Белки скелета

Окисление органических веществ. В результате поглощения СО2 и дальнейших его преобразований в ходе фотосинтеза образуется молекула углевода, которая служит углеродным скелетом для построения всех органических соединений в клетке. Органические вещества, возникшие в процессе фотосинтеза, характеризуются высоким запасом внутренней энергии. Но энергия, аккумулированная в конечных продуктах фотосинтеза — углеводах, жирах, белках,— недоступна для непосредственного использования ее в химических реакциях. Перевод этой потенциальной энергии в активную форму осуществляется в процессе дыхания. Дыхание включает механизмы активации атомоп водорода органического субстрата, освобождения и мобилизации энергии в виде АТФ и генерации различных углеродных скелетов. В процессе дыхания углевод, жиры и белки в реакциях биологического окисления и постепенной перестройки органического скелета отдают спои атомы водорода с образованием восстановленных форм. Последние при окислении в дыхательной цепи освобождают энергию, которая аккумулируется в активной форме в сопряженных реакциях синтеза АТФ. Таким образом, фотосинтез и дыхание — это разли ные, но тесно связанные стороны общего энергообмена. [c.609]

Хитин образует наружный скелет, или панцирь, у многих беспозвоночных, но не был обнаружен у позвоночных организмов. По своей опорной роли хитин аналогичен целлюлозе в клеточных сл енках растений. Он представляет собой гомополимер p-l,4-N-ацетил-П-глюкозамина и весьма подобен по химической структуре целлюлозе за тем исключением, что в нем ацетамидная группа замещает гидроксильную группу в положении С-2. Природный хитин находится главным образом в виде комплексов с белками, где содержание белка варьируется в диапазоне 50—95%. [c.21]

Склеропротеины (прежнее название альбуминоиды). Нерастворимые белки, которые составляют наружный покров тела животного и находятся в скелете и в соединительной ткани. К ним относятся кератин, коллагены, эластин, фиброин. [c.391]

Склеропротеины (белки скелета и покровных тканей животных). Нерастворимы в воде и растворах солей, кислот и щелочей. Отличаются значительной устойчивостью по отношению к гидролизующим агентам, особенно к ферментам. К этой группе относится большое число белков коллаген — белок костей и кожи (применяется для приготовления желатины и клея), эластин — белок животных связок кератины — шерсть, волосы, ногти, рога, копыта, фиброин шелка, спонгин губки и т. д. Кератины характеризуются высоким содержанием серы. [c.711]

При слове белок прежде всего вспоминается хорошо всем известный белок куриного яйца. В действительности внешний вид, физическое состояние белка может быть столь же разнообразным, как и функции, которые он выполняет в организме. Белок куриного яйца, мышцы, части скелета и суставов, кожа, волосяной покров, рога, копыта — все это различные виды белков. В крови в растворенном виде содержится целая группа белков, в том числе белок гемоглобин, обеспечивающий перенос кислорода. В молоке содержится белок казеин и большая группа других белков. Многочисленные ферменты, катализаторы обмена веществ в живых организмах, все без исключения относятся к белковым веществам. [c.338]

Аналогичным образом можно измерить чистое использование белков (см. 2.1), которое во многом имеет то же значение, что и коэффициент чистого белка, тем более что содержание азота в скелете довольно мало меняется. Количество азота, удерживаемого в организме крысы, можно измерить по разнице между азотом, поступившим с кормом, и потерянным азотом (сумма азота мочи и фекалий) или путем химического анализа скелета. Наблюдается расхождение в результатах между этими двумя методами анализ скелета дает оценку удерживаемого азота приблизительно на 7 % ниже по сравнению с определяемым посредством балансов. Кроме того, при исследованиях с помощью анализов скелета ниже воспроизводимость результатов [46]. [c.572]

Нерастворимые белки (склеропротеины). Основные свойства нерастворимых белков скелета и внешних покровов животных были описаны в другом месте. Как уже указывалось выше, в природном состоянии склеропротеины не гидролизуются протеолитическими ферментами (и, следовательно, не имеют значения как пищевые продукты) и но обладают антигенным действием. Рентгенограммы этих белков указывают на наличие фибриллярной структуры. Здесь мы опишем некоторые наиболее важные представители класса. [c.450]

Молекулярная структура полимера определяется составом и геометрическим расположением атомов, входящих в его элементарное звено, очередностью появления тех или иных заместителей у атомов основного скелета макромолекулы. В молекулах белков такая структура называется первичной. В зависимости от взаимного пространственного расположения атомов скелета макромолекулы, в молекулярной структуре полимеров различают линейные, разветвленные, лестничные и пространственные полимеры (рис. 31.1). [c.614]

Вторая довольно редко встречающаяся конфигурация известна как р-структура. а- и р-конформации полипептидных цепей образуют вторичную структуру белка. Все аминокислоты, пептиды и протеины могут взаимодействовать с ионами металлов, образуя при этом координационные соединения. Некоторые протеины содержат в своем составе четыре прочно связанных пиррольных кольца. Эти ядра образуют скелет порфина. [c.565]

При сопоставлении полученных результатов обнаружилось два чрезвычайно интересных факта. Прежде всего оказалось, что, хотя у разных представителей животного мира строение определенного гормона очень сходно, все же существуют четкие видовые различия. Так, например, инсулин, выделенный из организма кита и свиньи, совершенно тождествен, в то время как инсулин лошади отличается тем, что одна из 51 аминокислоты (серин) заменена на другую — глицин. Эти наблюдения дают право говорить, что био-логия с помощью химии приближается к возможности устанавливать видовые различия не по строению скелета, органов, а по химическому строению характерных для организма белков. [c.343]

Физическое состояние белковых, веществ может быть столь же разнообразным, как и та роль, которую белки выполняют в организме. Белок куриного яйца, мышцы, части скелета и суставов, кожа, волосяной покров, рога — все это построено из различных белков. В крови в растворенном виде содержится целая группа белков. Многочисленные ферменты — катализаторы обмена веществ в живых организмах, все без исключения относятся к белковым веществам. [c.332]

В животном организме белки выполняют еще ряд других функций — опорные и защитные. Так, коллаген — составная часть костей, кожи и сухожилий обеспечивает прочность скелета, кератин — белок кожи защищает расположенные под кожей ткани от механических повреждений, миозин образует волокна, обусловливающие мышечные движения и т. д. [c.433]

НЫ — это белки с молекулярной массой около 40 000. Родопсин (бычий или овечий) имеет 348 аминокислотных остатков, сгруппированных в виде семи преимущественно гидрофобных сегментов, которые проходят от одной до другой стороны фоторецепторной мембраны. Связь между белковым скелетом и ретиналем формируется при конденсации альдегида с е-группой ли-зинового остатка вблизи конца белковой цепи (на 296 месте в цепи или эквивалентном) с образованием шиффова основания [c.238]

Нахождение а природе. Наиболее распространенными являются а-аминокислоты — структурные элементы белка, основы животной жизни. Скелет молекулы белка состоит из остатков а-аминокислот, соединенных амидными связями. [c.306]

Режим замеса теста зависит от свойств муки, рецептуры, технологических особенностей ассортимента и конструкции тестомесильной машины. При замесе происходит насыщение теста воздухом. При этом белки муки интенсивно поглощают влагу, их нерастворимые в воде фракции—глютенин и глиадин — образуют клейковину. При образовании клейковинного скелета теста возникают поперечные связи между смежными цепями белков. Эти связи упрочняют структуру теста и снижают его липкость. [c.597]

Представление о пространственной структуре пептидов и белков, якобы "предопределенной конформацией остова", не следует ни из экспериментальных фактов, ни из результатов расчета. Оно родственно а-спиральной концепции и является следствием стереотипности мышления, а также, по-видимому, магии слов. Появление таких терминов, как "остов", "основа", "скелет", обычно связано с необходимостью подчеркнуть фундаментальные, самые существенные свойства структуры или ее частей, В лексикон исследователей пространственного строения пептидов и белков слова "пептидный остов" и "пептидный скелет" пришли от исследователей химического строения этих соединений. Там они совершенно точно передавали суть химической структуры изучаемых объектов. Но эти слова потеряли свой первозданный смысл и приобрели ложный, иллюзорный, как только стали употребляться в описаниях пространственного строения пептидов и белков. Основные цепи пептидных и белковых молекул обретают лишь видимость остова или скелета в нативных конформациях, т.е. в состоянии, когда реализована полная схема межостаточных невалентных взаимодействий, прежде всего, взаимодействий типа "боковая цепь - боковая цепь" и "боковая цепь - основная цепь". Вне этих взаимодействий, т,е, в условиях денатурации, видимость пропадает, иллюзия рассеивается и химическая основа пептидов и белков превращается в гибкую цепь, которая не может самостоятельно удерживать свою форму, В предположении об особой конформационной роли пептидного остова авторы [22] делают одно исключение, В связи с этим они замечают "Сказанное не относится к ситуации, когда следует учитывать дающие весьма существенный вклад в конформационную энергию электростатические взаимодействия ионогенных групп в этом случае конформация боковой цепи, несущей ионогенную группу, должна быть "приравнена" к конформации пептидного остова" [22, С, 36], Таким образом, в структурной организации пептидов особая роль отводится также электростатическим взаимодействиям и, прежде всего, взаимодействиям между заряженными группами. [c.399]

В том случае, когда при совпадении физиологических свойств белков их последовательность отличается небольшим числом аминокислотных остатков, вставок или делеций, гарантия сохранения одинаковых трехмерных структур весьма велика. Выполненный в 1982 г. А.А. Завальным и автором данной монографии априорный расчет конформационных возможностей фрагмента Leu - ys пяти гомологов нейротоксина имеющих на этом участке от одной до пяти аминокислотных замен, привел к заключению, что различия в последовательностях практически не сказываются на форме пептидного скелета и геометрии дисульфидного мостика ys - ys [1]. Все остатки гомологов легко встраиваются в рассчитанную для нейротоксина трехмерную структуру, не вызывая ее дестабилизации. Принимаемые иногда новыми остатками иные положения боковых цепей также отвечают низкоэнергетическим областям заменяемых остатков белка, которые у гомологов оказываются более предпочтительными. Таким образом, в эволюционно отобранных последовательностях нейротоксинов II одна и та же геометрия пептидного остова предоставляет возможность мутированным аминокислотным остаткам реализовать различные конформационные состояния боковых цепей. У всех гомологов рассчитанные трехмерные структуры фрагмента 1-23 являются глобальными, т.е. при изменении последовательности остаются энергетически самыми выгодными. [c.522]

Все белки содержат пептидный скелет, но для каждого из них характерна своя последовательность боковых групп, которая и определяет его свойства. Если белки имеют различные соотношения числа кислых и основных боковых групп, то вследствие этого их изоэлектрические точки отличаются друг от друга. В растворе с заданной концентрацией ионов водорода некоторые белки движутся по направлению к катоду, а другие — по направлению к аноду в зависимости от величины заряда, а также от величины и размера молекулы различные белки движутся с неодинаковой скоростью. Подобное различие в поведении в электрическом поле лежит в основе одного из методов разделения и анализа белковых смесей — электрофореза [c.1055]

На первой стадии образование батородопсина происходит за времена порядка десятков пикосекунд, а каждая последующая в 10 —10 раз медленнее предыдущей. Согласно современным представлениям, изменения обусловлены стерической невозможностью для прямого а11-гра с-ретиналя поместиться на поверхности опсина. Лишь изогнутый 11-4<ис-ретиналь вписывается в белок. Поглощение кванта света приводит к фотоизомеризации и тем самым к напряженным структурам, а в конце концов — к расщеплению химической связи между белком и хромофором. Переход к батородопсину влечет за собой изомеризацию ретиналя с образованием почти аИ-граис-формы, но такой, которая еще не релаксировала к самой низкоэнергетической геометрии. Более сильно релаксировавший а11-гранс-изомер появляется на стадии люмиродопсина. На каждой стадии белковый скелет перегруппировывается заметно выраженные изменения, связанные одной или более углубленными внутрь карбоксильными группами, становятся видимыми в метародопсине I. Образование метародопсина И сопровождается депротонированием шиффова основания, а также существенными изменениями липидной структуры. Именно метародопсин II з Jпy кaeт следующий набор биохимических стадий, которые мы коротко рассмотрим. Изменения оптического поглощения, по-видимому, согласуются с представленной картиной. Понижение энергии возбужденного состояния вследствие взаимодействия ретиналя с опсином приводит к длинноволновому сдвигу соответствующей полосы поглощения, причем чем сильнее взаимо-дейс№ие, тем сильнее сдвиг. Когда последовательно образуют- [c.239]

Хотя химически нуклеиновые кислоты резко отличаются от белков, они сходны с ними в одном в молекулах всех нуклеиновых кислот имеется одинаковая (по природе, а не по величине) длинная цепь, являющаяся скелетом молекулы, а к этому скелету прикреплены различные группы, природа и последовательность расположения которых специфичны для каждой нуклеиновой кислоты. [c.1062]

Если скелетом молекулы белка является полиамидная цепь (полипептид-ная цепь), то скелетом молекулы нуклеиновой кислоты служит полиэфирная цепь (полинуклеотидная цепь). Сложноэфирная связь образуется между фосфорной кислотой (кислотный остаток) и сахаром (спиртовой остаток) [c.1062]

В нуклеиновых кислотах, как и в белках, стандартизованы не только связи, но и атомные группы, образующие скелет цепи [c.12]

В более общем случае, когда полипептид построен путем ступенчатого наращивания различных остатков аминокислот, влияние различия структуры боковых радикалов обычно сильнее, чем тенденция к принятию упорядоченной конформации, возникающей из-за структурной регулярности скелета молекулы. В общем случае молекула принимает случайную или неупорядоченную конформацию. Это справедливо и для глобулярных белков, включая ферменты, где молекула в целом не принимает упорядоченной конформации, но тем не менее отдельные участки полипептидной цепи имеют упорядоченную конформацию там, где комплементарные боковые радикалы группируются друг с другом. [c.426]

Фосфор очень важен для живой природы хотя бы потому, что он входит в состав многих белков. Фос-форорганические соединения играют существенную роль в энергообмене, происходящем в клетках живых организмов. Соли кальция и фосфорной кислоты Н3РО4, например фосфат кальция Саз(Р04>2, являются важной составляющей минеральной части скелета присоединяясь к белкам скелета, они делают кости более твердыми. Фосфаты также широко использутся в составе удобрений. [c.51]

Химический состав опорных тканей позвоночных отличается от состава скелетных тканей беспозвоночных — спонгина, хитина и др. В покровах позвоночных присутствует особый белок - кератин. Позвоночные отличаются от беспозвоночных и действием пищерастительных ферментов, более высоким отношением (Ма + К)/ Са + Мд) в жидкой фазе внутренней среды. Среди беспозвоночных только у оболочников есть целлюлозная оболочка, имеется ванадий в крови в особых окрашенных клетках, а у круглоротых - соединительно-тканный скелет и хрящ, а также особый дыхательный пигмент — аритрокруорин с наименьшей для позвоночных молекулярной массой (17 600). Отличительная черта сипункулид — древних групп морских беспозвоночных - наличие специального переносчика кислорода - гемэритрина и наличие в эритроцитах значительного количества аллантоиновой кислоты. Для насекомых характерно высокое содержание в крови аминокислот, мочевой кислоты и редуцирующих и несбраживаемых веществ, в хитиновом покрове отсутствуют смолы, для членистоногих — наличие специфической (только для их групп) фенолазы в крови. Таким образом, можно констатировать, что систематические группы животных имеют свои биохимические особенности. Такие же особенности наблюдаются и у растений для различных систематических групп - наличие специфических белков, жиров, углеводов, алкалоидов, глюкозидов, ферментных систем. [c.189]

Структура полипептидной цепи моле1сулы белка в форме спирали (основной скелет без боковых цепей). [c.212]

Электронная структура полимеров определяется характером существующей химической связи между атомами элементарного звена и между отдельными участками макромолекулы. Например, в молекуле белка кератине, являющегося основой строения натурального волокна — шерсти, существуют ковалентные полярные связи с высокой долей делокализации электронной плотности между атомами пептидной группировки -НЯС-СО-КН-, составляющей скелет макромолекулы. Кроме этого, внутри макромолекулы и между макромолекулами существуют другие виды химической связи, также определяющие пространственную конфигурацию (конформацию) макромолекулы водородные связи, вандерваальсовы и другие виды взаимодействий. Но электронн-ная структрура полимеров не всегда может быть представлена как сумма электронных структур отдельных его участков. Вследствие большого числа атомов, участвующих во взаимодействии, для полимеров, так же, как и для твердых тел, но при гораздо большем числе влияющих факторов, могут быть рассчитаны валентная зона и зона проводимости. По величине расщепления — разности энергий между ближайшими границами этих зон, могут быть выделены полимеры — изоляторы, полимеры — полупроводники и полимеры — проводники электрического тока. Для полимеров с бесконечными цепями атомов, обеспечивающих делокализацию электронов по всей макромолекуле, предсказывают и сверхпроводящие свойства. [c.613]

Белки представляют собой полимеры, построенные нз связанных пептидной связью молекул а-аминокислот. В составе белков встречают около 20 аминокислот, приче.м строение их очень разнообразно скелет может быть алифатическим, ароматическим, гетероциклическим кроме ами1югрупп и карбоксильных групп в составе молекул могут быть и другие функции, например, гидроксил или его сернистый аналог ЗН. Приведем примеры некоторых [c.331]

Соотношение фосфора и кальция в дрожжах обеспечивает нормальное развитие костного скелета молодняка. Большое влияние на развитие животных оказывают содержащиеся в дрожжах микроэлементы и витамины. Биотин предупреждает кожные заболевания. По содержанию витаминов группы В дрожжп превосходят все кормовые продукты. Они содержат также токоферол, эргосгернн к холин, являющийся регулятором метаболизма жиров. Многие витамины группы В тесно связаны с белковым обменом в организме животных. Ферментные системы дрожжей катализируют процессы усвоения аминокислот и синтеза белка. [c.369]

Биологическая роль. Ж - одна из осн. групп в-в, входящих, наряду с белками и углеводами, в состав всех растит, и животных клеток. В организме животных различают запасные и плазматич. Ж. Запасные Ж. откладываются в подкожной клетчатке и в сальниках и являются источником энергии. Плазматич. Ж. структурно связаны с белками и углеводами и входят в состав большинства мембран, Ж. обладают высокой энергетич ценностью при полном окислении в живом организме 1 г Ж выделяется 37,7 кДж, что в два раза больше, чем при окислении 1 г белка или углевода. Благодаря низкой теплопроводности Ж играют важную роль в теплорегуляции животных организмов, предохраняя животных, особенно морских, от переохлаждения. Вследствие своей эластичности Ж играют зашитную роль в коже позвоночных и в наружном скелете насекомых. Ж необходимая составная часть пищи. Норма потребления взрослым человеком 80 100 г/сут [c.157]

Кроме того, ТДФ принимает участие в окислит, декарбоксилировании кетокислот с разветвленным углеродным скелетом - 2-оксоизовалериановой, З-метил-2-оксовалериано-вой и 4-метил-2-оксопентановой, являющихся продуктами дезаминирования аминокислот валина, изолейцина и лейцина. Эти р-ции играют важную роль в катаболизме белков. [c.564]

Полученные результаты подтвердили предположение, что скелет белковой молекулы строится многократным повторением NH—СО—СН... остатков, с образованием полипептидн лх цепей. Никаких других промежуточных продуктов распада белка, кроме пептидов, обнаружено не было. Длина полипептидных цепей может быть различной. Ниже приводятся данные о длине пептидной цепи различных белков. [c.521]

Использование рентгеноструктурного анализа позволяет конструировать пространственные модели молекулы белка. Было найдено, что атомы амидной группы ONH , образующие скелет молекулы, лежат почти в одной плоскости и имеют транс-конфигурацию [c.531]

По рекомендации Лнндерстрема — Ланга были введены термины первичная, вторичная и третичная структура , характеризующие уровни структурной организации белков. Первичная структура белка дает сведения о числе и последовательности связанных друг с другом пептидной связью аминокислотных остатков. Вторичная структура описывает конформацию полипептидной цепи, возникающую при образовании водородных мостиков между карбоксильными кислородными атомами и атомами амидного азота в составе скелета молекулы. Под третичной структурой понимают трехмерную укладку полипептидной цепи, вызванную внутримолекулярным взаимодействием боковых цепей. [c.363]

Известные "экспериментальные" структуры апамина и рассчитанная ab initio конформация молекулы, выраженные через идентификаторы и шейпы пептидного скелета, представлены в табл. 111.14. Приведенные в таблице данные (за исключением первой колонки) отвечают значениям двугранных углов ф, у и х, полученных К. Фриманом и соавт. [90] при минимизации энергии. Исходными приближениями служили структурные модели, предложенные в работах [72, 81, 91, 92]. За нулевые конформационные состояния боковых цепей, оставшиеся неопределенными в экспериментальных исследованиях, были приняты среднестатистические ориентации в белках, трехмерные структуры которых известны [93]. [c.304]

Макеты можно эффгктивно использовать для представления стереохимических данных. Помимо общей информации, т. е. обозначений атомов и их координат, при описании полной структуры белка обычно приводят целый ряд важных дополнительных сведений, касающихся водородных связей и других видов невалентных взаимодействий между атомными группами скелета и боковыми цепями, а также данных о любом взаимодействии полипептидной цепи (включая ковалентное) с простетическими группами, кофакторами, субстратами, металлами и другими лигандами, молекулами воды и т. д. Обычно эти сведения объединены в дпинный перечень, из которого по мере необходимости извлекается нужная информация. Значительно лучшей формой записи в некоторых случаях могут, однако. [c.170]

Протеинов и связанных с белками гексоз, а также более высок общий зфовень содержания кремнезема, может появиться некоторый общий фактор диагностики подобных заболеваний [248]. Возможно, существует некоторая форма ассоциации полисахаридов с кремнеземом, поскольку начало жизни на Земле связано с такими простейшими организмами, как диатомеи, для которых характерен тот факт, что при дефиците кремнезема в клетках они покрываются полиуронидом, образуемым из остатков глюкуроновой кислоты [42]. Нет никакого сомнения, что наружный микропористый кремнеземный скелет диатомеи сплошь пронизан этим полимером. [c.1054]

СТГ обладает широким спектром биологического действия. Он влияет на все клетки организма, определяя интенсивность обмена углеводов, белков, липидов и минеральных веществ. Он усиливает биосинтез белка, ДНК, РНК и гликогена и в то же время способствует мобилизации жиров из депо и распаду высших жирных кислот и глюкозы в тканях. Помимо активации процессов ассимиляции, сопровождающихся увеличением размеров тела, ростом скелета, СТГ координирует и регулирует скорость протекания обменных процессов. Кроме того, СТГ человека и приматов (но не других животных) обладает измеримой лактогенной активностью. Предполагают, что многие биологические эффекты этого гормона осуществляются через особый белковый фактор, образующийся в печени под влиянием гормона. Этот фактор был назван сульфирующим или тимидиловым, поскольку он стимулирует включение сульфата в хрящи, тимидина—в ДНК, уридина—в РНК и пролина—в коллаген. По своей природе этот фактор оказался пептидом с мол. массой 8000. Учитывая его биологическую роль, ему дали наименование соматомедин , т.е. медиатор действия СТГ в организме. [c.259]

Имеются экспериментальные доказательства прямой и опосредованной связи белкового обмена с обеспеченностью организма витаминами, в частности В , В,, В , РР и др. Обмен белков регулируется, кроме того, деятельностью желез внутренней секреции. Гормоны определяют в известной мере направление (в сторону синтеза или распада) и интенсивность белкового обмена. Например, после введения АКТГ и гормонов щитовидной железы наблюдается интенсивный распад тканевых белков. Другие гормоны, в частности СТГ, андрогены и эстрогены, напротив, стимулируют анаболические реакции и способствуют синтезу белка. Введение некоторых гормонов коркового вещества надпочечников вызывает диспро-теинемию и приводит к отрицательному азотистому балансу, что некоторые авторы связывают со стимулированием глюконеогенеза из углеродных скелетов аминокислот (после дезаминирования последних—см. далее). [c.412]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология