Протеазы, протеиназы

В процессе осахаривания большую активность проявляют протеазы. Оптимальным для действия солодовой протеиназы является pH 4,5—5,0, для пептидазы —pH 7,3—7,9, При температуре [c.184]

В зерне содержатся следующие важнейшие ферменты, имеющие значение для технологии спирта карбогидразы, гидролизующие углеводы (Р-амилаза и появляющаяся при прорастании зерна -амилаза, сахараза, мальтаза) протеазы, гидролизующие белковые вещества (протеиназы, полипептидазы) липазы, расщепляющие жиры на глицерин и жирные кислоты. [c.8]

Протеазы подразделяют на протеиназы и пептидазы. Протеина-зы ведут гидролиз непосредственно нативных (природных) белков. [c.67]

Протеазы — катализируют реакцию гидролиза белков и продуктов их распада. В эту подгруппу входят протеиназы. расщепляющие натуральные белки до пептонов дезаминазы — гидролизуют аминокислоты до аммиака и соответствующей оксикислоты. [c.526]

Чрезвычайно сложна проблема специфичности протеолитических ферментов. Раньше считали, что специфичность протеаз определяется размерами частиц субстрата, и по этому признаку разделяли их на протеиназы и пептидазы. После изучения свойств этих групп ферментов с помощью низкомолекулярных синтетических субстратов стало ясно, что определяющим моментом реакции является природа аминокислотных боковых цепей и других радикалов, соседних с гидролизуемой связью. Фермент гидролизует только те связи, которые удовлетворяют его структурным требованиям. Среди протеаз на основании их специфичности различают две группы эндопептидазы, расщепляющие пептидную цепь белка в средних участках и гидролизующие ее на более мелкие фрагменты, и экзопептидазы, которые не могут расщеплять связей в середине цепи, а действуют последовательно, отщепляя одну за другой концевые аминокислоты — либо с аминного, либо с карбоксильного конца цепи. Первые — протеиназы (пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин, фицин, катепсины), вторые — пептидазы (аминопептидазы, карбокси-, дипептидазы и др.). При расщеплении белка эндо- и экзопептидазы действуют как бы синхронно первые образуют значительное число свободных концов, вторые влияют на образовавшиеся фрагменты. [c.60]

Протеазы часто разграничивают также на две подгруппы а) протеиназы, гидролизующие белки б) пептидазы, расщепляющие пептиды. Однако в технике обычно пептидазы отдельно не используют, а их действие может проявляться совместно с действием протеиназ, с которыми они бывают в различных технических препаратах. [c.220]

Препараты микробных протеаз, применяемые в практике, обычно представляют собой смеси эндопептидаз (протеиназы) и экзопептидаз. [c.237]

Аналогичным образом протеазы можно применять в р ы б н о й промышленности, что также имеет большое экономическое значение и помогает делу снабжения населения наиболе качественными пищевыми продуктами. Как и при обработке мяса, основным процессом здесь является частичный гидролиз белков под влиянием протеиназ. Он протекает и под влиянием собственных внутритканевых ферментов, но очень медленно и слабо. Введение протеиназ извне резко ускоряет созревание, изменяет структуру тканей рыбы, облегчая проникновение в нее соли, коптильных веществ или, наоборот, выход соли, т. е. отмочку. Целый ряд широко используемых процессов рыбной промышленности может быть интенсифицирован под влиянием протеолитических препаратов. К ним относятся а) обычный посол рыбопродуктов [c.242]

Протеазы делятся на две группы — протеиназы и пептидазы. [c.145]

К ферментам гидролазам относятся ферменты, расщепляющие белки, — протеиназы (или протеазы), ферменты, расщепляющие жиры, — липазы, ферменты, действующие на углеводы, — карбогидразы. К этой группе относится и фермент фосфатаза, гидролизующая фосфорные эфиры. Характер реакции во всех [c.95]

Протеолитические ферменты солода могут быть разделены на две группы 1) протеиназы, куда входят протеазы с оптимумом рн 3—4,5, дающие первые продукты распада белков триптические ферменты с оптимумом pH, близким к 6, дающие полипептиды и аминокислоты и 2) пептидазы с оптимумом pH, близким к 7, расщепляющие поли- и дипептиды до аминокислот. [c.105]

Протеазы. Среди бактериальных протеаз смешанных микробных ценозов встречаются протеиназы, пептидазы и эластазы. Активность ферментов увеличивается под действием ионов Fe и особенно ионов Mg , содержащихся в зольной части осадков и илов [13]. Оптимум pH этих ферментов находится в пределах 7—8. [c.55]

Проназа Р, лиофилизированная Протеаза бактериальная, кристаллическая сг-Протеаза Протеиназа К а-/>-Рпбозо-1 -фосфат, ДЦГА-соль [c.409]

Живые клетки содержат инструменты своего собственного разрушения, а именно деструктивные гидролитические ферменты, такие, как нуклеазы, полисахаридгидролазы, фосфатазы и протеазы (протеиназы, протеолитические ферменты). В клетках млекопитающих они заключены в лизосомы и освобождаются в контролируемых условиях. Эти ферменты обычно действуют на строго определенные молекулы, разрушая их, если это диктуется физиологическим состоянием организма. У растений деструктивные ферменты хранятся в вакуолях их действие в цитоплазме находится под контролем различных специфических ингибиторов. У микроорганизмов гидролитические ферменты часто обнаруживаются между плазматической мембраной и клеточной стенкой. Их роль заключается главным образом в расщеплении внеклеточных макромолекул. В процессе получения содержащего ферменты клеточного экстракта наблюдающееся в клетке неустойчивое равновесие между отдельными ее компонентами почти неизбежно нарушается, в результате чего эти ферменты смешиваются с содержимым клетки. Протеоли-тическим ферментам уделено здесь особое внимание. Существуют методы, позволяющие свести к минимуму разрушение лизосом при экстрагировании мягких тканей животных [157], но во многих случаях, когда разрушение самой клетки требует энергичной гомогенизации, они неприемлемы. Кроме того, при использовании больших количеств исходного материала обработка клеток го рмонами или ферментами с целью осторожного освобождения их содержимого непрактична. Следовательно, мы должны принять как факт, что деструктивные ферменты будут присутствовать в экстракте, и с ними надо что-то делать. [c.256]

Протеазы (пептидгидролазы) катализируют гидролитическое расщепление белков и полипептидов, т. е. разрыв связи —СО—NH—. Обычно протеазы разделяют на протеиназы и пептидазы, из которых первые катализируют расщепление белков, вторые—расщепление полипептидов и дипептидов. Однако такие протеиназы, как папаин и некоторые другие, гидролизуют пептидные связи не только в белках, но и в различных пептидах. [c.120]

В результате действия протеиназ из зимогена освобон<даются амилазы, под действием пептидаз накапливаются аминокислоты, главным образом аспарагиновая и глюта.миновая. Активность протеаз (см. рис. 49) возрастает в процессе солодоращения симбатно увеличению активности амилаз. [c.131]

Рузен и Пильник [93] изучали также пептиды, высвобождаемые гидролизом белков соевого изолята (промин D) в процессе ультрафильтрации с повышенной пропускной способностью при ограничении молекулярной массы до 6000 Да. Под действием разных протеаз, таких, как панкреатин, протеиназа бактериального происхождения, либо различных коммерческих протеолитических препаратов из промина D высвобождаются пептиды с промежуточными молекулярными массами, не имеющими вкуса конских бобов или горького привкуса. Предлагается применять эти пептиды в производстве фруктовых соков. Куннингам с соавторами [33] с помощью электрофореза показали, что определенная доля остаточных пептидов при гидролизе белков хлопчатника пепсином в камере ультрафильтрации устойчива к гидролизу. [c.609]

Коллаген [30]—волокнистый белок, содержащийся в коже, сухожилиях, хрящах, костях и зубах. Коллаген внутриклеточно синтезируется в фибробластах в виде предшественника, проколлагена с м. м. цепи 125 000—130000. Его отличие от коллагена заключается в продлении jV-концевого сегмента, содержащего дисульфидные связи н триптофан. Превращение проколлагена в коллаген осуществляется вне клетки ферментом проколлагенпептидазой, удаляющей содержащий цистин и триптофан iV-концевой сегмент посредством расщепления связи X-Glu или X-Gln, в результате чего на N-конце коллагена образуется остаток пирролидон-2-карбо-новой-5 кислоты. Об этой протеазе известно мало, за исключением того, что она содержит важный для активности металл и не является ни сериновой , ни тиольной протеиназой. Наследственное заболевание крупного рогатого скота, дерматоспараксис, объясняется отсутствием этой протеолитической стадии. Коллаген состоит из трех полипептидных цепей, в каждой из которых содержится около 1000 аминокислотных остатков. Цепи образуют тройную правую спираль, причем на каждый третий остаток приходится одна межмолекулярная водородная связь >NH. .. 0=С<. У N- и С-концов коллагена расположены неспиральные телопептидные участки. Зрелый коллаген содержит два типа цепей, al и а.2, образуя в тройной спирали структуру состава (а1)га2. В эмбриональном коллагене, а также в коллагене, образующемся на ранних стадиях заживления раны, содержится только один тип цепей (а1)з. [c.573]

Гидролазы. Катализируют гидролиз сложных органических соединений в присутствии воды, например эстеразы (липазы, пектинэстеразы), карбогидразы (лактаза, инвертаза, амилаза, целлюлаза), протеазы (пептидазы, протеиназы). [c.28]

Расщепление химерных белков В зависимости от предназначения белкового продукта клонированного гена он может использоваться как таковой или в составе химерного белка, причем последний вариант встречается нечасто. Например, из-за присутствия фрагмента хозяйского белка большинство химерных белков оказываются непригодными для применения в клинике, а сам продукт клонированного гена-мишени может оказаться неактивным. Кроме того, для химерных белков предусмотрена более сложная процедура тестирования, которую они должны пройти, чтобы получить разрешение к применению у соответствующих организаций. Все это заставляет искать способы удаления лишних аминокислотных последовательностей из молекулы получаемого продукта. Один из таких способов основан на присоединении белка, кодируемого геном-мишенью, к белку клетки-хозяина, содержащему короткий пептид, распознаваемый специфической протеазой небактериального происхождения. Такое присоединение тоже программируется на уровне ДНК. Олигонуклеотидные линкеры, несущие сайты для протеаз, можно пришить к клонированному гену до того, как такая конструкция будет введена в экспрессирующую векторную систему слияния. Линкером может служить, например, олигонуктеотид, кодирующий пептид Пе-01и-01у-Аг . После синтеза и очистки химерного белка для отделения белкового продукта, кодируемого клонированным геном, можно использовать фактор свертывания крови Х , который является специфической протеиназой, разрывающей пептидные связи исключительно на С-конце последовательности Ile-Glu-Gly-Arg (рис. 6.6). Более того, поскольку такой пептид [c.112]

Белки, поступившие в организм с пищей, в желудочно-кишечном тракте (ЖКТ) расщепляются до аминокислот при действии группы протеолитических ферментов — пептидгидролаз по современной номенклатуре широко известно их тривиальное название — протеазы, или протеиназы. Эти ферменты катализируют гидролитическое расщепление пептидной связи в белках, представляющее собой экзэргонический процесс, при котором АС имеет отрицательное значение и полностью сдвигает равновесие реакции в сторону образования продуктов реакции. Пептидгидролазы относятся по классификации ферментов к классу гидролаз, их шифр КФ 3.4.1—3.4.4. [c.361]

Другие области промышленного применения ферментов. В кожевенной промышленности микробные протеиназы используют для обезволашивания шкур и мягчения кожи. Применение комплексного ферментного препарата, состоящего из протеазы и липазы, ускоряет процесс и позволяет получить высококачественную шерсть. Использование микробных ферментов при производстве моющих средств приобретает все большее распростраиеше. Обычно в них добавляют ферменты Вас. subtilis, обладающие протеолитической, амилолитической и ли политической активностями препараты используются в комбинации с поверх-ностно-активными веществами. Моющие средства, содержащие ферменты, сокращают продолжительность стирки, повышают сохранность тканей, так как обработка ведется при 40-60 С (не выше) [18]. [c.62]

Пространственная разобщенность протеолитических ферментов и субстрата в сложно организованных клетках эукариот обеспечивает клеточную целостность. В случае незапланированного выхода протеиназ из лизосом каждая из них связывается со своим специфическим ингибитором - белком, расположенным в цитозоле, ингибирование носит конкурентный характер и препятствует развитию автолиза растущей и делящейся клетки. При закисле-нии среды (pH < 4-6) протеазы освобождаются от ингибиторов путем автокатализа и производят неселективный протеолиз других клеточных (дрожжевых) белков. При синтезе протеаз они в форме проферментов транспортируются из цитозольных полисом в вакуоли, что защищает клеточные белки от разрушения. В процессе [c.82]

Протеиназы давно применяются в пищевой промышленности. Ранее ферменты для этих целей выделяли из животных и растений сегодня их частично замещают протеазы микробов. Первым ферментом, нашедшим применение в промышленности, была а-амилаза (такадиастаза) из Aspergillus oryzae, производство которой началось в 1890 г. Эти препараты содержали значительную примесь протеазы, и их рекомендовали использовать как средство, способствующее пищеварению. Отметим, что производство и поступление на рынок такого рода продуктов было весьма ограниченным вплоть до начала 60-х годов, когда их стали использовать в составе детергентов. Впрочем о такой возможности было известно за пятьдесят лет до этого средство для замачивания белья, содержащее соду и панкреатические ферменты, продавалось еще в 1913 г. Крупный успех в производстве и продаже таких средств был достигнут лишь [c.164]

Протеолитические энзимы (протеазы) представляют собой важный класс энзимов, гидролизующих пептидные связи в белках и пептидах. Вначале их подразделяли на протеиназы, о которых предполагалось, что они атакуют только белки и их высокомолекулярные производные, и пептидазы, атакующие пептиды с низким молекулярным весом. Последние затем были в свою очередь подразделены на аминопептидазы, атакующие пептиды со свободной аминогруппой рядом с расщепляемой связью, и карбокси-пептидазы, действующие на пептиды с свободной карбоксильной группой рядом с расщепляемой связью. В оригинальной работе Бергмана с сотрудниками (ср. Bergmann, Fruton, 1941) был установлен важный факт, что типичные протеиназы могут действовать на простые пептиды, если последние удовлетворяют некоторым условиям специфичности,—в частности, если в них отсутствуют свободные амино- или карбоксильная группы у соседних амино- [c.626]

Для мягчения (тендеризации) мясных продуктов раньше использовали животные ферменты (из поджелудочной железы), а в последнее время протеиназы растительного происхождения — папаин, бромелаин, фицин. Несмотря на то что протеиназы растений имеют ряд преимуществ, даже их препараты постепенно заменяются микробными. Это происходит по различным причинам. Например, в СССР источники для выделения растительных протеаз (дынное дерево, ананас или деревья рода Fi us) практически отсутствуют. [c.8]

Кристаллизация описанным способом проста. Выход (по активности) составляет 33—35%. Также легко проходит и многократная перекристаллизация ферментного белка, однако дальнейшей очистки его при этом не происходит. Форма кристаллов отличается от полученных японскими авторами и представлена на рис. 33 Протеаза Str. griseus представляет собой интересный комплекс ферментов, состоящий из нескольких протеиназ и нескольких пептидаз, чем, вероятно, и объясняется ее необычно широкая специфичность. Мы нашли, что комплексы, подобные [c.209]

С помощью протеолитических ферментов получают различные белковые гидролизаты молока, расщепляя в нем белки папаином, бромелином, протеиназами грибов или бактерий. Вырабатывают, например, легко усвояемые молочные продукты для больных или детей. Коровье или козье молоко гидролизуют, нагревая с препаратами протеаз при 50—60°С, прибавляя лимоннокислые и фосфорнокислые соли ( "а+ или К+), заменяя на натрий или калий часть содержащегося кальция. Белковые гидролизаты, необходимые для приправ, специальных диет и кормов, получают, проводя глубокий ферментативный протеолиз белков мяса, рыбы или молока. Как и в случае карбогидраз, ферментативное расщепление имеет преимущества перед кислотным или щелочным. Оно технически проще и не вызывает разрушения или рацемизации аминокислот. Действием протеаз, кроме того, можно предупреждать запах окисления в молоке (панкреатином) и стабилизировать сгущенное молоко (протеолитическими ферментами различного происхождения). [c.244]

Гидралазы, фосфатазы, протеазы, трансферазы и другие ферменты представлены в клетке множественными формами (изоферментами), оказывающими одинаковое воздействие па субстрат, но отличающимися, в частности, по электрофоретической подвижности и некоторым кинетическим характеристикам. Существование изоферментов связано с дифференциацией клеточной структуры в различных условиях среды. При этом бактериальные клетки синтезируют, например, набор ферментов, действие которых проявляется при кислой или щелочной реакции среды (в частности, протеиназ, фосфатаз). [c.55]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология