Дипептиды, водородные связи

Следует заметить, что Быстров с сотр. [64] в тщательно продуманном обсуждении, основывающемся на рассмотрении конформаций дипептидов с внутренней водородной связью, пришел к выводу, что наиболее вероятна потенциальная кривая с тремя минимумами, которые соответствуют заслоненной конформации скелетной связи Сц и связи ЫН. Приведенные аргументы вполне убедительны, но все же недостаточны. [c.295]

В дипептидах могут возникать как развернутые (без водородных связей), так и свернутые формы. Одна из свернутых форм—-форма Мидзусима (М) соответствует образованию водородной связи N1—Н. .. О2—Сг (см. рис. 4) характеризуется углами (ф, ор) —120 и 240°, другая — форма Хаггинса (Я) имеет ту же водородную связь, но углы —240 и 120°. Свернутые формы обычно выгоднее по энтальпии, но-проигрывают в энтропии (область, допустимая для образования водородных связей, весьма мала), и, как показывает опыт, в неполярных растворителях они чаще всего находятся-в равновесии с развернутыми формами (в полярных растворителях доля нх ничтожна из-за слабости водородной связи). Конформации, соответствующие свернутым формам дипептидов, не встречаются в полипептидах и белках, и, следовательно, основное внимание надо обратить на развернутые формы [c.114]

На основании функции распределения число молекул воды в первой оболочке вокруг каждой молекулы воды равно 5,75 (объемные), 4,95 (полярные) и 4,70 (неполярные) это означает, что молекулы воды в объеме имеют, грубо говоря, одного дополнительного ближайшего соседа по сравнению с молекулами воды в первой сольватной оболочке дипептида. Поскольку среднее число водородных связей, образуемых молекулами воды в неполярной группе, совпадает с числом водородных связей, образуемых объемными молекулами, в первом случае должно существовать связывание со значительно большей долей ближайших пар. Для молекул растворителя, находящихся около полярной группы, среднее число соседей, способных к образованию водородных связей, не уменьшается, поскольку вместо образования водородной связи с молекулой воды может происходить образование водородной связи с растворенным веществом. [c.47]

В заключение отметим, что проведенное в настоящей работе изучение кинетических и структурных свойств водного растворителя, окружающего дипептид аланина, дало непротиворечивую качественную картину сольватации. Существенное влияние растворенного вещества на динамические свойства молекул воды ограничивается первым сольватным слоем. Влияние индивидуальных функциональных групп локализовано. Структура растворителя, индуцированная вблизи неполярных групп, и сопутствующие конфигурационные ограничения для молекул воды являются результатом образования такого же числа водородных связей, как в объеме воды, с ограничением в виде уменьшенного числа соседей, способных к образованию водородных связей. Неполярные группы неспособны к образованию водородных связей —именно это свойство отличает их от полярных групп. Пониженная подвижность молекул растворителя около неполярных групп связана прежде всего с конфигурационными (энтропийными), а не с энергетическими барьерами. Несмотря на то что система в некоторых своих геометрических аспектах подобна клатратам, ошибочно было бы применять этот термин по отношению к числу и прочности межмолекулярных связей. Динамика, подобная динамике молекул в объеме, наблюдаемая для молекул растворителя, находящихся вблизи полярных групп растворенного вещества, совместима с представлениями о том, что полярные группы взаимодействуют с соседними молекулами воды примерно так же, как молекулы воды взаимодействуют между собой. Дополнительные детали, относящиеся к настоящей работе, обсуждены в [7]. [c.49]

ЗЫ образуют часть спирального витка, направление которого определяется конфигурацией аминокислот дипептида. Образование трех водородных связей между сорбатом и сорбентом наиболее благоприятно при одинаковой конфигурации всех а мин ОКИ с л о тных остатков. [c.62]

Вторичные амиды. В сильно разбавленных растворах простые вторичные амиды имеют только одну полосу в области 3440—3400 слг [4, 5, 6, 7]. Эта частота много меньше частоты, соответствующей гидроксильным колебаниям, так что в этом случае имеется надежное доказательство кето-строения. В случае твердого состояния частота поглощения определяется в основном типом имеющейся водородной связи, и для некоторых соединений, в частности для дипептидов, полипептидов и протеинов, было обнаружено две или несколько полос поглощения. В твердом состоянии вторичные амиды с открытой цепью имеют основную полосу МН около 3270 см [4, 6, 7], а в концентрированном растворе могут быть идентифицированы полосы как свободных, так и связанных групп. [c.248]

В дипептидах могут возникать как развернутые (без водородных связей), так и свернутые формы. Одна из свернутых форм — форма Мидзусима (М) соответствует образованию водородной связи Г —Н---02=С2 [индексы (2) означают, что эти атомы принадлежат второму пептидному звену, считая с N-конца] и характеризуется углами ф = —60°, г з = 60°. Другая свернутая форма — форма Хаггинса (Я) имеет ту же водородную связь, но углы -f 60° и —60°. Свернутые формы обычно выгоднее по энтальпии (особенно в органических растворителях), но проигрывают в энтропии (область, допустимая для образования водородных связей, весьма мала), и, как показывает опыт, в неполярных растворителях они чаще всего находятся в равновесии с развернутыми формами (в полярных растворителях доля их ничтожна, поскольку водородные связи в этом случае ослабляются). Конформации, соответствующие свернутым формам дипептидов, встречаются в полипептидах и белках крайне редко, и, следовательно, основное внимание надо обратить на развернутые формы. [c.371]

Дикетопиперазин — циклический дипептид, образующий водородные связи согласно схеме [3941 [c.81]

К, что подтверждается анализом термограмм (рис. 4.17) ТГ и ДСК анализа [76, 78]. Высокие значения температуры, теплового эффекта и энергии активации, обнаруженные для 18 К6-диглицин-2Н20 указывают на сильную специфическую гидратацию данного комплекса, содержащего до 16 молекул воды, из которых четыре сильно коррели-рованы за счет водородных связей. Однако кристаллогидрат 18 К6-глицил-Ь-а-аланин-12Н20, также содержащий большое количество молекул Н2О, не является таким устойчивым и теряет воду при менее высокой температуре, что сопровождается меньшим тепловым эффектом дегидратации. Комплекс 18 К6-глицил-Р-аланин-ЗН20, содержащий более жесткие молекулы дипептида (подобные диглицину), также имеет высокую теплоту дегидратации. Значения активационных энергий дегидратации изученных комплексов лежат в пределах, найденных для комплексов 18 Кб с нитратами редкоземельных металлов, в то время как тепловой эффект дегидратации последних выше [79]. Можно [c.231]

Конформационный анализ второго дипептидного фрагмента O-Asn-Asp-NH выполнен при ионизированном состоянии боковой цепи остатка аспарагиновой кислоты. Расчет показал, что у этого дипептида при свернутых, и развернутых формах основной цепи водородные связи образоваться не могут. Между Ьз и S] они не возникают из-за значительных дестабилизирующих монопептидных взаимодействий в остатке Asp при необходимых для их образования значениях углов вращения. Водородная связь между b и S2, в образовании которой у -Asn-Asn принимает участие NH2-rpynna боковой цепи второго остатка, в случае -Asn-Asp- также невозможна. Нереально и возникновение водородной связи между S] и S2 из-за значительного электростатического отталкивания атомов кислорода. [c.216]

Конформационный анализ трипептидного фрагмента 0-Asn-Asn- Sp-NH дает возможность рассмотреть состояние центрального остатка аспарагина при одновременном воздействии на него с обеих сторон остатков аспарагина и аспарагиновой кислоты и, имея результаты анализа соответствующих дипептидов, оценить конформационную специфику фрагмента и роль взаимодействий между непосредственно не связанными концевыми остатками. Выбор нулевых приближений трипептида, как и ранее, произведен на основе монопептидных форм A -Asn-NHMe и Дс-Asp—NHMe, т.е. независимо от результатов расчета дипептидов. Для форм основной цепи последовательности -Asn-Asn-Asp- с R- и В-формами остатков рассчитан весь набор конформаций. С L-формой рассмотрены все варианты, в которых один из остатков Asn имеет эту форму. Энергия 1224 составленных таким образом структурных вариантов была промини-иизирована при вариации 12 переменных двугранных углов основной и боковых цепей. Полученные величины t/общ распределились в интервале Ог-12,0 ккал/моль. В расчете учтена возможность образования водородных ВЯзей между звеньями Ь4 и S), bj и S3, b4 и b , s и 3. Расчет показал, что ет водородных связей не вносит заметных изменений в распределение №более выгодных конформаций по энергии. [c.217]

Дипептид L, -конфигурации существует в растворе в растянутой конформации. Несмотря на правомерность существования стабилизованного внутримолекулярной водородной связью восьмичленного цикла, в этом состоянии при принятии амидной группировкой энергетически выгодной гране-конфигурации возникают отталкивающие взаимодействия между двумя боковыми группами. Однако -диастереомер в оксиде дейтерия принимает более компактную стабилизованную внутримолекулярной водородной связью структуру (рис. 23.7.8а) [20]. Приложение этих принципов к олигопептидам большей длины показывает, что введение остатка Д-ами-нокислоты в цепь из остатков -аминокислот изменяет направление растянутой конформации или разрушает упорядоченную конформацию. [c.431]

Однако довольно большое число точек оказывается в области, находящейся между и В и запрещенной по критерию Рамачандрана. Большую вероятность попадания в эту область можно объяснить деформациями валентных углов, а также, как мы дальше увидим, образованием водородных связей в трипептидных фрагментах. На рис. И приведены карты аланинового дипептида, рассчитанные с потенциалами Шерага [c.122]

Конформационные карты молекулы 1, рассчитанные с параметрами, предназначенными для неполярных растворителей, например СС14 (потенциалы Дащевского, торсионная энергия и парциальные заряды Шерага, е=4, потенциал водородной связи работы [56]), приведены на рис. 17 слева — транс-коя- фигурация амидных групп (С01 = С02=0°), справа — цис-конфигурация (С01 = 180°, С0г = 0°). Сравнение с картой соответствующего аланинового дипептида (рис. 10) показывает. [c.128]

Как связаны те закономерности, которые мы рассматривали с пространственной структурой глобулярных белков Конформационные карты дипептидов содержат разрешенные п запрещенные области и дают информацию о положении минимумов потенциальной энергии по ф и il). Структуры двух белков — миоглобина кашалота [165, 166] и лизоцима яичного белка [167 168], известны теперь уже достаточно хорошо для того, чтобы с точностью 20—30° можно было бы оценигь двугранные углы в каждой пептидной единице [16, 169]. Как мы уже отмечали, Брант и Шиммель [91], Рамачандран и Саси-секхаран [19], а также Шерага [20] рассматривали распределение точек, соответствующих углам ф и ij) в этих белках, на конформационных картах дипептидов. Очевидно, спиральные участки белков не представляют интереса (равно как и области р-структуры в лизоциме), их углы ф и гр находятся вблизи минимумов конформационной карты и потому мы приводим на рис. 26 только точки, относящиеся к неспиральным участкам. Конформационные карты аланинового дипептида построены при этом без учета электростатики и водородных связей (потенциалы Дашевского). [c.150]

При моделировании разбавленных водных растворов дипептида аланина Карплас методами молекулярной динамики оценил влияние растворенного вещества на динамические свойства воды и показал, что это влияние ограничивается первым сольватационным слоем (2). Структуры воды вблизи полярных и неполярных групп полимеров становятся различными при образовании таких же водородных связей, как в объемной воде. При этом в первом случае число соседних молекул снижается, а во втором их число равно нулю и вода приобретает повышенную подвижность. [c.9]

Изучение сжимаемости, подобное проведенному в работах [10—14], дало дополнительный подход (кроме пяти вышеупомянутых) к исследованию свойств гидрофобных систем в воде. Хотя в настоящее время и нет адекватной теории гидрофобных взаимодействий, есть ее многообещающее начало [9]. Недавние расчеты методом молекулярной динамики, проведенные Росски и Карпласом [19] и Гейгером, Раманом и Стиллинджером [20] на дипептидах в воде явились существенным прогрессом в понимании распределения, ориентации и водородных связей молекул воды, находящихся в непосредственной близости к углеводородным остаткам, структура которых напоминает некоторыми чертами флуктуационную структуру, сходную с порядком в клатратах (см. также [21, 22]). Гейгер и сотр. считают, что, согласно динамическим данным, трансляционные и вращательные движения молекул воды, образующих сольватную оболочку, медленнее (по крайней мере на 20%), чем движения в объеме чистой воды [20]. Эти изменения не очень велики, но могут оказаться чрезвычайно важными. [c.87]

Теории, основанные на точном квантовомеханическом описании дискретных молекул растворителя, позволяют установить некоторые детали, которых не дают другие теории. Например, первая сольватная оболочка аденина содержит четыре молекулы воды, тимина — три, а для пары оснований аденин — тимин число таких молекул равно только шести, поскольку образование пары аденин — тимин сопровождается вытеснением одной молекулы воды [58]. Другой пример касается структуры гидратной оболочки неполярных метильных групп. Расчеты для диметилфосфатного аниона [59] показали, что молекулы воды очень слабо связаны с метильны-ми группами, но водородные связи между ними самими достаточно сильны, так что образуется упорядоченная сетка, похожая на айсберги , существование которых предположили много лет назад Франк и Эванс [60]. Это подтверждает расчеты дипептидов в воде на основе 5Т2-модели (разд. 8.7), которые показали [61], что ни атомы водорода, ни неподеленные пары электронов молекул воды не ориентированы около неполярных групп. Такая сольватация дает максимальное число благоприятных взаимодействий между молекулами воды. [c.266]

Исследования показали, что молекула является амфотер-ным ионом и что она в основном лежит в одной плоскости, за исключением конечного атома азота, который значительно отклоняется от плоскости молекулы. Конечный атом азота окружен атомами кислорода, соединенными с ним водородными связями. Углы между водородными связями — тетраэдрические, в пределах 10° иминоазот также образует водородную связь с атомом кислорода в карбоксиле. Авторы указывают, что водородные связи вполне удовлетворительно объясняют упаковку молекул в кристалле. Полный анализ этого дипептида, несомненно, требует дополнительных количественных данных относительно направляющих свойств водородной связи и их значения для определения межмолекулярных взаимодействий в этих кристаллах. [c.314]

В предыдущих работах [1,2 было показано, что аномальное изменение константы скорос19 гидролиза в разбавленных растворах КОН наблюдается у глицил-глицина и отсутствует у глицил- ) -лейцина и глицил- D -валина, имеющих стерические препятствия при образовании свернутой формы (внутримолекулярной водородной связи мехду аминной и карбоксильной группами через молекулу воды). В связи с этим интересно было исследовать кинетику гидролиза таких дипептидов, у которых подобно глицил-глицину отсутствуют стерические препятствия при образовании свернутой фориы, [c.218]

Смотреть страницы где упоминается термин Дипептиды, водородные связи: [c.200] [c.213] [c.232] [c.233] [c.185] [c.213] [c.216] [c.221] [c.275] [c.277] [c.86] [c.246] [c.130] [c.34] [c.47] [c.64] [c.64] [c.295] [c.387] [c.388] [c.316] [c.317] [c.185] [c.213] [c.216] [c.217] [c.221]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология