Образование белков в животном организме

При ее участии происходит образование мочевины в организме животных, Аргиназа отсутствует у птиц и рептилий. В растениях найдена в семенах (конский боб). Это одна из наиболее специфичных гидролаз она представляет белок, содержащий марганец. [c.343]

Адренокортикотропный гормон, или кортико-тропин, — один из важнейших гормонов передней доли гипофиза. По химической природе белок с молекулярным весом 20000. Оказывает сильное действие на функцию надпочечников, в частности на корковый слой. Под влиянием этого гормона усиливается образование и выделение кортикостеронов (гормонов коркового слоя надпочечников). Кортикотропин регулирует содержание в коре надпочечников аскорбиновой кислоты и холестерина. При введении его в организм животного уже через 3 часа количество холестерина увеличивается в надпочечниках на 50%, а содержание витамина С резко убывает. [c.64]

Часть аминокислот транспортируется к другим органам и тканям, где они идут на образование тканевых белков, ферментов, гормонов. Каждый белок организма имеет присущий только ему аминокислотный состав. Поэтому для синтеза белков необходим определенный ассортимент аминокислот. В первую очередь требуются аминокислоты, которые в организме животного не образуются. Эти аминокислоты называются незаменимыми. К ним принадлежат лизин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, треонин, фенилаланин, триптофан, гистидин, аргинин. У птиц незаменимыми аминокислотами могут быть глицин и серин, особенно в период их интенсивного роста. [c.121]

Иммунный ответ млекопитающих проявляется в безграничном разнообразии антител, каждое из которых синтезируется в ответ на появление нового антигена. Обычно антиген представляет собою белок (или связанную с белком субстанцию) чужеродного происхождения, который попадает в кровяное русло животного или человека. Например, таким антигеном может быть белковая оболочка инфицирующего вируса. Появление антигена индуцирует образование антитела, специфически распознающего только данный антиген. Антитела синтезируются в В-лимфоцитах, и они (совместно с другими белыми кровяными клетками, Т-лимфоцитами и макрофагами) участвуют в удалении из организма антигена. Если в организме однажды уже синтезировались антитела на определенный антиген, то способность к производству данного антитела сохраняется, чтобы отражать дальнейшие повторные атаки уже знакомого антигена. Одной из наиболее загадочных особенностей этого процесса является способность образовывать нужные антитела всякий раз при попадании в организм нового антигена. Каким образом организм может быть подготовлен к производству антител, каждое из которых предназначено специфически распознавать антиген с непредсказуемой структурой [c.502]

Давно было известно, что в тканях организма вырабатывается антикоагулянт, то есть вещество, препятствующее свертыванию крови, — гепарин. Гепарин, выделенный из тканей животных, многие годы применяют при лечении ишемической болезни сердца и других недугов, дабы предотвратить образование тромбов или приостановить его. И давно было также известно, что организм вырабатывает фермент, лизирующий, то есть растворяющий, белок кровяного сгустка — фибрин. [c.201]

Особое практическое значение имеют токсины, вырабатываемые возбудителями инфекционных заболеваний. Токсин дифтерита представляет собой белок типа глобулинов с молекулярным весом 74 ООО. Токсин столбняка, а также и токсин, вырабатываемый lostridium botulinum, были получены в кристаллическом виде. Эти токсины являются типичными антигенами, вызывающими образование антител (антитоксинов) в высших животных организмах. [c.449]

Все волокнообразующие белки, например фиброин шелка и коллаген, построены преимущественно из бифункциональных аминокислот это практически линейные, хорошо кристаллизующиеся полипептидные цепи (см. ниже). Они обладают высокой разрывной прочностью при сравнительно низком удлинении. Нерастворимость шелка обусловлена кристаллизацией фиброина после выделения раствора из желез шелковичного червя. Растворение белка, так же как и растворение целлюлозы, затрудняется вследствие образования большого числа водородных связей между пептидными группами (растворители для целлюлозы, см, стр. 142—143, пригодны также для шелка из этих растворов белок люжет быть высажен добавлением раствора соли). Коллаген, по-видимому, имеет слабо выраженную сетчатую структуру, которая разрушается при гидролизе (образование желатины). Молекулярный вес коллагена превышает 1-10 (установлено путем измерения вязкости в 0,1%-ном растворе моно-хлоруксусной кислоты в воде). Очень высокий молекулярный вес этих полимеров вполне вероятен, очевидно, этим объясняется неудача попыток Грассмэна обнаружить концевые группы.. Эластин представляет собой высокоэластичное вещество с изотропной структурой, которая при вытягивании превращается в анизотропную. Поэтому эластин при вытягивании ведет себя как натуральный каучук. Его молекула также состоит преимущественно из бифункциональных аминокислот, которые вследствие своего строения затрудняют кристаллизацию (валин, пролин, фенилаланин) наличие некоторого числа химических связей между макромолекулами обусловливает абсолютную нерастворимость эластина. Эластин чрезвычайно устойчив к гидролизу (устойчивее, чем коллаген). Роль, выполняемая эластином в животных организмах, находится в соответствии с его аминокислотным составом больпюе количество [c.101]

Если в животный организм попадает или вводится, минуя пищеварительный тракт, чужеродный белок, то в организме начинается образование так называемых антител, которые можно через некоторое время обнаружить в кровяной плазме. Вещество, которое вызывает образование антител, называется антигеном и часто обладает свойством давать с ними нерастворимый осадок. Возникшее под действием антигена антитело является настолько специфичным, что оно вступает в реакцию только с антигеном, но не с другими белками. Наступление реакции антиген — антитело можно доказать также и другими методами. Все это говорит о весьма большом разнообразии видов белковых молекул. Туппи (1959) полагает, что число их достигает одного миллиарда. [c.87]

Папаин, протеаза млечного сока дынного дерева ari a papaya), был получен в кристаллическом виде [85]. Его активность связана с наличием в его молекуле сульфгидрильных групп. Доказательством этого служит то, что при окислении этих групп активность фермента исчезает, а при их восстановлении (например, глютатионом) вновь появляется [86, 87]. Такими же свойствами обладают и другие растительные протеазы, например бро-мелин ананаса и фицин фигового дерева, а также катепсин— про-теаза, присутствующая во многих клетках животного организма. Все эти ферменты, подобно папаину, активируются различными восстановителями, а также цианидами [88]. Наиболее простым субстратом для действия папаина является гиппуриламид [85]. Согласно данным, полученным Абдергальденом и его сотрудниками, инъекция кроликам чужеродных белков ведет к образованию в их организме специфических протеаз, которые обладают способностью расщеплять только введенный белок. Так, например, инъекция альбумина, глобулина и фибриногена [c.293]

Сравнительно недавно удалось установить биохимическую функцию витамина К в механизме свертывания крови. Витамин К необходим для нормального образования белка плазмы крови протромбина, который является неактивным предшественником тромбина-фермента, превращающего белок плазмы крови фибриноген в дбмбрин-нерастворимый, волокнистый белок, спосрбствующий формированию кровяного сгустка. Чтобы протромбин мог активироваться и превратиться в тромбин, он должен связать ионы Са " . При недостатке витамина К в организме животных синтезируются дефектные молекулы протромбина, неспособные правильно связывать ионы Са . В нормальной молекуле протромбина содержится несколько остатков особой аминокислоты-у-карбоксиглутаминовой кислоты, которая и связывает ионы Са . При недостаточности витамина К вместо ос- [c.293]

По своему составу доставляемые кровью питательные вещества отличаются от белков, жира и сахара, которые мы находим в молоке. В самом деле, характерные составные части молока — его белок (казеиноген) и молочный сахар — в готовом виде не имеются ни в крови, ни в других органах тела. Следовательно, азотистые вещества, имеющиеся в крови, подвергаются в молочной железе существенной перестройке для образования характерного для молока сложного белка казеиногена. То же относится и к сахару. Лактоза является дисахаридом, состоящим из глюкозы и галактозы с кровью же в молочную железу доставляется глюкоза. (Следовательно, в молочной железе часть глюкозы крови превращаеся в галактозу, а затем здесь же осуществляется синтез лактозы. Ни в каких других органах синтез лактозы не происходит. Жир молока хотя и близок по составу к другим жирам организма, но все же имеет и свои особенности. Так, молочный жир содержит меньше стеариновой и больше низших жирных кислот (масляной, капроновой, каприловой и т. д.), чем другие жиры тела. Молочная железа, таким образом, несколько перестраивает и жиры, приносимые с кровью. Кроме того, молочная железа, как и другие органы, обладает способностью превращать углеводы в жиры. У жвачных животных жиры молока синтезируются с большой интенсивностью из уксусной кислоты, возникающей в процессе распада тех или иных веществ. Увеличение содержания фосфорных соединений, в частности фос( )атидов, в молочной железе в период лактации указывает на определенную связь мел<ду деятельностью железы и накоплением фосфорных соединений. [c.453]

Рассматривая вопрос питания в совокупности с процессами дыхания и отделений вообще и с явлениями органической теплоты, мы убедимся в непреложной истине образования большей части жира нгивотных из веществ сахаристых или крахмалистых. В процессе дыхания животное принимает в свои органы дыхания определенный объем атмосферного воздуха, кислород которого исчезает, а на место его выдьгхаются углекислота и водяной пар, азот же нри этом остается без изменения иногда азота выдыхается более, нежели сколько вдыхается, этот избыток его происходит от атмосферного воздуха, поступившего в тело другими путями, например принятого вместе с пищею. Объем извергнутой углекислоты для животных травоядных, получающих достаточное количество пищи, почти равен объему поглощенного кислорода для животных плотоядных первый значительно менее последнего, часто даже вдвое. Кровь приходит в органах дыхания в прикосновение с кислородом и соединяется с ним, отделяя углекислоту известно, что в высших, краснокровных животных цвет крови нри этом делается алее, следовательно, явно, что здесь происходит изменение в красильном веществе, которое находится только в шариках крови и содержит значительное количество железа в виде окиси. Хотя цвет красильного вещества и не зависит исключительно от этого металла,— ибо его можно отделить, и цвет вещества не уничтожится, а только сделается гораздо бурее,— однако же если примем во внимание, что окись железа легко восстанавливается в закись, которая имеет способность соединяться с углекислотою, что углекислая закись железа в прикосновении с кислородом легко превращается в окись при отделении углекислоты, что все вещества, имеющие сильное сродство с железом, изменяют быстро состав крови, так что она более не алеет в прикосновении с кислородом и поглощает его гораздо менее, то можем с достоверностью заключить, что железо, находящееся в шариках крови, сообщает им способность принимать кислород и разносить его к разным частям организма, досягаемым для артериальной крови. Нам известно, что эта способность принадлежит не только красильному веществу шариков крови, но и другим телам, составляющим главную массу шариков и, кроме того, находящимся в крови в растворенном состоянии. Именно, азотистые соединения фибрин и белок, особенно первый, имеют способность поглощать кислород и, соединяясь с ним, образуют степени окисления, которые мы находим в ложных плевах, в различных покровах животных, например, в роговых тканях, в волосах хрящ и клеевые ткани, происходящие из азотистых соединений крови, содержат также на определенное количество углерода более кислорода, нежели последние. [c.175]

Рассматривая состав веществ, назначенных для развития зародыша в яйце, вне утробы матери, и состав нищи, нужной для малютки млекопитающих животных, мы находим в них все части, необходимые для образования различных органов тела. В яйце содержится протеиновое соединение, белок, который по составу почти тождествен с волокном мышц, последнее содержит только более фосфора и менее серы, много жиру, исчезающего большею частью в последнем периоде пребывания малютки в яйце, когда уже органы дыхания начинают совершать свое отправление. Фосфор, необходимый для образования мозга и костей и для превращения белка в фибрин, находится в значительном количестве в желтке в виде фосфороглицериновой кислоты, в последнем содержится и холестерин — особенное вещество мозга и желчи. Минеральные вещества костей также входят в состав белка, а красильное вещество желтка содержит железо — составную часть красильного вещества кровяных шариков. Молоко, исключительная пища молодых млекопитающих, как плотоядных, так и травоядных, содержит творог, отличающийся по составу от волокна мышц и белка только тем, что в нем нет фосфора. Масло и молочньи сахар молока назначены для поддержания процесса дыхания и образования теплоты деятельность органов дыхания у молодых животных обыкновенно значительнее, нежели у взрослых. В молоке мы находим железо, много фосфора и особенно значительное количество минеральных веществ, употребляемых организмом для превращения хрящей в кости. [c.179]

Важно было проследить способность новорожденных животных к образованию антител. В течение первых дней после рождения они неспособны образовывать аптитела в ответ на инъекцию антигена. Если в этот период жизни ввести в кровь животного массивную дозу белкового антигена, то в дальнейшем, когда в организме животного разовьется способность к синтезу антител, все же не будут образовываться антитела, специфичные к тому чужеродному белку, который присутствовал в новорожденном организме. В этом случае чужеродный белок ведет себя, как собственный белок, неспособный вызвать иммунологическую реакцию. Явление носит название длительной иммуно.тюгической толерантности. [c.504]

В обмене белков участвуют чрезвычайно сложные молекулы их сложность заключается не только в том, что они построены приблизительно из двадцати разных аминокислот, но также и в том, что содержание этих аминокислот, а также последовательность их расположения в молекулах различны. Это приводит к образованию самых разнообразных белков. Все тканевые белки животных, принадлежащих к разным видам, а также белки разных органов и желез имеют специфическое строение и состав. Белки иного типа — это белки ферментов и гормонов, плазменные белки, белок гемоглобина, а также белки различных нуклеонротеидов. Проблема анаболизма, т. е. синтеза белков, необходимых для роста и развития организма, еще далека от разрешения. Процесс катаболизма, или расщепления белков, при котором осво- [c.378]

Химическая индивидуальность, или видовая специфичность, белков легко выявляется серологическим путем. Если животному, например кролику, ввести в кровь чужеродный ему белок (антиген), то в организме вырабатываются специфические антитела, являющиеся белками глобулино-ной природы и находящиеся, главным образом, в у-глобулиновой фракции белков сыворотки крови. Антигены и антитела взаимодействуют друг с другом с образованием осадков (преципитата), что можно наблюдать при добавлении к сыворотке крови животного, которому ввели в кровяное русло чужеродный белок ( иммунизированного животного), того же белка (антигена). Образование осадка носит название реакции преципитации . Эта реакция весьма тонкая и позволяет выявить свойства белков, неуловимые при их хими ческом изучении. Так, например, тщательное химическое изучение гемоглобина крови лошади, овцы и собаки не выявляет каких-либо особенностей в их химической структуре. Между тем при введении этих гемоглобинов в кровь кролика образуются специфические для каждого из них антитела. Известны, однако, некоторые белки, почти не вызывающие образования антител. Гормоны белковой природы (инсулин, некоторые гормоны гипофиза и др.), изолированные из желез внутренней секреции крупного рогатого скота, при введении их в кровь человека (а также животных) практически не вызывают образования антител. Надо полагать, что химические различия в структуре белков-гормонов животных и белков-гормонов человека настолько малы, что они не всегда выявляются серологически. Это обстоятельство имеет большое практическое значение, так как оно позволяет широко применять в медицинской практике белки-гормоны без опасения вызвать при повторном введении их в организм человека реакцию преципитации. [c.38]

Помимо суперпродукции, повышенной гидро-фобности и неправильного образования дисульфидных связей формированию водонерастворимых конгломератов чужеродных белков в Е. со// способствуют и другие факторы, которые пока точно не известны. Однако совершенно ясно, что в нерастворимых включениях белок, по крайней мере частично, денатурирован, а для его перевода в растворимую форму требуется полная денатурация с разрушением дисульфидных связей. Для растворения белковых телец включения их обрабатывают в жестких денатурирующих условиях додецилсульфатом натрия, гуа-нидингидрохлоридом, мочевиной и т. п. с добавлением 2-меркаптоэтанола, дитиотреитола и др. Заключительным этапом очистки таких белков является их ренатурация, необходимая для получения функционально активного продукта. Удельная активность ре-натурированного генно-инженерного белка при этом часто не достигает уровня, свойственного природной форме. Получаемый таким образом препарат содержит балласт в виде измененных форм целевого белка, который может вызывать негативные эффекты при попадании в организм человека или животных. Поэтому при конструировании бактериальных штаммов — продуцентов эукариотических белков медицинского назначения необходимо стремиться к получению целевого белка в растворимом виде и не допускать его преципитации. Наиболее просто добиться высокого уровня продукции эукариотического белка без формирования телец включения можно, создавая штаммы, секретирующие этот белок в окружающую среду. Продуктивен также подход с использованием экспрессирующих векторов широкого круга хозяев и последовательным введением полученных на их основе гибридных плазмид в разные бактерии для поиска оптимальной пары. [c.284]

Фибриллярный белок коллаген — самый распространенный белок в мире животных в организме человека с массой тела 70 кг содержится от 12 до 15 кг белков, и половина этого количества приходится на коллаген. Молекула коллагена (тропоколлагена) построена из трех пептидных цепей, каждая из которых содержит около 1000 аминокислотных остатков. Необычен аминокислотный состав коллагена каждая третья аминокислота — это глицин, 20 % составляют остатки пролина и гидроксипролина, 10 % — аланина, остальные 40 % представлены всеми другими аминокислотами. Коллаген — единственный белок, в котором содержится гидроксипролин. Эта аминокислота получается путем гидроксилирования части остатков пролина уже после образования пептидных цепей. Гидроксилиру-ется также некоторая часть остатков лизина с превращением в гидроксилизин. [c.47]

Антитело - это белок, который синтезируется в организме животного в ответ на проникновение чужеродного макромолекуляр-ного соединения (называемого антигеном или иммуногеном) и который обладает высоким сродством к нему. Небольшие чужеродные молекулы (гаптены) вызывают образование специфических антител только в том случае, если такие гаптены присоединены к макромолекулам. Синтез антител определяется действием отбора, а не инструкции. Антиген связывается на поверхности тех лимфоцитов, которые исходно синтезируют антитела, специфичные к данному антигену. Присоединение антигена к рецеп- [c.257]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология