Группа коллагена

По Густавсону [53, 54], прикрытие основных групп коллагена высокомолекулярной фракцией лигносульфоновой кислоты (средний молекулярный вес 4000—6000) при pH 2 вызывало значительную деградацию порошка, но при pH 4—6 деградация почти не имела места. Лигносульфоновые кислоты не оказывали неблагоприятного действия на энзиматическую стабильность коллагена. [c.423]

Влияние этерификации карбоксильных групп коллагена на его присоединение к производным хрома [1177]. [c.266]

В отличие от белков к-т-е- -группы фибриллярные белки группы коллагена растяжимы не более чем на 10%. Рентгенограммы белков этих двух групп также различны. Коллаген не встречается в растениях, но составляет около 7з всех белков организма животных, являясь составной частью хрящей, сухожилий, костей и кожи. Анализ аминокислотного состава коллагена показывает, что на 7з он состоит из глицина. Цистеин и триптофан в нем не встречаются, а количество серусодержащих и ароматических аминокислот очень невелико. Около 20% аминокислот в коллагене составляют пролин и оксипролин. Последняя аминокислота, так же как и оксилизин, встречается только в коллагене и родственных ему белках. Есть основания считать, что гидроксильные группы этих аминокислотных остатков появляются в белке уже после синтеза всей полипептидной цепочки. [c.249]

Известно, что независимо от числа и расположения гидроксильных групп, одноядерные фенолы не дубят кожу. Для того, чтобы фенольное соединение обладало дубящими свойствами, оно должно быть многоядерным и поливалентным. Такие соединения способны реагировать с несколькими реакционными группами коллагена, связывать таким образом многократно между собой -его структурные элементы. [c.295]

Механизм взаимодействия соединений хрома с белками голья полностью еще н изучен. В науке существуют различные точки зрения. Наиболее правильными являются представления, объясняющие процесс дубления как химическое взаимодействие между соединениями хрома и коллагеном. Дубящие соединения хрома образуют в структуре коллагена прочные поперечные связи между соседними молекулярными цепями, вследствие чего происходит связывание ( сшивание ) этих цепей. Главную роль в фиксации дубящих соединений. хрома играют карбоксильные группы и аминогруппы боковых цепей коллагена. Эти группы внедряются во внутреннюю сферу комплекса, образуя координационные связи с атомами хрома. Наряду с образованием координационных связей имеет, место электровалентное взаимодействие между ионизированными группами коллагена и комплексными ионами хрома противоположного знака. Пептидные группы коллагена в фиксации [c.244]

Пролин входит в состав многих белков, особенно в больших количествах содержится в белках группы коллагена. Специфическое строение его молекулы (о-дпн атом водорода аминогруппы замо- [c.124]

Прежде чем рассмотреть исследования Астбери, кратко остановимся на предложенной им классификации белков, в основу которой был положен структурный признак [11, 12]. По этому признаку все белки делятся на два больших класса фибриллярных и глобулярных белков. Первые имеют вытянутую, волокнистую структуру вторые -форму глобулы (во времена Астбери они назывались корпускулярными белками). Такое разделение отчасти согласуется со спецификой функционирования белков и растворимостью их в воде. Фибриллярные белки входят в состав кожи, соединительных тканей, хрящей, скелета, волос, рогов и т.д. Как правило, в обычных условиях они химически инертны, не растворяются в воде и выполняют структурную или защитную функцию. Глобулярные белки играют активную роль в метаболизме, участвуя во всех процессах жизнедеятельности организма. Многие глобулярные белки растворимы в воде. Четкой структурной или функциональной границы между двумя классами белков, однако, провести нельзя. Например, миозин (белок мышц), хотя и имеет волокнистое строение, тем не менее химически не инертен. Функция миозина связана с превращением химической энергии в механическую работу. Несмотря на значительную условность, предложенная Астбери и сохранившаяся до сих пор классификация белков по структурному признаку остается все еще целесообразной. Сама идея разделения белков в зависимости от топологии структуры хорошо согласуется с одной из задач молекулярной биологии, а именно с установлением связи между строением (в том числе пространственным) и функцией биологических молекул. У. Астбери были изучены структуры разнообразных фибриллярных белков [13, 14]. Оказалось, что эти белки по структурному признаку могут быть разделены на две конформационные группы. Первая группа, названная по начальным буквам входящих в нее белков группой к.т.е.Г., включает такие белки, как кератин (белок волос, шерсти, ногтей и т.д.), миозин (белок мышц), эпидермин (белок кожи) и фибриноген (белок плазмы крови). Во вторую группу фибриллярных белков (группа коллагена) входят белки сухожилий, соединительных тканей, хрящей и др. Белки каждой группы имеют близкие картины рентгеновской дифракции, что указывает на их конформационную аналогию. [c.11]

Коллаген — самый распространенный белок высших животных. Легкость выделения коллагена из ряда биологических источников в сочетании со свойственным белкам наличием большого числа групп — участков для связывания ферментов — привлекает внимание к коллагену как к носителю для иммобилизации ферментов. Коллаген используют и в виде модифицированных производных, придавая матрице широкий набор же-лаемы> свойств. Так, блокированием амино- или карбоксильных групп можно изменить поверхностный заряд носителя и, соответственно, гидрофильно — гидрофобный баланс с помощью сшивающих агентов можно получить сжатую микроструктуру. Наиболее часто коллаген употребляется в азидной форме. Для этого карбоксильные группы коллагена этерифицируют с последующей обработкой гидразином и азотистой кислотой [c.17]

К неорг. дубильным в-вам относятся соед. Сг, А1, Ре, Zt, Т1 и др. Дубящее действие определяется способностью иона металла образовывать стабильные комплексы, содержащие не менее двух центр атомов, с функц группами коллагена. Наиб широко применяют основные комплексные соли Сг (III)-как самостоятельно, так и в комбинации с др. дубителями. Их используют в виде хромовых экстрактов-конц. водных р-ров или порошков. Основность последних (содержание в молекуле ОН-групп) для пром продуктов может составлять 30-35 или 36-42%, содержание Сг-25% (в пересчете на СГ2О3). Соли Сг в р-ре образуют много-ядерные комплексы, напр, по р-ции [c.121]

Размеры молекулы дубителя зависят от его основности. При Д. во внутр. сферу комплекса входят активные группы коллагена и необратимо связываются с ним при этом главная роль принадлежит карбоксильным группам, т к. число неионизированных аминогрупп в коллагене незначительно. Параллельно образуются иошшю связи между иони- [c.121]

Рентгеноструктурные исследования, оказавшие огромное влияние на развитие кристаллографии белков, принадлежат У. Астбэри. Выбрав в качестве критерия структурный признак, он по наблюдаемым дифракционным картинам разделил фибриллярные белки на две группы. В первую (группа к.т.е. .) вошли кератин, миозин, эпидермин, фибриноген, а во вторую (группа коллагена) - белки сухожилий, соединительных тканей, хрящей и др. У. Астбэри обнаружил, что белки группы к.т.е.Г, имея [c.68]

Цикл на обратимо сокращающейся полимерной системе м. б. реализован и без изменения окружения . Наир., в тепловой иолимерной машине рабочим элементом является жгут, удлиняющийся при кристаллизации и сокращающийся и))и плавлении (фазовый м у с к у л) такой способностью обладают нек-рые синтетич. полимеры, умеренно сшитые в ориентированном закристаллизованно.м состоянии, и фибриллярные белки группы коллагена. Мьпицы и аналогичные двигательные органы живых существ — типичные тейнохимические систе.мы. [c.411]

Обеззоленное голье, предназначенное для получения кожи, используемой в производстве верха обуви и галантерейных изделий, подвергают обработке протеолитич. ферментами (т. наз. мягчению). Под действием ферментов происходит деструкция пептидных связей в продуктах распада межволоконных веществ, коллагена и других белков, удаление их и разделение структурных элементов лицевого слоя и дальнейшее омыление жиров. Затем голье в большинстве случаев подвергают обработке кислотно-солевыми р-рами (т. наз. пикеливанию). В результате происходит дальнейшее расщепление структуры коллагена диссоциация карбоксильных групп коллагена частично подавляется. [c.523]

Свойства, Белая или белая с желтоватым оттенком пористая масса. ЛегкС , растворима в воде и в изотоническом 0,9%-ном растворе хлорида натрия с образованием прозрачных или слабо опалесцирующих рестворрв. Коллагеназа —I протеолитический фермент с узко специфической направленностью к расшепле- нию коллагеновых волокон. Гидролизует пептидные связи между двумя ами- нокйслотами, рядом с которыми находятся остатки пролина или гидроксипро- лина, т. е. действует на такую последовательность аминокислот в полипептидной i цепи, которая характерна для белков группы- коллагена. Растворы коллагеназы. нестойки и могут храниться не более суток при температуре 0—8 °С. - I [c.193]

Такая последовательность аминокислот в ноли-неитидных цепях встречается только в белках группы коллагена. К. продуцируется иек-рыми видами анаэробных бактерий рода lostridium. В животных и растительных тканях К. не обнаружена. К. применяют для лечения ожогов и удаления рубцов. [c.321]

Сульфосинтаны — заменители таннидов — в отличие от вспомогательных сульфосинтанов сообщают коллагену свойства, характерные для выдубленной кожи. Взаимодействие между син-танами и коллагеном заключается в том, что сульфогруппы синта-на вступают в реакцию с основными группами коллагена. Гидроксильные группы молекул синтана, по-видимому, взаимодействуют с пептидными группами коллагена. Этим синтаны-заменители отличаются от вспомогательных синтанов. [c.250]

Увеличение числа ОН-групп в продуктах конденсации улучшает дубящие свойства [31]. Стерические факторы тоже влияют на эти свойства. Так, р-нафтал эффективнее а-нафтола. Фенольные ОН-группы обладают способностью к образованию относительно стабильных водородных связей с функциональными группами коллагена [34]. Сульфогруппы имеют важное значение не только для придания растворимости дубителям, но и для связывания коллагена голья. Растворимость обусловливается наличием уже одной сульфогруппы на 3—4 ароматических кольца. Сильное влияний на дубящие свойства оказывают положения сульфогрупп в молекуле дубителя [35]. Дубящее действие фенольных ОН-групп возрастает при наличии групп КНз, метилольных и сульфометильных в орто- или пара-положении. Находящиеся в мета-положении СООН-, ЗОдН- и другие группы вызывают ослабление дубящих свойств или полное их исчезновение [36]. Метиленовые и фенилметиленовые связи, наоборот, усиливают дубящие свойства. [c.265]

Всем белкам в водных растворах свойственно левовращение при длине волны В-линии натрия. За исключением белков группы коллагена [59], большинство из них имеет удельное вращение [а ]э в пределах от —20 до —70°, которое при полной денатурации понижается до (—80) — (—120) . Этот факт подтверждает существование в нативных белках каких-то общих для всех белков элементов структуры и позволяет считать, что в процессе денатурации происходит разрушение этих упорядоченных конформаций. После открытия а-спиральной конформации в синтетических Ь-полипептидах предположили, что та же спираль является одним из основных элементов структуры белков. И действительно, теперь это доказано методами рентгенографии для белков миоглобина и гемоглобина [47, 48, 50]. Однако совсем недавно Луззати и др. [61 ] высказали утверждение, что в разбавленных растворах молекулы поли-у-бензил-Ь-глутамата находятся в виде спирали Зю, а не а-спирали. Для этих исследований использовали метод рассеяния рентгеновских лучей под малыми углами и другие физические методы. Это породило дискуссии относительно точности спиральных моделей, предложенных для синтетических полипептидов, поскольку Доти, Блоут и сотр. ранее представили убедительное доказательство существования а-спирали. В этой главе автор будет продолжать изложение, предполагая существование а-спирали. ДОВ как синтетических полипептидов, так и белков имеет много общего. И денатурированные белки, и полипептиды в конформации статистического клубка имеют простую дисперсию Друде, тогда как белки, принадлежащие к группе фибриллярных мышечных белков, по-видимому, являются копией спиральных полипептидов. Денатурация и переход спираль — клубок (раздел Г-6) вызывают заметное увеличение лёвовращения. С другой стороны, глобулярные белки, в структуру которых, как полагают, входят спиральные сегменты, также характери- [c.107]

КОЛЛАГЕНАЗА — протеолитич. фермент бактериального происхождения, гидролизующий белки группы коллагена, к-рые не расщепляются в природном состоянии другими протеиназами. К. — белок, мол. в. ок. 100 ООО оптимум действия при pH 6,5— 7,8, изоэлектрич. точка при рП 9. К. гидролизует пептидные связи мен5ду теми двумя аминокислотами, рядом с к-рыми в полинентиднои цени стоят остатки аминокислот иролина или оксипролина [c.321]

На основе структурного признака Астбери среди фибриллярных белков выделил группу коллагена. Дифракционная картина белков этой группы отличается от рентгенограмм а-, Р- и суперконтракционной форм белков группы к.т.е.Г. Наиболее интенсивными рефлексами являются меридиональный 4,7 А и экваториальный 1,0 А. Предполагая, что каждый третий остаток коллагена является пролином или оксипролином, Астбери предложил две формы белка с параллельной и антипараллельной направленностью пептидных цепей, связанных между собой водородными связями. [c.13]

Одним из протеолитических ферментов, получаемых в промышленных количествах, является коллагеназа lostridium histolyti um. Субстратом коллагеназы служат коллаген-белковая основа коллагеповых волокон соединительной ткани (сухожилия, сетчатый слой кожи, хрящи, связки). Пепсин, химотрипсиы, трипсин, проназа отщепляют концевые пептидные группы коллагена, но не действуют на нативный коллаген. [c.366]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология