Пептиды н протеины

Сахариды и их производные Аминокислоты, пептиды, протеины Стероиды и родственные соединения [c.387]

Антитела Различные агенты (лекарства, гормоны, пептиды, протеины, вирусы и т.д.) [c.201]

Аминокислоты, пептиды, протеины. [c.77]

Метод Кьельдаля используют для определения азота, содержащегося в соединениях только в виде групп —NH2 или >NH (амины, пептиды, протеины). Азот гетероциклических соединений, группы N—N, а также нитро- и нитрозо-группы количественно не переходят в аммиак [5.1123]. Часто соединения с таким азотом можно разложить кислотой, в которую введен восстановитель глюкоза, крахмал, бензойная и салициловая кислоты, сульфат железа (П), тиосульфат натрия, соединения олова (II) и хрома (II) [5.1124]. Например, для разложения 1—2 г образца требуется 1—2 г глюкозы [5.1125] или на 0,2 г образца — 0,2—0,3 г крахмала [5,1126], Наиболее эффективная обработка пробы одной иодоводородной кислотой, а также этой кислотой, содержащей красный фосфор" (см. разд. 6.4.) [5.1127]. [c.211]

В общем случае можно извлекать соединения ионного характера из разбавленных растворов или сложной смеси с другими продуктами путем ионообменного процесса сорбции-десорбции. Можно извлекать таким способом аминокислоты, пептиды, протеины, ионные витамины и антибиотики, алкалоиды из их естественных источников. Для выделения неионных веществ — спиртов, стиролов, углеводородов — иониты бесполезны так, например, нельзя извлечь с применением ионитов витамины А и Д, каротины и спирты — адсорбцией из природных веществ. Исключение представляют неионные соединения, которые могут образовать комплексные соединения ионного типа например сахара можно сорбировать на анионите в виде их боратных комплексов [45]. [c.583]

Аминокислоты пептиды протеины, например цистеин (см. № 22), глутатион (см. № 22), цистин (см. № 32), определение меркаптогрупп (см. № 25) [c.324]

Известно, что азотсодержащие компопепты — аминокислоты, пептиды, протеины быстро разлагаются при внесении в почву, образуя конечные продукты минерализации (NH3, И2О, СО2). [c.143]

Вторая довольно редко встречающаяся конфигурация известна как р-структура. а- и р-конформации полипептидных цепей образуют вторичную структуру белка. Все аминокислоты, пептиды и протеины могут взаимодействовать с ионами металлов, образуя при этом координационные соединения. Некоторые протеины содержат в своем составе четыре прочно связанных пиррольных кольца. Эти ядра образуют скелет порфина. [c.565]

АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ И ПРОСТЫЕ БЕЛКИ (ПРОТЕИНЫ) [c.3]

Потенциометрическое титрование тиолов тетраацетатом свинца рассмотрено в работе [1397]. Ацетат ртути(П) использован для амперометрического титрования ЗН-группы в пептидах и протеинах [1008], 7—50 мкг ЗН определяют с ошибкой + 2%. [c.76]

Есть ли какие-либо принципиальные различия между белками, пептидами, полипептидами и протеинами [c.434]

Пептидная связь является плоской, т.е. все атомы, образующие эту связь, расположены в одной плоскости. Пептидная связь может существовать в двух формах цис- и транс-форме. Подавляющее большинство всех пептидных связей в протеинах находится в транс-конфигурации. Исключение здесь составляет только пептидная связ ь по иминогруппе аминокислоты пролин. В простых пептидах, содержащих пролин, обычно оба изомера присутствуют в растворе, и константа равновесия, как правило, изменяется в пределах от 5 до 20. Если исходить из того, что длины связей и углы связей достаточно хорошо соответствуют стандартным значениям, то следует отметить, что пространственная структура протеина зависит только от вращения относительно одинарных связей. Соответствующие углы называются диэдральны-ми углами и величины их зависят только от положения в аминокислотном звене. Эти углы обозначаются греческими буквами. Три диэдральных угла [c.98]

Для основных природных аминокислот в систематической номенклатуре приняты трехбуквенные обозначения (табл. 45). Эти обозначения, которые, как правило, не используются для обозначения свободных аминокислот, удобны дпя описания пептидов. Кроме того, для компактного изображения длинных пептидных последовательностей (особенно при трехмерном изображении молекул протеинов) используется однобуквенная система обозначений (табл. 45). [c.314]

Металло-хелаты Аминокислоты, образующие связь с металлами, пептиды или протеины [c.201]

Антиген фрагментируется на пептиды клетка синтезирует МНС-глико-протеины класса П [c.483]

Аминокислоты, пептиды, протеины образуют группу химически и биологически родственных соединений, которым принадлежит важная роль в жизненных процессах, протекающих в растительном и животном мире. Это особенно относится к белкам, присутствующим вместе с нуклеиновыми кислотами в каждой живой клетке. При полном гидролизе белки и пептиды распадаются на а-аминокарбоновые кислоты H2N H(R) 00H. Из гидролизатов белков выделено более 20 так называемых природных аминокислот, которые по конфигурации асимметричного атома углерода принадлежат к одному и тому же стерическому ряду (Ь) аминокислот, отличаясь лишь величиной К. [c.61]

С конца 60-х годов Лондонское химическое общество выпускает серии библиографических обзоров, имеющих общий подзаголовок А Spe ialist Periodi al Report . Выходят следующие серии механизмы неорганических реакций, неорганическая химия переходных элементов теоретическая химия радиохимия электронное строение и магнетизм неорганических соединений коллоидная химия электрохимия кинетика реакций термодинамика фотохимия масс-спектрометрия спектральные свойства неорганических и элементоорганических соединений алифатические, алициклические и насыщенные гетероциклические соединения химия ароматических и гетероароматических соединений фторорганические соединения органическая химия фосфора органические соединения серы, селена и теллура алкалоиды аминокислоты, пептиды, протеины, терпеноиды и стероиды химия углеводов и другие. [c.180]

После того, как Янак [210] впервые применил метод ПГХ в биохимических исследованиях, проявлен большой интерес к использованию метода для изучения и анализа различного рода биологических макромолекул животного и растительного происхождения. Особенно широкое распространение ПГХ получила и для идентификации микроорганизмов (бактерии, вирусы, грибки, плесень и т.п.), различных биополимеров (пептиды, протеины, углеводы, липиды), геополимеров, содержащих живые и неживые клетки (керогены, битумы, органическое вещество земли и планет), биомасса растительного происхождения (целлюлоза, лигнин, терпены). [c.217]

Аминокислоты, пептиды и протеины, или белки образуют группу химически и биологически родственных соединений, которым принадлежит очень важная роль в жизненных процессах. Это в особенности относится к белкам, присутствующим вместе с нуклеиновыми кислотами (стр. 1044) в каждой живой клетке, что отражено уже в их названии протеины (то TTfxo ov, то протон — первый, основной). [c.349]

Принято условно считать, что пептиды, имеющие относительную молекулярную массу до 10000, следует называть полипептидами, а пептиды с большей относительной молекулярной массой - белками (или протеинами). Название протеин происходит от греч. рго1е10з - первый, самый главный. Такое название оправдано, поскольку белки являются основой всего живого, входя в состав всех клеток и тканей организма. Белки выполняют самые различные функции. [c.360]

Водорастворимый экстракт имеет pH 6—6,5. Низкомолекулярные углеводы экстракта (до 30 % к СВ) сбраживаются, образуется молочная кислота, способствующая гидратации протеинов и растворению щелочно-земельных металлов. Фитаты расщепляются в фосфаты и инозиты, а протеины — в пептиды, аминокислоты и аммиак. Масло кукурузы состоит из жирных кислот (табл. 8). [c.18]

Члены этого класса соединений называют также пептидами или полипептидами, причем не существует общепринятого различия между этими терминами и названием протеин (белок). Белками обычно называют природные полипептиды с молекулярной массой порядка тысяч и более. В составе белков иногда находятся и неаминокислотные компоненты. [c.262]

Наиболее распространенным пептидом этого типа несомненно является глутатион (20). Он, по-видимому, присутствует во всех живых организмах и найден преимущественно в межклеточном пространстве, обычно в относительно высокой концентрации. Поскольку он выделен и охарактеризован почти 60 лет назад, изучены многие его биологичёские функции, и он включают сохранение тиольных групп в протеинах и других соединениях, разрушение пероксидов и свободных радикалов, выполнение роли кофермента для некоторых ферментов, а также детоксификация чужеродных соединений по пути образования меркаптуровой кислоты. Многие эти исследования, включая полученные таким путем химические данные, рассмотрены в обзорах [48, 49]. Наиболее крупное достижение, которое привлекло пристальное внимание, касалось роли у-глутаминового цикла 50] схема (4) . Этот важный биохимический процесс, в котором глутатион обеспечивает перенос аминокислот сквозь клеточные мембраны, описан достаточно хорошо. Следует отметить, что этот цикл описывает ферментативный синтез глутатиона с промежуточным образованием ферментно-связанного ацилфосфата. [c.298]

Гидролитическое изменение протеинов, нарастание в растворе пептидов и аминокислот можно также проследить, применяя метод Вильштеттера и Вальдшмидт-Лейтца . [c.20]

Миллонова реакция. К сухому белку или его раствору прибавляют несколько капель миллонова реактива. Затем нагревают. Раствор окрашивается в розовый, красный, красно-коричневый цвет. Реакция характерна для фенольной группы и удается лишь с протеинами и пептидами, имеющими в своей молекуле тирозин. Коричневое окрашивание приписывают присутствию триптофана. [c.21]

Значения рК цистеипа и аргинина в свободных аминокислотах [3.1]. Другие значения рК для аминокислотного остатка X были измерены в модельном пептиде С1у-С1у-Х-А1а методом ЯМР [3.2]. Значения рК, приведенные в скобках, соответствуют наиболее вероятным значениям в протеине [3.3]. [c.98]

Для анализа смесей лекарственных препаратов в биологических жидкостях без удаления из сыворотки пептидов предложены специальные сорбенты Пинкертона, внешняя поверхность которых гидрофилизована и не удерживает соединений, а внутренние поры (98% поверхности) гидрофобизоваиы, образуя при этом обращенную фазу (рис. III.4). Основа сорбента — силикагель с частицами сферической формы d = 5 мкм, S = 22Q м /г, начальный d = 8 нм, после обработки — 5 нм. Неподвижная фаза — трипептид глицинфенилаланиннефенилаланил. Молекулы протеинов слишком велики для проникновения внутрь глобул, тогда как молекулы лекарственных веществ и их метаболиты имеют меньшие размеры, поэтому проникают внутрь пор и хроматографируются. [c.239]

Пептиды — продукты формальной конденсации аминокислот, получающиеся при образовании амидной связи между карбоксильной группой одной аминокислоты и а-аминогруппой другой. Такая амидная связь в пептидах называется пептидной связью. Другие амидные связи в пептидах называют изопептидными связями. Пептиды, содержащие 10-20 аминокислотных остатков, называют олигопептидами, а цепи из аминокислот в количестве, превышающем 20 — полипептидами. Природные полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, называются протеинами или белками. В состав белков, кроме того, могут входить и непептидные компоненты. [c.314]

Хлорная кислота для удаления протеинов. Удаление протеинов из биологических объектов часто требуется при биохимическом и клиническом анализе, так как они мешают последующему определению других соединений. По мнению многих исследова-телей , хлорная кислота очень хорошо осаждает протеины, гораздо лучше, чем трихлоруксусная кислота. В биохимических анализах хлорная кислота также нужна для выделения не содержащих протеинов метаболитов, аминокислот, аминов, пептидов, и т. [c.126]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология