Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Мономеры сборка

    Продолжительность полимеризации определяется толщиной стекла и колеблется от 20 до 100 ч. Окончание процесса полимеризации в формах проверяют по содержанию остаточного мономера. Далее формы охлаждают и разбирают. Силикатные стекла поступают на сборку для повторного использования, а полиметилметакрилат — в отделение обработки, где его разбраковывают, обрезают и упаковывают, [c.44]


    Обратно пропорциональная зависимость (1.5) числа РГ(/, д различных способов сборки изомера и порядка его" группы автоморфизмов может быть установлена также другим часто используемым теоретико-графовым способом, основанным на мечении графов. Для этого занумеруем I мономерных звеньев числами от 1 до I, а группы — от 1 до / отдельно для каждого мономера (рис. 1.7). Каждому способу образования определенного I, 9)-изомера из этих мономеров отвечает некоторая нумерация вершин и насечек молекулярного графа. Общее число способов расстановки меток равно Л (/ ), но среди них встречаются одинаковые, которые приводят к [c.157]

    Специфическая двуспиральная структура ДНК непосредственно объясняет важные факты — репликацию ДНК при митозе и метаболическую устойчивость ДНК. По мысли Крика и Уотсона, при репликации двойная спираль сначала разделяется вследствие разрыва водородных связей и раскручивания цепей. Каждая из них служит матрицей для сборки новой цепи, комплементарной к матрице. Мономеры новой цепи соединяются с матрицей, об- [c.227]

    Полимерные молекулы белков и нуклеиновых кислот синтезируются на матрице, которая и определяет последовательность составляющих их мономеров. Возможности для синтеза разнообразных по функциям и структуре клеточных метаболитов реализуются на стадии сборки полимеров путем различных сочетаний исходных строительных блоков. В основе огромного числа видо-и функционально специфических белков лежат комбинации из 20 аминокислот, а чтобы зашифровать весь объем генетической информации одной клетки или многоклеточного организма оказалось достаточным комбинации из 4 нуклеотидов. Прокариотная клетка в норме содержит примерно 2000—2500 различных белков, каждый из которых представлен 400—1000 молекулами. Количество молекул нуклеиновых кислот каждого вида определяется их функциональным назначением ДНК — одного вида и представлена одной или несколькими копиями количество разных молекул РНК в клетке колеблется на несколько порядков. [c.82]

    Используемый образец полимера имеет вес порядка нескольких десятых долей миллиграмма. В зависимости от растворимости образец осаждают из раствора на спирали или в твердом виде помещают в небольшую никелевую трубчатую печь, снабженную спиралью или нитью накала. После сборки и откачки сосуд погружают в жидкий азот и затем пиролизуют полимер. Время пиролиза составляет 5 сек, температура— около 800°. Предполагают, что при этом происходит полный пиролиз. Сообщалось, что такое быстрое нагревание приводит к повышению выхода мономера однако никаких количественных данных, подтверждающих это, представлено не было, и использование метода, по-видимому, ограничено качественной идентификацией полимеров [55]. [c.214]

    При более подробном изучении самосборки белковой оболочки вируса табачной мозаики можно найти условия, в которых помимо мономеров и длинных спиралей существуют несколько промежуточных форм (рис. 2.53). Соответствующий рисунок по аналогии с описанием макроскопических фаз чистых веществ или простых смесей можно назвать фазовой диаграммой. Поскольку переходы между различными четвертичными структурами при изменении окружающей среды происходят довольно резко, каждую форму можно уподобить макроскопической фазе. Из рис. 2.53 видно, что модель простой спиральной полимеризации не может адекватно описать процесс сборки вируса табачной мозаики. Более реальная модель должна включать дополнительные параметры для учета ряда промежуточных состояний. И в любом случае любая плодотворная модель должна учитывать принципы образования зародышей и роста цепей для объяснения появления очень длинных стерженьков. [c.145]


    Такое планирование оправдано в тех случаях, когда потенциальное исходное соединение является бросовым товаром (например, является отходом того или иного производства и желательна его рациональная утилизация, либо когда в целевой молекуле легко распознать структурные фрагменты, отвечающие доступным соединениям. Наиболее выразите.льньш примером второй ситуации может служить синтез биополимеров (белков, полисахаридов, нуклеиновых кислот). Все они построены из небольших мономерных блоков, соединенных через гетероатомы. Такими мономерами для полипептидов и белков являются аминокислоты, для полисахаридов — моносахариды, а для нуклеиновых кислот — нуклеотиды. В биополимерах эти мономеры соединены амидной, 0-гли-козидной и фосфодиэфирной связями соответственно. Такие связи легко расщепляются при химическом или ферментативном гидролизе. Обратное превращение — сборка межмономерных связей — представляет собой обыч- [c.295]

    По типу основы К. подразделяют на органические (см. Клеи природные. Клеи синтетические) и клеи неорганические. Они м. б. жидкими (р-ры. эмульсии, суспензии, индивидуальные мономеры), пастообразными или твердыми (пленки, гранулы, порошки, прутки), одно- или многоупаковочными. Последние поставляются чаще всего в виде двух частей [отвердитель и (или) ускоритель отверждения - отдельно от основной композиции], совмещаемых непосредственно перед употреблением. По назначению подразделяются на конструкционные, предназначенные для сборки машин, летательных аппаратов, строит, конструкций и др. (образуют [c.404]

    Использование твердой фазы позволяет существенно упростить и ускорить проведение каждой стадии наращивания цепи олигомера, поскольку отделение избытка компонентов, конденсирующих агентов и побочных продуктов, находящихся в р-ре, достигается фильтрованием реакц. смеси и отмывкой Н. подходящим набором р-рителей. Т. обр., процесс сборки цепи олигомера распадается на ряд стандартных операций деблокирование растущего конца цепи, дозирование очередного защищенного мономера и конденсирующего агента, подача этой смеси на колонку с Н. в течение рассчитанного времени и отмывка Н. подходящим р-рителем. Цикл наращивания мономерного звена м. б. автоматизирован. [c.505]

    Клеточная стенка грибов синтезируется из активированных мономеров, чаще всего уридиндифосфатов (например, УДФ-глюко-зы, УДФ-ацетилглюкозамина, УДФ-галактозы), реже — гуанозипди-фосфатов (вероятно, только ГДФ-маннозы). Они либо прикрепляются с помощью мембранных ферментов к концам уже имеющихся полисахаридных цепей (возможно, это относится только к стабилизирующим наполнителям клеточной стенки), либо образуют в цитоплазме поступающие в эндоплазматический ретикулум активированные олигомеры, которые упаковываются там вместе с ферментами (например, хитинсинтетазой) в пузырьки, проходящие через плазмалемму к участкам синтеза в клеточной стенке (это считается преимущественным способом сборки структурных полисахаридов). [c.25]

    Стеклянные пластины склеивают при помощи полимерных пленок, располагаемых между ними, или путем заливки между пластинами мономера, содержащего инициатор, с последующей его полимеризацией или поликонденсацией. Производство С. м. с соединительным слоем из полимерной пленки (ноливинилбутиральпой или из кремнийорганич. каучука) состоит из след, операций сборка пакета из пластин и пленок, склеивание, автоклавное прессование и обрамление готового стекла. Т. к. пленка из кремнийорганич. каучука не обладает достаточной адгезией к силикатному и органич. стеклу, на нее перед сборкой пакета наносят кремнийорганич. клей, отверждающийся при прессовании. Склейку осуществляют при комнатной или повышенной тсмп-ре и контактном давлении в вакуумных камерах, в к-рых происходят удаление пузырьков воздуха, оказавшегося между пластинами, и релаксация внутренних напряжений, возникших в пленке при изготовлении. При автоклавном прессовании заготовку С. м. помещают непосредственно Б автоклав или предварительно закладывают в герметичный резиновый мешок. Теми-ра прессования, как правило, на 40—50 °С превышает темп-ру текучести полимера, из к-рого сформована склеиваю- [c.243]

    Процесс полимеризации подобных мономеров в изотропных средах можно рассматривать как переход из состояния разупорядоченных молекул мономера в жидкокристаллические клубки за счет сборки в полимерные цепи. Способность макромолекул, существующих в жидком кристалле, сохранять внутримакромолекулярные структуры мезоморфного типа и в разбавленных растворах является характерным отличием их от низкомолекулярных жидких кристаллов. [c.121]

    Склеивание как метод сборки весьма широко применяется на практике для соединения деталей из оргстекла. Для этого пользуются также клеем, изготовленным из метилового эфира метакриловой кислоты (из этого же вещества — мономера — с добавкой перекиси бензоила делается и само стекло). [c.164]

    Другая система, в которой наблюдается аутогенная регуляция, обнаружена в эукариотических клетках. Тубу-лин представляет собой мономер, из которого синтезируются микротрубочки - главная система микрофиламен-тов во всех эукариотических клетках. Образование мРНК тубулина контролируется пулом свободного тубулина. При достижении определенной концентрации в пуле дальнейшее образование тубулиновой мРНК прекращается. Снова используется тот же принцип тубулин, удаленный из пула в процессе сборки макромолекул, не играет роли в регуляции, хотя размеры пула свободных предшественников определяют, будет ли продолжаться его синтез. [c.204]


    В большинстве животных клеток примерно половина всех молекул актина находится в ненолимеризованной форме - в виде свободных мономеров или небольших комплексов с другими белками. Между этим пулом актина и актиновыми филаментами существует динамическое равновесие, что помогает осуществлять движения клеточной поверхности В этом разделе мы расскажем о том. как актип-связываюшие белки регулируют сборку актиновых филаментов, соединяют их в пучки или сети и определяют их расположение, длину и другие свойства. [c.274]

    Сборка (полимеризация) и разборка (деполимеризация) актиновых филаментов осуществляются путем присоединения и отделения мономеров на концах филамента. В процессе сборки фипамент растет на одном из концов быстрее, чем на другом быстро растущий конец называют плюс-концом, а медленно растущий - минус-концом. Различие в скоростях роста противоположных концов обусловлено тем, что каждая субъелиница. присоединяясь к полимеру, изменяет свою конформацию. [c.286]

Рис. 11-75. Одна из современных моделей сборки промежуточных филаментов (ПФ). Мономер (А) объединяется с таким же мономером, образуя димер (Б), в котором консервативные а-спиральные участки лежат параллельно, обвиваясь друг около друга. Затем два таких димера укладываются бок о бок, образуя протофиламент длиной 48 нм и толщиной 3 нм, который состоит из четырех полипептидных цепей (В). Такие протофиламенты затем образуют все более крупные структуры, укладываясь с продольным сдвигом (Г и Д). Окончательная структура промежуточного филамента толщиной 10 нм состоит из восьми рядов протофиламентов (32 полипептидных цепей), соединенных в длинный тяж, похожий на канат (Е). Вверху представлена электронная микрофотография такого окончательного филамента. Пеизвестпо. являются ли ПФ полярными структурами, как актин и тубулин, или неполярными, как двойная спираль ДНК (или, что то же самое, лежат ли две скрученные спирали в составе прото филамента в параллельной ориентации или же в антипараллельной. (Микрофотография любезно предоставлена N. Geisler и Рис. 11-75. Одна из современных <a href="/info/24241">моделей</a> сборки <a href="/info/510439">промежуточных филаментов</a> (ПФ). Мономер (А) объединяется с таким же мономером, образуя димер (Б), в котором консервативные а-спиральные участки лежат параллельно, обвиваясь друг около друга. Затем два таких димера укладываются бок о бок, образуя <a href="/info/510463">протофиламент</a> <a href="/info/117410">длиной</a> 48 нм и <a href="/info/15323">толщиной</a> 3 нм, который состоит из четырех <a href="/info/31816">полипептидных цепей</a> (В). Такие <a href="/info/510463">протофиламенты</a> затем образуют все более крупные структуры, укладываясь с продольным сдвигом (Г и Д). Окончательная <a href="/info/512505">структура промежуточного</a> <a href="/info/278327">филамента</a> <a href="/info/15323">толщиной</a> 10 нм состоит из восьми рядов <a href="/info/510463">протофиламентов</a> (32 <a href="/info/31816">полипептидных цепей</a>), соединенных в длинный тяж, похожий на канат (Е). Вверху представлена <a href="/info/73091">электронная микрофотография</a> такого окончательного <a href="/info/278327">филамента</a>. Пеизвестпо. являются ли ПФ <a href="/info/958598">полярными структурами</a>, как актин и <a href="/info/104554">тубулин</a>, или неполярными, как <a href="/info/32844">двойная спираль</a> ДНК (или, что то же самое, лежат ли две скрученные спирали в составе прото <a href="/info/278327">филамента</a> в параллельной ориентации или же в антипараллельной. (<a href="/info/1310580">Микрофотография</a> любезно предоставлена N. Geisler и
    Два наиболее важных типа таких нитей-это актиновые филаменты (часто называемые микрофиламентами) и микротрубочки. Те и другие состоят из глобулярных белковых субъединиц, которые в клетке легко могут соединяться между собой и разъединяться. Существуют тонкие механизмы, контролирующие сборку этих полимерных структур в цитоплазме из свободных субъе-дипиц-мономеров. В больщинстве животных клеток имеются еще белковые нити третьего типа, по своей толщине занимающие промежуточное положение между актиновыми филаментами и микротрубочками и потому называемые промежуточными филаментами эти структуры состоят из фибриллярных белковых субъединиц, и они гораздо более стабильны, чем микрофиламенты и микротрубочки. [c.75]

    Актиновые филаменты и микротрубочки могут спонтанно образовываться in vitro из актина и тубулина. Полимеризация в обоих случаях протекает сходным образом имеет место начальная лаг-фаза, связанная с формированием ядер полимеризации оба процесса сопровождаются гидролизом нуклеозидтрифосфатов - АТР в случае актина и GTP в случае тубулина. Образующиеся полимеры обладают структурной полярностью и растут в двух противоположных направлениях с неодинаковой скоростью. Есть данные о том, что присоединение филаментов к другим клеточным структурам, а также их сборка и деполимеризация могут независимо контролироваться на обоих концах. Гидролиз нуклеозидтрифосфатов, сопровождающий полимеризацию, по крайней мере in vitro может приводить к тредмиллингу , при котором актиновые или тубулиновые мономеры присоединяются к одному из концов филамента или микротрубочки с такой же скоростью, с какой они отщепляются от другого конца. [c.105]

    Са -зависимые актин-фрагментирующие белки обнаружены почти во всех типах клеток позвоночных. Из них наиболее известны гельзолин, впервые вьщеленный из макрофагов, и виллии-один из главных белков микроворсинок эпителиальных клеток тонкого кишечника. Интересно, что эти белки, обладающие способностью соединяться сразу с несколькими свободными мономерами актина, могут служить мощными инициаторами полимеризации актша в растворе. Пока не ясно, какова главная функция этих белков в живой клетке укорочение актиновых филаментов или, наоборот, инициация их сборки. [c.119]

    На диссоциацию и сборку олигомерного белка может оказывать влияние pH среды, и этот фактор может быть причиной получения недостаточно четких данных. Замечено [171], что в некоторых случаях конформация мономера может в такой стспе1ш зависеть от pH среды, что реакция со сшивающими агентами вообще не идет. [c.57]

    Идентифицируя продукты диссоциации, можно определить соотношение мономеров в олигомере. Существенное значение может иметь pH среды. Например, агглютинин проростков пшеницы и его сукцинилпроизводное при рН>5 — димеры, но диссоциируют при рН< 5, [122]. Зависимость четвертичной структуры от pH определяет условия сборки и реконструкции белка. Гемоцианин, агрегат из 8 гексамеров, диссоциирует на мономеры и димеры при pH 8,9 (в присутствии ЭДТА для связывания Са2+). Напротив, при изменении ионной силы, pH и концентрации Са + гемоцианин диссоциирует с образованием комплексов гексамера промежуточного размера [20]. [c.59]

    Чтобы обойти эту трудность, нативный с г -элемент был обработан янтарным ангидридом в надежде на то, что таким образом будет защищен важный остаток лизина. Метод оказался удачным, и выделенные таким образом г -субъедииицы оказались способными к реассоциации. Однако в условиях, в которых проходила сборка, все еще наблюдалась некоторая диссоциация г - и Г2-субъединиц. Поэтому, если они инкубируются вместе до добавления сз-субъединиц, картина электрофоретического разделения гибридов АТСазы будет размазанной, она будет представлять собой семь неразрещаемых полос. Если же вместо этого быстро смещать между собой 1 -, Г2- и сз-субъединицы, реассоциирован-ный фермент проявится в виде четырех дискретных электрофоретических полос. Им соответствуют соединения с г , с г г , с Г2г и с г . Это указывает на то, что Г2-элементы сохраняют свою индивидуальность в нативном ферменте,-и субъединичный состав последнего можно записать в виде (Сз)2(г2)з (рис. 2.48,В). Доказательством того, что два мономера в каждом Г2-элементе контактируют между собой в нативной структуре, может [c.137]

    Димеры и мономеры ФСП локализованы в различных областях тилакоидной мембраны. Димерная организация комплексов ФСП характерна для тилакоидов гран, тогда как в тилакоидах стромы преобладают мономеры. Очевидно, такое распределение связано с тем, что сборка комплексов ФСП происходит на мембранах, контактирующих со стромой, тогда как функционирование — в основном в гранах. Сравнение мономерной и димерной форм ФСП по их функциональной активности показало, что, несмотря на отсутствие отличий в первичном разделении зарядов, интенсивность выделения кислорода последними была примерно в полтора раза большей, а именно 545 20 мкМ 0 мгХл ч" для димеров и 322 7 мкМ Oj мгХл ч для мономеров (Hankamer et aL 1995). Пространственная структура димера ФСП показана на рис. 1.2. [c.14]

    Синтезируемые на особых полисомальных комплексах тяжелые цепи рецепторного IgM после объединения с легкими цепямц образуют 8S мономеры, накапливающиеся в особых вакуолях. Последние морфологически и структурно отличимы от системы цистерн, куда поступают пептидные цепн н собираются пз них секретируемые клеткой иммуноглобулины. 8S мономеры рецепторного IgM не объединяются в 19S пентамер. По-видимому, это связано с особенностями строения С-концевых отрезков тяжелых цепей и отсутствием в вакуолях, где идет сборка 8S мономеров, J-цепей. Именно в форме 8S мономера рецепторный IgM встраивается в цитоплазматическую мембрану. [c.193]


Смотреть страницы где упоминается термин Мономеры сборка: [c.213]    [c.156]    [c.296]    [c.408]    [c.496]    [c.156]    [c.295]    [c.296]    [c.79]    [c.569]    [c.348]    [c.318]    [c.320]    [c.275]    [c.283]    [c.286]    [c.290]    [c.304]    [c.30]    [c.121]    [c.278]    [c.69]    [c.26]    [c.57]    [c.137]   
Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.478 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Сборка



© 2025 chem21.info Реклама на сайте