Дегидрогеназа, недостаточность

Азотистый обмен в животном организме — это по преимуществу обмен белков. Однако не следует забывать, что в организме имеется ряд азотистых соединений, которые хотя и образуются из продуктов распада белка, ио совершенно отличны от них по своей химической природе и используются организмом для выполнения специальных функций. К таким азотистым веществам относятся, например, некоторые пигменты (гем, желчные пигменты), нуклеиновые кислоты, простетические группы некоторых ферментов (дегидрогеназ, цитохромов, оксидаз), азотсодержащие гормоны (тироксин, адреналин, холин). Синтез и распад этих соединений протекают путями, в большинстве случаев еще недостаточно выясненными. Ввиду активного участия этих соединений в обмене естественно, что даже временная блокировка путей их превращения приводит к извращению нормального обмена веществ, т. е. к патологии. [c.368]

Недостаточность глюкозо-б-фосфат—дегидрогеназы [c.155]

MIM 124080 Недостаточность 18-оксидазы 201710 Недостаточность 20,22-десмолазы 201810 Недостаточность 3-( -дегидрогеназы 201910 Недостаточность 21-гидроксилазы 202010 Недостаточность 11-Р-гидроксилазы [c.408]

Сукцинат окисляется в фумарат сук-цинат-дегидрогеназой. Акцептором водорода в этой реакции служит FAD, а не NAD , который используется в трех других окислительных реакциях цикла. Роль акцептора водорода в этой реакции выполняет FAD, потому что изменение свободной энергии оказывается недостаточным для восстановления NAD . В реакциях такого типа функцию акцептора электронов почти всегда несет FAD. В молекуле сукцинат-дегидрогеназы изоаллоксазиновое кольцо FAD ковалентно связано с боковой цепью гистидина, входящего в состав фермента (Е — FAD). [c.52]

Недостаточность глюкозо-б-фосфат—дегидрогеназы - причина лекарственной гемолитической анемии [c.103]

Недостаточность глюкозо-6-фосфат—дегидрогеназы - довольно распространенное заболевание. Оно наследуется как признак, связанный с полом. У гетерозиготных самок имеются две популяции эритроцитов одна характеризуется нормальной ферментативной активностью, другая - недостаточностью глюкозо-6-фосфат—дегидрогеназы. В большинстве остальных тканей этот фермент детерминируется другим геном. Наиболее обычная форма недостаточности глюкозо-6-фосфат—дегидрогеназы (тип А), при которой происходит десятикратное снижение активности фермента в эритроцитах, встречается у 11% американцев негритянского происхождения. Такая высокая частота говорит о том, что при определенных ус- [c.104]

Недостаточность глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы. Недостаточность глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы передается по Х-связанному типу наследования. Полное отсутствие в лейкоцитах активности глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы сопряжено с клинической картиной, сходной с таковой при хроническом грану-лематозе. Лейкоциты больных, так же как при хроническом гра-нулематозе, неспособны обеспечивать эффективный киллинг микроорганизмов. В отличие от хронического гранулематоза при недостаточности глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы, клинические проявления наступают позже, выявляются признаки гемолитической анемии. Лабораторная диагностика базируется на демонстрации дефицита глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы и диагностических признаках хронического гранулематоза. Лечение и прогноз сходны с таковыми при хроническом гранулематозе. [c.60]

Все реакции микробиологического превращения углеводородов являются окислительными процессами. Предельная восстановлен-ность этих веществ делает необходимым для их окисления включение кислорода. Гидрофобный характер молекулы углеводородов является причиной того, что процессы окисления осуществляются оксигеназа-ми, в отличие от окисления более гидрофильных веществ, происходящего под действием дегидрогеназ. Гидрофобность углеводородных субстратов и их ничтожная растворимость в воде требует специфического способа транспорта таких веществ в клетку. Этот процесс еще недостаточно изучен, но имеющиеся в настояищй момент данные говорят о том, что на основном этапе он происходит пассивно, поэтому способы поступления углеводородного субстрата к клеткам в водной среде и его транспорта через оболочку существенно влияют на кинетику роста культур на углеводородных средах [149]. [c.85]

Нарушения функционирования нек-рых ферментов П.ц. приводят к развитию тяжелых заболеваний человека. Недостаточность глюкозо-б-фосфат-дегидрогеназы в эритроцитах служит причиной лек. гемолитич. анемии, а снижение активности транскетолазы в результате нарушения ее способности связывать тиамин приводит к развитию нервно-психич. расстройства-синдрома Вернике-Корсакова. [c.465]

В дыхательной цепи есть только 3 участка, где перенос электронов сопряжен с накоплением энергии, достаточным для образования АТФ (см. рис. 9.7), на других этапах возникающая разность потенциалов для этого процесса недостаточна. Максимальная величина коэффициента фосфорилирования, таким образом, составляет 3, если реакция окисления идет с участием НАД, и 2, если окисление субстрата протекает через флавиновые дегидрогеназы. Теоретически еще одну молекулу АТФ можно получить в трансгидрогеназной реакции (если процесс начинается с восстановленного НАДФ) [c.312]

Связь кофермента с апопротеином в флавопротеидных ферментах достаточно прочная, недиссоциирующая. Флавопротеиды расщепляются с различной степенью трудности с отделением апофермента и образованием рибофлавина или его коферментов. Однако простетическая группа в D-аспартатоксидазе отделяется уже в процессе очистки. В оксидазе L-аминокислот простетическая группа более прочно связана с апоферментом и диализ, а также повторное осаждение недостаточны для разрыва этой связи. Оксидаза D-аминокислот и дегидрогеназа восстановленного НАД (цитохром-с-редуктаза) диализируются на холоду разбавленной минеральной кислотой с выделением протеина. [c.567]

По данным В. А. Цыганова и др. (1969), влияние растворенного в среде кислорода на биосинтез антибиотика определяется окислительно-восстановительными условиями, которые создаются при данной аэрации. Подавление процесса антибио-тикообразования и размножения A t. levoris при недостаточной аэрации объясняется накоплением перекиси водорода, образующейся активными дегидрогеназами продуцента при одновременном снижении его каталазной активности (Сухаревич и др., 1978). [c.162]

Различные продуценты лизина испытывают неодинаковую потребность в кислороде, но, учитывая, что процесс биосинтеза лизина связан с высокой активностью дегидрогеназ цикла трикарбоновых кислот и с активностью ферментов гли-оксилатного цикла, все они нуждаются в интенсивной аэрации. Недостаточная [c.32]

Сукцинатдегидрогеназа катализирует реакцию окисления янтарной кислоты в фума-ровую. Восстановленная сукщшат-дегидрогеназа передает принятые от янтарной кислоты электроны и протоны цитохромной системе не непосредственно, а через какой-то недостаточно изученный переносчик. Предполагают, что таким переносчиком является убихинон. [c.134]

Ферментативный синтез глютатиона в животных тканях протекает с большой -скоростью. Биологическая функция глютатиона до сих пор недостаточно выяснена она по-видимому, в основном сводится к поддержанию на определенном уровне содержания биологически активных сульфгидрильных групп в белках клетки в зависимости от окислительно-восстановительного потенциала среды этим можно объяснить также активирование SH-глютатионом ряда протеолитических ферментов (например, катеп-сина) и других биологически активных белков (гормонов и ферментов). Глютатион является коэнзимом дегидрогеназы 3-фосфоглицериновой кислоты и глиоксалазы. [c.347]

Можно отчетливо представить себе, как происходит накопление фенольных соединений в растениях. Рассмотрим, например, биосинтез лигнина, который необходим всем сосудистым растениям. Происхождение лигнина, но-видимому, зависит от дезаминирования фенилаланина в коричную кислоту. Можно представить себе, что в каком-то примитивном предке сосудистых растений произошла мутация, в результате чего оказалась возможной эта реакция. Такая мутация не обязательно могла привести к накоплению свободной коричной кислоты вместо этого под влиянием ферментов, уже имеющихся для других жизненно более необходимых функций, например синтеза жиров, могли накопиться сложные эфиры. Другими словами, одна мутация могла привести к образованию нескольких вторичных метаболитов, так как многие ферменты недостаточно специфичны. Например, Мейстер [61] показал, что кристаллическая дегидрогеназа молочной кислоты, помимо пирувата, хотя и медленнее, но все же может восстановить несколько а-оксокнслот. Гамборг и сотр. [63, 59] доказали, что переход фениллактата в фенилаланин в растениях может явиться следствием неспецифичной природы оксидазы гликолевой кислоты. [c.278]

Эстраднол — гормон женских половых желез, кристаллизуемый в двух модификациях в виде перистых листочков в температурой плавления 175—177 С и призматических игл с тшпературой плавления 178,5—179,5 С Вырабатывается в яичниках в количестве 1 мг/сут. Вызывает течку и разрастание слизистой оболочки матки у животных. При недостаточности эстрадиола нарушаются циклы менструации, происходят самопроизвольные выкидыши, развивается ожирение. Он влияет на обмен углеводов, белков и нуклеиновых кислот, в частности активирует дезоксирибонуклеазу и дегидрогеназу изолимонной кислоты (см. Эстрогены). [c.294]

Более 90% случаев врожденной гиперплазии надпочечников обусловлено двумя типами недостаточности 21-гидроксилазы частичной (простая вирилизация) или полной (потеря соли организмом) остальные случаи связаны в основном с недостаточностью 11 Р-гидроксилазы. Описаны лишь единичные случаи недостаточности других ферментов Зр-гидроксистероид-дегидрогеназы, 17а-гидроксилазы, холестерол-десмолазы, 18-гидроксилазы и 18-дегидрогеназы. Дефицит 18-гидроксилазы и 18-дегидрогеназы влияет только на биосинтез альдостерона и не вызывает гиперплазии надпочечников. Недостаточность холестерол-десмолазы блокирует биосинтез всех стероидов и потому несовместима с жизнью ребенка после рождения. [c.220]

Недостаточность глюкозо-6-фосфат— —дегидрогеназы (ОбРВ) (30690) [1079 999 1002 1225 1224 1146] (рис. 4.3). Генетически детерминированные нарушения гексозомонофосфатного пути обусловливают повышенную чувствигельность к некоторым лекарствам. Это наблюдение лежит в основе одного из ключевых прин- [c.22]

Различия между африканским и средиземноморским вариантами. Спустя несколько лет после открытия недостаточности глюкозо-6-фосфат—дегидрогеназы было обнаружено, что африканский и средиземноморский варианты различаются по степени тяжести детерминируемой ими патологии у мужчин. Активность фермента в эритроцитах негров составляет 10-20% от нормы, тогда как у представителей средиземноморской популяции она никогда не бывает выше 5%>. Изучение активности ОбРВ в лейкоцитах показало, что у негров она практически не отличается от нормы, а у жителей Средиземноморья в некоторых случаях существенно снижена. [c.24]

Для выявления различных форм ОбРВ использовали метод электрофореза. Подвижность нормального фермента дикого типа обозначили как В. Среди негров с нормальной активностью ОбРВ у 20% был обнаружен более быстрый компонент его обозначили как А. У негров с недостаточностью глюкозо-б-фосфат—дегидрогеназы этот фермент обладал подвижностью А-типа, а его активность была сильно снижена (фенотип А"). При недостаточ- [c.24]

Углубленный биохимический и молекулярный анализ [1167 1001 1002]. Все исследованные случаи недостаточности по G6PD, для которых проводили анализ родословных, подтверждают сцепление гена, детерминирующего этот признак, с Х-хромосомой. Весьма вероятно поэтому, что мутации, обусловливающие все изученные варианты, действительно принадлежат одному локусу и что по крайней мере для эритроцитов не существует другого локуса, кодирующего глюкозо-6-фосфат—дегидрогеназу. Все известные на сегодняшний день варианты, по-видимому, обусловлены различными мутациями в одном структурном гене. [c.26]

Смысл понятия генетической достаточности можно пояснить на одном примере, известном специалистам по генетике человека. Когда в местных тропических странах щироко распространилась малярия, для популяций стала полезной повышенная устойчивость к этой болезни. Вскоре во всех таких популяциях возникли определенные механизмы генетической адаптации. Однако в разных популяциях конкретные способы адаптации были различными (разд. 6.2.1.6). В Африке происходил отбор HbS и НЬС, а в австрало-азиатской популяции-НЬЕ в некоторых других популяциях повысились частоты талассемий и различных недостаточностей глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы. Адаптивные величины этих мутаций отнюдь не одинаковы НЬЕ, например, обеспечивал защиту от малярии за значительно более низкую цену , чем -талассемия, поскольку у гомозиготных носителей генов НЬЕ патологические симптомы выражены слабее, чем у гомозигот по генам -талассемий (разд. 6.2.1.7). Тем не менее обе адаптации оказались достаточными, так как эти популяции выжили. Очевидно, что возникновение той или иной адаптации зависело от типа мутации, которая имелась в наличии и поэтому могла быть поддержана отбором. [c.24]

Различные продуценты лизина испытывают неодинаковую потребность в кислороде, но поскольку процесс биосинтеза предполагает высокую активность дегидрогеназ цикла трикарбоновых кислот и ферментов глиоксалатного цикла, производственное культивирование должно проводиться при интенсивной аэрации. Количество растворенного в жидкой фазе кислорода необходимо поддерживать на оптимальном уровне. Недостаточная аэрация приводит к образованию аланина и молочной кислоты за счет снижения выхода лизина. Слишком интенсивная аэрация способствует усиленному росту биомассы, выход лизина при этом также начинает снижаться. В процессе культивирования концентрацию растворенного кислорода контролируют по его парциальному давлению (рОг). В момент наибольшей скорости образования биомассы и начала активного биосинтеза лизина (в период от 16 до 20 ч роста культуры) величина (рОг) резко снижается, что может отрицательно сказаться на биосинтезе аминокислоты. Показано, что в момент критического снижения парциального давления в ферментер требуется подать такое количество воздуха, чтобы концентрация растворенного кислорода не оказалась ниже 20—30% значения, соответствующего насыщению культуральной жидкости в данных условиях. [c.38]

Г. Изовалериановая ацидемия. Симптомами заболевания являются запах сыра у выдыхаемого воздуха и жидкостей организма, рвота, ацидоз и даже кома последняя может возникнуть при избыточном потреблении белка или как следствие присоединившегося инфекционного заболевания. В трех известных случаях наблюдалась умеренная задержка умственного развития. Причиной болезни является недостаточность изовалерил-СоА-дегидрогеназы (реакция 3, рис. 31.26). Накапливающийся в результате изовалерил-СоА гидролизуется, образующийся изовалерат выделяется в составе мочи и пота. [c.341]

При генетическом дефекте глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы и приеме некоторых лекарств, являющихся сильными окислителями, потенциала глутатионовой защиты может оказаться недостаточно. Это приводит к увеличению содержания в клетках активных форм кислорода, вызывающих окисление SH-rpynn молекул гемоглобина. Образование [c.313]

Биохимические методы применяются для диагностики наследственных болезней и гетерозиготных состояний у взрослых (гепатолентикулярная дегенерация, недостаточность а,-антитрипсина, недостаточность глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы и т.д.). Следует отметить, что для диагностики многих болезней биохимические методы заменяются молекулярно-генетическими в связи Jшбo с большей точностью последних, либо с их экономичностью. [c.261]

Каким же образом недостаточность тиамина вызывает эти симптомы Тиаминпирофосфат служит простетической группой трех важных ферментов пируват-дегидро-геназы, а-оксоглутарат—дегидрогеназы и [c.60]

Причина этой лекарственной гемолитической анемии была раскрыта в 1956 г. Первичное нарушение-недостаточность глюко-зо-6-фосфат—дегидрогеназы в эритроцитах. Пентозофосфатный путь-единственный источник NADPH в этих клетках, поэтому при недостаточности глюкозо-б-фосфат—дегидрогеназы образование [c.103]

Наличие недостаточности глюкозо-6-фос-фат—дегидрогеназы отчетливо указывает на то, что атипичные ответы на лекарственные средства могут иметь генетическую основу. Такая наследуемая недостаточ- [c.104]

Известны и некоторые другие наследственные нарушения синтеза стероидных гормонов. Наблюдается недостаточность ферментов 11-гидроксилазы, 17-гидрокси-лазы, Зр-дегидрогеназы и десмолазы. Все эти дефекты в ферментативной активности ведут к компенсаторному увеличению надпочечников. Поэтому в клинической практике все нарушения, относящиеся к этой группе, называют врожденной гиперплазией надпочечников. Недостаточность 11-гидрок-силазы, так же как и 2Ьгидроксилазы, сопровождается признаками вирилизма. [c.225]

Обратите внимание, что стехиометрия этой реакции отличается от реакции, катализируемой глутамат-дегидрогеназой здесь гидролизуется АТР. Почему этот более дорогой путь иногда используется E. olil Ответ заключается в том, что Км глутамат-деги дрогеназы для NH4 высока (1 мМ), поэтому фермент не насыщается субстратом при недостаточной концентрации NH , Г лутамин Сйнтетаза имеет, наоборот, чрезвычайно высокое сродство к NH4. [c.233]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология