистидина— аминокислоты, входящей в состав б1елка глобина. Шестое место в координационной сфере железа (II) может быть занято молекулярным кислородом О2, а также лигандами типа СО, СЫ и др. Если гемоглобин вступил во взаимодействие, например, с СО, он теряет способность обратимо присоединять О2. В таком случае организм погибает от гипоксии. Этим объясняется высокая токсичность СО, СК - и подобных им лигандов. [c.134]

ГЛИКОЛЕВОЙ КИСЛОТЫ НИТРИЛ HO H2 N, in, —67 °С, 183 °С (с разл.) d[ 1,1039, п 1,4118 легко раств. в воде, сп., эф. В отсутствии ингибитора (Н3РО4) разлаг. с выделением H N. Получ. в виде 50—70%-ных р-ров действием H N на формалин. Примен. в произ-ве аминокислот, нитрилотриуксусной к-ты. По токсичности близок к ацетонциангидрину. [c.136]

Орн — орнитин, остальные буквенные обозначения см. в ст, а-Аминокислоты). В клетках бактерий Ba iLlus brevis Г. образуется по нематричному механизму с участием фермента грамицидин С-синтетазы. Активен против грамотрицат. бактерий, однако из-за токсичности примен, в медицине только как ср-во местного действия. Г, и мн, его аналоги синтезированы. [c.142]

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ. Реакции дезаминирования позволяют организму удалять избыток аминокислот, однако концентрация нежелательных азотистых веществ в системе при этом повышается. Высокие концептрацпи аммиака токсичны для организма, который стремится поэтому освободиться от аммиака или его производных. Организмы, обитающие в воде, выделяют аммиак непосредственно в окружающую среду. Поскольку наземные организмы лишены такой возможности, опи выделяют лишний азот в впде твердых веществ — мочевины или мочевой кислоты. [c.398]

Зобообразующее действие оказывают и другие вещества, такие, как цианогенные гликозиды, высвобождающие тиогликози-ды, или мимозин, токсичную аминокислоту, а также сапонины и изофлавоны. [c.340]

Токсичные аминокислоты, такие, как индопицин и аминопро-пионитрил [68, 106], оказывают действие, приводящее к порокам развития и уродствам. Наконец, сапонины, выделенные в чистом виде из растения Phytola a dode andra, вызывают выкидыши у мышей. [c.344]

С точки зрения питания пытались получать концентраты рапса, заранее тщательно удаляя тиогликозиды промывкой в воде [32, 47]. Концентраты и изоляты люпина получали после экстрагирования токсичных алкалоидов этанолом или метанолом [19]. Эти разные виды обработки мало влияют на питательную ценность продуктов. Однако они могут приводить к удалению растворимых белковых фракций, более обогащенных незаменимыми аминокислотами, и тем самым усиливать ранее существовавшую несбалансированность. [c.588]

Основные химические изменения, которые происходят при этом, состоят в частичном разрушении нескольких аминокислот, таких, как цистеин, треонин, серии, изолейцин, лизин, с попутным снижением биологической ценности. Возможно появление необычных аминокислот в результате преобразования некоторых аминокислотных остатков (изолейцин и аргинин, дающие соответственно аллоизолейцин и орнитин), или как следствие конденсации между остатков одной и той же белковой цепи или двух цепей посредством межмолекулярных или внутримолекулярных ковалентных связей с образованием лантионина и особенно лизиналанина, возможная токсичность которого в настоящее время обсуждается [6]. В любом случае эти реакции образования сетчатой структуры еще больше снижают переваримость азотистой фракции. [c.589]

Вторая группа пептидов гораздо более разнообразна структурно и Заключает в себе все соединения, содержащие две или более аминокислот, связанных амидной связью, но которые обладают некоторыми структурными свойствами, не характерными для белков. В нее входят такие необычные аминокислоты, которые не найдены в белках, как аминокислоты с D-конфигурацией или в более окисленном состоянии, связанные необычной амидной связью, например Глутамилпептиды, связанные сложноэфирной связью (депсипептиды), и различные циклические структуры. Эти пептиды в основном выделены из микроорганизмов, и многие из них обладают значительной биологической активностью. Некоторые из них токсичны для растений и животных, в то время как другие нащли применение в качестве антибактериальных, противоопухолевых и противовирусных агентов. Ионофорные пептиды нащли применение в качестве мощного средства при изучении транспорта ионов через природные и искусственные мембраны. Вероятно, в будущем с помощью более утонченных биологических эксперимен- [c.285]

Фаллотоксины — это циклические гептапептиды, соединенные мостиками боковых цепей остатков триптофана и цистеина общий для этих соединений скелет показан в (84). За исключением указанных остатков все аминокислоты имеют -конфигурацию. Аматоксины (85) имеют цикл большего размера (октапептиды) с мостиковым атомом серы,, окисленным до сульфоксидной группировки, и гидроксильный заместитель в положении 6 индольного ядра. Все токсины аманита содержат Y-гидроксилированные аминокислоты, что является условием их токсичности. [c.317]

Применение [62] в 1955 г. карбодиимида для пептидного синтеза оказалось одним из наиболее значительных достижений в пептидной химии. С тех пор и до настоящего времени Л ,Л -дицикло-гексильное производное (71) наиболее широко используется для создания пептидной связи. Популярность объясняется доступностью эюго реагента, простотой применения и при использовании подходящего растворителя, эффективностью и быстротой реакций конденсации. При получении коротких растворимых пептидов крайне малая растворимость второго продукта — М,М -дициклогексилмо-чевины в большинстве растворителей, кроме низших спиртов, облегчает процесс очистки. Недостатками дициклогексилкарбодиимида являются его токсичность, склонность к рацемизации не имеющих уретановых защит аминокислот (и пептидов), а также возможное образование побочного продукта, получающегося в результате перегруппировки активированных интермедиатов. Эти два последние недостатка могут быть сведены к минимуму путем тщательного подбора условий реакции, в частности добавлением к реакционной смеси некоторых производных гидроксиламина (см. ниже). Карбодиимиды реагируют с аминами относительно медленно, так что активация карбоксикомпоненты может достигаться в присутствии аминокомпоненты. На практике реагент обычно просто добавляют к смеси карбокси- и аминопроизводных, растворенных в подходящем растворителе. Более подходящим для этой цели растворителем является относительно неполярный растворитель, такой как дихлорметан, однако если позволяет растворимость веществ, можно использовать диметилформамнд и другие полярные среды. [c.391]

Чужеродные вещества (ксенобиотики) в печени нередко превращаются в менее токсичные и даже индифферентные вещества. По-видимому, только в этом смысле можно говорить об обезвреживании их в печени. Происходит это путем окисления, восстановления, метилирования, ацетилирования и конъюгации с теми или иными веществами. Необходимо отметить, что в печени окисление, восстановление и гидролиз чужеродных соединений осуществляют в основном микросомальные ферменты. Наряду с микро-сомальным в печени существует также пероксисомальное окисление. Пероксисомы—микротельца, обнаруженные в гепатоцитах их можно рассматривать как специализированные окислительные органеллы. Эти микротельца содержат оксидазу мочевой кислоты, лактатоксидазу, окси-дазу В-аминокислот, а также каталазу. Последняя катализирует расщепление перекиси водорода, которая образуется при действии указанных [c.559]

Эфиры, образуемые аминокислотами и кардеполидами, имеют высокую кардиотоническую активность при относительно малой токсичности, являются быстродействующими, а М-четвертичные аминокислотные производные обладают, кроме того, противоаритмической ак-тивностью[31]. Такие свойства их, несомненно, заслуживают внимания с точки зрения практического применения. [c.302]

Выбранные аминокислоты были локализованы в четырех разных областях белковой молекулы N-концевом участке (остатки со 2 по 5), в омега-петле (остатки с 36 по 44), в а-спираль-ной области (остатки с 63 по 85) и в одном из Р-слоев (остатки с 202 по 220). Чтобы идентифицировать оптимальную для данного сайта аминокислоту, мутантные клоны вырашивали в плашках, прогревали при 65 °С в течение 1 ч, охлаждали и измеряли активность субтилизина. Для синтеза активного, не связывающего кальций субтилизина пришлось использовать В. subtilis, поскольку для Е. соИ такой белок оказался токсичным. [c.173]

В биологических системах ионы металлов образуют жомплёксы с лигандами, имеющими донорные атомы О, S и N, например с аминокислотами, белками, ферментами, нуклеиновыми кислотами, углеводами и липидами. Многие заболевания вызываются либо недостатком или избытком в организме незаменимых ионов металлов, либо попаданием в ткани токсичных веществ, опасных металлов или радиоактивных веществ. С точки зрения биохимии болезни вызываются либо несбалансированностью в организме взаимодействий ион - лиганд, либо конкуренцией чуждых для организма веществ с нормальными компонентами тканей [ 121. [c.269]

В состав аспартама входят остатки аспарагиновой и фенила-ланиновой аминокислот. В процессе получения пищевых продуктов, в присутствии влаги и при повышенной температуре, аспартам частично превращается в дикетопиперазин. Он прошел тщательную проверку на токсичность и канцерогенность и является безвредным. Аспартам не оказывает побочного действия на пищеварительный тракт, сердечно-сосудистую и центральную нервную систему. Он удобен для подслащивания пищевых продуктов (например, кремов, мороженого), которые не требуют тепловой обработки, а также продуктов лечебного назначения. В продуктах, которые подвергаются тепловой обработке, длительному хранению, его применение нецелесообразно из-за снижения степени сладости готового продукта. [c.83]

Мы так много говорили о загрязнителях натуральных и появившихся по воле человека (хорошо, что не рассматривали называемые антиалиментарные факторы — антивитамины, токсичные аминокислоты, ингибиторы протеаз и т. д.), что может создаться ложное впечатление, что все продукты в той или иной степени опасны. [c.97]

В процессе катаболизма аминокислот у всех живых организмов образуется аммиак — соединение, токсичное даже в самьгх малых концентрациях. Его содержание в крови должно быть не более 40—50 мкмоль/л, иначе возможно нарушение функции мозга и развитие комы. Механизм токсичного действия аммиака на мозг пока не вполне ясен. При избытке аммиака в митохондриях клеток головного мозга активируется реакция восстановительного аминирования а-кетоглутарата. Результатом является ее отток из пула промежуточных метаболитов цикла трикарбоновых кислот и как следствие снижение скорости окисления глюкозы, играющей роль главного источника энергии для клеток мозга. По-видимому, имеются и другие причины высокой чувствительности мозга к аммиаку, пока еще недостаточно изученные. [c.388]

Другой токсичный компонент яда пчел Apis mellifera — апамин отличается ярковыраженным действием на центральную нервную систему. Первичная структура апамина установлена в 1967 г. Он содержит 18 аминокислот и является одним из самых небольших известных пептидных нейротоксинов. [c.279]

Эта схема функционирует у многих видов грибов и приводит также к биосинтезу химически родственных ацивицину биологически активных аминокислот 6,672—6,674. Они присутствуют в грибах-мухоморах и очень токсичны для мух, отчего эти грибы и получили свое название. [c.577]

Многие исследования такого рода представляют собой весьма сложную проблему, и часто целью их является открытие исходного материала, из которого образуется данный продукт. Например, в опытах, проводившихся с целью установления источников токсичных окислов азота в силосе [1594], было найдено, что содержание N0 в газе, выделившемся при брожении силоса в закрытом сосуде, примерно одинаковое, независимо от того, находился ли в Nal NOз или в меченных аминокислотах таким образом, образование газа было объяснено реакцией между азотистой кислотой и а-ами-ноазотом. [c.471]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология