Белки спиральные четвертичные структуры

Интересно, что присутствие нити РНК внутри белковой гильзы придает всей структуре повышенную стабильность. Без РНК молекулы белка образуют четвертичную структуру вирусной палочки, но процесс их соединения может остановиться в любой момент и длина белковой гильзы определяется случайными обстоятельствами. Нолимеризуясь в присутствии цепи РНК, белковая палочка вируса приобретает длину, определяемую спиральной упаковкой РНК, т. е. такую же, как в нативном вирусе. [c.359]

Обычно четвертичные структуры делят на два типа. Для многих белков типично глобулярное расположение субъединиц. В тех случаях, когда субъединицы тождественны, они почти всегда расположены симметрично однако разрешены только некоторые определенные четвертичные структуры, так как сами по себе субъединицы асимметричны. Возможны следующие типы симметрии аксиальная, диэдрическая и кубическая. Другие белки объединяются в спиральные четвертичные структуры, в которых соседние субъединицы связаны между собой винтовой симметрией. Длину таких структур или распределение длин регулируют различные механизмы. [c.146]

Третичная и четвертичная структуры белков определяются при помощи рентгеноструктурного анализа, который впервые был проведен применительно к миоглобину и гемоглобину Дж. Кендрью и М. Перутцем в Кембридже. Значение рентгеноструктурного анализа белков трудно переоценить, так как именно этот метод дал возможность впервые получить своеобразную фотографию белковой молекулы. Для получения информативной рентгенограммы необходимо было иметь полноценный кристалл белка с включенными в него атомами тяжелых металлов, так как последние рассеивают рентгеновские лучи сильнее атомов белка и изменяют интенсивность дифрагированных лучей. Таким образом можно определить фазу дифрагированных на белковом кристалле лучей и затем электронную плотность белковой молекулы. Это впервые удалось сделать М. Перутцу в 1954 г, что явилось предпосылкой Д 1я построения приближенной модели молекулы белка, которая затем была уточнена при помощи ЭВМ. Однако первым белком, пространственная структура которого была полностью идентифицирована Дж. Кендрью, оказался миоглобин, состоящий из 153 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, В результате было экспериментально подтверждено предположение Л. Полинга и Р. Кори о наличии в молекуле миоглобина а-спиральных участков, а также М. Перутца и Л. Брэгга о том, что они имеют цилиндрическую форму Несколько позднее М. Перутцем была расшифрована структура гемоглобина, состоящая из 574 аминокислотных остатков и содержащая около [c.43]

Итак, в молекуле гемоглобина мы-различаем первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. На основании того, что мы уже знаем, мы можем заключить, что пространственная структура новообразованной молекулы белка возникает самопроизвольно, как результат особой последовательности аминокислот, т. е. первичной структуры. Таким образом, последняя предрешает ( предписывает молекуле), где возникнет (и возникнет ли вообще) спиральная структура, где произойдет (и произойдет ли) свертывание и с какой другой молекулой должна объединиться в конце концов данная молекула. [c.41]

Под первичной структурой полифункционального полимера понимается последовательность его мономерных звеньев в цепи, под вторичной структурой — пространственное взаимодействие таких звеньев между собой (в частности, спиральные участки молекул), под третичной структурой — укладка таких участков в целой молекуле полимера. Под четвертичной структурой понимается пространственное расположение отдельных взаимодействующих макромолекул, объединенных в общую единицу (например, четвертичная структура белка может состоять из нескольких субъединиц). [c.359]

Для детального описания мембранных белков требуется знать ие только то, на какой поверхности они находятся, но и их распределение по этой поверхности. Белки могут перемещаться в мембране независимо, а могут быть связаны с другими белками. Они способны образовывать симметричные олигомеры, спиральные или пластинчатые структуры. О четвертичной структуре мембранных белков почти ничего не известно. Этот вопрос вызывает особый интерес в связи с возможностью образования каналов в мембране либо при участии отдельных молекул белка, имеющих внутреннюю полость, либо в результате ассоциации белков с образованием структуры с полостью посередине. Предположение о наличии каналов возникает всякий раз, когда мембрана становится хорошо проницаемой для ионов, так как чистые липидные бислои являются хорошими изоляторами. Однако о механизме образования каналов и о регуляции их проницаемости на молекулярном уровне известно очень мало. [c.224]

РНК (см. главу 3) и 2130 белковых субъединиц, масса каждой из которых составляет 17500. Длина вируса примерно 300 нм, ширина—около 17 нм. РНК вируса имеет спиралеобразную форму. Вокруг РНК нанизаны белковые частицы, образующие гигантскую надмолекулярную спиральную структуру, в которой насчитывается около 130 витков (рис. 1.26). Удивительной особенностью вируса является то, что после разъединения соответствующими приемами (добавление детергента) РНК и белковых субъединиц и последующего их смешивания (с предварительным удалением детергента) наблюдаются полная регенерация четвертичной структуры, восстановление всех физических параметров и биологических функций (инфектив-ная способность вируса). Подобная точность процесса спонтанной самосборки вируса обеспечивается, вероятнее всего, информацией, содержащейся в первичной структуре молекулы РНК и белковых субъединиц. Таким образом, последовательность аминокислот содержит в себе информацию, которая реализуется на всех уровнях структурной организации белков. [c.70]

ЛИ, которую играют в поддержании структуры те или иные связи, различают несколько структурных уровней. Первичная структура белка определяется числом и последовательностью ковалентно связанных аминокислот. Полипептидная цепь благодаря водородным связям, образующимся между кислородными атомами карбонильных групп и азотными атомами амидных групп, приобретает вторичную структуру она может образовать спиральную конфигурацию (а-спираль) или конфигурацию так называемого складчатого слоя. Третичной структурой называют определенное пространственное расположение пептидной цепи, обусловленное взаимодействием между различными ее боковыми группами. В поддержании третичной структуры участвуют другие водородные связи, ионные связи и неполярные (гидрофобные) взаимодействия. Поперечные связи, соединяюище различные участки полипептидной цепи, могут быть и ковалентными таковы, например, дисульфидные связи, образующиеся при окислении SH-rpynn. И наконец, благодаря взаимодействиям нескольких полипептидных цепей могут возникать надмолекулярные агрегаты. Такое строение (при котором белок состоит из определенного числа полипептидных цепей, или субъединиц) называют четвертичной структурой. При физиологических условиях белок находится в водной фазе. Поэтому между белками и диполями воды тоже имеет место взаимодействие. Полярные группы гидратированы. Факторы, вызывающие изменение заряда белков (концентрации ионов Н, Са , Mg , К и др.), неизбежно влияют также на степень гидратации, а тем самым и на степень набухания белков. [c.43]

О пространственной структуре молекул ферментов известно пока мало. Считают, что количество спиральных участков в них невелико это было доказано методом рентгеноструктурного анализа для ряда белков, в частности яичного альбумина наиболее подробно — для лизоцима, а также для рибонуклеазы, а-химотрипсина. Сходные данные найдены и методом спектрополяри-метрии, например по Моффиту-Янгу (10—20—30%). Несомненно, что каждый ферментный белок обладает уникальной третичной структурой, где между спирализованными участками располагаются неспирализованные, количество которых велико и которые составляют значительную часть молекулы. Частицы многих ферментов состоят из нескольких (2—4) одинаковых субъединиц, связанных между собой различными способами (четвертичная структура). Часто они удерживаются вместе с помощью атомов металлов, коферментов. Разбавление во многих случаях приводит к диссоциации субъединиц, иногда же силы, связывающие их, более прочны и для этого требуется действие концентрированных растворов мочевины. Химотрипсин, например, находится в растворах чаще в виде димера, при разбавлении образуется мономер (Л1—23 000), а в концентрированных растворах содержится тример. Алкогольдегидрогеназа дрожжей при удалении из нее атомов цинка диссоциирует на четыре неактивные субъединицы (М = 36 000). [c.73]

Ясно, что все 4 уровня организации, или структуры, белковой молекулы важны для функциональной активности белков. Все 4 уровня структуры взаимно влияют друг на друга, но все же они различны и определяются в главных чертах различными типами молекулярных взаимодействий первичная структура — целиком ковалентной связью вдоль полипептидной цепи вторичная структура — целиком водородными связями между пептидными группами, находящимися в соседних витках спирально закрученной цепочки третичная структура — ваидерваальсовым взаимодействием боковых радикалов аминокислотных звеньев цепи, а также химическими мостиками , например дисульфид-ными сшивками. Наконец, четвертичная структура — результат локальных сил между функциональными группами, расположенными на поверхности белковых глобул, результат, например, кулоновского взаимодействия разноименно заряженных групп. [c.36]

Данные о симметрии весьма важны при описании субъединичных структур. Однако при очень подробном исследовании могут наблюдаться небольшие, но важные в функциональном отношении отклонения от строгой симметрии даже для номинально идентичных субъединиц. Это может проявляться в виде небольших трансляционных сдвигов одной из субъединиц в четвертичной структуре или в некоторых неэквивалентных изменениях в третичной структуре. Хотя большинство белков, состоящих из множества субъединиц, образует симметричную систему, мы не можем а priori установить, что для этого требуется. Например, гексокиназа, выделенная из дрожжей, состоит из двух тождественных субъединиц, образующих димер без точечной симметрии два ее мономера связаны друг с другом винтовой осью, но геометрия их такова, что спиральная цепочка из многих субъединиц не образуется (рис. 2.46). [c.129]

До сих пор мы рассматривали белки с относительно простой четвертичной структурой. Большинство из приведенных выше положений справедливы и для более сложных агрегатов, таких как головки вирусов или спиральные образования из субъединиц, найденные в актиновых полимерах, микротрубочках, отростках из бактериофагов и еще более сложных структурах вроде поперечнополосатых мыщц и волокон коллагена. Однако для таких образований из субъединиц необходимо учитывать несколько новых факторов. Для нх оценки полезно начать с рассмотрения термодинамических аспектов образования линейных слоев субъединиц. [c.139]

Принято рассматривать четыре уровня структурной организации белков. Термин первичная структура относится к аминокислотной последовательности и используется часто наряду с термином ковалентная структура. Термин вторичная структура характеризует различные типы регулярных структур, встречающихся во многих белках, например спиральные структуры (а-спирали), образованные единичной полипептидной цепью, и складчатые листы (р-струк-туры), образованные двумя или несколькими участками цепи. Термин третичная структура характеризует конформацию белка в целом, его пространственную структуру. Термин четвертичная структура относится к пространственному взаиморасположению субъединиц белка, если таковые существуют. Вторичную, третичную и четвертичную структуры в совокупности часто называют некова-лентной структурой. [c.166]

РИС. 1.1. Уровни структурной организации биологических макромолекул. Головка бактериофага или другая дискретная ед1шица, состоящая из белков или нуклеопротеидов, отвечает четвертичной (4°) структуре. Трехмерная структура каждого отдельного компонента одного из таких комплексов яляется третичной (3°) структурой. Отдельные спиральные участки в такой структуре называются вторичной структурой (2°). Химическая структурная формула, отражающая лищь систему химических связей, но не пространственное расположение атомов, — это первичная (1°) структура. (Рисунок Ирвинга Гейса). [c.10]

Разнообразная укладка в пространстве спиральной молекулы белка, создающая ее специфическую конфигурацию, называется третичной структурой молекулы. Ферменты и другие белковые образования часто состоят из различных белков (субъединиц), объединенных нековалентными (водородными, ионными, ван-дер-ваальсовыми) связями. Эти комплексы образуют четвертичную стр кт г> белков. Белки, об ал ющие че- [c.314]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология