Пролин в эластине

Эластин в отличие от коллагена обнаружен в основном в связках (лигаментах) и больших кровеносных сосудах, которые должны быть эластичными. Подобно коллагену, эластин богат глицином, аланином и пролином и не содержит цистеина, однако в от- [c.575]

Для получения эластина, структурного белка эластических волокон, используют обычно шейную связку быка. По своим свойствам эластин напоминает коллаген, но отличается от коллагена еще большей устойчивостью к действию протеолитических ферментов, кислот и оснований. Эластин подобно коллагену также характеризуется высоким содержанием глицина. Оба белка содержат примерно одинаковые количества этой аминокислоты, но содержание пролина и оксипролина в эластине намного ниже, чем в коллагене (см. табл. 1) [51]. [c.214]

Некоторые ткани, например кожа, кровеносные сосуды и легкие, должны быть не только прочными, но и эластичными. Обширная сеть эластических волокон внеклеточного матрикса придает этим тканям необходимую им способность сжиматься после временного растяжения (рис. 12-51). Основной компонент таких волокон-эластин-гликопротеин с мол. массой 70000, который, подобно коллагену, необычайно богат пролином и глицином, но в отличие от коллагена содержит очень мало гидроксипролина и совсем не содержит гидроксилизина. Детали синтеза и созревания эластина еще мало изучены. Молекулы эластина секретируются во внеклеточное пространство, где образуют волокна и слои, в которых отдельные молекулы связаны мно- [c.229]

Эластин - это нерастворимый, похожий на резину белок эластических волокон соединительной ткани. Он способен к обратимому растяжению в длину в несколько раз. Такие виды соединительной ткани, как связки и дуга аорты, особенно богаты эластином. Как и в коллагене, в эластине содержится много пролина и глицина в отличие от коллагена в эластине нет гидроксилизина и мало гидроксипролина. Аминокислотный состав эластина характеризуется выраженным преобладанием неполярных аминокислот. Последовательность аминокислот в эластине имеет определенную периодичность. Так, часто повторяется последовательность Рго-С1у-Уа1-С1у-Уа1. Эластин синтезируется в виде растворимого предшественника, который далее переходит в нера- [c.196]

Общими для эластина и коллагена являются большое содержание глицина и пролина, наличие оксипролина, хотя последнего в эластине примерно в 10 раз меньше, чем в коллагене. Как и в коллагене, в эластине мало метионина и отсутствуют триптофан и цистеин. [c.664]

ЭЛАСТИН, фибриллярный белок, придающий упругость коже, легочной ткани, связкам, кровеносным сосудам. Предшественник Э.— тропоэластин, к-рый секретируется клетками гладких мышц в виде полипептидной цепи мол. м. 100 ООО, богат остатками глицина, аланина, пролина и валина, но содерж1[Т очень мало полярных аминокислот. Он подвергается интенсивной пост-трансляциониой модификации, в частности ограниченному протеолизу и образованию поперечных связей вследствие окисления боковых цепей лизина и коидеисации образующихся альдегидных групп. Соединение полипептидных цепей Э. в сложную сетку обусловливает его большую упругость и нерастворимость в воде. Э. гидролизуется только протеиназами с особой специфичностью (эластазами). [c.696]

Эластин — структурный белок, составляющий основу соединительной ткани связок и сухожилий, он устойчив к кипячению и действию кислот и щелочей, что объясняется высоким содержанием неполярных аминокислотных остатков. Эластин содержит много глицина, пролина и лейцина (25—30%). По своим свойствам эластины являются фибриллярными белками, более прочными, чем коллагены. [c.55]

Э. Абдерхальден) глицил-L-аланин, глицил-Ъ-тирозин и L-аланил-глицин из фиброина шелка глицил-L-лейцин и Ь-аланил-Ь-лейцин из эластина, а также Ь-пролил-Ъ-фенилаланин из глиадина. Из последнего белка был выделен также тетрапептид, дающий при гидролизе гликоколь, L-аланин и L-тирозин. Из кератина гусиных перьев был выделен тетрапептид, состояпщй из гликоколя, пролина и оксипролина. [c.411]

Окси-Ь-пролин найден только в гидролизатах эластина и коллагена, где на его долю приходится до 13% всех аминокислотных остатков. При обработке нингидрином оксипролин дает на хроматограммах желтую окраску, при обработке изатином он может быть обнаружен в виде синего пятна. Взаимодействие оксипролина с перекисью водорода с последующим подкисле-нием раствора приводит к образованию пиррол-2-карбоновой кислоты (стр. 352), которая дает с л-диметиламинобензальде-гидом (реактив Эрлиха) интенсивное красно-фиолетовое окрашивание. [c.19]

Участки эластина, расположенные между поперечными связями, богаты глицином, пролином и валином. Последовательности аминокислот в этих участках обладают в ряде случаев периодичностью (рис. 9.25). [c.193]

Эластин, эластичность которого сходна с эластичностью каучука, образует волокнистую ткань артерий и некоторых сухожилий, например выйной связки быка (связка nu hae она содержит, однако, и коллагеновое волокно). Эластин не превращается в желатину при кипячении с водой и переваривается трипсином. Подобно коллагену, волокна эластина состоят из простых аминокислот, главным образом из лейцина, гликоколя и пролина, и не содержат оксипролина, аланина, дикарбоновых аминокислот, триптофана и гистидина. [c.451]

Некоторые ткани, например кожа, кровепоспые сосуды и легкие, должны быть не только прочными, но и эластичными. Обширная сеть эластических волокон внеклеточного матрикса придает этим тканям необходимую им способность сжиматься после временного растяжения. Главный компонент таких волокон - эластин - это весьма гидрофобный негликозилированный белок (около 830 аминокислотных остатков в длину), который, подобно коллагену, необычайно богат пролином и глицином, но в отличие от коллагена содержит очень мало гидроксипролина и совсем не содержит гидрокеилизина. Молекулы эластина секретируются во внеклеточное пространство, где образуют волокна и слои, в которых эти молекулы связаны множеством сшивок в разветвленную сеть (рис. 14-43). Сшивки образуются между остатками лизина с помощью того же механизма, что и в коллагене (см. рис. 14-38). Функция эластина (в отличие от функции большинства других белков) требует того, чтобы его пептидные цепи оставались развернутыми и сохраняли гибкую случайную конформацию (рис 14-44). Именно такая структура сети из сшитых между собой, произвольным образом изогнутых эластических волокон позволяет всей сети растягиваться и снова сжиматься, подобно [c.502]

Эластин и коллаген не растворяются в воде. Их полипептидные цепи содержат большое количество глицина, пролина и падроксипролина. [c.81]

Рис. 5-8. 4.Некогорые нестандартные аминокислоты, встречающиеся в белках. Цветом вьще-лены дополнительные функциональные группы, присоединенные к молекулам стандартных аминокислот пролина и лизина. Б. Десмозин, обнаруженный в белке эластине, образуется из четырех молекул лизина, углеродные скелеты которых выделены жирным шрифтом и затенены.

Коллагены содержат около 35% остатков глицина и примерно 11% остатков аланина (необьмно большие количества этих аминокислот). Еще более характерным отличительным признаком коллагена служит высокое содержание пролина и 4-гидроксипролина (рис. 7-13)-аминокислоты, которая, за исключением коллагена и эластина, редко встречается в белках. В сумме на долю пролина и ги-дроксипролина приходится около 21% всех аминокислотных остатков коллагена. Необьмный аминокислотный состав коллагена с значительным преобладанием четырех аминокислот над всеми другими определяет относительно низкую питательную ценность желатины как пищевого белка. Самые лучшие пищевые белки содержат все 20 аминокислот, и в частности 10 аминокислот, образующих группу так называемых незаменимых аминокислот, которые должны [c.177]

Все волокнообразующие белки, например фиброин шелка и коллаген, построены преимущественно из бифункциональных аминокислот это практически линейные, хорошо кристаллизующиеся полипептидные цепи (см. ниже). Они обладают высокой разрывной прочностью при сравнительно низком удлинении. Нерастворимость шелка обусловлена кристаллизацией фиброина после выделения раствора из желез шелковичного червя. Растворение белка, так же как и растворение целлюлозы, затрудняется вследствие образования большого числа водородных связей между пептидными группами (растворители для целлюлозы, см, стр. 142—143, пригодны также для шелка из этих растворов белок люжет быть высажен добавлением раствора соли). Коллаген, по-видимому, имеет слабо выраженную сетчатую структуру, которая разрушается при гидролизе (образование желатины). Молекулярный вес коллагена превышает 1-10 (установлено путем измерения вязкости в 0,1%-ном растворе моно-хлоруксусной кислоты в воде). Очень высокий молекулярный вес этих полимеров вполне вероятен, очевидно, этим объясняется неудача попыток Грассмэна обнаружить концевые группы.. Эластин представляет собой высокоэластичное вещество с изотропной структурой, которая при вытягивании превращается в анизотропную. Поэтому эластин при вытягивании ведет себя как натуральный каучук. Его молекула также состоит преимущественно из бифункциональных аминокислот, которые вследствие своего строения затрудняют кристаллизацию (валин, пролин, фенилаланин) наличие некоторого числа химических связей между макромолекулами обусловливает абсолютную нерастворимость эластина. Эластин чрезвычайно устойчив к гидролизу (устойчивее, чем коллаген). Роль, выполняемая эластином в животных организмах, находится в соответствии с его аминокислотным составом больпюе количество [c.101]

Пролин входит в состав всех белков и многих других физиологически важных веществ, например, таких, как инсулин и грамицидин. Особенно много пролина в проламинах — белках семян злаков, в коллагене, казеине, эластине и других белках. В животных организмах может синтезироваться из глутаминовой кислоты, т. е. является заменимой аминокислотой. В процессе биологического окисления пролин превращается в оксипролин являющийся ее антагонистом. [c.421]

Рис. 3. Распределение аминокислотных остатков и функциональных групп в белках. Абсцисса —количество функциональных групп в 105 г белка ордината — число белков числа в скобках — количество рассмотренных белков. Рассмотрены только те белки, данные анализа которых приведены в настоящей статье. В отличие от гистограмм Вейли [70] в представленных здесь гистограммах не делается различия между белками, не содержащими данной аминокислоты, и белками, содержащими только небольшое ее количество (0—20 остатков). Для большинства белков средний молекулярный вес остатка равен приблизительно 115, так что число групп в 105 г белка равно примерно 900. Пунктирная линия на гистограмме для пролина показывает распределение в группе коллаген-эластин.

Эластин — это нерастворимый, похожий на резину белок эластических волокон соединительной ткани. Он способен к обратимому растяжению в длину в несколько раз. Особенно богаты эластином связки и дуга аорты. Как и в коллагене, в эластине содержится много пролина и глицина, но нет гидроксилизина и мало гидроксипролина. В аминокислотном составе преобладают неполярные аминокислоты, последовательность которых в эластине имеет определенную периодичность. Так, часто повторяется последовательность про-гли-вал-гли-вал. Эластин синтезируется в виде растворимого предшественника, который далее переходит в нерастворимую форму в результате образования различного рода поперечных сшивок. Одна из них характерна только для эластина. Это десмозин, образованный из боковых цепей четырех остатков лизина. Поперечные связи в эластине обеспечивают способность эластиновых волокон после растяжения восстанавливать исходную форму и размер. Эластин синтезируется как растворимый мономер (ММ 70 ООО Да) — тропоэластин. После секреции действует лизилоксидаза, благодаря которой образуется структура десмозина. В отличие от коллагена синтезируется только один генетический тип эластина. [c.465]

Различия в природе боковых групп аминокислот обусловливает замечательное разнообразие возможных типов пространственной структуры белков. Рассмотрим в качестве примера крайних случаев два типа белков, секретируемых клетками соединительной ткани, - коллаген и эластин, которые относятся к белкам внеклеточного матрикса. В коллагене три отдельные полипептидные цепи, богатые пролином и содержащие в каждом третьем положении глицин, закручены одна вокру другой и образуют тройную спираль (см. разд. 14.2.6). Эти молекулы коллагена в свою очередь упаковываются в волокна, в которых соседние молекулы скреплены ковалентными сшивками между соседними лизиновыми остатками В результате формируются волокна, способные выдерживать исключительно большую нагрузку (рис. 3-28). [c.142]

Наряду с коллагеном, в соединительной ткани содержится эластин. Как и коллаген, эластин содержит много глицина и пролина. Однако, в отличие от коллагена, в нем мало гидроксипролина, нет гидроксилизина и необычно много валина, даже больше, чем пролина много также других гидрофобных аминокислот. Пептидная цепь эластина длиной около 450 аминокислотных остатков не имеет постоянной пространственной структуры, но каждая молекула в ненапряженном состоянии произвольно изогнута, образуя очень рыхлую глобулу (рис. 18.8). В межклеточном матриксе молекулы эластина соединены множеством сшивок, в образовании которых участвуют остатки лизина. В результате получаются эластиновые волокна и слои. Гибкая и случайная конформация молекул эластина в этих волокнах и слоях делает возможным обратимое растяжение (рис. 18.9). [c.437]

Последовательности аминокислотных остатков в коллагене свойственна высокая степень регулярности почти каждый тре-тий остаток-это глицин часто повторяются участки глшшн-пролин-гидрокси-пролин (рис. 9.2). В этом отношении коллаген отличается от глобулярных белков, которым несвойственна регулярность последовательности аминокислот помимо коллагена этим свойством обладают фиброин шелка и эластин. [c.180]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология