Цитохромы потенциал

Донором электрона по отношению к цитохрому / может служить пластоцианин (ПЦ). В этом окрашенном в синий цвет (Ямакс 460, 597, 780 нм) белке редокс-центр Е = 0,37 В) — ион меди, связанный с меркаптогруппами цистеина. При восстановлении окраска исчезает. Редокс-потенциал белка почти такой же, как и у цитохрома f, в количественном отношении он тоже близок к этому гемопротеиду. [c.27]

Это свидетельствует о том, что в нециклическом потоке электронов имеется всего лишь одно место сопряжения с образованием аденозинтрифосфата. Вероятнее всего (если судить по термодинамическим показателям — по перепаду значений окислительновосстановительного потенциала, а также по действию разобщителей на электронтранспортную цепь) АТФ образуется на участке цитохром Вз — цитохром f. [c.187]

Цитохром Полосы иоглощения, ммк Окислитель-но-восстано-вительный потенциал Pe + /Fe -H, в [c.442]

Хлоропласты высших растений, а также зеленых водорослей, кроме цитохрома /, содержат цитохром типа Ь (примерно вчетверо большее количество). Хилл [44] установил, что нормальный потенциал компонента хлоропластов составляет —0,06 в. [c.564]

По величине окислительно-восстановительного потенциала ( о =—0,04 в при pH 7,4 и 20°) цитохром Ь занимает промежуточное положение между флавиновыми ферментами и цитохромом с. [c.267]

Рис. 39. Зависимости потенциала электрода в системах хинон — гидрохинон (/), метиленовый голубой — лейкоформа (2) и цитохром с- -Ре(111) — цитохром с + Ре(П) (3) от pH.

Цитохром Ье. Длинноволновый максимум поглощения восстановленной формы 563 нм, окислительно-восстано-вительный потенциал — 0,04 В. [c.71]

Описаны системы, в которых катализаторами восстановления кислорода служили пероксидаза и цитохром-с-оксидаза. Перенос электронов с электрода на активные центры фермента осуществляли медиаторы. Потенциал электрода, определяемый в этом случае отношением восстановленной и окисленной форм медиатора, составлял 0,6—0,8 В, что значительно ниже равновесного кислородного потенциала. [c.75]

Любая схема устройства цитохромоксидазы предполагает, что в молекуле фермента существуют Н+-проводящие пути, пересекающие значительную часть гидрофобного барьера мембраны. Первое указание в пользу такой возможности было получено в лаборатории автора А. А. Константиновым и сотрудниками (1978). Установлено, что рН-зависимость редокс-потенциала присуща не только цитохрому аз (который передает электроны на О2 с последующим присоединением ионов Н+ и образованием воды), но также и цитохрому а. Оказалось, что редокс-потенциал цитохрома а [c.94]

В дыхат. цепи имеется неск. участков, к-рые характеризуются значит, перепадом окислит.-восстановит. потенциала АЕ и сопряжены с запасанием энергин (генерацией А 1Н ). Таких участков, наз. пунктами или точками сопряжения, обычно три НА ДН убихинои-редуктазное звено (АЕ 0,35-0,4 В), убихинол цитохром-с-редуктазное звено (АЕ 0,25 В) и цитохром-с-оксидазный комплекс (АЕ 0,6 [c.339]

Уравновешивая систему добавлением окислительно-восстановительно- ю буфера , представляющего собой смесь компонентов пары, легко уравновешиваемой с цепью переносчиков (гл. 3, разд. В,1), можно устанавливать Е на каком-то заранее выбранном уровне [73]. Например, смесь сукцината и фумарата в отношении 1 1 фиксирует В равным -1-0,03 В, тогда как пара р-оксибутират — ацетоацетат в отношении 1 1 зафиксирует Е на значении, равном =—0,266 В. Рассмотрим потенциал одного из цитохромов Ь, который Вильсон с сотрудни ками обозначали как Ьк. Для цитохрома к =0,030 В. Подставляя это значение в уравнение (10-12) и фиксируя Е = —0,266 В (уравновешивая цепь р-оксибутиратом и ацетоацетатом), получим, как читатель легко проверит сам, что в равновесии для цитохрома Ьк отношение [окисл.]/[восстан.] составит около Ю . Другими словами, в разоб-. щенных митохондриях в отсутствие Ог этот цитохром будет почти це-. ликом находиться в восстановленной форме. [c.407]

Монокл. красные крист. Разл, нри нагрев, Е о +0,42 8 (pH >3,5, 25 °С), Раств-сть 48,8 Н,0 м, р. МеОН, EtOH, ац. Акцептор электронов для ФСП и мягкий окисл. Восстановление может сопровождаться уменьш, поглощения при 420 нм ( 1020), Восстанавливается в нескольких местах вдоль электронотрансиортной цепи, Окисл. восстановленный цитохром с oKH jm-тельно-восстановительный потенциал в различных уел. см. [ВВА 292, 509 [c.296]

Рис 12.14. Фотосинтетический перенос электронов ( Z-схема ). По вертика ли окислительно-восстановительный потенциал). Р700 Хл а, донор электронов фотосистемы I (ФС I) Р680-Хл ац, донор электронов фотосистемы II (ФС II) X 320-акцептор электронов ФС II X-акцептор электронов ФС I, белок, содержащий железо и серу Fd-ферредоксин Цит-цитохром. Фотохимические реакционные центры заключены в красные рамки. (Объяснение в тексте.) [c.387]

Только 30—35 ктл из 330 ккал энергии сгорания триозы накопляется в молекулах богатых энергией фосфатов, создающихся на двух стадиях окисления, рассмотренных выше. Остальные 90% выделяются на следующих стадиях реакции, т. е. при дегидрировании янтарной, фумаровой и яблочной кислот их специфическими дегидрогеназами и нри переносе 12 водородных атомов к кислороду посредство производных аллоксазина (желтые ферменты), производных гемина (цитохромы) и других катализаторов обратимого окисления — восстановления (фиг. 30). Некоторые из этих процессов также могут сочетаться с фосфорилированиями или трансфос-форилированиями, и их энергия может, таким образом, стать доступной для использования при мускульной работе. Указания на существование таких сочетаний обнаружились, например, при изучении окисления сукцинатов до фумаратов, что является одной нз стадий дыхания. Согласно данным, приведенным в табл. 32, потенциал системы сукцинат — фумарат равен 0,0 в. Сукцин-дегидрогеназа передает водород от сукцината к цитохрому с, потенциал которого значительно выше (4-0,27 в). Энергия, выделяемая при этой передаче, может с успехом использоваться для синтеза одной молекулы богатого энергией фосфата. [c.235]

От цитохрома Вз электроны переносятся (по градиенту термодинамического потенциала) в фотосистему 1 сначала на цитохром I, а затем по уже знакомому нам пути, являющемуся частью циклического электронного транспорта (цитохром f- пластоциа-hv [c.166]

В системе с изолированными хлоропластами наблюдаемое отношение Р 2е никогда не превышало 1 и не было также получено убедительных доказательств существования более чем одной точки фосфорилирования. Наиболее вероятное место фосфорилирования -- точка С (фиг. 235) при переносе электропа от пластохинона к цитохрому /. Однако высокий потенциал ДХФИФ (0,22 в) и ТМФД (0,26 в), которые функционируют сходным образом (Шварц, неопубл. данные), и низкая скорость их восстановления аскорбатом не согласуются с предположением о том, что они вовлекаются в реакцию на уровне пластохинона. [c.578]

Обе фотохимические реакции участвуют в подъеме энергетического уровня электрона при переносе его от воды к НАДФ"Hg. В фотореакции П энергетический потенциал электрона повышается от уровня воды (Е = + 0,81 в) до уровня пластохинона А (Eq = + 0,01 в) или близкого- к нему по потенциалу соединения Q. Через ряд темновых окислительно-восстановительных реакций электрон от восстановленного пластохинона А переносится к цитохрому t (Eq = + 0,37 в). Этот путь транспорта электрона затраты энергии не требует, так как электрон на каждом этапе передается акцептору с большим окислительно-восстановительным потенциалом. За счет энергии, выделяющейся на этом пути переноса так же, как и при окислительном фосфорилировании, образуются молекулы АТФ. [c.169]

О-в потенциал цитохрома а при pH 7,0 равен + 0,29в. Спектр восстановленной формы характеризуется отчетливой полосой с Аа=603 ммк и резко смещенной полосой Соре с максимумом при 450 ммк. У окисленной формы цитохр ома а полоса Соре имеет максимум при 407 ммк и полосы поглощения в видимой области не выражены. [c.268]

Весьма заманчивым является использование спектроэлектрохимической методики для контроля кулонометрического титрования, в котором электрод, генерирующий титрант, является оптически прозрачным. Для построения кривой титрования измеряют интенсивность поглощения как функцию пропущенного через ячейку количества электричества, которое пропорционально концентрации генерированного титранта. Форма кривой титрования определяется оптическими свойствами системы, величинами нормальных окислительно-восстановительных потенциалов реагирующих веществ, а также числом электронов, участвующих в аналитической реакции. Расчет окислительно-восстановительного потенциала исследуемой титруемой системы производят исходя из формы кривой титрования. Примером удачного сочетания кулонометрического титрования со спектроэлектрохимическим контролем за его ходом служит реакция катион-радикала метилвиологена (MV ) с цитохром-С-оксидазой. Катион-радикал метилвиологена как титрант был электрогенерирован из метилвиологена в спектроэлектрохимической ячейке с прозрачным электродом из двуокиси олова по схеме [c.60]

Цитохромы группы С — хромопротеиды, у которых простетической группой является замещенный мезоген IX, соединенный с апоферментом тиоэфирными связями. Цитохромы группы С функционируют в дыхательной цепи, осуществляя перенос электронов. Цитохром с получают высокоочищенным, изучены его физико-химические, молекулярные и каталитические свойства. Свойства цитохромов с из различных природных источников являются весьма сходными мол. масса 12000—13000, окислительно-восстановительный потенциал - -0,250 В. [c.31]

В системе П хлоропласт принимает квант света hv. В результате изменяется восстановительный потенциал. Как акцептор электронов в световой системе II выступает пластохинон, диметилированное производное бензохинона. От пластохинона электроны через множество промежуточных стадий поступают к цитохрому / — железосодержащему протеиду. Затем следует световая реакция I, поднимающая электроны на ступень с восстановительным потенциалом —0,4 В и далее к ферредоксину, а оттуда к пластохинону, через цитохром / и снова к хлорофиллу. [c.57]

Возбуждение фотосистемы I повышает потенциал электрона, попадающего к акцептору Z, до значения, достаточного для восстановления НАДФ+. При этом электрон проходит через цепь переносчиков ферред-оксин и ферредоксин-НАДФ+-оксиредуктазу [3, 26, 27]. Место выбитого электрона фотосистемы I под действием экситонов — квантов энергии возбуждения — заполняется электронами, поступающими от возбуждения фотосистемы II светом с более короткой длиной волны. При этом электрон реакционного фотоцентра переходит в состояние с повышенным потенциалом и попадает к акцептору Q. Затем электрон через центральную цепь переноса, в которую входят пластохинон, цитохром 6, цитохром f и пластоцианин, попадает в фотосистему I. Электроны, необходимые для заполнения фотосистемы И, поступают от молекулы воды (фотолиз), которая отдает водород в виде ионов Н+ в результате функционирования неизвестных механизмов. При этом атомы кислорода соединяются в молекулу Ог. [c.427]

От фосфатного потенциала зависит величина окислительного потенциала компонентов цитохромной системы, т. е. отношения цитохром Свосстан [c.253]

Образование таких восстановленных коферментов, как НАД-Нг или ФАД -Нг при окислении какого-либо богатого энергией питательного вещества сопровождается лишь переносом химической энергии от одной молекулярной частицы к другой. Преимущество коферментов как системы заключается в том, что они могут участвовать в сопровождающихся выделением энергии процессах, характерных для самых различных типов тканей и ферментов. Содержание энергии в восстановленных коферментах можно легко оценить. В табл. 1 приведены стандартные электродные потенциалы Е ) для некоторых биологически важных реагентов. Мы включили в эту таблицу содеря ащий железо протеин цитохром с для того, чтобы показать, что окислительно-восстановительный потенциал пары Ке /Ре заметно изменяется, если металл образует хелат с белком. Другой содернмщий железо белок — ферредоксин — мы рассмотрим более подробно позднее, укажем только, что восстановленный ферредоксин является мощным восстановителем [4,5]. [c.159]

Увеличение скорости реакции Хилла при использовании таких окислителей, как дифторфенолиндофенол и цитохром с (высокий окислительно-восстановительный потенциал), скорее всего является результатом непосредственного участия пластоцианина в переносе электронов. Будучи восстановлен освещенными хлоропластами, этот медьсодержащий белок затем переносит электроны к реагенту Хилла. [c.178]

Ответ на вопрос о механизме окисления ионов, в том числе и марганца in vivo, не столь прост в основном потому, что окислительно-восстановительный потенциал простых ионов существенно изменяется при образовании комплексов. Это отчетливо видно из сравнения величин окислительно-восстановительных потенциалов различных физиологически активных соединений железа [Eq (у)рН7,0] для цитохрома а-Ь0,29 цитохрома с + 0,26, цитохрома Ь — 0,04 НАД-Н-цитохром-с-редуктазы 0,00 ксантиноксидазы — 0,350, ферредоксина шпината — 0,432. Редокс потенциал гидроокиси железа + 0,56 (Grani k а. Gilder, 1947). [c.241]

Цитохром f высших растений имеет молекулярный вес белкового носителя 110 000 и содержит две простети-ческие группы. Три полосы поглощения цитохрома f (а, Р и y) располагаются при 554, 524 и 424 нм. Его редокс-потенциал равен +0,36 В. [c.71]

Цитохром O559. Обнаружены две формы цитохрома Ььт - низкопотенциальная с величиной окислительно-восстановительного потенциала +0,08 В и высокопотенциальная — с потенциалом -f-0,35 В. [c.71]

Рис. 5.10. Редокс-потенциометрия компонентов дыхательной цепи (Dutton, 1978). А. Прибор для одновременного определения редокс-потенциала и поглощения. Б. Дифференциальный спектр сукцинат (цитохром с) оксидоре-дуктазы (т. е. комплексов П + 1П). Комплекс, который поддерживается в растворе благодаря низким концентрациям тритона Х-100 и дезоксихолата, был добавлен в анаэробных условиях в среду инкубации, содержащую редокс-медиаторы. Редокс-потенциал среды варьировали с помощью добавления порций феррицианида. I — спектр при -t-145 мВ, когда цитохром j восстановлен (базовая линия при -1-280 мВ, когда все цитохромы окислены) II — спектр при —10 мВ, когда восстановлен цитохром 6562 (базовая линия при -t-145 мВ, когда восстановлен лишь цитохром с) III — спектр при —100 мВ, когда восстановлен цитохром 6566 (базовая линия при —10 мВ, когда восстановлены цитохромы l и Ьббг).

Цитохром l, выделенный из митохондрий сердца быка, имеет мол. массу 31 ООО. В отличие от изолированного белка цитохром l in situ нечз ствителен к действию трипсина и, по-видимому, является интегральным белком. Цитохром i имеет спектр, который можно отличить от спектра цитохрома с лишь при низкой температуре (разд. 5.2). Цитохром с — это периферический белок, связывающийся на наружной стороне мембраны. При наложении мембранного потенциала относительное редокс-состояние цитохромов с и i меняется мало. Это указывает на то, что цитохром i также расположен вблизи наружной сто- [c.119]

Редокс-потенциалы переносчиков электронов, присутствующих в / oQ-цитохром с-редуктазе, хорошо согласуются со схемой Q-цикла. Для гемов bi и Ьн они равны соответственно —0,04 и +0,04 В, для FeSiii +0,28, для цитохромов i и с — соответственно +0,22 и +0,25 В. Важно, что редокс-потенциал гема Ьн заметно положительнее, чем редокс-потенциал гема bi, так что перенос электронов с bi на Ьн должен сопровождаться высвобождением энергии. Эта энергия расходуется на создание Aifi, так как оксидоредукция bn- bi направлена поперек мембраны. Соответственно, потенциал KoQ отрицательнее, чем потенциал РеЗщ-белка. Энергия, выделяющаяся на этой стадии, также расходуется на создание но уже за счет переноса протонов. [c.87]

Перенос электронов от FeSm к цитохрому i и далее к с вдоль мембраны происходит без существенных изменений редокс-потенциала и, следовательно, без выделения энергии. Редокс-потенциалы FeSni и цитохромов типа с при физиологических pH не зависят от кислотности среды, так что эти компоненты служат переносчиками электронов, а не атомов водорода. [c.87]

Окисление NH3 до N07 (редокс-потенциал -f0,44 В) через гидроксиламин используется некоторыми бактериями для восстановления цитохрома типа с и организации энергетической системы, подобной тем, что описаны в этом разделе. У Nitrosomonas еигорае в окислении NH3, по-видимому, участвует цитохром fli. [c.100]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология