Полипептидная цепь эквивалентный вес

Основная идея, заключающаяся в том, что один структурный ген отвечает одной полипептидной цепи, эквивалентной одному функциональному звену [74], требует уточнения. В настоящее время представляется нерациональным отождествлять полипептидную цепь с функциональной единицей. Начиная с 1969 г. [75], появилось большое число данных, указывающих [76], что основной единицей следует считать домен , а не полипептидную цепь и что все остальные категории следует сводить к этому базису. [c.59]

IF-3—белок слегка основного характера с молекулярной массой 21000—23000 дальтон для него тоже описаны две функционально эквивалентные формы одна —с длиной полипептидной цепи 181 аминокислотный остаток, и другая — укороченная на 6 остатков с N-конца. [c.224]

Олигомеры в отличие от мономеров могут диссоциировать. Белки обычно подразделяют на мономеры и олигомеры. Согласно определению Клотца и сотр. [81], белок представляет собой мономер , если он состоит только из одной полипептидной цепи или если он построен из нескольких цепей, связанных ковалентно (например, Дисульфидными мостиками). По этой номенклатуре такие белки, как инсулин, а-химотрипсин и иммуноглобулины, представляющие собой образования из валентно-связанных цепей, должны быть отнесены к мономерам. Отличительная особенность олигомерных белков состоит в том, что они построены из так называемых субъединиц, т. е. из связанных невалентными силами более мелких образований (рис. 4.1 и 5.18). Как указывалось выше, мономеры могут состоять из нескольких функциональных доменов пли из еще большего числа структурных доменов. Это относится и к субъединицам Олигомеров, хотя субъединица часто эквивалентна функциональному домену. [c.61]

Проблема, которую мы ставим, состоит в том, чтобы найти все структуры с водородной связью в отдельной полипептидной цепи... Конфигурации..., согласующиеся с гипотезой эквивалентных остатков, могут быть только спиральными. Мы полагаем..., что каждый остаток плоский и что каждый атом азота образует водородную связь с атомом кислорода другого остатка... [c.253]

Методика получения пептидных карт или отпечатков пальцев очень полезна при определении идентичности полипептидных цепей. Согласно этой методике, белок обрабатывают трипсином, который избирательно гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами основных аминокислот, аргинина и лизина. Образующаяся смесь пептидов разделяется с помощью хроматографии и электрофореза. Эквивалентный вес полипептидной цепи рассчитывают по количеству аргинина и лизина в белке и числу разных пептидов, получаемых при триптическом гидролизе. Теоретически общее число пептидов должно равняться сумме числа остатков аргинина и лизина плюс один, [c.401]

Все пептидные группы полипептидной цепи структурно эквивалентны. [c.241]

Складчато-слоистая структура с антипараллельными цепями характерна для таких фибриллярных белков, как фиброин щелка. На рентгенограммах этого белка четко обнаруживаются рефлексы, отвечающие периодам 6,97 и 9,4 А, что соответствует периоду идентичности вдоль полипептидной цепи и расстоянию между чередующимися эквивалентными цепями (9,5 А, согласно молекулярной модели). [c.100]

К этим принципам (копланарности и необходимости образования двух водородных связей на каждую пептидную группу) Полинг и Корей добавили еще принцип эквивалентности всех аминокислотных остатков в цепи (всякий аминокислотный остаток должен быть расположен по отношению к соседним и спирали в целом абсолютно идентично остальным). Базируясь на этих принципах, Полинг и Корей решили вопрос о пространственной конфигурации полипептидной цепи. Они предложили несколько моделей, одна из которых, так называемая а-спираль, наиболее полно отвечала большинству данных [34]. В одном витке этой [c.146]

В классических работах Л. Полинга и Р. Б. Кори были сформулированы прин-ципы образования структуры регулярной полипептидной цепи. 1. Длины связей и валентные углы всех пептидных групп одинаковы. 2. Полипептидная цепь должна быть максимально насыщена водородными связями 3. Конформационные состояния всех звеньев полипептидной цепи являются эквивалентными. [c.202]

Статистическую достоверность основных параметров полученных проекций удалось подтвердить с помощью кристаллографического подхода. Попытки получить двухмерные кристаллы натриевого канала не увенчались успехом. Однако были получены тонкие трехмерные кристаллы, проекционная структура которых была установлена методами электронно-микроскопической кристаллографии. Как видно из рис. 1.76, а, проекция на плоскость (h, к, о) содержит два типа структур, основные параметры которых совпадают с мембранными проекциями, выявленными корреляционным анализом (рис. 1.76, б), хотя и наблюдаются некоторые различия в количестве и высоте максимумов белковой плотности. Вместе с тем боковая проекция, выявленная корреляционным анализом, эквивалентна кристаллической проекции на плоскость (о, к, 1) [618]. Наличие трех главных проекций двух мембранных и боковой, дает возможность представить натриевый канал в мембране в виде суженного в центральной части цилиндра, верхний и нижний диаметры которого неодинаковы (рис. 1.77). Высота канала (85 А), равная максимальному параметру боковой проекции, заметно превышает толщину липидного бислоя. Белок натриевого канала, являющийся функционально трансмембранным, пронизывает мембрану, и, по-видимому, значительная часть полипептидных цепей, образующих его, экспонирована на обеих мембранных поверхностях. [c.207]

Большинство дегидрогеназ состоит более чем из одной полипептидной цепи (две, четыре, шесть или восемь, т. е. всегда четное число). В большинстве случаев молекулярные веса полипептидных цепей не превышают 50000. Они обычно почти равны эквивалентным весам участков, связывающих кофермент, и, кроме того, один активный центр приходится на каждый участок, связывающий кофермент. Следовательно, оценка числа этих участков (а также субстрат-связывающих участков) у пиридиннуклео-тид-зависимых дегидрогеназ важна для характеристики четвертичной структуры этих ферментов. [c.403]

В 1950 г., за несколько месяцев до опубликования серии исследований Л. Полинга и Р. Кори, появилась большая работа Л. Брэгга, Дж. Кендрью и М. Перутца [56], которая как бы подвела черту под структурными исследованиями белков и полипептидов начального периода. В этой работе анализируются структурные модели Астбери, Хаггинса, Цана и других авторов и предлагается ряд новых моделей. Однако, по-прежнему, речь идет о возможных типах укладки основной пептидной цепи. Авторы также рассматривают свои первые результаты рентгеноструктурного изучения гемоглобина и миоглобина. При анализе возможных структур пептидного остова Брэгг, Кендрью и Перутц принимают геометрические параметры пептидной группы, близкие к параметрам Хаггинса и согласующиеся с более поздними данными Кори. Так, длина связи С -С считается равной 1,52 А, С -М - 1,36 А и С =0 - 1,24 А. Валентные углы при атоме С приняты тетраэдрическими (109°28 ), а при атоме N - или тетраэдрическими, или тригональными (120°). Длина водородной связи М-Н...С=0 составляет 2,85 А. Ее направленность строго не лимитируется, но авторы по мере возможности стремятся к линейному расположению связей К-Н и С=0. Л. Брэгг, Дж. Кендрью и М. Перутц приняли постулат М. Хаггинса о спиральной симметрии полипептидной цепи с целочисленным порядком винтовой оси, но отвергли его второй постулат о том, что каждый элемент основной цепи должен находиться в одинаковых отношениях с соседними элементами (принцип эквивалентности). Так же как и Хаггинс, они придают огромное значение водородной связи М-Н...С = 0 в формировании структуры основной цепи и считают наиболее стабильными только те из них, которые полностью насыщены ими. Предложенная авторами классификация спиральных структур является общепризнанной и в настоящее время [56]. В основу ее положено разделение структур по симметрии пептидного остова и размеру циклов с водородными связями. [c.19]

Первое краткое сообщение о результатах исследования Полингом и Кори пространственной структуры полипептидов и белков появилось в ноябре 1950 г. [57]. В апреле следующего года в одном номере журнала было опубликовано сразу восемь работ Полинга и Кори с подробным изложением полученных результатов, а вскоре появились еще четыре их работы [58—65]. Они сразу же обратили на себя внимание научной общественности, вызвали огромный резонанс и оказали сильное влияние на последующее развитие молекулярной биологии и прежде всего исследований пространственной структуры пептидов и белков. В связи с чем вполне обоснованно разделить исследования, проводимые в этой области, на работы до 1951 г. и последующего периода. Читая какой-либо труд, посвященный структуре пептидов, можно, не зная даты публикации, почти наверняка определить, написан ли он до или после появления в печати работ этих ученых. Исследования Полинга и Кори (1951 г.) имеют теоретический характер. Сделанные авторами предсказания возможных структур полипептидной цепи основаны на следующих постулатах 1) приняты одинаковые значения для длин связей и валентных углов всех пептидных групп полипептидной цепи. В литературе они получили название геометрических параметров Полинга— Кори 2) пептидная группа считалась плоской. Возможны две плоские конфигурации группы, отличающиеся взаимным расположением связей N—Н и С=0, цис- и трамс-переход между ними связан с преодолением высокого потенциального барьера (-20 ккал/моль). При построении моделей Полинг и Кори отдали предпочтение транс-конфигурации пептидной группы. По оценке Р. Кори и Дж. Донахью, отклонение от плоского строения группы на 10° вызывает повышение энергии приблизительно на 1,5, а на 30° — на 6 ккал/моль [66] 3) предполагалась полная насыщенность полипептидной цепи водородными связями. Для водородной связи N—Н...О = С были приняты следующие геометрические и энергетические оценки расстояние N...0 считалось равным 2,8 А, максимальное отклонение от линейности N—Н...0 не должно превышать 30° и энергия связи — 8,0 ккал/моль 4) при построении моделей пептидной цепи выбирались наиболее благоприятные ориентации пептидных групп, разделенных атомом С , с учетом потенциалов внутреннего вращения вокруг связей С —N и С —С и ван-дер-ваальсовых контактов между атомами 5) конформационные состояния всех звеньев пептидной цепи считались эквивалентными. [c.21]

Представление об исключительной роли водородных связей неизбежно следует из имеющегося в то время экспериментального материала, который свидетельствовал о структурном единстве фибриллярных и глобулярных белков и синтетических полипептидов. Как в твердом состоянии, так и в растворе пептидные цепи тех и других белков наблюдались в однотипных спиральных или -структурных конформациях, т.е. в таких формах, которые только и могли обеспечить полную насыщенность водородными связями между пептидными группами. Следовательно, в силу взаимообусловленности концепций спиральности и водородного связывания утверждение, что наиболее стабильные полипептидные структуры регулярны, эквивалентно утверждению полипептидные структуры содержат 100%-ное количество пептидных водородных связей. Среди всех видов слабых невалентных взаимодействий атомов водородная связь максималыю понижает энергию системы. Л. Полинг и Р. Кори оценивали энергию пептидной водородной связи N-H...O= -8,0 ккал/моль. Заметим, что эта величина по крайней мере в два раза выше ее реального значения. В связи с чем вполне оправданно выглядит предположение, что водородная связь вносит вклад в стабилизацию регулярных структур полипептидного остова или, иными словами, является тем фактором, который диктует способ укладки полипептидной цепи. Так как водородная связь обладает направленностью и проявляется в узком интервале расстояний между группами NH и СО около 1,8 А, то, очевидно, наиболее предпочтительными должны быть те регулярные конформации, которые обеспечивают для образования водородных связей между всеми пептидными группами оптимальные условия. Именно такими конформациями оказались а-спираль и -структура складчатых листов, [c.233]

Семейство сходных или эквивалентных нуклеотид-связывающих доменов было обнаружено М. Россманом в результате целенаправленного поиска близких структур, которые могли бы обусловить возникновшие родственных или почти тождественных функциональных центров. Заметим, что этот домен — только часть третичной структуры каждого белка. В другом интересном случае речь идет об участии лишь очень небольшой доли всей белковой молекулы. Каталитические центры химотрипсинового семейства протеаз чрезвычайно похожи на каталитический центр субтилизина (рис. 2.42). Их сходство существует несмотря на то, что общий характер свертывания полипептидных цепей в обоих белках совершенно различен. Эквивалентность этих участков предполагает, очевидно, подобие каталитических механизмов. Здесь возникают вопросы, связанные с ролью дивергенции и конвергенции в эволюции белков. Может оказаться, что существует очень небольшое число каталитических механизмов, доступных белкам, которые не используют для функционирования кофакторы или простетические группы. Это может быть обусловлено тем, что 20 обычных аминокислот реализуют лишь ничтожную долю известных химических возможностей, заложенных в малых органических молекулах. [c.121]