Фенилаланин, окисление

Иной путь окислительного распада наблюдается для таких аминокислот как лейцин, изолейцин, фенилаланин, тирозин и триптофан. При окислении в печени лейцина и изолейцина, начинающемся также с окислительного дезаминирования, образуется ацетоуксусная кислота. Фенилаланин окислйется вначале в тирозин, который далее подвергается своеобразному окислительному распаду также с образованием ацетоуксусной кислоты или аланина и ацетоуксусной кислоты. Приводим путь окислительного распада некоторых аминокислот. Обмен этих аминокислот может "быть связан как с реакциями цикла трикарбоновых кислот, так и с обменом жиров ( через ацетоуксусную кислоту). Схемы приведены на стр. 193, 196, 197. [c.194]

Во-вторых, в пентозофосфатном пути окисления глюкозы образуются важнейшие структурные предшественники для анаболических процессов в клетке, в том числе рибозо-5-фосфат — для биосинтеза нуклеотидов и нуклеиновых кислот, эритрозо-4-фосфат — для биосинтеза трех аминокислот фенилаланина, тирозина, триптофана. [c.255]

Установлен ряд аминокислот по их комплексообразующей способности цистеин > гистидин > аспарагин > метионин > глицин, аланин, валин, фенилаланин. Определен состав твердых соединений, выделенных из золотосодержащих растворов гистидина и фенилаланина золото в них находится в состоянии окисления (I), состав соединений отвечает формулам с соотношением золота к аминокислоте 1 1. Методом ИК-спектроскопии установлены связь металла с карбоксильной и аминогруппами в соединении золота с фенилаланином и связь металла с аминогруппой и азотом имидазольного кольца в соединении с гистидином. [c.154]

Окисление фенилаланина и тирозина [c.193]

Ароматические аминокислоты во многих организмах являются предшественниками различных физиологически активных метаболитов, поэтому в данном разделе рассматриваются соединения, образующиеся при окислении ароматических аминокислот в микроорганизмах и в высших организмах. На схемах (21) и (22) приведены продукты метаболизма -триптофана (12) и -фенилаланина (10), соответственно. В подходящих условиях эти кислоты могут также давать метаболиты, содержащие от двух до четырех атомов углерода, такие, как ацетат, фумарат, ацетоацетат и сукцинат. Многие пути окислительного метаболизма ароматических аминокислот и их ароматических субстратов [44] определяются [c.702]

Низкие величины п/ф (< 1) указывают на то, что нефти образовались из ОВ, фоссилизация которого протекала в восстановительной обстановке. В этих условиях сохранилось от окисления значительное количество полиненасыщенных кислот, давших затем арены, поэтому объяснима обратная связь п/ф с их общим содержанием. Дополнительным источником ароматических УВ в восстановительной обстановке, вероятно, мо гут служить аминокислоты, имеющие готовое ароматическое кольцо фенилаланин, тирозин и триптофан. Примечательно, что связи отношения п/ф с составом аренов, имеющих одно ароматическое кольцо (т,е. собственно с алкилбензолами), и соединений с одним и двумя нафтено выми кольцами отрицательные, а с соединениями, где два и более ароматических кольца, — положительные. Наличие подобных связей также очевидно, поскольку в восстановительной обстановке значительная часть ненасыщенных кислот гидрируется, что снижает вероятность образования полиароматических структур. Наоборот, в окислительных условиях остается немного непредельных кислот, но степень их ненасыщенности гораздо выше, что благоприятствует образованию полиароматических соединений. [c.50]

ОКИСЛЕНИЕ ФЕНИЛАЛАНИНА ДО БЕНЗОЙНОЙ КИСЛОТЫ [ШУЛЬЦЕ-КОЛЬМАН] [c.133]

Два других фермента, -фенилаланингидроксилаза и дигидро-птеридинредуктаза, катализируют реакцию гидроксилирования фенилаланина и рециклизации окисленного кофермента соответственно. Природа окисленного кофермента изучалась Кауфманом с применением модельных соединений и идентифицирована как хиноидный изомер (46) дигидробиоптерина. Полный процесс можно изобразить схемой (33). [c.601]

Санжер установил полную последователшость аминокислот в инсулине при помощи частичного гидролиза химотрипсином (1949—1950) и показал, что рассчитанный теоретически молекулярный вес (5734) близок к экспериментальным данным. Он нашел, что в молекуле белка одна полипептидная цепь (цепь А) имеет N-концевой глицин эта цепь связана дисульфидными связями со второй цепью (цепью В), имеющей N-концевой остаток фенилаланин. Окисление надмуравьиной кислотой расщепляет связь S—S, и образуются два цистеинилпептида. [c.698]

Благоприятным обстоятельством явилось отсутствие триптофана и метионина, которые разлагаются при окислении белка надмуравьиной кислотой. Вышеприведенная последовательность аминокислот была установлена для инсулина быка. В случае инсулинов свиньи и овцы состав и последовательность аминокислот для основной фенилаланинов ой фракции был аналогичным, в то время как кислая фракция имела в положениях от 8 до 10 последовательность тре—сер—изл для инсулина свиньи и ала—глу (КНз)— —вал для инсулина овцы [24]. [c.411]

Предложены электроды для огфеделения суммы некоторых аминокислот (тирозин, фенилаланин, триптофан, метионин) в крови, поскольку их содержание является важным диагностическим показателем в клинических анализах. Такие датчики представляют собой катионоселективный электрод, чувствительный к образующимся при ферментативном окислении ионам аммония, на котором иммобилизован слой Ь-аминокислотной оксидазы из змеиного яда. Датчики другого типа регистрируют уменьшение активности ио-дид-ионов на поверхности электрода в результате реакций [c.216]

Небольшие функциональные нарушения печени также могут быть обнаружены при проведении дыхательных тестов с ароматическими кислотами, например фенилаланином или тирозином [7]. Основой для проведения теста с ароматическими кислотами является установленная связь между скоростью окисления кислот и функцией печени. Реакцией, определяющей скорость метаболизма фенилаланина, является трансформация р-гидроксифенилпировиноградной кислоты. Данная реакция катализируется медь-содержащей гидроксилазой и практически полностью протекает в печени, поэтому её скорость может дать количественную оценку функционального состояния данного органа. [c.473]

Техника окисления серной, азотной и хлорной кислотами. Тщательно измельченный биологический материал помещают в колбу Кьельдаля емкостью 500 мл или в колбу для сжигания аппарата Бетге. Аппарат Бетге представляет собой замкнутую систему и позволяет улавливать летучие продукты окисления. К исследуемому материалу прибавляют через воронку по 25 мл концентрированной азотной и серной кислот и 35 мл 37% или 42% раствора хлорной кислоты. Окисление органических веществ ведут при постепенном усилении нагревания, добавляя при обугливании минерализата концентрированную азотную кислоту. Вскоре обугливание усиливается и над поверхностью минерализата появляются пары хлорного ангидрида. Нагревание либо прекращают, либо сильно ослабляют и продолжают окисление, добавляя по каплям 35—45% раствор азотной кислоты. Как только минерализат станет прозрачным, проверяют полноту окисления органических веществ, для чего к капле слегка охлажденного и разбавленного дистиллированной водой минерализата прибавляют 25% раствор аммиака. Если окисление прошло до конца, раствор должен окраситься в слабо желтый, но не в оранжевый цвет (реакция на наиболее трудно окисляемые аминокислоты фенилаланин, тирозин и триптофан). При наличии в минерализате хрома критерием конца минерали- [c.284]

При действии бромной воды на окситоцин происходят окисление обеих половин цистиновых остатков в р-сульфо-аланильные остатки, бромирование тирозина и расщепление тирозилизолейцильной связи. Направление реакции с бромной водой не зависит от присутствия в цепи окситоцина остатка изолейцина, так как в вазопрессине, который вместо изолейцина имеет фенилаланин, окисление бромной водой приводит к тем же результатам [242]. При расщеплении вазопрессина происходит заметное разложение и удается выделить только один крупный пептидный фрагмент. [c.224]

При биосинтезе растительных поликетидов с различными стартовыми замещенными циннамоил-КоА исходная коричная кислота образуется из фенилаланина путем элиминирования аммиака под действием лиазы. Окисление бензольного кольца обычно происходит после этой стадии. Таким образом, свободные кислоты in vivo являются нормальными предшественниками обязательной стадией процесса является их активация до соответствующих ацил-КоА, которая во многих важных случаях может определять скорость всего процесса биосинтеза. В синтезе поликетидов иногда учас-ствуют и другие типы ацил-КоА, обычно также образующиеся из свободных кислот природа их очень разнообразна, поэтому в данном обзоре рассмотреть их невозможно. [c.416]

Растениям давали усваивать соединения в течение 24 ч, затем их высущивали, размалывали и обрабатывали по ранее описанным методам. Окисление нитробензолом в щелочи, разделение альдегидов хроматографией на бумаге и определение радиоактивности альдегидов показало, что эффективность превращения шикимовой кислоты в лигнин, дающий ванилин и сиреневый альдегид, была того же порядка что и для L-фенилаланина. Разделение ванилина, сиреневого альдегида и п-оксибензальдегида проводилось эффективно разделительной хроматографией на колонках с кизельгуром, изооктаном, содержащим 10% бензола (по объему) и насыщенным водой, в качестве проявляющего растворителя. [c.778]

Возможно, что сшивание молекул белков происходит главным образом путем окисления тиоловых групп с образованием межмолекулярных дисульфидных М остиков. Перестройка существующих внутримолекулярных дисульфидных связей в меж-молекулярные должна также вызывать агрегацию, но неизвестно, ускоряет ли облучение такие реакции. Каррол с сотрудниками [71] полагали, что образование поперечных связей происходит не только за счет возникновения дисульфидных мостиков, а, возможно, также в результате соединения бензольных колец тирозина и фенилаланина. Известно [72—74], что облучение насыщенных водных растворов бензола приводит к образованию дифенила как основного продукта реакции. [c.228]

При получении макаронных изделий, в том числе при сушке, происходит частичное окисление ненасыш,енных жирных кислот, входящих в состав липидов. Значительная роль в этих процессах принадлежит ферменту липоксигеназе. В ходе окислительных процессов, при участии образующихся при окислении липидов продуктов происходит разрушение содержащихся в муке каротиноидов, что приводит к потере макаронами желтого цвета. Наличие фермента тирозиназы приводит к окислению тирозина и фенилаланина с образованием темно-окрашенных меланинов. Потемнение макаронных изделий, которое происходит при сушке, является также результатом меланоидинообразования. Состав ботовых макаронных изделий приведен в приложениях 19—24. [c.111]

Большинство живых организмов снабжены ферментами, называемыми многоцелевыми оксидазами. Они способны окислять ароматические кольца через стадию эпоксида. Такой механизм окисления фенилаланина используется грибами рода Verti illium для биосинтеза противовирусного и противоопухолевого антибиотика глиотоксина 6,371. В сборке его молекулы принимает участие также аминокислота серии [c.515]

Эта реакция обсуждается в гл. 2, посвященной аллильному окислению. К тому же процессу -окисления алкиларома-тических углеводородов относится одностадийное превращение коричной кислоты в бензойную под действием Sporobolomy es roseus при метаболизме фенилаланина [9]. [c.151]

Образование гиппуровой кислоты в организме животного имеет значение в связи с процессом детоксикации ароматических кислот. Бензойная кислота, обезвреживаемая в результате превращения в гиинуровую кислоту, образуется при окислении боковой цепи фенилаланина. Аналогичным путем детоксицируется случайно попавшая в организм бензойная кислота или образовавшаяся ти окислении гомологов бензойной кислоты с нечетным числом атомов углерода в боковой цепи ((3-окисление том I). [c.394]

Насколько известно, это самый первый метод, использующий окисление для количественного определения аминокислот, хотя для качественного обнаружения фенилаланина еще Щульце, Барбьери и Боссгард [577] окисляли последний до фенплацеталь-дегида. [c.45]

Основы метода. По данным Шульце, Барбьери и Босгарда [574], фенилалаинн при окислении хромовой кислотой образует бензойную кислоту и бензальдегид. Эта реакция была использована кольманом [376] для определения фенилаланина в белковых гидролизатах. [c.133]

Смотреть страницы где упоминается термин Фенилаланин, окисление: [c.454] [c.351] [c.200] [c.475] [c.138] [c.209] [c.278] [c.300] [c.598] [c.386] [c.458] [c.593] [c.456] [c.783] [c.451] [c.398] [c.417] [c.482] [c.119] [c.8] [c.798] [c.132] [c.133]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология