Ингрэм

Подобным же образом и голубой медьсодержащий гемоцианин многих беспозвоночных связывает одну молекулу О2 на два атома u(I). Вероятно, кислород образует мостик между двумя атомами меди. Поскольку СО с этим белком не связывается (как это имеет место в случае железа гемоглобина), Ингрэм [4] предложил для комплекса [c.369]

Ингрэм Д. Электронный парамагнитный резонанс в биологии. — М. Мир, 1972. [c.252]

Можно ввести параметр у, позволяющий оценить способность центрального иона сжимать электронное облако атома кислорода. Расчеты показывают, что этот параметр, который Дафф и Ингрэм называют параметром, смягчающим основность , имеет небольшое значение для щелочных металлов (около единицы) и возрастает при переходе к водороду, фосфору, сере (2,50 2,50 2,04 соответственно), образующим прочные анионы. [c.247]

В работе [194] было показано, что интенсивность рентгеновских сигналов от высушенных в замороженном состоянии срезов мягкого биологического материала прямо пропорциональна толщине среза вплоть до толщин от 1 до 2 мкм. В более ранних исследованиях Ингрэм показал, что точность метода зависит от того, насколько близка толщина образца и эталона. Это условие может быть трудно выполнимым в замороженных срезах, которые в процессе их приготовления могут коробиться, ломаться или даже плавиться, и маловероятно, что усадка произойдет равномерно в процессе лиофильной сушки. [c.79]

Как заметил Ингрэм [4], купаясь в 20%-ном кислороде, мы забываем, насколько он реакционноспособен . С точки зрения термодинамики вся живая материя исключительно неустойчива в смысле возможности сгорания в кислороде. Однако для этого требуется высокая температура, так что при осторожном обращении с огнем мы можем избежать катастрофы. Однако 1 моль меди (в виде подходящих хелатов) может катализировать потребление кислорода воздуха, имеющегося в комнате средних размеров, в течение секунды [4]. Таким образом, как биохимиков нас интересует кинетическая устойчивость и реакционная инертность О2, с одной стороны, и возможность осуществления окислительными ферментами быстро идущих реакций с участием кислорода — с другой. [c.366]

Л. Ингрэм, Механизмы биохимических реакций, Мир , 1964. [c.116]

Анализ ферментативных гидролизатов белков. В 1957 г. Ингрэм [61 впервые показал, что двухэтапным разделением с помощью хроматографии и электрофореза на бумаге можно анализировать сложные пептидные смеси, ферментативные гидролизаты и т. п. Такой анализ выявляет самые незначительные различия, с которыми можно встретиться, например, при изучении видовой специфичности или в других сравнительных исследованиях. Метод отпечатков пальцев можно назвать одним из важнейших методов современной биохимии, молекулярной биологии и иммунохимии, так как он позволяет выделить в чистом виде определенный пептид или провести микропрепаративное разделение сложной смеси. [c.103]

Ингрэм Д. ЭПР в свободных радикалах. Перев. с англ. под ред. [c.309]

В. Ингрэм БИОСИНТЕЗ МАКРОМОЛЕКУЛ [c.431]

Открытие эффектов магнитного резонанса произошло в середине 40-х годов. В 1944 г. советский физик Е. К. Завойский впервые наблюдал поглощение электромагнитных радиоволн парамагнитным веществом, т. е. ему принадлежит заслуга создания метода ЭПР. Большой вклад в развитие этого метода внесли и дальнейшем также Б. М. Козырев, Д. Ингрэм и многие другие советские и зарубежные ученые. Что касается изучения переходов между ядерными зеемановскими уровнями в магнитном поле и разработки метода ядерного, в частности, протонного магнитного резонанса (ПМР) в конденсированных средах, то первыми в 1946 г. это независимо сделали американские физики Ф. Блох и Э. М. Парселл со своими сотрудниками. Конструирование и серийный выпуск промышленностью ПМР-спектрометров относится к середине 50-х, а ЭПР-спектрометров — к середине 60-х годов. Для спектроскопии ЯМР на других отличных от протонов ядрах приборы высокого разрешения стали производиться в 60—70-х годах. Бурное развитие и совершенствование экспериментальных и расчетных методов ЯМР и ЭПР на базе современной техники и ЭВМ за последние десятилетия привело к широкому и плодотворному их внедрению в химические исследования. [c.6]

Ингрэм Д. Электронный парам-згнитный резонанс в свободных радикалах. - М. ИЛ, 1961. [c.376]

В случае метилмалонилмутазы Ингрэм допускает расщепление связи Со—С с образованием карбаниона, причем субстрат-кобаламиновое соединение выступает в роли биологического реактива Гриньяра . Карбанион может быть стабилизирован карбонильной группой тиоэфира с образованием гомоенолят-аниона [уравнение (8-80)] [c.295]

В гл. 4, разд. Д, 5, мы рассматривали замечательную способность гемоглобина эритроцитов к кооперативному связыванию четырех молекул Ог, а также структурные взаимоотношения гемоглобина и мономерного миоглобина мышц, который способствует диффузии Оа в ткаиИ [5] и, вероятно, используется для депонирования кислорода. Железо в гемоглобине и миоглобине всегда находится в ферроформе. В эритроцитах имеется специальная система для восстановления железа, если оно случайным образом перейдет в феррисостояние (см. гл. 4, разд. Д, 7, а также дополнение 10-А). Согласно наиболее распространенной точке зрения, при связывании Ог с железом гема не происходит временного изменения состояния окисленности металла. Однако на этот счет имеются и другие суждения [6]. Согласно Ингрэму, окисление металла не происходит из-за упомянутых выше трудностей в присоединении одного электрона к молекуле кислорода. В то же время перенос двух электронов от металла на кислород затруднен, поскольку состояние Ре(IV) является неустойчивым. [c.367]

Полинг и его сотрудники [17] обнаружили различия подвижности 5- и А-гемоглобинов при электрофорезе, что объясняется различием в аминокислотном составе и, тем самым, в числе заряженных групп. Полинг определил болезни гемоглобина как молекулярные. Действительно, Ингрэм [18] показал, что отличие аномальных гемоглобинов от нормального определяется замещением всего лишь одного остатка в белковой цепи, — ведь смысл текста существенно меняется при замене одной буквы . В табл. 2.4 указаны некоторые патогенные замещёния в гемоглобине человека [13, 19]. Сейчас известно около 100 мутантных гемоглобинов человека. [c.78]

Метод скорости зарядки для измерения очень малых интенсивностей ионов был использован Чапкой и Ингрэмом [336]. Они отключили входное сопротивление от электрометра с динамическим конденсатором, который стоял на выходе умножителя, и заменили его полистирольным конденсатором, емкостью 100 пф. Интенсивность ионов при этом измеряли путем общего отклонения регистратора за определенный период времени (от 30 сек до 10 мин, в зависимости от интенсивности ионного тока). Благодаря такому методу им удалось измерить токи 10 а с точностью 5%. [c.223]

Коэффициенты конверсии многоатомных и соответствующих им по массам одноатомных ионов значительно разнятся [82, 86, 435а]. Обнаруживший этот эффект Ингрэм [82] предположил, что сложный ион разрушается при соударении с эмиттером и отдельные его фрагменты (в том числе и нейтральные) действуют независимо, как атомные частицы с той же энергией. Тогда следовало бы ожидать для изобарных молекулярного и атомного ионов Л = 7мол/ ат = = где М = Эксперимент показывает, что [c.37]

Метод полного изотермического испарения позволяет найти коэффициент В в уравнении (1.35) без расчета коэффициентов а,, и 7,.. Метод предложен Ингрэмом [4] и развит в работах Сидорова [14, 91, 92]. Общее уравнение для расчета В основано на использовании уравнения метода Кнудсена, преобразованного с учетом соотношения (1.35) [c.37]

Первым масс-спектрометром, специально предназначенным для высокотемпературных термодинамических исследований, был прибор Ингрэма и др., описанный в работе [4]. Его схема и до сих пор — основа конструкции большинства современных масс-спектрометров такого назначения. Эскиз основного узла прибора Ингрэма представлен на рис. III.1. В этом масс-спектрометре молекулярный и ионный пучки расположены соосно, что позволяет максимально приблизить эффузионную камеру к области ионизации, тем самым увеличивая чувствительность прибора. Заряженная диафрагма предотвращает попадание в источник ионов, образованных вблизи эффузионной камеры (за счет поверхностной ионизации или ионизации электронами, нагревающими камеру). Подвижная пластина-заслонка со щелью механически перекрывает молекулярный пучок, позволяя отделять ионы исследуемого вещества от фоновых . Кроме того, с помощью подвижной щели можно получить сведения о распределении плотности в молекулярном пучке [4]. Ингрэм и Дровар [4], описывая действие подвижной заслонки, [c.61]

Схема Ингрэма с соосным расположением молекулярного и ионного пучков использована в ряде масс-спектрометров, приспособленных в различных лабораториях для высокотемпературных исследований. Описаны [29, 91, 1581 несколько вариантов ионных источников, в которых смонтированы испарители с одиночной и двойной эффузионными камерами. Эти узлы были сконструированы в габаритах источников промышленных масс-спектрометров типа МИ и МХ и не требовали переделок вакуумной части приборов. Б некоторых других разработках созданы более сложные узлы, уже требовавшие некоторых переделок вакуумной системы и введения дополнительного вакуумного агрегата для откачки области испарителя. На рис. 111.2 изображен источник-приставка к масс-спектрометру МИ-1305, сконструированный Ратьковским и др. [159]. Близкие к этой конструкции описаны рядом авторов [8, 160]. [c.62]

Масс-спектрометрический анализ пара при испарении окиси алюминия в восстановительных и близких к нейтральным условиям проведен в ранних работах Ингрэма и сотр. [4]. Впоследствии испарение А12О3 из молибденовых и вольфрамовых камер было изучено более подробно [5] определены парциальные давления субокислов А12О, АЮ, А12О2 и рассчитаны и энергии диссоциации [c.92]

Первое масс-спектрометрическое исследование газообразных окислов тантала принадлежит Ингрэму и др. [4]. Крикориан и Карпентер повторили определение энергии диссоциации ТаО и ТаОг [325]. Кинетику окисления тантала кислородом при низких давлениях изучали Дровар и сотр. [10, с. 931 326]. Агеев и Ионов [327] наблюдали методом вспышки десорбцию ионов тантала с поверхности металла. [c.100]

Электрофоретические свойства очень чувствительны к изменениям размеров, формы, числа заряженных групп макромолекулы, которые часто нельзя обнаружить другими методами. Изменения, вызванные старением при хранении растворов, различными химическими воздействиями, небольшие видовые различия и т. д., могут быть легко замечены при фронтальном электрофорезе. Примером является найденное Полингом с сотрудниками различие в полон ении изоэлектрической точки нормального гемоглобина человека и гемоглобина больных серповидно-клеточной анемией (Ар1=0,22). Как показал позднее Ингрэм, это различие вызвано заменой всего одной кислой аминокислоты в белковой макромолекуле на нейтральную (глутаминовой кислоты на валин). [c.63]

В ранних работах Берковица, Ингрэма и др. [4] установлено образование ряда полимерных молекул (от димера до пентамера), присутствующих в газовой фазе над трехокисями JVIoOj и WO3. Термодинамические данные о газообразных молекулах двуокисей и трехокисей молибдена и вольфрама приведены в работе [5, с. 255]. Изучено равновесие диссоциации димерных и тримерных молекул трехокисей, причем для снижения активности трехокисей авторы [338] использовали силикатные расплавы. Найдены потенциалы появления (в эВ) ионов [c.102]

Фленгас и Ингрэм [75] использовали Ag/Ag+-элeктpoд сравнения для измерения потенциалов Ме/Ме"+ электродов, применяя в качестве растворителя смесь хлоридов натрия и калия. Ячейка для измерений, сконструированная ими, показана на рис. 10. [c.238]

В гл. 1П указывалось, что первичная структура некоторых полипептид-ных гормонов (в частности, вазопрессина и меланоцитстимулирующего гормона) у разных биологических видов не вполне одинакова. Такая же видовая специфичность наблюдается и у белков. Сэнгер и его сотрудники, работая с препаратами инсулина, выделенными от разных видов млекопитающих, во всех случаях обнаружили те или иные вариации либо в А-цепи (на участке, ограниченном дисульфидным мостиком), либо в В-цепи (на ее карбоксильном конце). В препаратах цитохрома с, выделенных от разных видов, также были обнаружены индивидуальные различия, определяющиеся природой аминокислот в ключевом пептидном сегменте. Помимо этих вариаций, обусловленных видовой специфичностью, встречаются также и различия в белках одного и того же вида, возникшие в результате мутаций. Большинство сведений о влиянии мутаций на структуру белка почерпнуто нами из прекрасных работ Ингрэма. Ингрэм и его сотрудники показали, что нормальный гемоглобин взрослого человека и гемоглобин больных таким наследственным заболеванием, как серповидноклеточная анемия, отличаются только тем, что в определенном положении р-цепи остаток глутаминовой кислоты в аномальном гемоглобине заменен валином. (Напомним, что молекула гемоглобина состоит из двух пар идентичных цепей а- и Р-цепей в гемоглобине взрослого человека или а- и у-цепей в гемоглобине плода.) [c.96]

Впервые спектры ЭПР облученного полиметилметакрилата исследовали Шнайдер и др. [19]. Было показано, что полиметилметакрилат, полиэтилметакрилат и полиметакриловая кислота дают почти одинаковые спектры ЭПР, что является результатом суперпозиции пяти- и четырехлинейчатых спектров. Ингрэм [20] предположил, что облучение ведет к разрыву цепей с последующим образованием двух радикалов, как, например, для полиметилметакрилата [c.349]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология