Карбоангидраза перенос

Если металл участвует в переносе атома или группы атомов, то необходимо лигандное замещение. Активные промежуточные соединения в реакциях замещения простых хелатных соединений металлов предположительно имеют свободные координационные связи или искаженную координационную сферу. По-видимому, такие структуры фигурируют в Со(П)-карбоангидразе, карбоксипептидазе и фосфатазе до присоединения субстрата. Особая активность и в этих ферментах определяется тем, что их комплексы деформируются легче, чем комплексы остальных металлов первого переходного ряда. [c.416]

Рис. 53. Схема отношений между образованием Н под действием карбоангидразы и переносом из крови в просвет солевой железы.

Рассмотренный выще механизм можно назвать минимальным в том смысле, что он предполагает использование на каталитических стадиях всего двух групп белка (Туг-248 и 01и-270), молекулы воды и иона цинка. Изучение химической модификации указало также на участие в катализе остатка гистидина. Хотя из-за удаленности остатков Н1з-69 и Н1з-196 от субстрата представляется маловероятным, что они служат нуклеофилами, вполне возможно, что один из них перестает быть лигандом у атома цинка [5] и в качестве основания принимает участие в переносе протона. Эта стадия может не лимитировать скорость реакции. Однако при связывании не обнаруживается удаления какого-либо из остатков гистидина от атома цинка. По аналогии с карбоангидразой рассматривался также механизм, включающий атаку по карбонильному атому углерода субстрата ОН -группой, присоединенной к иону цинка [2]. Из-за стерических препятствий такой механизм менее вероятен, чем тот, в котором роль цинка заключается в поляризации кислородного атома карбонильной группы субстрата. [c.548]

Гемоглобин не только переносит кислород от легких к периферическим тканям, но и ускоряет транспорт СО2 от тканей к легким. Гемоглобин связывает СО сразу после высвобождения кислорода примерно 15% СО2, присутствующего в крови, переносится молекулами гемоглобина. Находящаяся в эритроцитах карбоангидраза катализирует превращение поступающего из тканей СО в угольную кислоту (рис. 6.14). Угольная кислота быстро диссоциирует на бикарбонат-ион и протон, причем равновесие сдвинуто в сторону диссоциации. Для [c.57]

Рис. 24-22. Координированность переноса кислорода и СО2 эритроцитами. А. В легких в результате оксигенации гемоглобина происходит высвобождение ионов которые далее присоединяются к ионам НСО 3 с образованием Н2СО3. Под действием карбоангидразы Н2СО3 подвергается дегидратации, в результате чего образуется растворенная СО2, которая диффундирует в плазму крови, а из нее-в воздушное пространство легких и выдыхается. Б. Захват эритроцитами растворенной СО2 в периферических тканях требует участия карбоангидразы, катализирующей гидратирование СО 2 с образованием НзСОэ далее Н2СО3 теряет ион Н и превращается в НСО 3. Высвобождаемые при этом ионы И смещают равновесие реакции гемоглобина с кислородом в направлении отщепления кислорода и его передачи ткани. Поскольку О2 и СО2 растворимы в липидах, они легко проходят через клеточные мембраны, не нуждаясь в системах мембранного транспорта. Однако обмен между ионами СГ и НСО 3, осуществляемый через мембрану эритроцитов, протекает только при помощи систем, обеспечивающих транспорт анионов.

В клетках, где давление кислорода относительно низкое, ок-снгемоглобин распадается, и освободившийся кислород диффундирует в те области, где он нужен для биологического окисления (4). Одним из продуктов окисления является двуокись углерода. Ее давление в клетках относительно велико, и она диффундирует в плазму (5), а отсюда к эритроцитам (6), где под действием фермента карбоангидразы быстро превращается в угольную кислоту (7). Поскольку Н СО, хотя и слабая, но все же кислота, при ее диссоциации (8) образуется ион водорода (а также бикарбонат-ион). Ион водорода способствует быстрейшей диссоциации оксигемоглобина происходит так называемый изоводородный сдвиг (9). Этот сдвиг фактически способствует ионизации угольной кислоты (8). Бикарбокат-ион переходит в плазму. Для сохранения электронейтральности на каждый бикарбонат-ион, выходящий в плазму, в эритроциты входит один хлорид-ион (10), это так называемый хлоридный сдвиг. Большая часть двуокиси углерода переносится к легким в виде бикарбонат-ионов. Когда эритроциты возвращаются с венозной кровью к легким, где давление двуокиси углерода относительно низкое, двуокись углерода переходит в выдыхаемый воздух (И) — (15), и цикл начинается снова. [c.448]

В эритроцитах млекопитающих эта реакция, катализируемая карбоангидразой, играет большую роль в удержании метаболической СО2 внутри клетки и таким образом облегчает ее быстрый перенос от активно дышащих тканей к легким. Механизм этого связывания основан на различии в подвижности СО2 и НСО . Незаряженная молекула газа (СО2) относительно быстро диффундирует и может легко проникать в эритроцит. Но после превращения в ионНСОГ, несущий заряд, она уже не способна с прежней легкостью проходить через клеточную мембрану. Таким образом, ионы НСОз" оказываются запертыми внутри эритроцита и большая часть их остается здесь до тех пор, пока не будет благоприятных условий для регенерации СО2 из НСОз". Эти условия создаются в легких, где происходит обмен СО2 с внешней средой концентрация СО2 здесь понижается, и возникает кинетический фактор, сдвигающий равновесие реакции, катализируемой карбоангидразой, в сторону образования СО2. Эти кинетические условия, конечно, прямо противоположны тем условиям, которые существуют при тканевом дыхании. А поскольку термодинамические особенности реакции, катализируемой карбоангидразой, тоже благоприятствуют образованию СО2, удаление ее в легких происходит быстро и эффективно. [c.95]

Рис. 29. Схема прохождения СО2 через гидрофобную мембрану с голыми поверхностями (вверху), через такую же мембрану, к которой со стороны источника СО2 присоединены молекулы карбоангидразы (в середине), и через мембрану с карбоангидразой, присоединенной к обеим поверхностям (внизу). Такие гидрофобн е пленки не пропускают ни воду в состоянии жидкости, ни ионы (например, НСО3 ), но молекулярная углекислота легко проходит через них. Присутствие карбоангидразы на стороне источника СО2 повышает перенос СО2 в 1.5 раза карбоангидраза, присоединенная с обеих сторон мембраны, ускоряет перенос СО2 более чем вдвое по данным Брауна и сотр., 1970).

В пользу первой гипотезы — о том, что карбоангидраза облегчает перенос СО2 через мембрану хлоропластов, — говорят результаты экспериментов с искусственными мембранами, к которым этот фермент может быть присоединен с любой из сторон или с обеих сторон (рис. 29). Эти искусственные мембраны, подобно настоящим клеточным мембранам, гидрофобны. Поэтому сквозь них не могут диффундировать заряженные частицы вроде НСОз) в то время как незаряженные молекулы, в том числе СО2, свободно проходят через гидрофобный слой. [c.98]

Общая картина адаптивных изменений у рыб при переходе из пресной воды в соленую и обратно. Как мы видели, адаптация к пресной или соленой воде у рыб, очевидно, зависит от типа солевой АТФазы, действующей в жабрах. При адаптации к пресной воде ионный насос, ио-видимому, связан с функцией Ыа+-АТФазы , локализация которой, вероятно, ириспособлена для переноса N8+ снаружи внутрь. В отличие от большинства солевых АТФаз этот фермент как будто бы вовсе не нуждается в К+ вместо этого насос такого тина связывает перенос Ыа" внутрь с выведением Н+ наружу. Ионы Н+ образуются под действием карбоангидразы, которая также превращает СОг в НСОз". Выделение НСОГ сопряжено с поглощением С . [c.156]

СР могут переходить б просвет железы вниз по злсктрпческому градиенту, так как потенциал просвета относительно крови составляет в этих условиях около +50 мВ. После активации На К -АТФазы увеличение ресурсов АТФ для цепи переноса электронов способствует активации клеточного дыхания и тем самым повышенному образованию молекулярной С02 для реакции карбоангидразы. [c.162]

Механизм переноса Ог в полость пузыря связан со второй системой капилляров, находящейся уже в самом эпителии этого органа (рис. 110). Кровь попадает здесь в условия высокой кислотности, которую поддерживает весьма активная система аэробного гликолиза в эпителиальных клетках. Гликолитические ферменты этой ткани эффективно функционируют при высоких напряжениях Ог. Эффект Пастера (торможение гликолиза при высоком напряжении Ог) здесь отсутствует — либо благодаря особой форме фосфофруктокпназы, нечувствительной к ингибированию продуктами аэробного обмена, либо потому, что интенсивность аэробного обмена очень низка. Как бы то ни было, наблюдаемое закисление крови, поступающей в капилляры эпителия, вполне может быть отнесено за счет образования молочной кислоты. Кроме того, в эпителии имеется высокоактивная карбоангидраза, которая, по-видимому, способствует образованию нонов Н+. [c.355]

Часто ион металла, весьма эффективный при катализе в модельных системах, в биологической реакции либо неактивен, либо малоэффективен. Такая ситуация хорошо исследована для реакций декарбоксилирования оксалоацетатов [28, 29] и гидролиза пептидных связей [30]. Более того, хотя катализ в биологических системах и должен подчиняться основным физическим и химическим законам, наличие третичной и четвертичной структур белков может стабилизировать такие комплексы и способствовать таким эффектам, например прямому переносу протона [31], которым трудно найти аналогии в модельных системах. Эти положения проиллюстрированы Вангом и сотрудниками на примере механизмов, предложенных для химотрипсина [32] и карбоангидразы [33]. Расхождение между Вангом и Каплоу во взглядах на возможную роль белкового фермента отражено в дискуссии в гл. 16, посвященной карбоангидразе [33]. Таким образом, хотя модельные системы во многих случаях и дают полезную информацию, необходимо соблюдать осторожность при экстраполяции этих данных на каталитическую роль иона металла в комплексах с мостиковым металлом. [c.447]

В последние 10 лет в нескольких лабораториях были разработаны методы получения высокоочищенной карбоангидразы из эритроцитов [34—42]. Они заключаются в осаждении гемоглобина смесью хлороформ—этанол [37, 39, 42] с последующей хроматографией на колонке, заполненной ДЭАЭ-целлюлозой [34, 37, 42], ДЭАЭ-сефадексом [43] или гидроксилапатитом [37, 39, 42]. Белок хорошо переносит лиофилизацию, и в большинстве методов она используется на той или иной стадии выделения. Накопленный опыт препаративной работы выявил некоторые особенности методов очистки фермента. Обработка смесью хлороформ—этанол существенно не меняет большинство физико-химических свойств. Но, как показал рентгеноструктурный анализ, воздействие этой смеси на фермент С человека снижает качество кристаллов [22, 23]. Для удаления гемоглобина лучше использовать гель-фильтрацию [37] или хроматографию на ДЭАЭ-сефадексе [43]. Качество кристаллов повышается, если проводится электрофоретическая очистка фермента [23] и если не применяется лиофилизация [22, 23]. [c.562]

Карбоангидраза Карбоксипепти- даза Перенос диоксида углерода в крови позвоночных Гидролиз пептидных связей при переваривании белков Порок развития листьев, например серповид-ность листьев какао Самая разнообразная пища [c.283]

Эритроциты содержат большое количество гемоглобина — переносящего кислород белкового пигмента, который и придает крови красный цвет. В клетках эритроцитов отсутствуют ядра. (В эритроцитах нет также митохондрий. Это не только высвобождает дополнительное место для гемоглобина, но и заставляет их дышать анаэробно, т. е. не потребляя кислород, который они переносят.) Гемоглобин обратимо связывает кислород (превращаясь в оксигемоглобин) в местах с высокой его концентрацией и отдает его в местах с низкой концентрацией. Эритроциты содержат также фермент карбоангидразу, участвующий в транспорте ими диоксида углерода (см. разд. 14.8.4). [c.144]

Рис. 14.4. Предполагаемый основной путь переноса СО2 (жирные стрелки) в Сз-листе при участии карбоангидразы, сдвигающей равновесие реакций. Реакция СОгч г НСОз представляет собой краткую форму записи катализируемой карбоангидразой реакции С0а- -Н20ч= НС0з - --Н+.

В отсутствие фермента перенос СО2 из тканей в кровь и затем в воздух легочных альвеол был бы неполон. Карбоангидраза, катализирующая эту реакцию, принадлежит к числу самых активных ферментов из всех известных. Каждая молекула карбоангидразы способна гидратировать 10 молекул СО2 в 1 с. Скорость реакции гидратиро-вания СО2 в присутствии фермента в 0Р раз выше, чем в его отсутствие. [c.104]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология