Функциональные свойства белков

Все изложенное выще может показаться просто длинным и не слишком нужным упражнением, однако оно закладывает основы, которые необходимы для решения конкретных задач. Следует, однако, помнить, что для применения математических моделей необходимо вводить некоторые упрощения. Реальные белки могут существовать более чем в двух стабильных конформациях [11], а на их наружной поверхности имеется множество участков, потенциально способных связывать самые разные молекулы — как крупные, так и мелкие. Заполнение практически любого из этих участков может влиять на функциональные свойства белка. [c.304]

В самом деле, эти работы, выявляя определенные аналогии состава и структуры глобулинов бобовых, позволяют, в частности, изучить филогению внутри этого очень крупного ботанического семейства. С другой стороны, сложность их четвертичной структуры, их способность к ассоциации и диссоциации делают интересными моделями для лучшего познания взаимосвязей между физико-химическими и функциональными свойствами белков. [c.168]

Функциональные свойства белков [c.317]

Природные липопротеиновые комплексы проявляются в свойствах хлебного теста, яичного желтка, мяса, молока и др. Обобщение этих наблюдений позволило определить некоторые функциональные свойства белков, в которые включены липиды. В первую очередь речь идет о способности к эмульгированию, поглощению жиров или впитыванию запахов [58]. В целом вопрос о функциональных свойствах рассматривается в главе 10. Разумеется, упомянутые здесь свойства изменяются под действием всех факторов, влияющих на взаимодействия липидов и белков. [c.317]

В виду, что в нативных условиях, т. е. именно в тех условиях, когда проявляются их функциональные свойства, белки всегда гидратированы. В таких системах могут появиться новые примесные энергетические уровни, и возможность перемещения заряда по белковым системам будет определяться тем, как располагаются эти уровни относительно основной системы энергетических полос цепочки пептидно-водородных связей. Поэтому вопрос о возможности проводимости полупроводникового типа в белковых системах может быть решен только на основании результатов специально поставленных экспериментальных исследований. [c.294]

Нуклеиновые кислоты, прежде всего ДНК, являются материальными носителями наследственной информации и определяют видовую специфичность организма, сложившуюся в ходе биологической эволюции. Важно уяснить, что носителями наследственной (генетической) информации являются именно пуриновые и пиримидиновые основания, подобно тому, как боковые заместители аминокислот определяют пространственное строение и функциональные свойства белков. Сочетания трех рядом стоящих нуклеотидов в цепи ДНК называются триплетами оснований, или кодонами. Сумма всех кодонов ДНК составляет генетический код (см. главу 12). Молекула ДНК организована в клетке в структурные единицы — гены. Гены, в свою очередь, локализованы в хромосомах, которые находятся в ядре животных или растительных клеток. Именно ген содержит информацию, определяющую фенотипический признак орга- [c.285]

В случае бактериальных генов, содержащих 1000 пар оснований каждый, частота мутирования соответствует изменению одного нуклеотида из 10 -10 в расчете на поколение. Если говорить только о точковых мутациях, такой подсчет является сильным упрощением, поскольку не все мутации приводят к заметным изменениям фенотипа. Мутации, не приводящие к заметным изменениям, называют молчащими мутациями. Различают два типа молчащих мутаций. В случае мутаций одного типа замена основания не приводит к аминокислотной замене в соответствующем белке. При мутациях второго типа замена основания сопровождается заменой соответствующей аминокислоты, однако эта замена не влияет на функциональные свойства белка. Мутации этого типа называют нейтральными заменами. [c.41]

Следует особо подчеркнуть, что само по себе изменение эффективности процесса переноса электрона при замене путем точечной мутации одной аминокислоты на другую не всегда говорит о непосредственном участии данного аминокислотного остатка в механизме изучаемой реакции. Обнаруживаемая при этом корреляция может иметь и опосредованный характер в силу изменения общих структурных особенностей белков РЦ при их модификации. Уместно провести в этих случаях аналогию с аллостерическим эффектом ингибирования ферментов, который достигается вследствие взаимодействия ингибитора с белковой глобулой в месте, удаленном от активного центра. Причина этого состоит в кооперативных свойствах белка, в результате чего локальные структурные изменения могут распространяться по всей глобуле, влияя на функциональные свойства белка. [c.338]

Результатом структурных перестроек являются изменения функциональной активности белков (каталитическая, иммунологическая, гормональная активность). Потеря функциональных свойств белков может быть вызвана и прямым разрушением аминокислотных остатков, входящих в активный центр фермента. [c.347]

Зависимость функциональных свойств белков от их конформационного состояния давно известна в биохимии. Однако остается неясным, под влиянием каких сил и механизмов изменяется это состояние и какую роль оно играет в обеспечении их активности. В современной молекулярной биофизике центральное место занимает проблема механизма и функциональной роли внутримолекулярной подвижности биополимеров, прежде всего белков. [c.100]

Реакции между белком и активированным полимером-носителем или сшивающим реагентом в растворе за редким исключением протекают как взаимодействие полифункциональных полимеров. Поскольку ММР конъюгата определяет сроки его циркуляции, степень поглощения клетками печени и некоторые другие свойства, то желательно иметь возможность регулировать этот параметр. Наличие большого числа сшивок может создать препятствия для биодеструкции полимера-носителя декстран быстро гидролизуется глюкозидами, а Сефадекс медленно, сшитые белки медленнее перевариваются в лизосомах. Важнейшую роль играет степень сохранения функциональных свойств белка. При техническом применении иммобилизованных ферментов необходима только экономически оправданная степень сохранения их активности, причем изменения pH оптимума и других характеристик могут быть компенсированы изменением условий ферментативной реакции. Биомедицинское применение полимер-белковых конъюгатов оставляет мало возможностей для подобной компенсации, хотя в последнее время предпринимаются усилия в этом направлении (создание микроокружения белка за счет заряженных функциональных групп полимера-носителя [16]). Заряд конъюгата в целом и полимера-носителя, находящегося на периферии молекулы, оказывают особенно существенное влияние на прохождение конъюгата или его частей через почки известно, что полианионы удерживаются почками сильнее, чем нейтральные макромолекулы тех же размеров [17]. Поликатионы изменяют скорость эндоцитоза [18]. [c.166]

Г. Зависимость функциональных свойств белка от соотнощения концентрации специфических лигандов в растворе. [c.341]

Поразительная особенность белков состоит в том, что каждый из них имеет четко определенную трехмерную структуру. Как показано ниже, будучи развернутыми или уложенными случайным образом, полипептидные цепи лишены биологической активности. Функциональные свойства белков определяются их конформацией, т.е. пространственным расположением атомов. [c.32]

Огромное многообразие структурных и функциональных свойств белков обусловлено, таким образом, большим количеством известных органических структур. В воде, как реакционной среде, можно иметь аминокислоты как неполярные (конформационнолабильные или жесткие), так и неполярные (связанные водородными связями) или ионные (сольватированные) как ароматические, так и алифатические аминокислоты, обладающие как восстанавливаемыми, так и окисляемыми группами. Таким образом, почти вся энциклопедия органохнмических реакций может быть закодирована в полипептидной цепи и ее третичной структуре. Наконец, поскольку все аминокислоты существуют в ь (либо 5)-конфигурации, понятно, что хиральность играет существенную роль в упорядочении структуры. [c.16]

Фоточувствительные системы (фотоферменты) являются удобными объектами для анализа возможных корреляций между динамическими и функциональными свойствами белков. После светового импульса можно наблюдать перенос электрона по цепи, а с помощью внутренних и внешних физических меток следить за динамическими состояниями матрицы. Такое исследование было проведено на реакционных центрах (РЦ) [c.556]

Поэтому Мифлин с соавторами [137] предлагают новую классификацию, бо.дее соответствующую физико-химическим и функциональным свойствам белков [c.178]

В настоящее время технологические процессы переработки необезжиренных видов сырья, богатых маслом, щироко не применяются ввиду того, что в промышленном производстве такое сырье используется для легкого извлечения масла из семян, а также из-за способности липидов связываться с белками. Это последнее обстоятельство представляет неудобство, поскольку значительно затрудняется сохранение изолята. Кроме того, функциональные свойства белков из-за присутствия этого масла могут ухудшаться. Однако некоторые авторы считают, что указанные неудобства (независимо от трудностей разделения эмульсий) могут быть несущественными по сравнению с термическим денатурированием, которое происходит во время предваритель- [c.454]

Этот попутный продукт высушивают на разогретом вальце или другим менее денатурирующим способом его можно использовать для кормления животных или в питании человека. Как сообщалось [124], проведено разделение белкового экстракта и нерастворимого осадка (при pH 8,5) с помощью вибрирующих сит с размером отверстий 75 мкм (удаляющих волокна), а затем батареи гидроциклонов (удаление крахмала) с промывкой в противотоке. В итоге попутный продукт — крахмал содержит лишь 0,4 % белков, а выход азотистых веществ изолята достигает 77 % (после осаждения при pH 4,4). Каков бы ни был применяемый метод разделения, основным препятствием при осуществлении этого технологического процесса с богатыми крахмалом семенами бобовых культур является наличие липидов в изолятах. Действительно, если мука из шелушеных семян конских бобов и гороха содержит только 1,5—2 % липидов, они по большей части связаны с белками, а в изолятах их от 3 до 8 % это может вызвать затруднения в смысле обеспечения их сохранности и в конечном счете нарушить проявление функциональных свойств белков. [c.462]

Функциональные свойства белков (растворимость, способность к образованию гелей, эмульсий, пены и др.) являются отражением их физико-химических свойств. Таким образом, всякое изменение среды вокруг белковых молекул, вызывающее варьирование их конформации (pH, ионная сила, температура), может повлечь за собой модификацию функциональных свойств этих белков. С этой точки зрения такой фактор, как температура, несомненно, наиболее известен и изучен [29]. Технологическое значение температуры существенно, так как многие виды обработки сырья, практикуемые в пищевой промышленности, предусматривают воздействия теплом — сушку, стерилизацию, кулинарную обработку (варку, прожаривание), способные дена- турировать белки. [c.509]

Параллельно технологическим приемам филирования и варки-экструзии были разработаны многие другие методы [40]. Целью поисковых работ при этом были упрощение применяемых технологических приемов, снижение капитальных и эксплуатационных затрат, сохранение питательных и функциональных свойств белка, получение новых структур пищевых продуктов. Эти процессы можно разделить на три большие группы в соответствии с применяемыми методами. [c.556]

Вайтейкер [117] и Ричардсон [89] в книге Пищевые белки улучшение химической и ферментативной модификаций уже дали обзор работ, изучавших действие ферментов на функциональные свойства белков. Позднее Филлипс и Беша [86] в работе Функциональность белков в пищевых продуктах представили обзор по действию протеаз различного происхождения на функциональные свойства белков сои, арахиса, рапса, хлопка, сезама, гороха, конских бобов и люцерны. Функциональные свойства этих белков, такие, как растворимость, способность к образованию пены и эмульсий, устойчивость пены и эмульсий и водоудерживающая способность, в большинстве случаев удавалось улучшать с помощью протеаз. [c.597]

Известно, что белки, выполняющие одинаковые функции в разных организмах, отличаются по своей первичной последовательности (например, цитохромы). Однако третичные структуры у них сходны. Но есть белки, обладающие сходными третичными структурами, но выполняющие различные функции. Оказалось также, что способностью формировать а - и р - участки с непрерывными гидрофобными поверхностями обладают не только природные, но и случайные аминокислотные последовательности полярных и неполярных групп. Таким образом, для получения плотной упаковки белка нет необходимости абсолютно однозначно задавать его первичную последовательность, хотя функциональные свойства белка определяются сравнительно небольпшм числом активных групп. И здесь уже ситуация совершенно иная. В активном центре белка (фермента), где имеются, как правило, 5-6 остатков, нельзя заменить ни одного из них без нарушения функциональных свойств. Поэтому комбинация незаменимых остатков в активном центре белка должна воспроизводиться совершенно однозначно при обязательном сохранении лишь общих топографических черт глобулярной пространственной структуры. [c.97]

Из изложенного следует, что в настоящее время опыты по использованию в пищу человека необработанной биомассы одноклеточных неуместны. Необходима оценка качества выделенных и очищенных белков, при отсутствии токсичности — следующий этап работы — улучшение функциональных свойств белка. Вкусовые качества тесно связаны с функциональностью, т. е. текстурой и ощущением вкуса. Традиционные белки имеют некоторые желаемые функциональные свойства, но пока белки одноклеточных этими свойствами не обладают. Уже имеюася сообщения, что для улучшения функциональных свойств белков одноклеточных используется тот же метод, который применяется для белков сои, т. е. прядение белков путем продав-ливания их растворов через отверстия с диаметром 0,1—0,6 мм [Huang, Rha, 1972]. [c.94]

Поэтому сшивание дииминоэфирами обычно мало сказывается на функциональных свойствах белка. Побочные реакции могут быть сведены к минимуму подбором подходящего pH в процессе сшивания. [c.195]

В 60-е ГОДЫ С.Е. Северина заинтересовала проблема муль-тиферментных комплексов как нового способа регуляции метаболизма. Северину и сотр. удалось выделить и детально описать пируватдегидрогеназный комплекс и продемонстрировать функциональную роль этого надмолекулярного образования это был первый пример, иллюстрирующий возникновение новых функциональных свойств белков в результате создания олигомерных агрегатов. В 80-е годы у С.Е. возник интерес к проблемам биотехнологии и он выступил одним из активных инициаторов организации при Московском университете Биотехнологического центра. [c.18]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология