Лизин, гидрокси

Более того, поскольку эти группировки характеризуются различными значениями теплот ионизации (эти значения приведены на фиг. 22 в скобках) и различной чувствительностью величин р/С к изменениям ионной силы и диэлектрической проницаемости, широкое исследование рН-функций позволяет получить достаточно экспериментальных данных для идентификации активных групп фермента. Так, например, значение р/С5 свидетельствует о том, что в механизме действия фермента участвует сильно ионизированная карбоксильная группа или слабо ионизированный ион имидазолия. Чтобы произвести выбор между этими группировками, нужно изучить температурную зависимость р/С, так как теплоты ионизации этих двух групп существенно отличаются друг оТ друга. Другой пример р/СЮ,5 может относиться либо к е-аминогруппе лизина, либо к фенольному гидроксилу тирозина эти группировки можно дифференцировать, исследуя влияние ионной силы, поскольку величина р/С гидроксила (и карбоксила) в отличие от р/С аммониевой группировки весьма чувствительна к этому параметру. [c.214]

З-Фенил-1,-аланин 4-гидрокс т-1,-пролин 3,5-дииод-L-тирозин 3,5-дибром--I.-тирозин, S-1-идрокси-Г.-Лизин. [c.331]

СООН алло-5-гидрокси-L-лизин mpeo-S-гидрокси-Ц-ли-зии) [c.19]

Водородные связи, которые обычно образуются в результате взаимодействия фенольного гидроксила тирозина (14) и карбоксила глутаминовой (24) или аспарагиновой кислоты, могут вносить свой вклад в стабилизацию третичной структуры. Ионные взаимодействия, например между р-карбоксильной группой аспарагиновой кислоты (18) и е-аминогруппой лизина (8), также, по-видимому, участвуют в стабилизации структуры. Ди-сульфидные связи могут быть образованы между боковыми цепями или группами К двух остатков цистеина (4, 10) естественно ожидать, что белковая структура, фиксированная такими связями, будет очень стабильна. Недавно было высказано предположение, согласно которому внутренняя часть белковой молекулы представляет собой каплю масла . Это дает основания утверждать, что гидрофобные взаимодействия могут быть важным фактором в определении третичной структуры. Неполярные группы К таких аминокислот, как фенилаланин (11), лейцин (13), триптофан (15), изолейцин (16) и валин (19), несовместимы с высокополярными молекулами воды. Рентгеноструктурное исследование подтвердило предположение, что эти группы стремятся разместиться во внутренней части пептидной цепи и исключить воду из своего непосредственного соседства. Стабилизация структуры белка, являющаяся результа-татом этого процесса, имеет энтропийную природу, и, хотя для белков оиа не может быть точпо рассчитана, ее можно оценить, измеряя термодинамические параметры переноса углеводородов из неполярных растворителей в воду. Например, переход [c.381]

Масс-спектрометрическое изучение пептидов, содержащих функциональные группы в боковых цепях, затруднено вследствие их низкой летучести. Эти функциональные группы необходимо модифицировать перед масс-спектрометрированием. Аминогруппы боковых цепей (лизин, орнитин) и карбоксильные группы (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) модифицируются одновременно с концевыми группами в ходе методики ацилирования— этерификации. Спиртовые группы (серин, треонин и т. п.) можно превратить в их 0-ацетильные производные [24] или, что еще лучше, метилировать (см. ниже). Тирозинсодержащие пептиды дают удовлетворительные масс-спектры только после метилирования фенольного гидроксила [25]. Трудности, возникающие в случае аргининсодержащих пептидов, могут [c.191]

Реакции обмена в растворах полиэлектролитов были изучены методом потенциометрического титрования, который позволяет количественно измерять выход низкомолекулярных продуктов реак-ЦИ1152-65 Да рдд 5 ддд примера приведены кривые потенциометрического титрования смесей полиакриловой кислоты и солянокислого поли-1/-лизина и поли- -лизина и полиакрилата натрия. Для сравнения приведены кривые титрования малодиссоциированных компонентов—поликислоты и полиоснования (вторые компоненты — полимерные соли — полностью ионизованы в соответствующих интервалах pH). Из этих данных видно, что в отличие от растворов поликислот (или полиоснований) смеси нолиэлектролитов титруются как сильные кислоты (или щелочи) вплоть до 50—70%-ной нейтрализации (в расчете на слабый нолиэлектролит). Следовательно, при введении в растворы смесей полиэлектролитов щелочи [в случае реакции (I)] или минеральной кислоты [в случае реакции (И)] происходит связывание выделяющихся в реакции протонов (или гидроксил-ионов) и смещение равновесия реакции обмена в сторону образования солевого полиэлектролитного комплекса. [c.17]

Особенно хорошо изучены функции свободных аминогрупп карбоксилов, гидроксила, тиоловых групп, имида-зола, гуанидина, фенольной группы, тиоэфирных групп и некоторых других. Свободная и удаленная от карбоксила аминогруппа лизина ведет себя почти самостоятельно , и сосредоточивание таких групп в определенных белках (лизоцим) придает этим белкам основные свойства. Карбонильные соединения образуют с аминогруппой аль-диминную группировку, способную к различным дальнейшим превращениям гидролизу, восстановлению, замещению, присоединению. Аминогруппа, конечно, играет роль фиксатора для кислотных — анионных групп (фосфатные группы флавиновых коферментов и др.). [c.174]

Если фермент состоит из одного белка, то его активный центр представляет собой сочетание атомных групп, входящих в состав белковой цепи аминокислотных остатков- Хотя строение активных центров ферментов в общем изучено недостаточно, все же можно указать те важнейшие группы атомов, которые встречаются во многих ферментах. Это гидроксил аминокислоты серина, сульфгидрил1.ная группа цистеина, кольцо амидазола, входящее в состав аминокислоты гистидина, карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой кислот, аминогруппа аминокислоты лизина. Из этих групп и организуются разнообразные активные центры биологических катализаторов. [c.94]

Что касается связи пиридоксального остатка с апоферментом, то она осуществляется за счет фосфатной группы (для катализа она не нужна), водородной связи с азотом пиридинового кольца, гидрофобной связи метильной группы и электростатической связи ионизированного фенольного гидроксила. Ковалентная связь с апоферментом появляется периодически на стадии образования внутреннего шиффова основания. Переход в активном центре при pH 6,3 сопоставляется [25[ с ионизацией фенольного гидроксила. Путем избирательного воздействия на отдельные белковые группы молекулы фермента показано [30, 32, 33[, что в его активном центре расположены одна или две имидазольные группы [25], блокирование которых приводит к инактивации фермента. Резкое снижение активности наблюдается и при блокировании одной сульфгидрильной группы. Эти группы, вероятно, и принимают участие в кислотно-основных превращениях промежуточных шиффовых оснований, хотя в наиболее распространенных механизмах реакции трансаминирования [25] обсуждается лишь действие аминогруппы лизина на нескольких стадиях катализа. Это недостаточно оправдано хотя бы потому, что при pH, соответствующем реакции трансаминирования, аминогруппа является хорошим акцептором, но плохим донором протона, что немедленно затормозит реакцию на стадии депротонирования ЫНз-группы. Кроме того, по стерическим причинам мало вероятно, чтобы одна и та же аминогруппа могла служить эффективным акцептором протона к С -атому пиридоксаля — и фактическим акцептором протона от а-углеродного атома аминокислоты. Поэтому в дальнейшем приводится механизм реакции трансаминирования, следуя работе Полторака [2[, в которой рассматриваются каталитические функции всех кислотно-основных групп активного центра аспартаттрансаминазы. [c.226]

Специфичность пиридоксалевых ферментов по отношению к определенным субстратам и характер реакции обусловлены белковой частью-молекулы фермента, с которой кофактор обычно прочно связан в нескольких точках. Примером может служить фермент -аспартат 2-оксоглутарат—аминотрансфераза, катализирующий процесс переаминирования аспарагиновой кислоты .Одна из связей пиридоксальфосфата с белком в этом случае является ковалентной и образована формильной группой кофактора и е-аминогрупной остатка лизина протеиновой части фермента. Другой точкой связи служит фосфатная группа пиридоксальфосфата. Атом азота пиридинового кольца и гидроксил тирозинового остатка белка соединены водородной связью. Кроме того, для тонкой регулировки пространственного расположения реагентов в ходе ферментативной реакции служит метильная группа пиридоксальфосфата. 3-Окси-группа кофактора образует связь с некоторой катионной группой апофермента. [c.275]

В коллагене млекопитающих около 100 X-положений занято пролином и около 100 У-положений—4-гндрокснпролином. Эти жесткие аминокислоты ограничивают вращение полипептид-ного стержня и таким образом увеличивают стабильность тройной спирали. Остатки гидроксипро-лина придают структуре дополнительную стабильность за счет образования большего количества внутримолекулярных водородных связей (для этого используются окружающие молекулы воды). В некоторых Х-положениях коллагена содержится также 3-гидроксипролин, а в Y-положениях—5-гидрокси-лизин. [c.347]

Боковые цепи аминокислотных остатков по их состоянию ионизации в нейтральных водных растворах можно разделить на три группы нейтральные, слабокислые и основные (табл.9). При pH 7 боковые цепи остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот несут отрицательные заряды, боковые цепи остатков лизина, аргинина практически полностью протонированы и несут положительный заряд, а боковая цепь гистидина и в меньшей степени цистеина имеют лишь частично положительный и отрицательный заряды соответственно. Фенольный гидроксил тирозина при этом значении pH протонирован и электронейтрален. Мн-дольная группа триптофана имеет рй около -2 и может рассматриваться как нейтральная. [c.25]

Синтез и созревание коллагена представляют собой сложный многоэтапный процесс, который начинается в клетке, а завершается во внеклеточном пространстве (рис. 7.1). Он включает в себя ряд посттрансляционных изменений гидроксилирование пролина и лизина, гликозилирование гидроксили-зина, отщепление N- и С-концевых пептидов. Благодаря этим изменениям появляются дополнительные возможности для стабилизации цепей в молекуле тропоколлагена [c.163]