Кровеносные сосуды коллагена

Эластин в отличие от коллагена обнаружен в основном в связках (лигаментах) и больших кровеносных сосудах, которые должны быть эластичными. Подобно коллагену, эластин богат глицином, аланином и пролином и не содержит цистеина, однако в от- [c.575]

Эластин - аналогичное коллагену вещество. Образованные им нити и ткани, однако, более упруги и растяжимы, чем коллагеновые. Эластин встречается в сухожилиях, в стенках кровеносных сосудов, в коже и т.д. [c.81]

При кипячении в воде волокнистый, нерастворимый и неперевариваемый коллаген превращается в желатину-растворимую смесь полипептидов, которую в кулинарии используют для приготовления желе. В ходе этого превращения происходит гидролиз некоторых ковалентных связей коллагена-одна из главных причин, по которой мясо приходится подвергать тепловой обработке, так как именно коллаген соединительной ткани и кровеносных сосудов делает мясо жестким. Имеющиеся в продаже специальные препараты для размягчения мяса содержат смесь растительных ферментов, способных гидролизовать некоторые пептидные связи коллагена, в результате чего он превращается в растворимые, легко усваиваемые полипептиды. [c.177]

Коллаген-наиболее распространенный из всех белков, обнаруженных у позвоночных. Он содержится в сухожилиях, волокнистой соединительной ткани кожи, кровеносных сосудах, костях и хрящах. Фибриллы коллагена состоят из [c.183]

Волокнистые структуры. Коллаген — фибриллярный белок, у млекопитающих он составляет 25% от всех белков. Это основной фибриллярный элемент кожи, костей, сухожилий, хряща, кровеносных сосудов, зубов. В сформировавшихся тканях коллаген объединяет клетки в определенные структурные единицы, в развивающихся тканях играет формообразующую роль. Коллаген формирует нерастворимые фибриллы, обладающие высокой упругостью. [c.462]

Прекращение кровотечения после травматического повреждения кровеносных сосудов называется гемостазом. Выделяют четыре фазы гемостаза первая фаза—сокращение поврежденного сосуда. При этом уменьшается кровоснабжение дистальной от травмы области. Вторая фаза—образование в месте повреждения рыхлой тромбоцитарной пробки или белого тромба. Имеющийся в участке повреждения коллаген служит связывающим центром для тромбоцитов у последних в результате связывания разрушается их внутренняя структура и высвобождаются тромбоксан и ADP. Они в свою очередь индуцируют присоединение новых тромбоцитов и таким образом образуется рыхлая временная пробка. Длительность данной фазы гемостаза определяют по продолжительности кровотечения. Третья фаза— формирование красного тромба (кровяного сгустка). Четвертая фаза—частичное или полное растворение сгустка. [c.325]

Некоторые ткани, например кожа, кровеносные сосуды и легкие, должны быть не только прочными, но и эластичными. Обширная сеть эластических волокон внеклеточного матрикса придает этим тканям необходимую им способность сжиматься после временного растяжения (рис. 12-51). Основной компонент таких волокон-эластин-гликопротеин с мол. массой 70000, который, подобно коллагену, необычайно богат пролином и глицином, но в отличие от коллагена содержит очень мало гидроксипролина и совсем не содержит гидроксилизина. Детали синтеза и созревания эластина еще мало изучены. Молекулы эластина секретируются во внеклеточное пространство, где образуют волокна и слои, в которых отдельные молекулы связаны мно- [c.229]

Мышечная ткань представляет собой совокупность мышечных клеток (волокон), внеклеточного вещества (коллаген, эластин и др.) и густой сети нервных волокон и кровеносных сосудов. Мышцы по строению делятся на гладкие - мышцы кишечника, стенки сосудов, и поперечно полосатые - скелетные, мышцы сердца. Независимо от строения все они имеют близкие механические свойства, одинаковый механизм активации и близкий химический состав. [c.144]

Белки эластин и коллаген входят в состав именно тех тканей, которые постоянно подвергаются механическим нагрузкам. Например, в легких коллаген и эластин составляют соответственно 12—20 и 5—10% сухой массы. В стенке крупных кровеносных сосудов на эти белки может приходиться около 50% сухой массы. Соотношение количества эластина и коллагена в артериальных стенках меняется по ходу кровеносной системы. В стенке грудной аорты эластина в Р4 раза больше, а в брюшной аорте и других крупных артериях примерно в 3 раза меньше, чем коллагена. Поскольку механические параметры волокон эластина и коллагена неодинаковы, различие в их содержании, а также в пространственном расположении в сосудистой стенке приводит к тому, что упругие свойства разных сосудов сильно отличаются. [c.211]

Дефекты в генах, кодирующих коллаген, служат причиной ряда наследственных заболеваний. Например, болезнь несовершенный остеогенез, при которой возникает хрупкость костей, может быть результатом дефекта в гене, кодирующем а 1-цепь коллагена типа I. Подобно этому синдром Элерса-Данлоса, который может приводить к внезапной смерти из-за разрыва внутренних органов или кровеносных сосудов, может быть результатом дефекта в гене, кодирующем а 1-цепь коллагена типа П1. [c.268]

Результат идентификации поврежденного гена несколько удивителен, поскольку коллаген типа I, компонентом которого является продукт данного гена, обнаруживается главным образом в коже, сухожилиях, костях, связках и внутренних органах. Основным коллагеном в кровеносных сосудах является коллаген типа III (см. МБК, табл. 14-3). По-видимому, коллаген типа [c.496]

Имеется и другое основание для предположения о существовании конформационных перестроек макромолекул коллагена. Хорошо известно, что способность к Стабилизации солевого состава крови в организме появляется лишь в определенном возрасте (для человека это 5—6 лет), так что избыточное введение соли ъ более раннем возрасте может привести к гибели. Предполагают, что важную роль в возникновении способности к стабилизации солености играет тот же коллаген в составе кожи, стенок кровеносных сосудов, желудка и других органов. Но поскольку ни морфология, ни состав коллагена при этом не изменяются, остается считать, что под действием какого-то трансмиттера (вероятно, сопряженного с гормоном роста) в определенном возрасте существенно изменяется конформация коллагена так, что этот белок становится способным не только связывать соль, но и играть роль эффективного барьера на пути концентрированных солевых растворов. [c.78]

В комплексе с белком коллагеном она входит в состав костей, хрящей, сердечных клапанов, стенок кровеносных сосудов, кожи и выполняет в организме опорную функцию. [c.162]

Эластин обнаруживается в большинстве типов соединительной ткани наряду с коллагеном и полисахаридами. Это основной компонент эластических волокон, обладающий способностью растягиваться в несколько раз в длину, а при снятии нагрузки быстро восстанавливать исходную форму и размер. Эластин находится в большом количестве в стенках кровеносных сосудов, особенно в дуге аорты, расположенной около сердца, и в связках. Очень богаты эластином эластические шейные связки травоядных животных. В коже, сухожилиях и рыхлой соединительной ткани эластина относительно мало. [c.192]

Из крови в соединительную ткань входят различные виды лейкоцитов, а из лимфы - лимфоциты, которые, покинув кровеносные и лимфатические сосуды, превращаются в клеточные элементы соединительной ткани. В состав соединительной ткани входят и другие типы клеток, в частности фибробласты, вырабатывающие коллаген, участвующий в построении окружающей имплантат капсулы. [c.49]

Коллаген, наиболее широко распространенный белок в организме, составляющий большую часть органической массы кожи, сухожилий, кровеносных сосудов, костей, роговицы и стекловидного тела глаз, а также мембран. Близкий по свойствам белок эластин был обнаружен в эластичных фибрилах соединительных тканей, содержащихся в связках и в стенках кровеносных сосудов. Коллаген синтезируется фиброб-ластами и выделяется в межклеточное пространство, где он полимери-зуется, образуя прочный долгоживущий материал [38а]. Внутриклеточный предшественник коллагена — проколлаген, так же как и зрелый коллаген (гл. 2, разд. Б, 3,в), содержит три цепи. Основная же форма коллагена в большинстве тканей большинства видов (коллаген I) содержит две а1(1)-цепи и одну а2-цепь, в связи с чем его обозначают как [а1(1)]2а2. Коллаген хрящей (коллаген II) содержит три а -це-пи и обозначается как [а1(П)]з. Коллаген III, обнаруживаемый в различных тканях, особенно эмбрионов, имеет строение [а1(1И)]з [38Ь]. [c.497]

Волокиа коллагеиа очень прочны, они входят в состав сухожилий, кожи, хрящей, кровеносных сосудов. Коллаген, состааляю-щий около одной трети всех белков позвоночных, относится к фибриллярным белкам, образующим длинные ннти — фибриллы. К та> КИМ белкам принадлежат также а-кератины волос и шерсти, фиброин шелка основой их служат сплетенные аместе а-спиральные пептидные цепи. Впервые рентгенограммы фибриллярных белков бьшн изучены в начале 30-х годов У. Астбери. [c.257]

Альбуминоиды (протеиноиды, склеропротеины) — белки, резко отличаюпще-ся от других белков по свойствам. Они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами п щелочами, причем с расщеплением молекул. В животных организмах выполняют опорные и покровные функции в растениях не встречаются. Представители фиброин— белок шелка кератин — белок волос, шерсти, рогового вещества, эпидермиса кожи эластин — белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий коллаген — белковое вещество кожи, костей, хрящей, соединительных тканей. [c.297]

Хрящевые клетки, или хоидроциты, отделены одна от другой. Каждая клетка занимает в матриксе небольшую полость, или лакуну (рис. 1645). Хрящ обычно Не содержит кровеносных капилляров, а жизнедеятельность его клегок поддерживается благодаря диффузии питательных веществ и газов через матрикс от лежащих довольно далеко кровеносных сосудов и в обратном направлении. Большую часть массы хряща окружает перихондрий-тотиьш слой соединительной ткани, содержащей коллаген (рис. 16-45). Хрящ растет [c.175]

Соединительная ткань состоит из межклеточных элементов, вьшолняющих структурные и опорные функции на ее долю приходится значительная часть всего органического вещества, содержащегося в теле высших животных. Сухожилия, связки, хрящи и органический матрикс костей-это наиболее знакомые нам элементы соединительной ткани. Соединительная ткань окружает кровеносные сосуды, образует важную в структурном отношении подкожную клетчатку, связьшает между собой клетки отдельных тканей и заполняет пространство между клетками так называемым основным веществом. Существуют три главных молекулярных компонента соединительной ткани два фибриллярных белка-коллаген и эластин, которые в разных соотношениях присутствуют в большинстве соединительных тканей, и протеогликаны-семейство гибридных молекул, представляющих собой белки, ковалентно связанные с полисахаридами. [c.176]

К основным типам соединительной ткани, богатой эластином, но содержащей также небольшое количество коллагена, относятся желтая эластическая ткань связок и эластический слой соединительной ткани в стенках крупных артерий. Упругие артериальные стенки помогают распределять нагнетаемую сердцем кровь по кровеносным сосудам и сглаживать пульсовые колебания давления крови, создаваемые сокращениями сердца. В состав эластической соединительной ткани входит фибриллярный белок, который по ряду свойств напоминает коллаген, но по некоторым свойствам сильно от него отличается. Основная субъединица фибрилл эластина - троиоэлйс-ткн-имеет молекулярную массу, равную приблизительно 72000, и содержит [c.179]

Соединительная ткань пронизывает все тело позвоночных. В конечности соединительная ткань формирует кости и хрящи, сухожилия и связки, кожу, оболочк мыщц, внешние слои стенок кровеносных сосудов и оболочки нервов и промежуточную ткань, связывающую воедино все эти компоненты. Эти формы соединительной ткани образованы фибробластами и близкородственными клетками, которые погружены в обогащенный коллагеном внеклеточный матрикс, секретируемый ими. И все эти разнообразные клетки развиваются из мезенхимы недифференцированной зародышевой ткани, заполняющей зачаток эмбриональной конечности ее нроисхождение можно проследить вплоть до мезодермы боковой пластинки, соседствующей с сомитами раииих эмбрионов (см. рис. 16-15). Кроме покрывающего конечность эпидермиса, все остальные комноненты конечности являются производными популяции мигрирующих клеток, ие являющихся производными боковой пластиики Прежде чем достигнуть места назначения и принять участие в формировании структуры взрослого животного, эти клетки должны совершить длительное путешествие по эмбриональной соединительной ткани. [c.139]

Если блокировать такое сшивание, содержащие коллаген ткани становятся хрупкими и такие структуры, как кожа, сухожилия и кровеносные сосуды, легко разрываются. Ковалентные сшивки подобного типа встречаются только в коллагене и эластине и образуются в несколько этапов. Сначала внеклеточный фермент лизилоксидаза дезаминирует определенные остатки лизина и гидроксилизина, что ведет к образованию высокоактивных альдегидных групп. Затем эти группы образуют ковалентные связи между собой или с другими остатками лизина и гидроксилизина. Некоторые из таких связей сравнительно нестабильны и в конце концов видоизменяются с образованием более [c.227]

Соединительная ткань. Описанные выше эффекты в коже являются хорошим примером наиболее общих отдаленных последствий, наблюдаемых в лучевой терапии опухолей, — поздние фиброзы. Кожные фиброзы представляют собой замещение нормальной соединительной ткани (эластичных волокон, коллагенных пучков, волокон гладкой мускулатуры и т. д.) относительно однородной бесклеточной массой коллагена. Этот тип отдаленных фиброзов развивается в наиболее сильно облученных тканях, например в легких, почках, печени и т. д. Как уже говорилось, фиброз может быть следствием повреждения кровеносных сосудов, которые будут приводить к ишемическим очагам. Вместе с тем медленная потеря фибробластов, которые ответственны за образование коллагена и других волокон, может привести к квазикристаллизации или преждевременному старению существующего коллагена. [c.143]

Взаимодействие лейкоцитов с внеклеточным матриксом Пройдя сквозь эндотелий сосуда и проникнув в ткань, лейкоциты неминуемо должны взаимодействовать с белками внеоеточного матрикса (коллаген, ламинин, фибронектин и др.), а также с клетками ткани. Покинувшие кровеносный сосуд лимфоциты сразу теряют в результате энзиматического расщепления уже ненужный им L-селектин. Происходит смена функционального фенотипа циркулировавшая оетка становится приспособленной к перемещению в тканях. [c.91]

Многие полипептиды и белки синтезируются в виде цепей, имеющих большее число аминокислотных остатков, чем конечные функционально-активные структуры, присутствующие в клетке или секретируемые в кровь и другие жидкости организма. Так называемый процессинг этого предшественника с образованием более короткого белка осуществляется с участием ряда протеолитических ферментов. Здесь будет приведено лишь несколько примеров таких превращений, более подробная информация представлена в последующих главах. Один из примеров зимогенов (неактивных предшественников протеолитических ферментов) —трипсиноген, который при гидролизе одной пептидной связи превращается в активный фермент — трипсин (гл. 8). Фибриноген представляет собой растворимый белок плазмы крови, превращающийся в результате протеолиза в нерастворимый фибрин кровяных сгустков, предохраняющих организм от больших потерь крови при поражении кровеносных сосудов (гл. 29). Проинсулин, состоящий из одной полипептидной цепи с внутримолекулярными дисульфидными мостиками, в результате протеолиза дает активный инсулин, состоящий из двух пептидных цепей и образующийся за счет выщеплепия внутреннего пептидного сегмента из полипептидной цепи предшественника (гл. 46). Наконец, состоящий из трех цепей нерастворимый фибриллярный белок, коллаген, образуется в результате протеолитического расщепления предшественников, имеющих более длинные аминокислотные последовательности (с дополнительными пептидными сегментами в NH2- и СООН-концевых частях), чем цепи коллагена (гл. 38). Эти примеры иллюстрируют также возможные пути участия протеаз в контроле биологических процессов. [c.200]

При последующей работе вы обнаруживаете, что мРНК, соответствующая поврежденному гену, вырабатывается только фибробластами, миобластами и хондроцитами. Кроме того, вы устанавливаете, что эта мРНК появляется в заметных количествах на 12-й день и затем ее уровень существенно повышается по мере развития. Все эти факты-уровень экспрессии, типы участвующих в этом клеток и разрыв кровеносных сосудов - заставляют вас заподозрить, что дефектный ген кодирует коллаген или какой-то другой компонент внеклеточного матрикса. В соответствии с этим вы берете у других исследователей несколько клонов гена коллагена и используете их для анализа мРНК от 12-дневных нормальных и гомозиготных мутантных зародышей (см. рис. 14-13). [c.272]

Кровяные пластинки (тромбоциты) представляют собой очень мелкие, лишенные ядер клетки в составе крови. Они играют решающую роль в восстановлении поврежденных кровеносных сосудов (рис. 14-16). При повреждении сосуда подстилающие коллагеновые фибриллы приходят в контакт с эндотелиальным слоем кровеносных сосудов и связывают плазматический белок, называемый фактором фон Виллебранда (у Р). После этого у Р, связанный с коллагеном, соединяется с рецептором, находящимся на поверхности кровяных пластинок. В результате связывания рецептора приходит в действие механизм слипания тромбоцитов-их форма быстро изменяется от гладкой и уплощенной до округлой с выростами, и они начинают выделять вещества, служащие хемоаттрактантами для клеток, участвующих в восстановлении поврежденной ткани. [c.275]

Все многоклеточные организмы содержат коллаген, представляющий собой семейство фибриллярных белков. Особенно много коллагена у млекопитающих, где на его долю приходится четвертая часть всех белков. Коллаген является основным фибриллярным элементом кожи, костей, сухожилий, хряща, кровеносных сосудов, зубов. В этом или ином количестве он содержится почти во всех органах, и имен1Ю он объединяет клетки в определенные структурные единицы. Помимо этой структурной роли в сформировавшихся тканях коллаген играет организующую роль в развивающихся тканях. ОгпАичителъиым свойством колжлгеиа является его способность к формированию нерастворимых фибрилл, обла- [c.179]

Коллаген представляет собой группу родственных белков, обладающих очень высокой прочностью. Коллаген является основной волокнистой структурой кожи, костей, сухожилий, хряща, кровеносных сосудов и зубов. Известны четыре типа коллагена, различающиеся распределением в тканях. Основной структурной единицей коллагена является трюпоколлаген, состоящий из тр)ех цепей, каждая из которых включает 1000 аминокислотных остатков. Коллаген необычайно богат глицином и пролином. Кроме того, в коллагене содержатся гидроксипролин и гидроксилизин, редко встречающиеся в других белках. Последовательность аминокислот в коллагене характеризуется той особенностью, что почти каждый третий остаток в ней-глицин. Тропоколлаген [c.195]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология