Альбумин связанный с веществами

Помимо сывороточных белков (альбуминов, глобулинов и следов фибриногена), в моче при некоторых заболеваниях (при остеомаляции, а также при костных саркомах, связанных с разрушением органического вещества костной ткани) иногда появляется белок с совершенно особыми свойствами. Этот белок, получивший название белка Бенс-Джонса (по имени врача, впервые описавшего этот вид альбуминурии), выпадает в осадок при нагревании мочи до 60—70°, но затем при 80° вновь растворяется. При охлаждении такой нагретой мочи белок Бенс-Джонса осаждается в интервале 60—70°, но затем при дальнейшем понижении температуры вновь переходит в раствор. Открытие белка Бенс-Джонса в патологической моче имеет важное диагностическое значение. [c.501]

Исследуя наиболее хорошо изученные к тому времени белковые вещества (альбумины плазмы крови и яичного белка, фибрин, казеин и т. д.), Мульдер установил, что они содержат различные количества фосфора и серы, которые, как тогда полагали, входили в состав белков в виде фосфорнокислых или сернокислых солей натрия, калия или кальция. Мульдер считал, что кроме этих связанных форм фосфора и серы белки содержат некоторые количества свободной серы, а в отдельных случаях — свободного фосфора. При этом подразумевалось, что свободные сера и фосфор как-то связаны только с радикалами белковой молекулы. Количественно анализируя полученную при сжигании белков золу и определив в ней содержание серы и фосфора, ученый, сопоставив полученные им данные процентного содержания этих элементов, а также углерода, кислорода, водорода и азота и вычисленные им молекулярные веса отдельных белков, пришел к результатам, почти ничего не добавившим к уже известным тогда фактам [330, 334]. Выведенные им молекулярные веса отдельных белковых веществ и процентное содержание в них отдельных элементов представляли собой величины такого Же порядка, что и найденные его предшественниками. После этих предварительных опытов Мульдер попытался выделить из белковых веществ отдельные, составляющие их фрагменты, используя для этого уже известные ранее приемы — воздействие слабых растворов кислот при 50—60° С. Для гидролиза белка он впервые использовал щелочь. При этом было обнаружено, что при обработке раствором едкого калия при 50° С фибрина, сывороточного или яичного альбумина, предварительно очищенных смесью спирта, эфира и слабой соляной кислоты, происходило полное растворение белков. При нейтрализации полученного раствора слабой уксусной кислотой выпадал белый хлопьевидный осадок, который, как и предполагал Мульдер, был полностью лишен свободной серы и свободного фосфора. Определив элементарный состав и процентное содержание углерода, водорода, азота и кислорода и вычислив молекулярный вес этих осадков, ученый обнаружил, что независимо от того, какой белок [c.30]

Альбумины проявляют высокую адсорбционно-связывающую способность по отношению к различным низкомолекулярным веществам, поэтому они играют физиологически важную транспортную роль во внутренних средах организма. Например, молекулярный комплекс альбумина и билирубина (желчного пигмента) — транспортная форма последнего во внутренней среде организма человека. Альбумин также принимает участие в транспорте жирных кислот, токсичных соединений, в том числе ионов тяжелых металлов. Другая важная функция альбуминов — поддержание постоянства осмотического давления осмотический эффект плазмы крови на 75 — 80 % связан с альбумином, который обладает наименьшей молекулярной массой из белков плазмы и в то же время составляет около половины их количества. Большая роль принадлежит альбуминам в азотистом обмене тканей содержание альбуминов в тканях служит показателем восполнения белковых запасов организма. [c.86]

Попавшее в кровяное русло вещество находится или в свободном состоянии, или связывается с белками плазмы крови. Процент связанного ксенобиотика колеблется от 1 до 99% в зависимости от его физико-химических свойств и содержания в крови основного белка-переносчика альбумина. Связанная с белками фракция является своеобразным накопителем, от которого вещество постепенно отделяется и поступает в различные ткани и клетки организма. Связь с белками плазмы, как правило, непрочная, и некоторые эндо- [c.509]

