Плазма крови, фактор VII

К типичным гликопротеинам относят большинство белковых гормонов, секретируемые в жидкие среды организма вещества, мембранные сложные белки, все антитела (иммуноглобулины), белки плазмы крови, молока, овальбумин, интерфероны, факторы комплемента, группы крови, рецепторные белки и др. Из этого далеко не полного перечня гликопротеинов видно, что все они выполняют специфические функции обеспечивают клеточную адгезию, молекулярное и клеточное узнавание, антигенную активность опухолевых клеток, оказывают защитное и гормональное, а также антивирусное действие. [c.91]

Установлено, что в процессе свертывания крови участвуют компоненты плазмы, тромбоцитов и ткани, которые называются факторами свертывания крови. Факторы свертывания, связанные с тромбоцитами, принято обозначать арабскими цифрами (1, 2, 3 и т.д.), а факторы свертывания, находящиеся в плазме крови,— римскими цифрами (I, II, III и т.д.). [c.600]

Факторы плазмы крови [c.600]

Кроме факторов плазмы крови и тканей, в процессе свертывания крови принимают участие факторы, связанные с тромбоцитами. В настоящее время известно около 10 отдельных факторов тромбоцитов. Приводим некоторые из них. [c.602]

После отщепления пептидов, получивших название фибрин-пептиды , фибриноген превращается в хорошо растворимый в плазме крови фибрин-мономер, который затем быстро полимеризуется в нерастворимый фибрин-полимер. Превращение фибрин-мономера в фибрин-полимер протекает с участием фибринстабилизирующего фактора—фактора ХП1 в присутствии ионов Са . [c.605]

Фактор VII из плазмы крови быка [c.361]

Все эти факторы, ВХОДЯЩИЕ в состав плазмы крови, иногда называются тромбопластином плазмы [c.469]

При потреблении обычной пищи здоровый организм в нормальных условиях выделяет столько же азота, сколько и потребляет в этом случае говорят об азотистом балансе. Это равновесие обеспечивается наличием ряда факторов. Всосавшиеся аминокислоты пищи попадают в так называемый общий азотный фонд. Азотный фонд — это не какое-нибудь специальное депо под термином азотный фонд подразумеваются все аминокислоты, присутствующие в организме (т. е. в крови, внутриклеточной и межклеточной жидкостях), а также и все остальные азотсодержащие соединения. Аминокислоты, входящие в азотный фонд, могут образовываться и из тканевых белков, которые постоянно расщепляются и синтезируются вновь,— ведь большинство тканевых белков находится в состоянии динамического равновесия. Аминокислоты, из которых построены эти белки, постоянно обновляются. Особенно быстро обновляются аминокислоты в белках печени и плазмы крови и очень медленно — в мышечных белках. [c.402]

Глобулины — это белки с очень крупными молекулами, содержание которьгх в крови составляет около 3,4 г%. а- и (3-Глобулины связывают и переносят гормоны (включая тироксин и инсулин), холестерол, липиды, железо, витамины В , А, В и К. Гамма-глобулины представляют собой антитела и образуются не печенью, а лимфоцитами и другими клетками иммунной системы. Они участвуют в иммунном ответе (разд. 14.9). К другим важным белкам плазмы относятся факторы свертывания крови, в том числе протромбин и фибриноген, функции которьгх описаны в разд. 14.8.5. [c.427]

Натрий, калий и хлор находятся в организме в ионизированной форме (Ма , К , СГ). Ионы натрия содержатся вне клеток (в плазме крови, лимфе, межклеточной жидкости), а ионы калия сосредоточены внутри клеток. Эти ионы играют важную роль в создании осмотического давления, являющегося важнейшим физико-химическим фактором, от которого зависят многие функции клеток. Например, красные клетки крови могут полноценно переносить кислород только при строго определенном значении осмотического давления плазмы крови. Осмотическое давление внеклеточных жидкостей, в том числе плазмы крови, создается в основном за счет хлористого натрия, а внутри клеток за счет солей калия. [c.86]

В свертывании крови участвуют компоненты тромбоцитов, компоненты плазмы крови, а также вещества, поступающие в кровяное русло из окружающих тканей. Все вещества, участвующие в этом процессе, получили название факторы свертывания. По строению все факторы свертывания, кроме двух (ионы Са и фосфолипиды), являются белками и синтезируются в печени, причем в синтезе ряда факторов участвует витамин К. [c.111]

На первом этапе, начинающемся при нарушении целостности кровеносного сосуда, тромбоциты очень быстро (в течение секунд) накапливаются в месте повреждения и, слипаясь, образуют своего рода пробку, которая ограничивает кровотечение. Часть тромбоцитов при этом разрушается, и из них в плазму крови выходят фосфолипиды (один из факторов свертывания). Одновременно в плазме за счет контакта с поврежденной поверхностью стенки сосуда или с каким-либо инородным телом (например, игла, стекло, лезвие ножа и т. п.) происходит активация еще одного фактора свертывания - фактора контакта. Далее при помощи этих факторов, а также некоторых других участников свертывания формируется активный ферментный комплекс, называемый протромбиназой, или тромбокиназой. Такой механизм активации протромбиназы называется внутренним, так как все участники этого процесса содержатся в крови. Активная протромбиназа также образуется и по внешнему механизму. В этом случае требуется участие фактора свертывания, отсутствующего в самой крови. Этот фактор имеется в тканях, окружающих кровеносные сосуды, и попадает в кровяное русло лишь при повреждении сосудистой стенки. Наличие двух независимых механизмов активирования протромбиназы повышает надежность системы свертывания крови. [c.111]

ПРОТРОМБЙНОВЫЙ КОМПЛЕКС, группа гликопротеинов плазмы крови, вк.чючающая факторы ее свертывания-11 (протромбин), VII,.IX и X, а также регуляторные [c.128]

Направление и гштенсивность обмена белков в первую очередь определяются физиологическим состоянием организма и несомненно регулируются, как и все другие ввды обмена, нейрогормональными факторами. Более интенсивно обмен белков протекает в детском возрасте, при активной мышечной работе, беременности и лактации, т.е. в случаях, когда резко повышаются потребности в белках. Существенное влияние на белковый обмен оказывает характер питания и, в частности, количественный и качественный белковый состав пищи. При недостаточном поступлении белков с пищей происходит распад собственных белков ряда тканей (печени, плазмы крови, слизистой оболочки кишечника и др.) с образованием свободных аминокислот, обеспечивающих синтез абсолютно необходимых цитоплазматических белков, ферментов, гормонов и других биологически активных соединений. Таким образом, в жертву приносятся некоторые строительные белки тканей для обеспечения жизнедеятельности целостного организма. Введение с пищей повышенных количеств белка, напротив, не оказывает заметного влияния на состояние белкового обмена, поскольку [c.411]

Апобелки выполняют не только структурную функцию, но и обеспечивают активное участие комплексов ЛП в транспорте липидов в токе крови от мест их синтеза к клеткам периферических тканей, а также обратный транспорт холестерина в печень для дальнейших метаболических превращений. Апобелки выполняют функцию лигандов во взаимодействии ЛП со специфическими рецепторами на клеточных мембранах, регулируя тем самым гомеостаз холестерина в клетках и в организме в целом. Не меньшее значение имеет также регуляция апобелками активности ряда основных ферментов липидного обмена лецитин-холестеролацилтрансферазы, липопротеинлипазы, печеночной триглицеридлипазы. Структура и концентрация в плазме крови каждого апобелка находится под генетическим контролем, в то время как содержание липидов в большей степени подвержено влиянию диетических и других факторов. [c.576]

Фактор II (протромбин) является одним из основных белков плазмы крови, определяющих свертывание крови. При гидролитическом расщепле- [c.600]

Фактор V (проакцелерин) относится к глобулиновой фракции плазмы крови. Он является предшественником акцелерина (активного фактора). Фактор V синтезируется в печени, поэтому при поражении этого органа может возникнуть недостаточность проакцелерина. Кроме того, существует врожденная недостаточность в крови фактора V, которая носит название парагемофилии и представляет собой одну из разновидностей геморрагических диатезов. [c.601]

Фактор XIII (фибринстабилизирующий фактор) является белком плазмы крови, который стабилизирует образовавшийся фибрин, т.е. участвует в образовании прочных межмолекулярных связей в фибрин-полимере. Мол. масса 330000—350000. Белок состоит из трех полипептидных цепей, каждая из которых имеет мол. массу 110000. [c.602]

Несмотря на то что целый ряд исследований посвящен взаимосвязи структуры 1,4-бенздиазепинов и их активности до настоящего времени механизм действия этих препаратов остается неизвестным. Фармакологическая активность бенздиазепинов зависит от многих факторов, таких, как метаболизм, всасывание, распределение, выделение из организма и связывание с белками плазмы крови. Все это является главным звеном проблемы молекулярно-биологического поиска, направленного синтеза и изучения механизма действия данной группы лекарственных средств. Полученные результаты и обобщения служат основой, на которой строится и развивается научная и рациональная фармакотерапия заболеваний п фармакопрофилактика. [c.160]

Основным фактором, ограничивающим чувствительность определения, являются мешающие эндогенные соединения, об ладающие сходными экстрактивными и аналитическими харак теристиками, вследствие чего пределы обнаружения лекарствен ного препарата в плазме крови на несколько порядков выше предела обнаружения индивидуального соединения Например, если методом ХМС удается обнаружить 5 пг ТМС производного индивидуального вещества, то при введении этого же соединения в плазму крови предел обнаружения возрастал до 1 нг Для количественных определении ЛП применяют различные методы ГЖХ [223], тонкослойную хроматографию [224], ХМС [225, 226], однако в лучшем случае они позволяют определять количества 100—500 пг/мл с пределом обнаружения 100—200 пг В 1980 г Харвей и соавт [227] предложили для этой цели регистрировать пики метастабильных ионов в процес се ГХ—МС эксперимента В качестве внутреннего стандарта использовался (Г,1, 2 2 D4) каннабинол Анализ проводили с ТМС производными Разработанный метод был с успехом применен для фармакинетических исследований [c.180]

Синтез и метаболизм. Паратиреоидный гормон синтезируется в виде полипептида — предшественника, состоящего из 115 аминокислотньгх остатков. В результате локального протеолиза отщепляется 31 аминокислотный остаток с Ж-конца и образуется активный гормон. Фактором, регулирующим содержание активного гормона в крови, является концентрация кальция и содержание пропаратгормона в клетках паращитовидной железы. В физиологических условиях ббльшая часть пропаратгормона распадается в клетках, однако дефицит кальция приводит к уменьшению его распада и увеличению выхода активного гормона. Вновь образованный паратгормон поступает в секреторные гранулы и перемещается из клеток в кровь. Скорость секреции обратно пропорциональна концентрации кальция в плазме крови. Кроме того, на скорость освобождения гормона влияет уровень цАМФ в клетках паращитовидной железы. [c.153]

Недавно в результате многолетних комплексных исследований побочных биологических эффектов растворов поливинилового спирта, применяемых в качестве заменителей плазмы крови, было об--наружено, что одним из основных факторов, влияющих на стабильность растворов поливинилового спирта и их физиологическую активность, является содержание и распределение остаточных ацетатных групп в цепях [14]. Последнее определяется условиями омыления поливинилацетата, а характер этого распределения в свою очередь определяет, по-видимому, конформацию макромолекул и закладывает основы генерации тех или иных надмолекулярных образований в растворе [15]. Наибольшей побочной биологической активностью, судя по этим данным, обладали образцы поливинилового спирта, полученные гидролизом поливинилацетата в среде метанола и имеющие блочное распределение прореагировавших и непрореагировавших групп при одном и том же малом среднем содержании последних [15]. [c.13]

Тем не менее появляющиеся примеры вызывают восхищение. Синтетические олигонуклеотиды были использованы для клонирования таких ценных для медицины белков, как фактор VIII (фракция плазмы крови, применяемая в лечении гемофилии), и таких важных для промышленности белков, как ренин (используемый в сыроделии). В следующем десятилетии мы станем свидетелями новых усилий, направленных на изменение структуры ферментов, чтобы сделать их более полезными для промышленности, на изменение структур белков и пептидов для создания новых лекарственных препаратов. Ученые будут стремиться узнать больше о генетической регуляции и болезнях человека. [c.172]

К числу этих факторов принадлежит йрежде всего так называемый антигемофильный глобулин А (иначе фактор VIII плазмы крови). При врожденной недостаточности этого фактора наблюдается одна из форм гемофилии — заболевания, при котором кровь теряет способность свертываться при повреждении кровеносных сосудов. [c.469]

Для быстрого образования активной тромбокиназы (или полного тромбопластина) из неактивного тромбопластина тромбоцитов, помимо антиге-мофильного глобулина А, необходимо присутствие в плазме крови еще не менее четырех других глобулинов фактора Кристмаса (иначе антиге-мофильного глобулина В или фактора IX, недостаточное его содержание в крови наблюдается прн так называемой гемофилии Е5), фактора Проуэра — Стюарта (фактора X), фактора Хагемана (фактора XII) и фактора Розенталя (фактора XI, РТА). [c.469]

При склонности к самопроизвольному образованию тромбов в сосудах (тромбозах) больным нередко назначают для понижения в плазме крови концентрации указанных выше факторов свертывания различные антаго-нисты витамина К, например дикумарин (см. стр. 160). [c.472]

Таблица факторов, на которые нужно множить Рсо2. чтобы получить миллиграммы а-аминоазота в 100 мл плазмы, крови или клеток [c.150]

Метод высаливания белков нейтральными солями благодаря своей простоте и доступности нашел широкое применение в лабораторной практике. Для получения больших количеств белковых фракций плазмы он, однако, непригоден, так как на удаление солей путем диализа требуется слишком много времени и труда [14]. Поэтому Кон и его сотрудники разработали новый метод разделения белков плазмы, используя в качестве осадителя этиловый спирт [15]. Во избежание денатурирования белков спиртом, осаждение белков по этому методу проводится при низких температурах. Спирт легко удаляется при высушивании белков в замороженном состоянии под вакуумом или путем диализа. Осаждающее действие спирта обусловлено главным образом низкой диэлектрической постоянной смеси спирт—вода по сравнению с диэлектрической постоянной воды. Известно, что силы электростатического притяжения и отталкивания обратно пропорциональны диэлектрической постоянной среды, поэтому понижение этой постоянной способствует взаимодействию белковых молекул и образованию агрегатов. Противоположный эффект — увеличение растворимости белков — наблюдается при добавлении глицина, повышающего диэлектрическую постоянную воды (см. гл. УП). Растворимость белков в воде или в водно-спиртовых смесях зависит также от температуры, от концентрации водородных ионов и от ионной силы раствора. Варьируя все эти факторы, Кон, Эдсалл и Онклей получили из плазмы крови большое количество отдельных белковых фракций, а также выделили ряд [c.173]

Тиреолиберин и люлиберин названы рилизинг-факторами. Выделены и охарактеризованы в конце 1960-х годов Р. Гиллемнном и Э. Шелли. Ангиотензины I и 11 (гормоны плазмы крови) получаются из ренина [c.114]

Гормон роста — соматотропин — синтезируется в ацидофильных клетках гипофиза. Концентрация гормона в гипофизе — 5—15 мг/г, что в 1000 раз выше по сравнению с другими гипофизарными гормонами. Соматотропин — это полипептид, который состоит из 191 аминокислотного остатка (ММ 22 ООО Да). Синтез и вьщеление соматотропина регулируются нейропептидами гипоталамуса — сомато-либерином и соматостатином. Гормон видоспецифичен. Для терапевтических целей получен рекомбинантный соматотропин. Соматотропин необходим для постнатального роста и нормального обмена углеводов, липидов и минеральных солей. Он обладает прямым (через цАМФ-зависимые эффекты) и опосредованным действием. Соматотропин непосредственно влияет на транспорт аминокислот и липолиз. Связанные с ростом эффекты опосредуются ЮР-1 (инсулиноподобный фактор, полученный по информации одного из семейства инсулиноподобных генов). Он усиливает включение сульфата в хрящи (поэтому сначала назывался сульфатирующим фактором, затем соматомедином С) по строению сходен с проинсулином (70 аминокислотных остатков). Из плазмы крови человека выделен ЮР-2, состоящий из 67 аминокислотных остатков. Этот инсулино- [c.403]

Тромбопластин выделен в чистом виде по химической природе это липопротеид, содержащий 40—50, i фосфатидов (по весу). Молекулярный вес тромбопластина около 170 ООО. Удаление фосфатидов из тромбопластина не изменяет его активность. Очищенный тромбопластин проявляет свою активность (вызывает превращение протромбина в тромбин) уже в концентрации 0,008 мг/мл. В плазме крови тромбопластин отсутствует. Он образуется при взаидюдействии факторов плазмы и тромбоцитов. [c.521]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология