Железо-серные ферменты

Из некоторых железо-серных белков можно удалить железо и лабильную серу, а затем снова реконструировать активный фермент, соответствующим образом добавляя сульфид и атомы железа. Аналогичным образом можно произвести обмен природного изотопа Ре (с нулевым ядерным спином) на изотоп = Ре, имеющий магнитные ядра [50]. Точно так же 5 можно заменить на 5е. Образующиеся белки функ- [c.383]

Здесь представлен железо-серный центр, содержащий четыре атома железа. Атомы серы на периферии принадлежат четырем остаткам цистеина в полипептидной цепи фермента. [c.520]

Получение и формула. Экстракция из поджелудочной келезы крупного рогатого скота 0,25 и. раствором серной кислоты, последующее фракционирование сульфатом аммония, активация фракции трипсиногена в присутствии ионов диализ и лиофилизация. Представляет собой протеолитический фермент, вырабатываемый в клетках.поджелудочной железы. М, м. около 23 800. . [c.396]

Обычно рибонуклеазу выделяют из свежей бычьей поджелудочной железы. Для этого ткань поджелудочной железы экстрагируют 0,25 п. серной кислотой, охлажденной на льду. Затем добавляют сернокислый аммоний до 0,6 насыщения, переводя в осадок трипсиноген, химотрипсиноген и дезоксирибонуклеазу. Рибонуклеазу осаждают из фильтрата, повышая концентрацию сернокислого аммония до 0,8 насыщения. Путем фракционированного осаждения сернокислым аммонием можно получить рибонуклеазу в чистом виде. Полученный фермент можно перекристаллизовать из этилового спирта. [c.85]

Трипсин. Этот фермент получен в виде кристаллов из поджелудочной железы [72]. Лучший метод получения кристаллического трипсина сводится к получению кристаллического его предшественника — трипсиногена — и к превращению последнего в кристаллический трипсин. Для этого размельченную железу смешивают с разбавленной серной кислотой и полученную смесь фракционируют сернокислым аммонием первые фракции содержат химотрипсиноген, трипсиноген же выпадает при дальнейшем добавлении сернокислого аммония [73]. При стоянии раствора трипсиногена в течение нескольких дней с сернокислым магнием или с энтерокиназой происходит превращение трипсиногена в трипсин. В поджелудочной железе содержится также специфический ингибитор, препятствующий действию трипсина. Этот ингибитор был получен в кристаллическом виде [74]. Другой ингибитор трипсина, выделенный из яичного белка, оказался идентичным с овомукоидом [75]. [c.292]

Железо-серные ферменты-это еще один важный класс железосодержащих ферментов, участвующих в переносе электронов в клетках животных, растений и бактерий. Железоч ерные ферменты не содержат гемогрупп они характеризуются тем, что в их молекулах присутствует равное число атомов железа и серы, которые находятся в особой лабильной форме, расщепляющейся под действием кислот. К железо-серным ферментам относится, например, ферредок-син хлоропластов, осуществляющий перенос электронов от возбужденного светом хлорофилла на разнообразные акцепторы электронов (гл. 23). Дальше (разд. 17.8) мы увидим, что в реакциях переноса электронов в митохондриях участвуют другие железо-серные ферменты. [c.295]

В кишечной палочке (Е. oli) найдено 3 гена, кодирующих Ф.-г., типа А, В и С. Ф.-г. С гомологична ферменту млекопитающих, Ф.-г. А - гомодимер с мол. м. 120 тыс., содержит железо-серный кластер Ре Зд, участвующий в катализе, Ф.-г. А быстро инактивируется кислородом и др. окислителями. [c.212]

Аддукт, возникающий первоначально в результате присоединения координированной с металлом гидроксильной группы, может далее окисляться переносом электронов через кислород на два атома молибдена. Каждый из них мог бы получать один электрон с образованием двух атомов Мо(У). Электроны могут далее переноситься на флавины, на связанные с белками атомы железа и на Ог по миниатюрной цепи переноса электронов. Ксантиноксидаза принадлежит к группе флавиновых ферментов, содержащих прочно связанное железо, не координированное с ядром гема. Она является представителем железо-серных белков, которые обсуждаются дальше, в гл. 10 (разд. В). Ксантиноксидаза и альдегидоксидаза содержат также надсульфидную группу (—5—5 ), которая имеет существенное значение для проявления каталитической активности. [c.266]

К флавинсодержащим железо-серным белкам принадлежит ЫАОН-дегидрогеназа (реакция д, табл. 8-4) и сукцинатдегидрогеназа [реакция (8-49)]. Оба этих митохондриальных фермента переносят электроны, вероятно, при помощи связанных атомов железа на систему цито-хромов цепи переноса электронов (гл. 10) [130а]. [c.266]

Хотя в равновесной смеси при pH 7,4 и 25°С содержание изоцитрата составляет менее 10%, в клетке эта реакция протекает слева направо, поскольку продукт реакции, изоцитрат, быстро вовлекается в последующие стадии цикла. Аконитаза-довольно сложный фермент. Он содержит железо и кислотолабильные атомы серы, сгруппированные в так называемый железо-серный центр (разд. 17.8). Точная функция этого желе-зо-серного центра (который представляет собой, как полагают, простетическую группу фермента) пока не известна. [c.487]

Сукцинатдегидрогеназа прочно связана с внутренней митохондриальной мембраной. Молекулярная масса фермента, выделенного из митохондрий бычьего сердца, равна приблизительно 100000. Одна молекула этого фермента содержит один остаток ковалентно связанного FAD и два железо-серных центра в одном из этих центров находятся два атома железа, а в другом-четыре. В сукцинатдегидрогеназной реакции эти атомы железа изменяют свою валентность [Fe(II) — Fe(III)], и это позволяет [c.489]

Показано, что система восстановительной ассимиляции нитрата в водорослях и высших растениях состоит из двух различных ферментов, которые участвуют в восстановлении нитрата последовательно до нитрита и аммиака. Флавомолибдопротеин НАДН-нитратредуктаза катализирует восстановление нитрата до нитрита, а железо-серный белок ферредоксин-нитритредуктаза катализирует восстановление нитрита до аммиака. [c.289]

Наиболее подробно изучены конечные акцепторы электронов ФС I. Такими акцепторами у всех кислород-выделяющих фотосинтезирующих организмов (от цианобактерий и одноклеточных водорослей до высших растений) являются водорастворимые ферредоксины. Эти сравнительно небольшие белки с молекулярной массой около 10 кДа содержат железо-серные кластеры (типа 2Fe-2S) и имеют довольно низкий окислительно-восстановительный потенциал Е — 400 мв). Водорастворимый ферредоксин сорбируется тилакоидной мембраной в локусе локализации ФС I, а после восстановления электронами, поступающими от ФС I, включается в нециклический электронный поток на НАДФ (реакция катализируется ферментом ферредоксин/НАДФ-редуктазой), либо в циклический электронный поток в ФС I. [c.320]

NADH-дегндрогеназный комплекс самый большой из дыхательных ферментных комплексов - имеет мол. массу свыше 800000 и содержит более 22 полипептидных цепей. Он принимает электроны от NADH и передает их через флавин и по меньшей мере пять железо-серных центров на убихинон - небольшую жирорастворимую молекулу (см. рис. 7-30), передающую электроны на второй комплекс дыхательных ферментов - комплекс Ъ-С. [c.452]

Ферментом СО акцептор оксидоредуктазой занялись очень д( тально, т.к. этот фермент использовали для удаления СО, наприме в фильтрах сигарет. Источником кислорода при окислении СО сл жит вода. Фермент работает с искусственными акцепторами элек рона, такими, как метиленовый синий. Он очень специфичен по су( страту и способен лишь медленно окислять НАДН. Кажущаяся К составляла 53 мкМ СО для Р. arboxydovorans и 63 мкМ СО д Р. arboxydohydrogena. Молекула фермента содержит две молекул ФАД, две - молибдена, 8 железо-серных групп. Фермент активир ется селенитом. Локализован фермент на внутренней стороне цит-плазматической мембраны. [c.142]

Первое дегидрогенирование катализируется сукци-натдегидрогеназой, связанной с внутренней поверхностью внутренней митохондриальной мембраны. Это—единственная дегидрогеназная реакция цикла лимонной кислоты, в ходе которой осуществляется прямой перенос водорода с субстрата на флавопротеин без участия NAD+. Фермент содержит FAD и железо-серный (Fe S) белок. В результате дегидрогенирования образуется фумарат. Как показали эксперименты с использованием изотопов, фермент стерео-специфичен к транс-гтоы ы водорода метиленовых групп сукцината. Добавление малоната или оксалоацетата ингибирует сукцинатдегидрогеназу, что приводит к накоплению сукцината. [c.176]

В ранней литературе по катализу имеется много указаний на повышение активности катализаторов от различных добавок. Так, отмечено было повышение активности иридия следами осмия, повышение обесцвечивающей силы угля от добавок солей имеется также указание, что достаточно загрязнить золото одной пылинкой платины, чтобы оно раскалилось в токе водорода установлено повышение активности Си504 (при получении хлора из НС1) примесями Ма2804 или Кз504. Оказалось, что окисление нафталина концентрированной серной кислотой сильно ускоряется от прибавления Н , Зе или НзВОд. Очень изящным опытом является ускорение окисления анилина бертолетовой солью при добавлении меди. Добавление 0,5% СеОа к никелевому катализатору повышает скорость реакции в 10 раз, хотя в катализаторе на ИЗО атомов N1 приходится лишь 1 молекула СеОа. Разложение НоОз в присутствии солей закиси железа резко ускоряется от добавки 1 миллимоля медной соли на 1. ] реагента. В биохимических процессах роль активаторов играют ко-ферменты. [c.62]

Биокатализаторы интересны еще и с другой точки зрения реакции, катализируемые ими, протекают с достаточной скоростью при обычных температурах и давлениях многие реакции в присутствии химических катализаторов возможны лишь при высоких температурах, а часто и высоких давлениях. К биокатализаторам указанного действия относятся бактерии, обеспечивающие, например, фиксацию азота воздуха (азотобактеры), выделение железа и окислов железа (железные бактерии), получение серы из сероводорода и других сернистых соединений (серные бактерии), различные превращения углеводородов (нефтяные бакте-рии), образование белков из нефти и т. д. В результате таких процессов получаются продукты, обладающие более высокой энтропией, чем исходные. Происходит это за счет параллельно идущих экзотермических процессов, особенно процессов окисления. Необходимо глубже вникнуть в механизм действия такого рода ферментативных систем, чтобы изыскать возможности восироизведения их с помощью искусственных катализаторов. Пока мы еще не создали таковых, здесь нужны широкие исследования возможностей осуществления промышленных процессов с применением природных ферментов в виде соответствующих бактерий и грибков. [c.19]

РИБОНУКЛЕАЗЫ (РНК-азы) — ферменты, катализирующие гидролитич. расщепление рибонуклеиновых к-т на олиго- и мононуклеотиды. Р. широко распространены в природе и присутствуют во всех исследованных тканях. Наиболее изучена панкреатическая Р., секретируемая поджелудочной железой [систематич. название полирибонуклеотид — 2-олиго-нуклеотидо-трансфераза (циклизующая) шифр 2.7.7.16 — см. Номенклатура и классификация ферментов]. Р., выделенная в кристаллич. виде из поджелудочной железы быка экстракцией разведенной серной к-той с последующим фракционированием (NH4)2S04 — белок основного характера (р/ 7,8) с мол. в. 13 ООО. Установлена природа и последовательность аминокислотных остатков, входящих в состав Р., и выяснены существенные детали ее пространственной структуры, что дало возможность воссоздать трехмерную модель этого белка. Молекула панкреатич. Р. представляет собой одинарную полипептидиую цепь, состоящую из 124 аминокислотных остатков N-концевой аминокислотой в молекуле Р. является лизин, С-концевой — валин. [c.337]

ОБРАБОТКА ПРОДУКТОВ ПЧЕЛОВОДСТВА. Мед откачивают только зрелый, так как при водности выше 20% сахара меда превращаются в спирт, а последний в уксусную кислоту. При очистке меда отстаиванием нельзя пользоваться баками из оцинкованного железа или из меди, так как при взаимодействии цинка и меди с органическими кислотами меда образуются ядовитые соли. От железной посуды мед темнеет. Деревянную и металлическую посуду (отстойники, тару и пр.) рекомендуется изнутри покрывать слоем воска или парчфина. При очистке меда на базах, где производится его расфасовка, нагревание меда сле дует вести очень осторожно, так как мед легко может карамелизоваться, потемнеть и приобрести острый специфический букет и в нем будут уничтожены витамины, ферменты и разные биостимуляторы. При переработке воскового сырья его разваривают в мягкой кипящей воде (соли жесткой воды образуют с воском эмульсию, что влечет потери воска и снижение его качества). В воске содержится около 15% свободных жирных кислот, которые при соприкосновении с цинковой посудой придают воску грязно-серый цвет, медная посуда придает ему зеленоватую окраску, а железная — бурый цвет. Лучше всего для воска использовать посуду из алюминия, нержавеющей стали или дерева. Отходы после прессовой переработки воскового сырья обрабатывают авиационным бензином. Около 80% всего добываемого воска перерабатывают в искусственную вощину. Для некоторых целей производят отбелку воска при помощи солнечных лучей или химически — хромпиком КгСггО в смеси с серной кислотой, а также KM11O4 в присутствии соляной кислоты. [c.205]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология