Аминокислоты избирательная

При использовании подобного метода разделения для анализа последовательности аминокислот избирательность разделяюш,их [c.342]

Решающим критерием наличия одного лишь вида белковых молекул является доказательство однозначной последовательности аминокислот в пептидных цепях. Поэтому большая часть книги посвящена описанию методов определения последовательности аминокислот, избирательного расщепления пептидных цепей, фракционирования пептидов, анализа аминокислот и других приемов. [c.7]

В процессе химической эволюции природа должна была выбрать избирательные методы синтеза аминокислот и специфического узнавания, В связи с этим интересно, какими же химическими методами синтеза аминокислот в оптически чистой форме и разделения энантиомеров владеем мы сегодня Ниже рассмотрены два подхода к асимметрическому синтезу аминокислот с применением понятия асимметрической индукции и специфического комплексообразования с ионами металлов. [c.92]

Вообще говоря, существуют еще три уровня специфического узнавания субстратов в ферментативном катализе. Давайте рассмотрим пептидную связь в полипептидной цепи. Боковая цепь Рг определяет нормальную специфичность фермента. Для а-химотрипсина Нг — это ароматическая боковая цепь, а гидрофобная полость (ароматическая щель) в активном центре предназначена для взаимодействия с аминокислотой, узнаваемой ферментом. Такую избирательность называют первичной структурной специфичностью. [c.235]

Аминокислота (/1), аминогруппа которой замещена группировкой (У), конденсируется с другой аминокислотой (Б), имеющей защищенную остатком V карбоксильную группу. После того как получен полностью защищенный пептид (В), либо удаляют сразу обе защитные группы и получают свободный пептид (Г), либо проводят избирательное удаление одной из групп У или У. Образующийся в последнем случае замещенный пептид (Д) или ( ) может быть использован для дальнейших синтезов. [c.385]

В последнее время были синтезированы синтетические смолы селективного действия, избирательно сорбирующие отдельные ионы, а также амфотерные иониты, пригодные для разделения аминокислот и амфотерных элементов. Начинают также применяться иониты с оптически активными группировками, с помощью которых можно разделить оптические изомеры. [c.481]

Благодаря успехам в области органического синтеза в настоящее время получены смолы, избирательно сорбирующие отдельные ионы, амфотерные иониты, пригодные для разделения смесей аминокислот. [c.362]

Среди других видов каталитических реакций ферментативный катализ является самым высокоорганизованным, поскольку ферменты отличаются высокой избирательностью, специфичностью и каталитической активностью. Ферменты—это высокомолекулярные белки, состоящие из различных аминокислот, связанных пептидными связями. Нативная конформация молекулы фермента образует активный каталитический центр, содержащий полярные [c.183]

Ионообменные смолы нашли большое техническое применение. С введением в практику ионитов стало возможным проводить разделение близких в химическом отношении соединений, например разделять смеси аминокислот, алкалоидов и др. Кроме того легко осуществляется задача избирательного извлечения кислот или оснований из растворов их смесей. [c.500]

Некоторые производные аминокислот и, в частности, содержащие канцеролитическую бис-(р-хлорэтил) амин-иую группировку, используются в химиотерапии опухолей [243]. Идея применения аминокислот для создания противоопухолевых препаратов основывается на их способности проникать через мембраны раковых клеток в 4—5 раз быстрее, чем через мембраны нормальных клеток. В данном случае фрагменты аминокислот выполняют транспортные функции для канцеролитических группировок и обеспечивают избирательное накопление лекарственного средства в опухолевой ткани [124]. К подобным [c.9]

Из приведенных структурных формул видно, что избирательность взаимодействия детергента с гидрофобным участком на поверхности белка может быть обусловлена структурным соответствием этого участка (имеются в виду размеры, конфигурация, преобладание алифатических илп ароматических остатков аминокислот) и гидрофобной части детергента. [c.184]

Для разделения всевозможных смесей, для анализа и вьщеления из смесей отдельных веществ в лабораториях очень часто пользуются хроматографией это один из лучших методов разделения и анализа смесей. Хроматографию применяют и в промышленности, когда надо очистить и разделить похожие вещества - органические и неорганические - от лантаноидов до аминокислот. Суть ее в том, что отдельные компоненты смеси (жидкости или газа) по-разному удерживаются веществом-адсорбентом, способным избирательно поглощать те или иные химические соединения. [c.155]

Все большее значение в последнее время приобретают ферментативные методы разделения рацематов аминокислот. Бергман показал, чтО ацилированные аминокислоты реагируют с анилином под действием фермента папаина избирательно — образуются анилиды только Ь-амино-кислот. [c.456]

Бензиловые эфиры особенно удобно использовать в тех случаях, когда в качестве защитной группы применяется карбобензокси- или бензиль-ные остатки. Защита аминных групп должна удовлетворять основному требованию удаляться избирательно без одновременного расщепления пептидной связи в пептиде. По этой причине оказались непригодными бензоильные, ацетильные, карбэтокси- и карбометокси-производные аминокислот. В качестве защитных групп чаще всего применяют следующие группы (см. табл. 7). [c.488]

Описанная ниже реакция на аминокислоты избирательна и может быть выполнена в присутствии свободных аминов. Соли аминов и аммониевые соли, так же как и твердые карбоновые кислоты (см. выше), должны отсутствовать. Реакция неприменима также в присутствии органических соединений, оСразующих воду при температуре плавления, так как перегретая вода реагирует с тиоцианатом калия, выделяя сероводород. [c.373]

Нет сомнения, что вывод о способности всех аминокислот входить в а-спиральные фрагменты белковой цепи в той же мере, если не в большей, справедлив в отношении -структуры. На отсутствие у аминокислот избирательности к двум альтернативным вторичным структурам указывают также результаты анализа Кэбша и Сандера 62 белков (-10000 остатков), трехмерные структуры которых известны [170, 171]. В исследованных белках были, в частности, обнаружены 25 пентапептидных фрагментов, идентичных по химическому строению, но существенно отличающихся по пространственной структуре. Те же самые пять аминокислотных остатков у одних белков входят в а-спирали, у других образуют -складчатые листы, а у третьих составляют различные нерегулярные участки. [c.276]

Процесс микробиологической депарафинизации нефтяного сырья является новым направлением в нефтепереработке и нефтехимии. Этот процесс основан на способности некоторых микробов избирательно окислять парафиновые углеводороды, преимущественно нормального строения. Применение микроорганизмов для депарафинизации нефтяного сырья, для производства белкововитаминных концентратов (БВК), аминокислот, витаминов и других продуктов путем микробиологического синтеза на базе углеводородов основано на сходных биохимических процессах. Их сущность заключается в проникновении углеводородов в клетки микроорганизмов, способности их адаптироваться к углеводородному типу питания в начальной стадии окисления углеводородов. Современные представления о механизме усвоения углеводородов микроорганизмами изложены в специальной литературе. [c.191]

Синтез полипептидоч. Для того чтобы связать аминокислоты в строго определенной последовательности, нужны защитные группы, которые предотвратили бы нежелательные конденсации между карбо-ксильными и амииными группами. Необходимо, чтобы такие группировки могли быть впоследствии избирательно отщеплены без затрагивания пептидных связей. [c.385]

Хроматографические методы занимают особое место среди физико-химических методов анализа, являясь прежде всего универсальным способом разделения элементов. Они выгодно отличаются от всех других известных методов разделения высокой специфичностью (избирательностью действия), позволяют осуществить разделение весьма близких по свойствам неорганических или органических веществ. Так, например, хроматографическим путем разделяют смеси катионов металлов щелочной группы, щелочноземельных металлов, редкоземельных элементов, элементов-двойников, таких как цирконий и гафний разделяют смеси геометрически изомерных комплексных соединений (например, цис-транс-язомерных комплексов платины или кобальта) отделяют микроколичества трансплутониевых элементов от основной массы урана или плутония, а также от продуктов деления разделяют смеси анионов галидов, кислородных кислот галогенов, фосфорных кислот, аминокислот, смеси органических соединений, являющихся пред- [c.9]

С-Концы пептидных цепей определяются избирательным отщепле нием концевой аминокислоты с помощью специфического фермента — карбоксипептидазы и последующей идентификацией этой аминокислоты. Если макромолекула белка состоит из двух (или более) пептидных цепей, как в случае инсулина (см. рис. 53), то избирательно разрушают дисульфидные мостики окислением (например, надмуравьиной кислотой) и затем полученные полипептиды разделяют путем фракционирования на ионитах. Для определения последовательности расположения аминокислот в каждой полипептидной цепи ее подвергают частичному кислотному гидролизу и избирательному расщеплению с помощью ферментов, каждый из которых разрывает полипептидную цепь только в определенных местах присоединения какой-то одной определенной аминокислоты или одного типа аминокислот (основных, ароматических). Таким образом получают несколько наборов пептидов, которые разделяют, используя методы хроматографии и электрофореза. [c.376]

В т. н. безреагентных методах Ф. а. примен. иммобилизованные ферменты (см. Ферментативный катализ). Использ., напр., ферментные электроды — электрохим. датчики, на чувствит. элемент к-рых нанесен иммобилизов. фермент. Такие электроды обладают высокой избирательностью и позволяют проводить быстрый (десятки анализов в час) автоматич. анализ многокомпонентных систем. С пх помО[цью определяют i-люкозу, холестерин, мочевину, мочевую к ту, сиирты, аминокислоты, ионы Си + и др. в-ва, концентрации к-рых варьируют от 0,05 мкг/мл до 1 мг/мл. ф Б е р е 3 и и И. В., К л е с о в А. А., Журнал аналитической химии , 1976, т, 31, в. 4, с. 786 — 800 их же, Успехи химии , 1976, т. 45, в, 2, с. 180-201. А. А. Клесов. [c.617]

Специфические реакции на отдельные аминокислоты. Наряду с нингидриновым реактивом существуют и другие реагенты, дающие цветные продукты с некоторыми аминокислотами. Это свойство избирательного окрашивания часто используют в хроматографии для идентификации отдельных аминокислот. Так, для определения соединений с гуанидиновой группой (аргинин) используют реакцию Сакагуши. Хроматограмму смачивают 0,1%-ным раствором 8-оксихинолина в ацетоне и после ее подсушивания на воздухе слегка опрыскивают из пульверизатора раствором гипобромита (1 мл брома в 500 мл 0,5 н. NaOH). Наблюдается оранжевое окрашивание. [c.131]

Для полного воссоздания первичной структуры полипептида необходимо идентифицировать аминокислоты, которые входят в состав каждого из фрагментов, получепных в результате неполного гидролиза, и решить, в какой последовательности эти аминокислоты соединяются друг с другом в исходном полипептиде. Один из подходов к решению этой проблемы состоит в том, что проводят полный гидролиз фрагментов, идентифицируют составляющие их аминокислоты, а затем осуществляют химический синтез фрагментов. Другой путь — избирательный гидролиз, при котором от фрагмента отщепляют по одной аминокислоте на каждом этапе, чаще всего при помощи ферментов из подл елудочной железы, так называемых карбоксипептидаз. Эти ферменты способны гидролизовать только С-концевые аминокислоты и, следовательно, постепенно разрушать нептидный фрагмент с С-конца. Нередко достаточно бывает проанализировать различные концентрации аминокислот полученных под действием карбоксипептидазы, которая гидролизовала фрагмент в течение постепенно возрастающих промежутков времени, чтобы получить необходимые данные относительно аминокислотной последовательности. [c.403]

Наиб, важное практич. применение В.-определение Fe(ll), к-рое возможно в присут. НС1 (< 4 М) и орг. в-в. Наиб, часто этим методом анализируют минералы, карбонатные породы и руды. Прямым ванадатометрич. титрованием определяют также As(in), Hg(I), T1(I), Sn(II), Sb(III), Ti(ni), v(iii), Mo(iii, V), w(V), U(iv), sor, s or, s -, S N-, I. Орг. соед. (спирты, кетоны, аминокислоты и др.) определяют обратным титрованием к исследуемому р-ру прибавляют избыток р-ра V(V), к-рый после завершения р-ции оттитровывают р-ром Fe(II). В этом случае преимущество В. перед дихроматометрией и цериметрией состоит в более высокой избирательности. Так можно определять гидрохинон в присут. крезолов, а миндальную, малеиновую или фумаровую к-ты в присут. муравьиной и уксусной Электро-генерированный V(V), полученный окислением соли V(IV) или анодной поляризацией ванадиевого электрода, применяют в кач-ве титранта в кулонометрич. титровании [c.347]

Производные аминокислот. Производные аланина ф-лы ХУ1-флампроп-изопропил (суффикс BW, X = Р, К = изо-СзН, ЛД50 3000 мг/кг) и бензоилпроп-этил (суффикс X = С1, К = 2115) применяют как послевсходовые Г. для б ьбы с овсюгом в посевах злаков активность этих соед., более высокая у ( - )-изомеров, обусловлена гидролизом до своб. к-т, избирательность-различием в скоростях гидролиза в сорняках и культурных растениях. [c.527]

Нарушения О.в. у микроорганизмов, вызванные изменениями в составе субстратов или полученные в результате мутагенеза, широко используют в практич. целях. Так, добавляя в питат. среду дрожжей сульфит натрия, удается переключить алкогольное брожение на глицериновое и создать на этой основе биотехнологию получения глицерина. В микробиол. промчгги широко используют полученные селекцией штаммы микроорганизмов-суперпродуценты отдельных аминокислот, антибиотиков и др. Методы генной инженерии позволяют избирательно изменять наследственный аппарат клеток и благодаря этому целенаправленно воздействовать на структуру и динамику О.в. у организмов. [c.318]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты избирательная: [c.513] [c.193] [c.82] [c.179] [c.82] [c.70] [c.89] [c.513] [c.100] [c.386] [c.386] [c.366] [c.713] [c.739] [c.654] [c.181] [c.184] [c.324] [c.413] [c.167] [c.250] [c.383] [c.445] [c.267]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология