Протеазы бактериальные

СУБТИЛИЗИНЫ, ферменты класса гидролаз, относятся к бактериальным протеазам. Известны дм осн. типа С., от- [c.550]

Протеазы. Среди бактериальных протеаз смешанных микробных ценозов встречаются протеиназы, пептидазы и эластазы. Активность ферментов увеличивается под действием ионов Fe и особенно ионов Mg , содержащихся в зольной части осадков и илов [13]. Оптимум pH этих ферментов находится в пределах 7—8. [c.55]

Наиболее широко выпускаются следующие типы препаратов бактериальная и грибная амилазы, глюкоамилаза, бактериальная и грибная протеазы, целлюлаза, липаза, пектиназа. Во многих случаях вырабатываются и используются комплексы различных ферментов. Препараты часто имеют технические (фирменные) названия. [c.9]

Протеолитические ферменты микробного происхождения из грибов и бактерий вполне доступны. Большинство ферментов грибов устойчивы и эффективно действуют в широких пределах pH (от 4 до 8), в то время как бактериальные протеазы, за небольшими исключениями, наиболее эффективны в более узкой зоне pH, примерно 7—8. [c.238]

В настоящее время находят применение некоторые протеазы, полученные из экстрактов животного, растительного и микробного происхождения. В первом случае речь идет преимущественно о пепсине, трипсине, химотрипсине (особенно а-химо-трипсин) из протеаз растительного происхождения наиболее употребимы папаин и фицин. Среди многочисленных ферментов микробного происхождения имеются препараты промышленного назначения бактериальные экстракты, дрожжи, плесневые грибы. Эти ферменты поступают в торговлю под различными названиями, и их специфическая активность не всегда хорошо известна, особенно когда речь идет о препаратах или смесях ферментов. Впрочем, сходная картина наблюдается и в отноше- [c.598]

Рис. 8-30. Импорт белков из цитозоля в межмембранное пространство митохондрий или внутреннюю мембрану требует многих сигналов. Вначале белок переносится в пространство матрикса, как это показано на рис. 8-29. Однако при отрезании сигнального пентила, использованного для первичного переноса, обнажается смежный гидрофобный сигнальный пептид на новом N-конце. Этот сигнал вызывает встраивание белка во внутреннюю мембран таким же образом, каким в нее встраиваются белки, кодируемые митохондриальным геномом (А.) Этот механизм предположительно сходен с тем, который бактериальные предки митохондрий использовали для встраивания белков в плазматическую мембрану, и, как полагают, напоминают механизм встраивания белков в ЭР. Для транспорта белков в межмембранное пространство требуется еще третья стадия, на которой протеаза с активным пентром. обращенным в трансмембранное пространство, отрезает белок от его трансмембранного сигнального пептида, находящегося во внутренней мембране (Б). Путь, изображенный на рис. (А), может быть использован и для переноса белков

Пром. М. с. исполь.зует непищ. сырье (углеводороды нефти и горючие газы, гидролизаты древесины, отходы от переработки свеклы и др.) для получ. антибиотиков, интерферона, нек-рых витаминов (напр., Ви), ферментов (напр., протеаз и липаз), аминокислот (глутаминовой к-ты, лизина и др.), нуклеотидов (напр., гуанозина), белково-витаминных концентратов и бактериальных удобрений, в У э б б Ф., Биохимическая технология и микробиологический синтез, иер. с англ., М., 1969 Журнал Всесоюзного химического общества им. Д. И. Менделеева , 1972, т. 17, 5. [c.342]

Чужеродный белок, продуцированный в Е. oU, будет стабильным и не будет быстро разлагаться под действием бактериальных протеаз. Если нативный белок в бактериях нестабилен, экспрессия генного продукта как части белка слияния может улучшить выход. Альтернативно некоторые белки могут быть стабилизированы синтезом в больших количествах, возможно, из-за образования нерастворимых белковых преципитатов, которые устойчивы к действию протеаз. [c.163]

Субтнлизин, сериновая протеаза бактериального происхождения, также проявляет, подобно а-химотрипсину, обращенную специфичность к D-K TI [103]. Это предполагает, что оба фермента обладают сходной специфичностью к конфигурации их субстратов. Такая общая специфичность ясно подтверждает близкую структурную аналогию первичных связывающих центров обоих ферментов, и, более того, она отражает эту аналогию. Близкая структурная аналогия объясняет, каким образом а-химотрипсин и субтилизин, имеющие абсолютно разное филогенетическое происхождение, в действительности замораживают свои субстраты в одинаковой активной конформации. [c.234]

Проназа Р, лиофилизированная Протеаза бактериальная, кристаллическая сг-Протеаза Протеиназа К а-/>-Рпбозо-1 -фосфат, ДЦГА-соль [c.409]

В таблице 3 приведена рН-зависимость кинетических параметров гидролиза л-нитрофенилацетата, катализируемого бактериальной протеазой ЕзоШ [3]. Определить значение рК ионогенной группы активного центра свободной формы фермента. [c.227]

Механизмы токсич. действия бактериальных Т. различны. Напр., среди нейротоксинов выделяют Т. аксонального, пресинаптич. и постсинаптич. действия. К Т., блокирующим передачу нервного импульса через синапсы, относят, напр., ботулинические Т. и бунгаротоксины. Нек-рые Т.-специфич. ингнбиюры определенных ферментов (напр., дифтерийный Т. угнетает активность ферментов, участвующих в трансляции). Нек-рые Т. обладают ферментативной активностью (напр., фосфолипаза, протеаза и др. ферменты, содержащиеся в ядах змей) и разрушают важные метаболиты и структурные элементы разл. клеток. [c.602]

Нековапентные семисинтезы основаны на том факте, что различные белки после расщепления на фрагменты и их разделения прн рекомбинации образуют биологически активные нековалентные комплексы. Классический пример — рибонуклеаза А из поджелудочной железы быка (рис. 3-24), которая расщепляется бактериальной протеазой субтилизином на так называемые 5-пептид (1—20) и 5-белок (21—124), а после рекомбинации разделенных продуктов расщепления показывает полную ферментативную активность. Для рекомбинации с нативным 5-белком использовались аналоги 5-пептида, синтезированные химически, при этом были получены ценные данные по связи между структурой и функцией. [c.218]

По данным Рихардса [219], рибонуклеаза А при обработке бактериальной протеазой субтилизином расщепляется между остатками А1а-20 и Ser-21 на так называемый S-nenmud (1 — 20) и S-белок с последовательностью 21 — 124, содержащей 4 дисульфидных мостика. Оба компонента после разделения показывают ничтожную биологическую активность. Однако, если смешать их один с другим, биологическая активность восстановливает-ся, т. е. S-пептид и S-белок с помощью невалентных связей собираются в так называемую рибонуклеазу 5, обладающую пространственной структурой, близкой к нативной конформации. [c.403]

Амилосубтилин ГЮх представляет собой очищенный ФП, образуемый Вас. subtilis. Препарат содержит а-амилазу, Р-глюканазу и протеазу. АС этого препарата не менее 3000 ед/г, а ПА — не более 2 ед/г. Оптимальные для действия Амилосубти-лина ГЮх условия pH 6,0... 6,3 температура 50... 55 °С. Бактериальная а-амилаза по сравнению с грибной обладает более высокой термостабильностью. [c.88]

Рузен и Пильник [93] изучали также пептиды, высвобождаемые гидролизом белков соевого изолята (промин D) в процессе ультрафильтрации с повышенной пропускной способностью при ограничении молекулярной массы до 6000 Да. Под действием разных протеаз, таких, как панкреатин, протеиназа бактериального происхождения, либо различных коммерческих протеолитических препаратов из промина D высвобождаются пептиды с промежуточными молекулярными массами, не имеющими вкуса конских бобов или горького привкуса. Предлагается применять эти пептиды в производстве фруктовых соков. Куннингам с соавторами [33] с помощью электрофореза показали, что определенная доля остаточных пептидов при гидролизе белков хлопчатника пепсином в камере ультрафильтрации устойчива к гидролизу. [c.609]

Из методов неспецифического ферментативного расщепления чаще всего применяется гидролиз пепсином, папаином, бактериальными или грибковыми протеазами. Все три типа ферментов дают гидролизаты, представляющие собой сложную смесь мелких пептидов. В связи с этим их лучше использовать на конечных этапах расщепления крупных пептидов, полученных методами специфического гидролиза. Общий обзор методов ферментативного гидролиза сделал Хилл [34] подробные сводки о действии пепсина, папаина и бактериальных протеаз опубликовали Бовей и Янари [2], Смит и Киммель [781 и Хагихара [28] соответственно. [c.35]

Эта фаза протеолиза не является порчей рыбы, а наобо она сопровождается в благоприятном изменении консистеь рыбы — значительном размягчении тканей, лучшем отдела мяса от костей. Однако следует заметить, что вследствие о( зования свободных аминокислот и аммиака (что повышав тому же pH тканей) создаются благоприятные условия бактериального разложения белков. Протеолиз под влияе бактериальных протеаз происходит значительно быстрее, чем воздействием тканевых ферментов. А это уже может впос ствии привести и к порче рыбы. [c.176]

Так, при инкубации бактериальной протеазы при повышенной температуре в присутствии ионов Са + наблюдается сдвиг оптимума pH [1]. Аналогичн >1е сдвиги обнаружены для бычьего трипсина, химотрипсина, амилазы, а также щелочной протеазы из Aspergillus flavus [2]. Эти трансформации, которые служат причиной полиморфизма некоторых ферментов, происходят в незначительной степени и при обычной температуре. Кроме того, всегда имеется опасность автолиза, протеолиза или загрязнения препаратов микроорганизмами. Поэтому, как правило, всю обработку ферментных препаратов следует проводить при температуре около 4°С и по возможности быстрее. [c.7]

С помощью бактерий были получены с высоким выходом некоторые белки — продукты генов животных и-их вирусов. Так,,, были созданы штаммы Е. соИ, у которых 20% всего- клеточного белка составляли коровый антиген вируса гепатита В, гор -МОН роста человека или главный капсидный антиген вируса ящура. У одного из сконструированных штаммов В. suhtblis-последний составлял около 1% синтезируемого этой бактерией белка. Однако добиться экспрессии в бактериальных клетках генов некоторых белков животных или их вирусов совсем непросто, даже если эти гены сопряжены с сигналами инициации транскрипции и трансляции, которые обеспечивают в норме-высокий уровень экспрессии генов прокариот. Причины такой. неэффективной экспрессии не всегда ясны, но в некоторых случаях удалось установить, что протеазы бактерий быстро разрушают белки животных и вирусов. В подобных ситуациях можно повысить выход, применяя несодержащие протеаз мутанты.. При выработке проинсулина, предшественника инсулина, неко торая защита от протеаз обеспечивается тем, что полипептид, секретируется в периплазматическое пространство у клеточной стенки Е. oll. На N-конце молекулы препроинсулина находится последовательность гидрофобных аминокислот, с помощью которой (с одновременным ее отщеплением) осуществляется транспорт этой молекулы через мембрану в периплазм [c.319]

Не все серпновые эстеразы имеют дигистидиновую структуру например, бактериальная протеаза субтилизин не имеет дисуль-фидных связей [97]. [c.263]

Дрожжи 5. erevisiae могут метаболизировать разные азотистые соединения. Они успешно поглощают аммиак и могут отлично размножаться на средах, в которых он является единственным источником азота (помимо нескольких витаминов — например, биотина и никотинамида). Хорошим источником азота является мочевина, которая в дрожжевой клетке преобразуется в аммиак. В качестве источников азота не используются нитраты и нитриты. Дрожжи утилизируют все а-аминокислоты и мелкие цепочки пептидов. Пролин может усваиваться дрожжами только в аэробных условиях, так как его метаболизм включает фазу катализа оксидазы. Органические соединения в качестве единственных источников питания дрожжей обладают разными свойствами, но наилучший рост дрожжей обеспечивается смесью аминокислот. У дрожжей отсутствует внеклеточная активность протеазы, в связи с чем они не могут усваивать крупные цепочки пептидов или белки. В промышленном производстве в питательной среде обычно содержится широкий диапазон аминокислот и аммиак в некоторых случаях добавляют и мочевину, так что в ней не бывает недостатка в азоте. Иногда для поддержания необходимого роста дрожжей количество ассимилируемого дрожжами азота сознательно ограничивают. Считается, что это улучшает эффективность преобразования сахаров в этиловый спирт и Oj, а также улучшает сопро-тив-ляемость конечного продукта бактериальному загрязнению. [c.51]

Использование флокулянтов заметно интенсифицирует флотационное вьщеление бактериальных клеток в производстве щелочной протеазы. Обработка культуральной жидкости Ba illus subtilis сополимерами ДЭАЭМА и акриламида (1 1) в концентрациях 0,01-0,5 % (по массе) позволяет проводить флотационное отделение сфлокулированных клеток без заметного снижения концентрации фермента в очищенной культуральной жидкости (пат. 1339022 Великобритания). [c.131]

Гидралазы, фосфатазы, протеазы, трансферазы и другие ферменты представлены в клетке множественными формами (изоферментами), оказывающими одинаковое воздействие па субстрат, но отличающимися, в частности, по электрофоретической подвижности и некоторым кинетическим характеристикам. Существование изоферментов связано с дифференциацией клеточной структуры в различных условиях среды. При этом бактериальные клетки синтезируют, например, набор ферментов, действие которых проявляется при кислой или щелочной реакции среды (в частности, протеиназ, фосфатаз). [c.55]

Бактериальные протеазы предъявляют специфические требования к субстрату и гидролизуют только те пептидные, эфирные и амидные связи, которые удовлетворяют этим требованиям [5]. Как отмечает Людзак [6], форма и конфигурация молекул протеаз бактерий, окисляющих спирты, и катализируемого ими субстрата более сходна, чем у протеаз и субстратов бактерий, окисляющих [c.177]

В последнее время проблема установления первичной структуры ферментов и других белков развивается весьма успешно. Доступность данных о первичной структуре белков послужила стимулом для попыток синтеза фрагментов некоторых ферментов. В частности, особое внимание исследователей было обращено в связи с этим на рибонуклеазу поджелудочной железы быка (рис. 73а). Так, Ричардс и Витаятиль [1811] установили, что при действии на рибонуклеазу бактериальной протеазы суб-тилизина происходит разрыв пептидной связи лишь между остатками Ala и Ser при этом отщепившийся N-концевой эйкозапептид (S-пептид) остается связанным с основной частью фермента (S-белком) при помощи нековалентных связей. После разделения S-пептида и S-белка каждый из них оказался биологически неактивным однако при смешивании S-пептида и S-белка в молярном соотношении 1 1 ферментативная активность полностью восстанавливается (рибонуклеаза S ). [c.353]

Бактериальные протеазы (полученные, например, при использовании Ba illus subtilis) представляют собой протеолитические энзимы, применяемые для приготовления веществ, используемых для расшлихтовки текстиля, в качестве ингредиентов в некоторых моющих составах и в пивоварении. Протеазы, полученные из плесени, используются для медицинских и фармацевтических целей. [c.340]

Избыточный активный ил отбирают из вторичных отстойников при влажности примерно 99% с содержанием в 1 жидкости около 160 г биомассы. В илоуплотнителях влажность снижается примерно до 98%. Активный ил состоит из живых организмов и твердого субстрата (до 40%). Живые организмы — это одиночные бактериальные клетки, скопления бактерий, образующих зооглеи, простейшие, черви и грибы. Встречаются также личинки насекомых, рачки и другие мелкие животные. Твердый субстрат— это отмершая часть биомассы. Состав биомассы и количество различных микроорганизмов в ней зависят от состава примесей в очищаемых стоках. Однако во всех случаях в биомассе активного ила содержатся ферменты — протеазы, карбогидра-зы и эстеразы, а также гидролизующие белки, углеводороды и жиры. При соответствующей обработке и уплотнении избыточного активного ила из него можно получить концентрат для подкормки сельскохозяйственных животных. Создание технологии получения высококачественного концентрата также является решением проблемы утилизации избыточного активного ила, количество которого составляет около 1 % объема очищаемой воды. [c.132]

Когда ДНК-повреждающий сигнал, например ультрафиолетовое облучение, оказывает воздействие на лизогенную бактериальную клетку, образующиеся фрагменты одноцепочечной ДНК активируют специфическую бактериальную протеазу, кодируемую геном гее А (рис. 41.8). Активированная гесА-протеаза расщепляет ту часть молекулы ре- [c.115]

Смотреть страницы где упоминается термин Протеазы бактериальные: [c.225] [c.227] [c.197] [c.422] [c.138] [c.181] [c.39] [c.167] [c.614] [c.233] [c.115] [c.355] [c.248] [c.126] [c.184] [c.556] [c.47] [c.339] [c.319] [c.288] [c.34]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология