Белки, содержание в тканях

Суммарное количество белков в тканях определяют, умножая общее содержание в них азота на коэффициент 6,25. [c.3]

Белок. В нормальной моче человека содержится минимальное количество белка, присутствие которого не может быть доказано обыкновенными качественными пробами на наличие белка. При ряде заболеваний, особенно при болезнях почек, содержание белка в моче может резко возрасти (протеинурия). Источником белка мочи являются белки сыворотки крови, а также в какой-то степени белки почечной ткани. [c.622]

Механическая прочность мясных изделий обусловлена опре. деленной жесткостью третичной структуры белков. Наибольшей жесткостью обладают белки соединительных тканей (коллаген и эластин). Одним из основных, но не единственным фактором обусловливающим жесткость третичной структуры большинства белков животного происхождения за исключением яиц и икры является присутствие в них воды (в форме прочносвязанной гидратной и др., которые здесь не рассматриваются). В мясных продуктах вода в третичной структуре белка связана главным образом с мышечными белками, а не с соединительнотканными. Содержание соединительнотканных белков зависит от характера сырья, возраста животного и ряда других условий. В среднем, меньше всего их в рыбе ( —4 %), затем в молодых птицах и свинине (до 8 %), больше всего (8— 5 %) в убойном мясе говядины и баранины. Тепловая обработка животных продуктов и заключается в частичном разрушении соединительнотканных, а также мышечных белков. Разрушение происходит за счет воды, участвующей в образовании третичной структуры мышечных белков (практически вода в мясе связана главным образом с этими белками) и освобождающейся при их температурной коагуляции. При тепловой обработке высвобожденная вода внедряется непосредственно во вторичную структуру белков (главным образом коллагена), разрушая их и приводя соединительнотканные белки в желатинообразное состояние. Эту фазу часто рассматривают как образование из коллагена глютина. Механическая прочность мясных продуктов при этом заметно уменьшается. Температурная коагуляция белков в зависимости и от их природы начинается с 60 °, но в большинстве случаев с 70 С. При варке и жарке мяса температура внутри изделия в зависимости от вида мяса и величины куска обычно достигает 75—95 С. [c.184]

Содержание основных аминокислот в белках различных тканей [c.106]

В мышце находятся коллаген и эластин, которые в противоположность собственно мышечным белкам не содержат достаточного количества незаменимых аминокислот и трудно перевариваются при действии пищеварительных ферментов. В табл. 9 (см. приложение) приведено сопоставление аминокислотного состава белков, соединительной ткани мышц и полноценного белка молока — казеина. Содержание отдельных аминокислот дано в процентах при содержании в белке 16,0 г азота. [c.233]

Из сопоставления видно (табл. 10, см. приложение), что повышенное содержание в мясе белков соединительной ткани снижает его пищевую ценность и поэтому определение в мясе собственно мышечных белков и белков соединительной ткани (коллаген и эластин) важно для установления питательной ценности мяса. В разных мышцах это отношение различно. [c.233]

Содержание белков в тканях и органах человека [c.209]

СОДЕРЖАНИЕ БЕЛКОВ В ТКАНЯХ И ОРГАНАХ [c.9]

Однако следует подчеркнуть, что не имеется резервных белков в том смысле, как это понимается для резервных углеводов (гликоген) или резервных жиров (жиры, отложенные в жировых депо). Резервные белки — это не особые отложения белков, а обычные специфические для данной ткани белки, которые используются при недостатке белка в питании для покрытия потребностей в белке всего организма. На это указывает, например, тот факт, что усиленное белковое питание может привести к увеличению содержания белка в ткани на 50%, но это увеличение распространяется на все белковые фракции, а не на какую-либо резервную фракцию. [c.311]

Обмен белков нервной ткани изучен крайне недостаточно. Несомненно, однако, что повышение деятельности нервной системы сопровождается усилением в ней азотистого обмена. Если, например, при помощи физических или химических агентов стимулировать деятельность нервных центров коры головного мозга, то наблюдается усиление распада белков нервной ткани (протеолиз), что выражается в увеличении содержания аминного азота в мозгу. Наоборот, понижение чувствительности нервных центров приводит к уменьшению протеолиза. [c.408]

Особенно плодотворно изотопы применяются для исследования обмена веществ. Изучаемое вещество метят (поэтому метод получил название метод меченых атомов ), вводя в него радиоактивный изотоп меченое вещество вводят в организм. После его ассимиляции исследуют присутствие меченых атомов в различных химических фракциях в организме. Концентрация вводимого в организм радиоактивного изотопа должна быть небольшой, чтобы не нарушался обмен веществ, но такой, при которой, несмотря на разведение, изотоп мог бы быть обнаружен во всех выделяемых фракциях. Например, применение СОг с меченым углеродом позволило показать широкое участие двуокиси углерода в реакциях метаболизма бактерий и тканей живого организма, расширить наши представления о механизме фотосинтеза. Изотопный метод применяется в биохимии для количественного определения аминокислот в гидролизатах белков, содержания калия, натрия и других элементов в крови, для определения общего количества воды в живом организме, объема эритроцитов и плазмы в кровотоке и т. д. [c.12]

Влияние гиббереллина на соотношение содержания нуклеиновых кислот и белка в тканях горчицы (в мг фосфора НК на 1 г белкового азота) [c.62]

Мышечная ткань обладает высокой питательной ценностью вследствие содержания в ней полноценных белков. Соединительная ткань состоит из неполноценных белков (коллаген, эластин). Однако кол- [c.115]

Процессы распада белков и окисления аминокислот сопровождаются усиленным образованием аммиака (NN3) при мышечной деятельности, который связывается в печени в цикле синтеза мочевины и выводится из организма. Поэтому физические нагрузки вызывают увеличение содержания мочевины в крови, а нормализация ее уровня в период отдыха свидетельствует о восстановлении процессов распада и синтеза белков в тканях. [c.262]

Мышечная работа вызывает изменение содержания в крови белков и продуктов их распада. Отмечается увеличение содержания белков в плазме крови (в частности, белков-ферментов) за счет их выхода из работающих мышц, а также изменяется соотношение между различными белками крови, увеличивается количество продуктов белкового распада — аминокислот, поступающих из мышечных клеток и печени, аммиака, мочевины. Изменения белкового обмена зависят от длительности работы. Так, при кратковременной работе выход белков из тканей в кровь незначителен, а при длительной работе, когда проницаемость клеточных мембран сильно изменяется, белок может проникать через клеточные мембраны почек и появляться в моче. Уровень аммиака особенно возрастает в случае, когда не устанавливается устойчивое состояние метаболизма, а также при длительной утомительной мышечной нагрузке. Длительная работа приводит также к увеличению содержания в крови мочевины. [c.344]

Таким путем было определено содержание белков в тканях и органах животных (табл. 2). [c.113]

Дезаминирование последних в результате окисления сопровождается накоплением в клетке аммиака и других токсических, продуктов. Среди продуктов распада белков в тканях растений, произрастающих в условиях сильного засоления, отмечено повышенное содержание аргинина, который, декарбоксилируясь, дает путресцин, также обладающий весьма сильным токсическим действием. Сильное ядовитое действие на клетку оказывают и различные хлорорганические соединения. [c.503]

СОДЕРЖАНИЕ БЕЛКОВ В ТКАНЯХ И ОРГАНАХ ЖИВОТНОГО ОРГАНИЗМА [c.16]

Представление о содержании белков в тканях и органах животных дает следующая таблица [c.16]

Аминокислоты, необходимые для синтеза белков, доставляются к тканям кровью. Этим, однако, не исчерпывается участие крови в синтезе белков в организме. Большое значение в процессах обмена белков тканей имеют белки плазмы крови, альбумины и глобулины. У человека и животных постоянно н интенсивно происходит взаимопревращение белков плазмы крови и белков тканей. Это взаимопревращение приводит к тому, что между количеством белков (плазмы) в крови и содержанием белков в тканях устанавливается определенное равновесие. При голодании, кровопотерях (белковое голодание) это равновесие нарушается. Нормальное количественное соотношение между белками плазмы крови и белками тканей в этих случаях в организме легко восстанавливается при введении в кровь извне кровяной плазмы, или гетерогенной кровяной сыворотки. Подобное введение белков в кровь носит название парентерального белкового питания. [c.432]

Таблица 1.1. Содержание белков в тканях различных органов животных и человека

Низкое содержание серусодержащих аминокислот в белках оединительной ткани общеизвестно. Хотя в желатине и мало метионина, тем не менее ее нельзя отлести к числу белков, лишенных этой существенно необходимой аминокислоты, как это часто полагают. тому же не следует забывать, что состав желатины зависит от источника и метода ее приготовления. [c.219]

Увеличенпе связанного триптофана у чувствительных сортов льна-долгунца одновременно свидетельствовало о возрастании содержания белка в тканях, что подтверждается также другими работами [34—36], проведенными с разными по чувствительности видами растений. [c.199]

Сборник состоит из обзорных и экспериментальных работ, написанных физиологами и биохимиками растений, работающими в различных научно-исследовательских учреждениях Советского Союза. Цель сборника — подытожить накопившийся за последние годы экспериментальный материал о влиянии фитогормонов (ауксинов, гиббереллинов, кининов) на нуклеиновый и белковый обмен растительных клеток и тканей в связи с их ростом и дифференциацией. Обсуждается возможность действия регуляторов роста на синтез и разрушение нуклеиновых кислот и белков и на структурные изменения в нуклеопротеидах ядра и цитоплазмы. Приводятся данные об изменении содержания ауксинов, ДНК, РНК и белков в тканях, растущих за счет деления или растяжения клеток. Делаются попытки связать функциональную активность фитохрома с нуклеиновым и ауксиновым обменами. [c.2]

Общая характеристика белков. Белки являются биополимерами, построенными из аминокислот, за счет которых и осуществляются практически все функции. В большинстве белков содержание азота составляет 16%. Именно поэтому количество белков иногда выражают через азот, умножая содержание последнего на 6,25. Различные ткани отличаются по содержанию белков. Б пересчете на сухую массу в селезенке содержится 84% белков, в легких — 82, в мышцах — 80, в костях — 24-28%. Термин белок происходит от нем. Е1ше153, что означает буквально яичный белок. Другое название — протеины, происходит от гр. рго1о5 — первичный. [c.19]

В практике спорта этот показатель широко используется при оценке переносимости спортсменом тренировочных и соревновательных физических нагрузок, хода тренировочных занятий и процессов восстановления организма. Для получения объективной информации концентрацию мочевины определяют на следующий день после тренировки утром натощак. Если выполненная физическая нагрузка адекватна функциональным возможностям организма и произошло относительно быстрое восстановление метаболизма, то содержание мочевины в крови утром натощак возвращается к норме (рис. 216). Связано это с уравновешиванием скорости синтеза и распада белков в тканях организма, что свидетельствует о его восстановлении. Если содержание мочевины на следующее утро остается выше нормы, то это свидетельствует о недовосстановлении организма либо развитии его утомления. [c.472]

Таблица 5.4. Содержание белков в тканях различных оргаяов животных и человека (ш, % от сухой массы)

В тканях животных обнаружен еще один ферментативный механизм обезвреживания аммиака — связывание его путем амидирования карбоксильных групп белков тканей (Д. Л. Фердман и С. Ф. Эпштейн). Белки содержат некоторое количество так называемого амидного азота. Этот азот сравнительно легко отщепляется при гидролизе белков он принадлежит амидным группам остатков глютамина и аспарагина, имеющихся в белковых молекулах. Установлено, что при введении в организм аммиачной соли содержание амидного азота в белках мышечной ткани увеличивается, а затем возвращается к норме. [c.413]

Склеропротеины (от греч. skleros — твердый) — белки опорных тканей (костей, хрящей, связок, сухожилий, ногтей, волос и т. д.). Все они являются фибриллярными белками (фиброин шелка, коллаген, кератин, эластин). Из-за высокого содержания неполярных аминокислот склеропротеины обладают очень низкой растворимостью в полярных растворителях. Молекулы склеропротеинов чаще всего состоят из нескольких полипептидных цепей, имеющих структуру а-спирали (а-кератины, миозин), Р-складчатых слоев (Р-кератины, фиброин) или скрученных особым образом спиралей (коллагены). Фибриллярные белки нерастворимы в воде. Они не перевариваются в пищеварительном тракте большинства животных и человека и поэтому не могут выполнять питательную функцию. Однако некоторые виды членистоногих, например моль, приспособились к питанию фибриллярными белками шерсти, перьев и т. д. [c.87]

А миозинподо6ные белки можно отнести к сократительным белкам нервной ткани. Они были извлечены различными способами из целого мозга и отдельных частей нервной системы. В развивающемся мозге и в культуре нейронов содержание актиноподобных белков достигает 8%, а миозинподобных белков — [c.83]