Альбумины, получаемые из различных частей организма (сыворотка крови, куриные яйца, молоко и т. д.), неоднородны их обычно удается разделить на 2—3 разновидности. Альбумин можно получить и в виде кристаллов. В молекуле альбумина много серусодержащих аминокислот, но очень мало глицина. Характерной чертой сывороточного альбумина является наличие в его молекуле положительно заряженных групп это приводит к активному поглощению им анионов жирных кислот, ионов хлора и др. В тканях организма альбумин связан с липидами и другими биологически активными веществами. Сывороточный альбумин составляет около 50% всего белка плазмы крови человека (всего в плазме около 7% белков). [c.63]

Определяют содержание альбумина в сыворотке крови и количество альбумина, связывающегося с раствором конго красного, после чего вычисляют процент альбумина, связанного с красителем. Альбумин является неспецифическим транспортером веществ, его связывающая способность важна для оценки фармакокинетики и фармакодинамики лекарств. [c.488]

В биологических системах связанной называют воду, которая прочно связана с поверхностью макромолекул биополимеров. Каждый грамм ДНК связывает 0,45 г воды, которая образует гидратный слой толщиной 0,3 нм. 1 г яичного альбумина связывает 0,25 г воды, образуя гидратный слой толщиной 0,25 нм. В микроорганизмах обнаружено примерно 15—18% связанной воды. В связи с присутствием макромолекул связанная вода значительно отличается по свойствам от обычной воды. Ее нельзя использовать в качестве растворителя веществ, она не замерзает даже при —70°С. Для связанной воды характерна пониженная электропроводность. Термодинамически эта вода мало отличается от льда. Связанную воду целесообразно рассматривать как структурный элемент, а не как среду. [c.23]

В зависимости от физико-химических свойств и содержания в крови основного белка-переносчика альбумина содержание связанного ксенобиотика колеблется от 1% до 99%. Фракция, связанная с белками, является своеобразным накопителем, от которого вещество постепенно отделяется и поступает в различные ткани и клетки организма. Связь с белками плазмы непрочная, многие эндогенные вещества, например кислоты, могут вытеснять токсиканты, тем самым их поступление в ткани облегчается. Концентрация свободных жирных кислот возрастает при стрессе, гипоксии или ацидозе, токсический эффект усугубляется. В ткани организма из плазмы крови жирорастворимые неионизированные молекулы быстрее попадают, чем ионизированные. Более быстро ксенобиотики поступают в ткани с интенсивным кровоснабжением, такие как мозг, печень, почки, сердце, легкие. На эти органы токсические вещества воздействуют первоочередно, другие же ткани имеют значительно меньшее кровоснабжение и ксенобиотики в них поступают медленнее. [c.398]

Белковые вещества обладают способностью связывать значительные количества воды — гидратироваться. Важность гидратации белков видна из того, что вода представляет собой универсальную среду биологических реакций. Гидратация состоит в связывании дипольных молекул воды с ионами или ионными группами, а также с диполями или полярными группами она происходит и в растворах, и в твердых веществах. Значительную гидратацию белков обусловливает наличие на поверхности их молекул большого количества разнообразных полярных, в том числе ионогенных, групп. Количество гидратационной воды, связанной с альбуминами и глобулинами, составляет 0,2—0,6 г на 1 г сухого веса белка. Объем гидратированных молекул всегда меньше суммы объемов ее компонентов. Это значит, что гидратация всегда сопровождается уплотнением, уменьшением общего объема. Интересно, что растворимость белков в воде далеко не всегда параллельна их способности гидратироваться. Некоторая взаимосвязь здесь имеется, однако наличие большого количества положительно и отрицательно заряженных радикалов может приводить и к противоположному эффекту группы с разными зарядами могут образовывать солеобразные связи внутри молекулы белка и с соседними белковыми молекулами. В определенных условиях белки могут образовывать студни (гели), в которых иммобилизированы значительные количества воды. [c.30]

Биогенные вещества связываются и транспортируются как альбуминами, так и глобулинами, а ксенобиотики транспортируются преимущественно альбуминами. Реагирование лекарственных веществ с белками происходит посредством водородных связей, электростатического и гидрофобного взаимодействий. Связанные с белками лекарства не проходят через мембраны и гистогематические барьеры не участвуют в фармакологических эффектах не подвергаются химическим превращениям, в связи с чем дольше циркулируют в крови. Лекарства иногда конкурируют друг с другом за связывание с белками. Транспорт лекарств может осуществляться клетками крови (эритроциты, в меньшей степени — лейкоциты тромбоциты транспортируют биогенные амины). Активными являются несвязанные (свободные) формы лекарств. Для реализации их действия требуется связывание с макромолекулами, выполняющими роль клеточных рецепторов, или мишени (белки, нуклеиновые кислоты, сложные липиды). Лекарства накапливаются в тех тканях, где имеются рецепторы к ним. [c.483]

Билирубин слаборастворим в плазме и воде в плазме он специфически связывается с альбумином. Каждая молекула альбумина имеет, по-видимому, два центра связывания билирубина— высоко- и низкоаффинный. В 100 мл плазмы может содержаться 25 мг билирубина, прочно связанного с альбумином по его высокоаффинному центру. Избыточный билирубин связывается с альбумином менее прочно он легко отделяется от альбумина, диффундируя в ткани. Ряд соединений— антибиотики и некоторые другие лекарственные вещества—конкурируют с билирубином за высокоаффинный центр альбумина. Эти соединения могут вытеснять билирубин из комплекса с альбумином и проявляют значительное клиническое действие. [c.367]

Видно, что при фиксированной концентрации антитела равновесное отношение концентраций связанного и свободного антигена зависит от его общей концентрации. Этот вывод лежит в основе всех иммунохимических методов. По существу антитела выступают в роли реагентов биологического происхождения, которые с высокой специфичностью способны узнавать чужеродные вещества. Обычно они представляют собой иммуноглобулины - белки сыворотки крови, которые образуются в ответ на введение иммуногена. Однако многие ни комолекулярные соеданения, в том числе и пестициды, сами по себе не стимулируют обргиование антител, т е. не являются иммуногенами. Индуцировать их образование можно лишь после связывания этих веществ с белком-носителем, в качестве которого, как правило, применяют бычий альбумин. Следует заметить, что в реакции с белком-носителем не должны затрагиваться те группировки молекул антигена, которые участвуют в образовании комплексов антиген-антитело и которые, следовательно, необ.ходимы для индуцирования образования в организме животного специфических антител. [c.298]

Для гидратации белка наибольшее значение имеют пептидные связи, за счет которых притягивается примерно /3 всей гидрата-ционной воды. В общем частицы гидрофильных коллоидов связывают значительные количества воды так, 1 г сухого крахмала при растворении связывает 0,18 г воды, 1 г яичного альбумина (белка) — 0,35 г воды, 1 г карбоксигемоглобина — 0,353 г воды. Связанная полярными группами вода приобретает новые качества, приближающие ее к твердому веществу ее молекулы имеют уплотненное расположение, свойства воды как растворителя понижены, она не замерзает при низких температурах и т. п. В свою очередь, гидратированное вещество также приобретает иные свойства повышается его устойчивость в растворе, уменьшается скорость диффузии и др. Вязкость и скорость образования внутренних структур в этих растворах значительно выше, чем в коллоидных. [c.174]

Очевидно, путь выведения белково-связанных токсичных веществ в виде комплекса нецелесообразен, так как не позволяет обеспечить достаточной емкости сорбента и ведет к нефизиологичным потерям необходимого для организма белка. Применение селективных сорбентов на базе полимерных анионитов, позволяет резко снизить количество выводимого сорбентом альбумина и повысить удельную емкость сорбента по билирубину за счет реализации оптимального механизма его сорбции с расщеплением белкового комплекса. [c.565]

Белки разделяются на две большие группы протеины, или простые белки, молекула которых состоит из одних аминокислот, н протеиды, или сложные белки, распадающиеся при гидролизе на аминокислоты и небелковую часть различной природы. Протеины, в свою очередь, делятся (по растворимости) на альбумины, глобулины, гистоны, протамины и склеропротеины. В зависимости от характера небелковой части среди протеидов различают нуклео-протеиды, содержащие, кроме аминокислот, нуклеиновые кислоты промопротеиды, в состав которых входят красящие вещества, гликопротеиды, содержащие различные производные углеводов, фосфопротеиды, характеризующиеся наличием остатка фосфорной кислоты, непосредственно связанной с белком, а не через нуклеиновые кислоты, как это имеет место у нуклеопротеидов, и липо-протеиды, содержащие липиды. [c.59]

Фракция 1У-4 осаледается при повышении концентрации этилового спирта до 40% и pH до 5,8. Фракция содержит а- и р-гло-булины без примесей липидов и некоторое количество альбумина (1У-8), Часть глобулинов этой фракции обладает биологически активными веществами. К их числу принадлежат эстераза, пептидаза, фосфатаза и тиреотропный гормон. Во фракции IV находятся глобулины, связанные с углеводами (аг-глюкопсевдоглобу-лин и аг-мукоглобулин), и р-глобулин, обладающий способностью легко соединяться с тяжелыми металлами. Этот р-глобулин состоит из двух компонентов один обладает способностью связываться с железом, другой — с медью [18]. Железосодержащий белок, получивший название трансферрина или сидерофилина, участвует, повидимому, в транспорте железа в организме (см. гл. XI). Молекулярный вес трансферрина 90 ООО, а молекулярный вес церулоплазмина, содержащего медь, 150 000 [19]. [c.175]

Белки разделяются на две большие группы протеины, или простые белки, молекулы которых состоят из одних аминокислот, и протеиды, или сложные белки, распадаюшиеся при гидролизе на аминокислоты и небелковую часть различной природы. В зависимости от аминокислотного состава и некоторых других свойств протеины в свою очередь делятся на альбумины, глобулины, гистоны, протамины и склеропротеины. В зависимости от характера небелковой части протеиды разделяются на н у к л е о п р о те и д ы, содержащие кроме белка так называемые нуклеиновые кислоты хромопротеиды, в состав которых входят красящие вещества глюкопротеиды, содержащие различные производные углеводов фосфопротеиды, характеризующиеся наличием фосфорной кислоты, непосредственно связанной с молекулой белка, а не через нуклеиновые кислоты, как у нуклеопротеидов, и липопротепды, содержащие жиры. [c.51]

ШМ результатам. Сера в альбумине находится в двух видах (как это показал еще Н. Э. Лясковский) в форме легко отщепляющейся под влиянием щелочей и прочно связанной серы. Было также выяснено, что прочно связанной серы в два раза меньше. Уже по одному этому предположение о наличии в молекуле альбумина всего одного атома серы неверно общее количество атомов серы в молекуле альбумина ие может быть менее трех. Далее А. Я. Данилевский экспериментально обнаружил, что альбумин могкет превращаться в последовательный ряд веществ с уменьшающимся количеством непрочной серы. Причем из большого количества опытов было установлено, что минимально отщепляется 0,2% серы [258]. Если эту величину принять за соответствующую одному атому серы, то альбуминовая молекула (с 2% серы) долн( па содержать 10 атомов серы. Отсюда легко вычислить, что молекулярный вес альбумина равен не 1600 (как у Либеркюна), а 16 000 [259] (стр. 284—287), т. е. величине, которая приближается к полученной на основаггииультрацентрофугальных определений. [c.263]

Характер связей простетических групп с белком в протеидах. далеко не всегда точно установлен. Во многих случаях это легко гидролизуемые связи. В фос( )опротеидах, таких, как казеин молока (1% Р), вителлин яйца, фосфорная кислота этерифицирует гидроксил остатка серина. Гликопротеиды содержат наряду с сахарами и полисахаридами связанные с белком молекулы Ы-ацетилгексозамина. Это растворимые вещества, не денатурирующиеся при нагревании. К ним относятся альбумин яйца и альбумины кровяной сыворотки, в частности, определяющие группы КрОБИ. [c.672]

Большинство количественных исследований было выполнено с растворимыми белками, и, как и следовало ожидать, для каждого сочетания белок— поверхностноактивное вещество количественные соотношения оказались весьма специфичными. Как правило, количество связанного белком поверхностноактивного вещества значительно больше стехиометрического. Путем исследования диаграмм сила—площадь монослоев и измерений поверхностной вязкости и поверхностной эластичности Александер и Кампер [195] изучили реакции Р-глобулина, инсулина и пепсина с полиэлектролитами, содержащими карбоксильные группы. Измерения поверхностного и межфазного натяжения были использованы при" изучении реакций сывороточного альбумина с доде-цилсульфатом [194]. Эта система широко изучалась рядом исследователей, [c.262]

Гематоэнцефалический барьер (ГЭБ) — это физиологический барьер, препятствующий смещиванию крови и спинномозговой жидкости (СМЖ). ГЭБ проницаем для воды, но не для электролитов. Для уравновещивания концентраций в СМЖ Ыа" " и К+ после изменения их концентраций в крови требуется не один час. Перенос веществ через ГЭБ зависит от их молекулярной массы, связывания с белками и липофильности. Для альбуминов соотнощение плазма крови - СМЖ равно 200 1. Связанные с белками ионы, билирубин, лекарства и другие вещества не проникают через ГЭБ. Например, в крови 90% препарата фенитоина связано с белками, а 10% — несвязанный фенитоин, который проникает через ГЭБ и оказывает терапевтический эффект. Проницаемость ГЭБ нарущается при воспалении, травме, опухоли, ищемии, действии токсинов. [c.457]

Чрезвычайно трудно сравнивать данные, полученные в конце XIX и начале XX столетия, а также в течение последующих тридцати лет, с данными, полученными при исследовании (-кислого гликопротеина в настоящее время. Это объясняется различием в методах выделения гликопротеинов, так как в некоторых случаях даже трудно установить, какое количество чистого гликопротеипа содержали ранее изученные препараты. Некоторые из ранних работ были проведены с белками, которые не коагулировались нагреванием, в то время как другие исследователи имели дело с гликопротеинами, соосажденными с альбумином. Необходимо также помнить, что хотя из всех гликонротеинов сыворотки крови человека а -кис-лый гликопротеин имеет самое высокое содержание углеводов, входящие в него углеводы составляют только 5—10% общего количества углеводных компонентов, связанных с белками крови. Наиболее резкое различие между ранее выделенными фракциями гликонротеинов и тем веществом, которое мы теперь называем а -кислым гликопротеином, обнаруживается при обработке этих препаратов щелочью. Фракции, полученные ранее, легко расщеплялись щелочью на углеводную и белковую части, тогда как сс -кислый гликопротеин очень устойчив к нагреванию в растворе щелочи. В связи с тем что в болео поздних работах было показано сходство углеводных ком понентов всех гликонротеинов плазмы человека, сведения, касающиеся [c.67]

В публикациях, посвященных исследованию свободных жирных кислот и их производных, используются различные названия химических и биологических соединений этих веществ и их свободных форм. Это приводит к разночтениям и неоднозначной трактовке результатов. Наиболее уязвим термин свободные жирные кислоты (СЖК) . Свободные означает не эстерифицированные . Но часто его употребляют в смысле не связанные с белком . Эстерифицированные ЖК, однако, уже не являются собственно ЖК — это эфиры, а не жирные кислоты. Но для этой группы соединений иногда необоснованно применяется термин связанные жирные кислоты , это создает путаницу, так как физико-химический анализ указывает на возможность ковалентного связывания жирных кислот с белковыми или фосфолипидными молекулами. Особенно активно связывает жирные кислоты с помощью гидрофобных взаимодействий альбумин. [c.14]

Концентрация реагентов. Адсорбция различных белков не зависит от их качественного состава, если только общая нагрузка не превышает сорбционной емкости твердой фазы [8 ], ко-тохюя для большинства полистирольных микропланшетов и пробирок составляет около 4 мкг белка в 1 мл буферного раствора [7 ]. Количество связавшегося конкретного белка зависит от его сродства к поверхности материала. Кроме того, на обнаружение связанного определяемого вещества оказывают влияние пространственные факторы, причем возможны ситуации, когда присутствуюпще в анализируемом образце в небольших концентрациях примеси дают более сильный сигнал. Если используют растворы с очень низкими концентрациями реагентов, то для уменьшения фонового сигнала оставшиеся свободными центры на поверхности носителя необходимо блокировать каким-либо инертным веществом, не влияющим на реакцию антиген - антитело. Чаще всего для этих целей используют бычий сывороточный альбумин (БСА), желатин, сыворотки или детергенты. [c.56]

Значительная часть лекарственных веществ обладает липофиль-ными свойствами, поэтому, попадая в организм, они насыщают жировую ткань, содержание которой при старении увеличивается в среднем на 20%. Большая часть этих веществ теряется в этой ткани, снижая специфическое действие на определенный орган и в то же время создавая депо этого вещества в организме (жировая ткань медленнее высвобождает их, что приводит к усилению кумулятивного действия). При старении уменьшается количество альбуминов, с которыми преимущественно связываются лекарственные вещества, и концентрация препарата, не связанного, свободного для диффузии, остается высокой. Поэтому старые и пожилые больные более восприимчивы к действию лекарств и подвержены развитию лекарственной интоксикации, что усуг ляется при применении нескольких препаратов одновременно. Например, это чжж) приводит к передозировке бутадионом, дифенином, промедолом. [c.234]

Наиболее универсальными добавками к базовой среде являются пептидный гормон инсулин и сывороточный белок, переносящий железо, — трансферрин. Стимулируют размножение клеток многих типов стероидный гормон гидрокортизон и его синтетический аналог дексаметазон, гормон, вырабатываемый щитовидной железой, — трийодтиронин, а также ростовые факторы, особенно эпидермальный. Необходимую клеткам линолевую кислоту обычно вводят в среду в комплексе с сывороточным альбумином, предварительно очищенным от связанных с ним жирных кислот. Прикрепления клеток к субстрату добиваются либо добавляя к среде фибронектин или сывороточный фактор распластывания, либо покрывая поверхность субстрата полилизином или коллагеном. При культивировании клеток без сыворотки часто выявлялась их потребность в питательных веществах, отсутствующих или недостающих в базовой среде. [c.58]

Так как антитела вырабатываются в крови животных в ответ на введение инородного вещества, их можно получать из крови животных, которым несколько раз вводили один и тот же антиген или гаптен в виде конъюгата. Вследствие специфичности реакции Аг — Ат обычно нет необходимости выделять специфическое антитело или даже фракцию иммуноглобулинов. Таким образом, в большинстве иммунологических операций используется сыворотка крови, из которой все клетки удалены центрифугированием. Сыворотка, содержащая определенное антитело, называется антисывороткой. Существуют случаи, когда антисыворотку требуется подвергать частичной очистке. Например, если гаптен, связанный с сывороточным альбумином, вводить животному с целью получения антигаптена, в организме животного одновременно образуется антиальбумин сыворотки. Если получать антитело к УФ-облученной ДНК, то образуется также антитело, активное только против необлученной ДНК. Антитело к носителю может оказаться неприемлемым в данном эксперименте, и в таких случаях его необходимо удалить. Этот осуществляется с помощью адсорбции к сыворотке добавляют антиген к нежелательному антителу, в результате чего образуется комплекс антиген— антитело. В определенных условиях этот комплекс можно [c.248]

Взаимодействие между ЛС и белком — обратимый процесс, подчиняющийся закону действия масс. Эта реакция протекает очень быстро (Г,/ приблизительно равен 20 мс) и не определяет скорость удаления вещества из плазмы крови. Только несвязанные вещества могут диффундировать в ткани, поскольку комплекс белок-ЛС не способен пройти через мембрану клетки. Равновесие между связанной и свободной фракцией ЛС наступает при его распределении тогда, когда вводимое количество препарата эквивалентно количеству выведенного. Проходя через печень, лёгкие, почки, мозг, ЛС может связываться с белками. Степень диссоциации в этом случае не всегда пропорциональна количеству комплексов белок-ЛС, Поэтому наблюдают накопление ряда препаратов в тканях и наоборот. Необходимо учитывать, что ЛС могут связываться с различными белками плазмы, имеющими несколько участков связывания. Например, альбумин имеет 10 центров связывания с основаниями, имеющих к последним невысокое сродство, поэтому эта связь непрочна. В молекуле альбумина обнаружено только 2 центра, обладающих сильным сродством к кислыми ЛС. ЛП и кислый а,-гликопротеин наиболее сильно связываются с основаниями (хинидин, хлорпромазин, имипрамин). [c.12]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология