Серии в кератинах

Принято считать, что другие белки, входящие в состав кератина, образуют аморфную матрицу , пронизанную микрофибриллами. Одним из белков матрицы является белок с высоким содержанием серы , богатый цистеином и имеющий большое число поперечных связей. Наиболее богаты цистеином волосы человека. [c.94]

Обратимся к кератину. Макроскопические свойства волос, шерсти и т. д. указывают на его высокую стабильность и нерастворимость. Эти особенности определяются прежде всего большим числом поперечных дисульфидных связей между полипептидны-ми цепями. Кератин волос человека и кератин шерсти содержат 11—12% Цис, т. е. 3% серы. [c.128]

Кератины отличаются большим содержанием серы, так как в состав молекулы кератина в большом количестве входит цистин [c.36]

Кератины — белковые вещества, являющиеся главной составной частью тканей, выполняющих в животных организмах покровные и защитные функции (кожа, рог, волос, шерсть). Кератины характеризуются высоким содержанием серы. [c.37]

Шерсть СОСТОИТ из белка (стр. 383) кератина, содержащего около 3,5% серы, связанной в цистиновых остатках (стр. 168), имеющих дисульфидную связь. Рентгенограмма имеет период идентичности 5,1 А вдоль оси волокна — такой же, как и для многих кожных образований. Как и другие белки, шерсть амфотерна, ее изоэлектрическая область характеризуется pH около 4,9. [c.490]

Кератин является главной составной частью волос, рогов, копыт, ногтей, перьев и верхнего слоя кожи. Скорлупа куриного яйца состоит из извести и кератина. Если растворить известь скорлупы яйца в кислоте, то остается мягкая пленка, состоящая из кератина из кератина состоит и та кожица, которая следует за скорлупой яйца. Кератин богат серой. [c.502]

Главной составной частью шерстяного волокна является белок, называемый кератином. Характерной его особенностью является наличие в макромолекуле серы (3,1%). Молекулярная масса кератина 60 ООО—80 ООО, по некоторым данным — даже 1 ООО ООО. [c.15]

Из окислителей при обработке шерсти чаще всего используют пероксид водорода, который действует главным образом на дисульфидные связи кератина (уравнение 11). Увеличение длительности процесса, температуры или концентрации раствора приводит к разрыву окисленных дисульфидных связей и отщеплению серы. Кроме того, в этих условиях пероксид водорода разрушает и амидные связи кератина. При низкой концентрации в растворе (до 5 г/л) и температуре не выше 60 С пероксид водорода, разрушая окрашенные примеси в шерстяном волокне, практически не повреждает кератин. [c.18]

По аминокислотному составу фиброин довольно значительно отличается от кератина. Основными аминокислотами, входящими в состав фиброина, являются глицин, аланин, серии и тирозин. [c.19]

По отношению к химическим реагентам шелк ведет себя аналогично шерсти, за исключением тех специфических реакций, которые характерны только для кератина благодаря наличию в нем серы. [c.20]

Входит в состав природного угля, нефти и белковых тел (особенно мног< серы содержится в кератине волос, перьев и шерсти). [c.367]

Склеропротеины — органические вещества, входящие в состав твердых тканей человека и животных (ногти, рога, копыта и т. д.). Нерастворимы в разбавленны. ( растворах кислот и щелочей, устойчивы к действию некоторых ферментов, механически прочные, К склеропротеинам относятся также коллагены и кератины. Коллагены содержатся в соединительных тканях и коже животных. При длительном нагревании в воде они образуют желатину. Кератины составляют основу рогового слоя волос, перьев и т. п., в них высоко содержание цистина и, следовательно, серы. [c.550]

Волокна животного происхождения называются также белковыми. Вещество шерсти представляет собой так называемый кератин — белковое вещество, в состав которого входят углерод, водород, кислород, азот и сера. Длина волокна овечьей шерсти колеблется от 55 до 200 мм, толщина от 7 до 240 мкм. Толщина волокна, в основном, и определяет качество шерсти. Более тонкая шерсть обладает большей однородностью и большей прочностью на единицу площади поперечного сечения, большей упругостью, эластичностью и извитостью. Шерсть обладает высокими теплоизоляционными свойствами, хорошей растяжимостью, упругостью, хорошо поглощает влагу, устойчива к истиранию, мало сминается. В отличие от других волокон шерсть способна к свойлачиванию, что позволяет получать из нее ткани, [c.8]

Кератины — белки эпидермы, волоса, перьев, ногтей, копыт и рогов — отличаются высоким содержанием серы (3% в волосе и шерсти), что соответствует 11—12% цистина. Кератины нерастворимы в холодной и горячей воде, а также в растворах солей. Поэтому кератины крайне инертны к действию химических агентов и ферментов. [c.450]

Сера является постоянной составной частью животного организма н Может быть представлена в нем почти всеми главнейшими неорганиче-с) ими и органическими серусодержащими соединениями. Много серы содержится в нервной ткани, хрящах, костях, желчи и особенно в белках с большим процентным содержанием цистина — в кератине волос. [c.70]

Атомы серы, присутствующие в цистеиновой части молекулы кератина, легко образуют связь с атома- [c.82]

Основным компонентом волокнистого, а равно и чешуйчатого слоя является кератин. Кератин волоса отличается от соответствующего вещества рогового слоя кожи тем, что в нем больше аминокислоты, называемой цистеином. В цистеине содержится сера в виде группы -SH, способной к образованию дисуль-фидных мостиков -S-S-, которые соединяют молекулы друг с другом. [c.215]

В настоящее время при помощи метода электрофореза из мозговой ткани выделено 10 белковых фракций альбумины, растворимые в воде, глобулины, растворимые в разбавленных растворах солей хлористого калия и натрия, фосфо-протеины, растворимые в воде и в разбавленных растворах щелочей, белок эластин, растворимый в разбавленных растворах едкого натра, коллаген и кератин, нерастворимые в указанных выше растворителях. Кроме того, в мозговой ткани содержатся белки протеолипиды, растворимые в хлороформе и спирте. В ткани белого вещества мозга этих белков содержится в 27г раза больше, чем в сером веществе. [c.242]

Склеропротеины. Не растворимы в воде, растворах солей, кислот и щело<юй. Устойчивы к гидролизу. К этой группе относятся белки опорных и покровных тканей организма коллаген костей и кожи, эластин связок, кератины шерсти, волос, рога, ногтей, фиброин шелка. Характеризуются высоким содержанием серы.. [c.297]

К белковым пластическим материалам животного происхождения относятся — рог, копыта, шерсть, перья, панцырь черепахи и т. д. Белковые вещества, входящие в состав указанных материалов, характеризуются высокой устойчивостью к действию микроорганизмов, воды, слабых кислот и других веществ. Это объясняется наличием в них кератина, содержащего значительный процент серы. При переработке рога стремятся удалить нестойкие белковые вещества, сопутствующие кератину, путем длительного вымачивания в теплой воде. [c.505]

Как видно из табл. 4, аминокислотный состав различных белков неодинаков в одних белках содержится большее количество глютаминовой кислоты (казеин, инсулин), в других преобладает гликокол (коллаген), иные содержат много цистина (кератин шерсти), а в некоторых почти нет содержащих серу аминокислот (протамин) и т. д. [c.35]

Склеропротеины (белки скелета и покровных тканей животных). Нерастворимы в воде и растворах солей, кислот и щелочей. Отличаются значительной устойчивостью по отношению к гидролизующим агентам, особенно к ферментам. К этой группе относится большое число белков коллаген — белок костей и кожи (применяется для приготовления желатины и клея), эластин — белок животных связок кератины — шерсть, волосы, ногти, рога, копыта, фиброин шелка, спонгин губки и т. д. Кератины характеризуются высоким содержанием серы. [c.711]

Шерсть состоит из тонких волоконец — фибрилл, каждое из которых представляет собой целое скопление клеток. Эти волоконца покрыты чешуйчатой роговой оболочкой. Главная составная часть шерсти — кератин, белок, содержащий 4—5% серы. Мы можем обнаружить серу и, тем самым, отличить шерсть от других волокон. [c.224]

Среди структурных белков особое место занимают кератины, поскольку они были первыми белками, изученными Астбюри метолом диффракции рентгеновских лучей. Их нерастворимость и биохимическая инертность не способствовали, однако, достаточному уровню активности исследований. Кератины образуют защищающие от внешней среды барьеры типа рогов, копыт, когтей, волос, шерсти и перьев. В перьях содержатся р-структуры, в то время как для волос и шерсти характерны а-спиральные структуры. Последние состоят из белков с низким содержанием серы эти микрофибриллы окружены матрицей двух других типов, одной с высоким содержанием глицина и тирозина, а другой—с высоким йроцентом серы. Во время синтеза прокератина в эпителиальных клетках в богатых серой белках имеются большие количества тиольных групп, образующих впоследствии дисульфидные связи, делающие кератин более жестким. Потерю волосами механической прочности при их обработке отбеливающими или восстанавливающими агентами (завивка-перманент) можно частично объяснить за счет расщепления дисульфидных связей. Восстановление и карбо-ксиметилирование дисульфидных связей (см. разд. 23.3.3) сделали возможным солюбилизацию и фракционирование некоторых компонентов кератина для последующего секвенирования [29]. В одном [c.572]

Кератин — сложный белок. Прп разрыве дисульфидных связей в результате окисления или восстановления получается растворимое вещество, из которого можно выделить две фракции — бедную и богатую серой. Первая состоит из фибриллярных, вторая — из глобулярных молекул. Вероятно, глобулярные молекулы служат сшивками в кератиновых волокнах. Структурная единица волокна есть цилиндрическая микрофибрилла диаметром коло 7,5 нм, построенная из белков с малым содержанием серы. На рис. 4.29 показана гипотетическая модель волокна а-керати-на. Регулярно уложенные участки являются а-спиралями, скрученными попарно. Белок гетерогенен и состоит из двух главных компонент в отношении 2 1. Отдельные молекулы могут располагаться либо последовательно (рис. 4.29,6, в), либо параллель-ло друг другу (рис. 4.29, г). Опыт дает большие периоды вдоль волокна, равные 20 нм, что согласуется с моделями рис. 4,29, виг, во не 4.29, б. [c.128]

Ала, Сер, Тир. Цис и Мет в его составе отсутствуют, остальные аминокислоты присутствуют в малых количествах. Рентгенограммы фиброина сходны с рентгенограммами -кератина, основная конформация — -форма. Шелк Bombyx топ образован полипептидом (Гли — Ала) , шелк Lyssax — полиаланином. [c.129]

Макроскопические свойства кератинсодержащих биологических структур — волос, шерсти, перьев, ро1 в, ногтей, копыт — указывают на его высокую стабильность и Нерастворимость. Исследование кератина показывает, что эти особенности определяются прежде всего большим числом поперечных дисульфидных связей между пептидными цепями. Кератин волос человека и 1 ератин шерсти содержит 11 — 12% цистина, т.е. 3% серы. [c.258]

Гидролизат кератина получается кислотным, щелочным или ферментативным гидролизом кератина волос и последующей нейтрализацией (кроме полученного ферментативным расщеплением). Смесь аминокислот (цистеин, цистин, гистидин, аспарагиновую кислоту), из них 16—25% аминокислот, содержащих серу, также пентозу, кремневую кислоту и др. Употребляется при лечении волос в тех случаях, когда показано применение серы. Легко усваивается кожей. Может быть получен иж рога, копыт, щерсти, пера. [c.82]

Такая молекула должна иметь длину около /3 молекулы а-кератина в направлении оси волокна, что приблизительно и соответствует экспериментально найденному сокращению. Если не устранить натяжения, то могут возникнуть новые мостики, которые, возрастая в числе и прочности, в конце концов создают перманентное оседание волокна. Для этого процесса перестройки волокна оказываются необходимы как аминогруппы, так и сера, так как деами-нированная шерсть не обнаруживает перманентного оседания даже после кипячения с водой в течение нескольких часов, а шерсть, обработанная баритовой водой, удаляющей серу, ведет себя аналогично. Это наводит на мысль, что перманентное оседание происходит в результате реакции [c.493]

Метилмеркаптан СНз8Н образуется при гидролизе кератина шерсти и гниении белковых веществ, содержащих серу. Он находится также в человеческих испражнениях, являясь вместе со скатолом (см. том II) причиной их неприятного запаха. [c.326]

Волос и шерсть. Одной из давно установленных особенностей кератинов является высокое содержание в них серы и цистина. Интересно, что, в отличие от большого числа определений цистина в эукератинах, метионин в этой группе белков был определен только в нескольких случаях. В волосах человека метионин не определялся совсем. Однако найденная в волосах нецистино-вая сера заставляет предположить, что этот белок содержит некоторое количество метионина. [c.239]

Сера входит в состав почти всех белков тела. Особенно много серы находится в протеиноидах опорных тканей, например в кератине волос, рогах, шерсти и т. д., отличающихся высоким содержанием аминокислоты цистина. Сера встречается также в составе эфиросерных кислот, трипеп-тида глютатиона, витаминов, гормонов (например, в окситоцине) и ряде других органических соединений, играющих большую роль в обмене веществ. [c.391]

С химической точки зрения кератин состоит из полипептид-ных цепей, образованных 20 различными аминокислотами, относительное содержание которых меняется при переходе от одного вида кератина к другому. Некоторые разновидности содержат кислые боковые группы (12% которых принадлежат глутаминовой кислоте), другие — аминогруппы (30% из них относятся к лизину), третьи — гидроксилы (10% которых поставляет серии). Но все типы кератина характеризуются наличием значительных количеств серы, что обусловлено присутствием остатков цистина, которые образуют дисульфидные мостики между цепями. Именно они в основном определяют стабильность белков. В довершение всего цепи соединены различными видами связей водородными, ионными и ковалентными. [c.243]

Отмеченная выше оговорка имеет особое значение в случае кератинов. Это связано с тем, что белки кератинов содержат аномально большое количество одной из аминокислот—цистина. Пептидные остатки такой аминокислоты содержат дисульфидные связи, которые образуют сшивки между удаленнымн друг от друга остатками одной и той же или различных полипептидных цепей. (См., например, дисульфидные сшивки в инсулине, показанные на рис. 2). Если многие из этих поперечных связей существуют между участками одной и той же цепи, то в этом случае, очевидно, нельзя ожидать образования непрерывной а-спирали, однако рентгенограммы кератина, как правило, свидетельствуют об а-спиральной структуре. Этот факт, несомненно, объясняется составом кератинов. Недавно было открыто , что кератин шерсти состоит из нескольких различных по химическому составу белков и что некоторые из них (составляющие от 30 до 40% от общего количества белка) характеризуются очень низким содержанием серы в противоположность кератину как целому, который содержит много серы. Несомненно, что именно эти белки обусловливают а-спираль-ную структуру кератина шерсти. Вероятно, подобное положение имеет место и для других кератинов. [c.72]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология