Аминокислоты в коллагене

Эта аминокислота обнаружена только в структурном белке соединительных тканей — коллагене. [c.27]

Очевидно, эта аминокислота не проявляет особенно интересных химических свойств, а ее биологическое значение сводится к роли структурного элемента в тех случаях, когда важно располол<ить структуру в небольшом объеме (компактно). Структурные белки (коллаген, шелк, шерсть) содержат значительные количества глицина. [c.28]

Относительные количества различных аминокислот в белке зависят от его происхождения и функции. Аминокислоты с углеводородными боковыми цепями преобладают в таких нерастворимых нитевидных белках, как шелк, шерсть и коллаген (белок, выполняющий функцию строительного материала в тканях). Аминокислоты с полярными боковыми цепями более распространены в водорастворимых белках. Полярные группы часто играют важную роль, определяя общую структуру белковой молекулы, [c.445]

Серин и треонин входят в состав большинства белков, оксилизин найден только в склеропротеинах, например, в коллагене. Оксигруппа серина и треонина обладает, по-видимому, специфическими свойствами. Так, в фосфопротеидах фосфорная кислота связывается с белком через гидроксильную группу этих аминокислот, а также оксигруппы тирозина и оксипролина Активность ряда ферментов — химотрипсина, трипсина, Холинэстеразы связывают с оксигруппой серина [c.470]

Изучение аминокислотного состава и последовательности чередования аминокислот в полипептидных цепях тропоколлагена показало, что существует два типа цепей —цепи al и а2, а также четыре разновидности цепи al al (I), al (II), al (III) и al (IV). В табл. 21.1 представлены данные о структуре коллагенов различных тканей. [c.663]

Наибольшее количество этих аминокислот содержится в покровных белках коллагене, фибриногене. [c.497]

В связи с рассмотренными расчетами возникает ряд важных для структур фибриллярных белков вопросов, которые, вероятно, будут решены в ближайшем будущем 1. Изменит ли учет атомов водорода оптимальные конформации и их относительные стабильности, найденные минимизацией потенциальной функции Имеются ли еще локальные минимумы потенциальной поверхности и если да, то сколько 3. Каковы барьеры, разделяющие локальные минимумы 4. Достаточно ли места в найденных структурах для вхождения молекул воды и какая будет детальная геометрия тройной спирали с молекулами воды 5. Будет ли тройной комплекс стабильнее, чем двойной или четверной (разумеется, это надо доказать) 6. Каковы оптимальные структуры подобных последовательностей, тоже моделирующих коллаген, например (—Гли-Про-Гипро—) 7. Будут ли отличаться структуры для случайных последовательностей аминокислот [c.147]

Коллаген не переваривается пепсином и трипсином однако после превращения в желатину гидролиз протекает легко. Несмотря на это, его ценность в качество пищевого продукта незначительна вследствие отсутствия некоторых незаменимых аминокислот. [c.451]

Аминокислоты Шерсть Фиброин Коллаген [c.287]

Содер кан 1е основных аминокислот в эластине, коллагене п аналогичных [c.66]

Эластин. По содержанию ароматических аминокислот этот белок в некоторой степени близок к коллагену (желатине). [c.139]

Коллаген рекомендуется для ухода за стареющей и сухой кожей. Коллагеновые кремы содержат нативный коллаген, молекулярная масса которого около 300 ООО. Проникновение такой гигантской молекулы в кожу или в волосы весьма сомнительно тем не менее, в последние годы были опубликованы исследования, подтверждающие это предположение. Во всяком случае коллагеновые гидролизаты содержащие аминокислоты и пептиды, используются для ухода за кожей и волосами. [c.131]

Фибриллярный белок коллаген — самый распространенный белок в мире животных в организме человека с массой тела 70 кг содержится от 12 до 15 кг белков, и половина этого количества приходится на коллаген. Молекула коллагена (тропоколлагена) построена из трех пептидных цепей, каждая из которых содержит около 1000 аминокислотных остатков. Необычен аминокислотный состав коллагена каждая третья аминокислота — это глицин, 20 % составляют остатки пролина и гидроксипролина, 10 % — аланина, остальные 40 % представлены всеми другими аминокислотами. Коллаген — единственный белок, в котором содержится гидроксипролин. Эта аминокислота получается путем гидроксилирования части остатков пролина уже после образования пептидных цепей. Гидроксилиру-ется также некоторая часть остатков лизина с превращением в гидроксилизин. [c.47]

Простыебелки, При их гидролизе получаются только аминокислоты. К ним относятся альбумины, глобулины, глиадины, гистоны, протамины, глютелины и опорные белки (кератин, эластин, глютин, коллаген и т. п.). [c.395]

Первые три ( ел ка — фиброин шелка, кератин шерсти и коллаген соединительных тоней принадлежат к типу водно-нерастворимых фибриллярных белков, однако содержание в них отдельных аминокислот весьма различнс (в г/100 г белка) [c.656]

Особенностью КОллагвна является необычайно вьгсокое содержание глицина (1 остаток на каждые 3 аминокислотные остатка), пролина (1 на 8 остатков) и оксипролина (1 на 10 остатков). Коллаген содержит также редко встречающуюся аминокислоту — оксилизин. Таким образом, приблизительно каждым четвертым звеном в белковом ске- [c.668]

В таблице представлены не все аминокислоты, встречающиеся в белках. В ией нет гидроксипролина и гидроксилизи-на, содержащихся в коллагене фосфосерина-компонента всех фосфопротеидов иодпроизводных тирозина, содержащихся в тиреоглобулине цистина, к-рый часто встречается в белках, и нек-рых др. аминокислот. Все они-производные др. аминокислот, к-рые кодируются мРНК. Они образуются в результате модификации белков, происходящей после трансляции. [c.518]

Глицин—иервая выделенная из белков аминокислота Содержится в больших количествах в коллагене ( 25%) и фиброине шелка ( 40%). Благодаря наличию метиленовой группы способна к реакциям конденсации. Специфической реакцией на глицин является взаимодействие с орто-фталевым альдегидом с образованием окрашенного в зеленый цвет соединения Ы-Метильное производное глицина—саркозин HзNH— —СНг—СООН найден в актнномицине и карнозине. [c.470]

Малые строительные блоки, мономеры, в клетке соединяются в гигантские макромолекулы, или полимеры, в которых мономерные звенья связаны прочными ковалентными связями. Одни полимеры состоят всего лишь из нескольких мономерных звеньев (олигомер), другие из сотен, тысяч и даже миллионов. Типичный белок содержит от 100 до нескольких сотен аминокислот, молекула ДНК Е. oli состоит из 4-10 пар нуклеотидов, а сильно разветвленная молекула крахмала содержит свыше миллиона сахарных звеньев. Одни молекулы биополимеров представляют собой линейные цепочки, другие — разветвленные.. Иногда цепи полимера скручиваются с образованием жесткой цилинд-рической спирали, стабилизированной большим числом слабых вторичных связей. Но, как правило, такие структуры имеют значительно более сложную и нерегулярную конформацию. Довольно часто цепи полимера прилегают одна к другой, образуя сетчатые структуры, волокна,, мембраны. В отдельных случаях (например, в коллагене соединительной ткани) молекулы белка прошиты в поперечном направлении сильными ковалентными связями. Однако обычно макромолекулы в клетках связаны друг с другом более слабыми электростатическими и вандерваальсовыми силами. [c.67]

Преобладание в белках какой-то одной аминокислоты — довольно редкое событие. Коллаген же содерн<ит 337о глицина, 21% приходится на пролин + оксипролии и 11% составляет аланин. Все дело в том, что крупные по размеру боковые группы не могут уместиться внутри тройной спирали. То н<е самое относится и к фиброину шелка, который состоит в основном из периодически повторяющейся последовательности [c.92]

Аминоксидазы, содержащие и Си +, и флавиновые коферменты, по своему действию сходны с оксидазами аминокислот (табл. 8-4). Одна из этих аминоксидаз превращает е-ами-ногруппы боковых цепей лизина в альдегидные группы в коллагене и эластине (гл. И, разд. Д,3). Другим медьсодержащим ферментом является уратоксидаза, вызывающая декарбоксилирование своего субстрата (рис. 14-33). [c.447]

Как и все белки, коллаген синтезируется клетками из свободных аминокислотных остатков. Аминокислотные остатки, специфичные для молекулы коллагена, гидроксипролин и гидроксилизин не образуются из соответствующих свободных аминокислот. Эти аминокислотные остатки появляются после включения пролина и лизина в полипептидную цепь с участием ферментов пролилгидроксилазы или лизилгидроксилазы и кофактора - аскорбиновой кислоты. [c.663]

Аминокислотный состав коллагена своеобразен 33% всех аминокислотных остатков составляет Гли, 12% — Про и 10% — неканонический остаток оксипролил (Опро). Этот остаток, а также оксилизил (Олиз), содержащийся в количестве от 0,3 до 1,2%, встречаются главным образом в коллагенах. Коллаген содержит также до 10% Ала и значительно меньшие количества других аминокислот, причем содержание Тир, Гис, Цис, Мет, Вал, Фен особенно мало — менее чем по 1%. Таким образом, до /з остатков составляют Гли, Про, Опро и Ала. Последовательность остатков в цепи коллагена можно представить в виде (Гли — X — Х) , где X — любой остаток. Чаще всего встречаются последовательности Гли — Про — Опро, Гли — Про — Ала, Гли — Ала — Опро. [c.127]

Коллаген представляет собой очень высокую организацию материи на всех ступенях развития своей структуры — от объединения аминокислот в нолипептидные цепи до разнообразнейшего переплетения коллагеновых фибрилл и волокон, которые мы наблюдаем в различных тканях [c.352]

Третичная структура. Так назьгааемые боковые радикалы (К) аминокислот в полипептидной цепи способны к дополнительным внутримолекулярньпи взаимодействиям, которые препятствуют а-спирализации и образованию /3-структур, в результате чего белки приобретают глобулярную форму (отношение длины к ширине молекулы меньше 10) У фибриллярных белков такое соотношение больше 10 Если кератин, коллаген, синтетические полипептиды относятся к фибриллярным, то ферменты являются глобулярными белками Третичная структура белков образуется за счет водородных связей -ОН, -МНг, -СОО групп боковых радикалов, ионных связей между -КН4 и -СОО группами, 884 [c.884]

Дубящими свойствами обладают также дициандиамидные смолы, сополимеры стирола с малеиновым ангидридом и др. [137, 164]. Эпоксидные смолы и коллаген также взаимодействуют между собой. В частности, из продукта взаимодействия коллагена с эпоксидной смолой путем интенсивного кислотного гидролиза совершенно не удается извлечь тирозин, а количество других аминокислот, извлекаемых при этом, уменьшается для лизина на 90%, [c.264]

В глобулярных Б. пространственно сближенные фуикц. группы аминокислотных остатков образуют ансамбли, обладающие высокой реакц. способностью (каталитич. центры ферментов) или способностью к образованию комплексов с др, молекулами (антитела, репрессоры, ингибиторы ферментов). Внутр. ядро глобулы формируется почти исключительно из гидрофобных аминокислот, а на ее пов-сти располагаются как гидрофильные, так и гидрофобные аминокислотные остатки. К глобулярным относится большинство Б. Фибриллярные Б. (напр., коллаген, кератины) выполняют обычно в организме структурообразующую ф-цию. От способа укладки полипептидных цепей в этих Б, зависят их прочность, растяжимость и др, функционально важные св-ва. Существуют Б,, напр, миозин, в к-рых сочетаются элементы фибриллярной и глобулярной структур, [c.68]

ЛАМЕПОН, технический продукт, содержащий 35—40% по массе продукта конденсации жирной к-ты с белковым соед. общей ф-лы КСОННА(СОЫНА )"СООМа(или К), где R — алкил, напр, олеил, додецил, А и А — остатки гидрофобных аминокислот, и = 3 — 6. Вязкая желтая или светло-коричневая жидкость. Получ. щел. гидролизом содержащих коллаген продуктов (напр., отходов кожев. произ-ва, животного клея) и послед, конденсацией гидролизата с хлорангидридом жирной к-ты. Мягко действующее моющее и обезжиривающее ср-во. [c.296]

При рассмотрении результатов анализа (см. табл. 15) видно, что белки отличаются от других природных макромолекулярных соединений, нанример от целлюлозы или крахмала, большим числом различных единиц, входяш их в состав макромолекул (20 аминокислот вместо только одного моносахарида —глюкозы). Кроме того, белки содержат различные аминокислоты в определенных соотношениях. Некоторые белки содержат большое количество определенных аминокислот так, например, коллаген богат гликоколем, пролином и оксипролином, кератин — цистеином и оксикислотами, глиадин пшеницы — глутаминовой кислотой, а салъмин — белок из спермы рыб — состоит почти исключительно из аргинина и не содержит кислотных групп. [c.424]

Эластин, эластичность которого сходна с эластичностью каучука, образует волокнистую ткань артерий и некоторых сухожилий, например выйной связки быка (связка nu hae она содержит, однако, и коллагеновое волокно). Эластин не превращается в желатину при кипячении с водой и переваривается трипсином. Подобно коллагену, волокна эластина состоят из простых аминокислот, главным образом из лейцина, гликоколя и пролина, и не содержат оксипролина, аланина, дикарбоновых аминокислот, триптофана и гистидина. [c.451]

Содержание ароматических аминокислот в эллстине, коллагене и аналогичных белках [c.139]

Из мышечной ткани выделено несколько белковых фракций, отличных по химической природе и физико-химическим свойствам миоген, миоальбумин, миостромин, глобулин X, актин, миозин, нуклеопротеиды, коллаген. Все эти белковые вещества отличаются по молекулярному весу, изоэлектрической точке, растворимости, осаждаемости и по аминокислот- [c.247]

Склеропротеины (альбуминоиды). Эта группа фибриллярных белков, выполняющих в организме животных роль опорных и покровных веществ. Они практически нерастворимы и весьма устойчивы к химическим и ферментативным воздействиям. Скле ропротеины характеризуются тем, что в них отсутствуют неко торые аминокислоты, но содержание других высокое. Например много глицина в коллагене и фиброине, цистина в кератине) К склеропротеинам относятся коллаген, эластин, ретикулин кератины, нейрокератин, фиброин шелка, конхиолин и спонгин [c.176]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология