Белки экранированные группы

Сорбционная область в данном случае представляет собой фрагмент поверхностного слоя белка, напоминающий мицеллу ПАВ (где гидрофобные цепи экранированы от воды полярными группами, см. 6 гл. III). [c.145]

Как уже указывалось, во всех случаях, когда молекулы содержат ионизуемые группы, концентрация водородных ионов в растворе оказывает существенное влияние на конформационные переходы. Это обусловлено тем, что электростатическая свободная энергия, включая энергию ионизации, неодинакова для различных конформационных структур макромолекул. Так, например, ионизуемые группы белков и нуклеиновых кислот могут участвовать в образовании внутримолекулярных водородных связей. В белках существенную роль играют тирозил-карбоксилатные и тирозил-гистидиновые связи. Поэтому ионизация групп в нативных молекулах оказывается невозможной. В то же время в молекуле, в которой в результате конформационного перехода внутримолекулярные водородные связи оказываются разорванными, степень ионизации групп определяется значением pH, и такая молекула обладает отрицательной электростатической свободной энергией. Ионизуемые группы в глобулярных белках могут быть экранированы также гидрофобными взаимодействиями с близко расположенными к ним областями белковой молекулы [c.20]

Все изложенные факты более высокой реакционной способности денатурированных белков показывают, что часть активных функциональных групп в нативном белке скрыта внутри молекулы.. По-видимому, эти группы могут быть экранированы [c.189]

Непосредственные электростатические взаимодействия между заряженными группами существенны нри низких концентрациях солей, но обычно имеют меньшее значение при их высоких концентрациях, когда простую теорию Дебая — Хюккеля уже нельзя применять для расчета с солями. Денатурация белков при высоких и низких значениях pH вызывается главным образом взаимным отталкиванием одноименно заряженных групп, которое уменьшается в разбавленных растворах солей, экранирующих заряженные группы. Аналогично высокая плотность заряда двойной спирали ДНК [c.292]

Па основе простых стереохимических соображений можно видеть, что гидрофобные группы данной а-спирали или -участка включают в промежутках между собой гидрофобные группы других участков, создавая тем самым плотное гидрофобное ядро белка. Последнее экранируется от воды и стабилизируется также длинными гидрофобными группами, расположенными на краях гидрофобной области. Короткие полярные группы, расположенные там же, наоборот, дестабилизируют данный структурный сегмент. [c.208]

В результате электростатического отталкивания заряженных групп молекула полимерного электролита будет больше растягиваться в растворе и будет давать большую вязкость, нежели ее незаряженный двойник. Поэтому свойства полимерных электролитов зависят от концентрации добавленной соли, которая экранирует заряженные группы друг от друга. Белки являются полимерами аминокислот, и молекулы их могут особым образом складываться в более компактную форму. В результате молекулы белков менее чувствительны к изменениям степени ионизации и концентрации электролита, чем другие полимерные электролиты. [c.621]

Диссоциация олигомерных белков на субъединицы. При действии многих денатурантов (мочевины, детергентов, кислот, нагревании и т. п.) на олигомерные белки происходит их диссоциация на отдельные субъединицы. Процесс этот, в принципе, обратимый. Однако, как правило, вслед за стадией диссоциации происходят другие процессы конформационные изменения в отдельных субъединицах, диссоциация кофакторов из активных центров, модификация (например, окисление) тех функциональных групп, которые в олигомерном белке были экранированы от контакта с растворителем, агрегация субъединиц. Эти процессы часто являются необратимыми в результате и сама диссоциация приобретает кажущийся необратимый характер. В связи с этим необходимо отметить, что установление механизмов инактивации (кинетических и особенно молекулярных) олигомерных белков является одной из наиболее сложных задач в современной энзимологии. [c.125]

Функционирование H2II в составе белков и ферментов определяется физико-химическими свойствами среды и доступностью реакционного центра простетической группы в ферменте. Реакционные центры, действующего порфирин-белкового комплекса, надежно экранированы. Первую экранирующую сферу составляют атомы азота умеренно жесткого макроциклического окружения, а также экстралиганды. Вторая экранирующая сфера включает элементы полипептидных цепей, образующих полости, размер которых делает доступными для реакционного центра НгП лишь определенные типы частиц (Н2О, О2, O,H N)[10]. [c.357]

Как полагают Меклер и Идлис, "обязательный компонент любой А-А-связи - водородная связь, образующаяся между полярной группой боковой цепи одного аминокислотного остатка и карбонилом остова полипептидной цепи - компонентом аминокислотного остатка-партнсра" [352. С. 43]. Вокруг таких водородных связей имеются гидрофобные рубашки, "защищающие их от атаки молекулами растворителя, в первую очередь, воды. Таким образом Природа обеспечивает образование особых, ранее неизвестных, специфических связей между аминокислотами - Л-Л-связей" [352. С. 44]. Из описанной структурной модели A-A-комплекса, однотипной для всех 26 пар аминокислотных остатков, не ясно, почему водородная связь является "обязательным компонентом любой A-A-связи". Это исключено по целому ряду причин. Во-первых, стабилизирующая энергия водородной связи, даже если она экранирована от контактов с водой, во много раз уступает суммарной энергии других видов невалентных взаимодействий, прежде всего, дисперсионной энергии. Во-вторых, точечное взаимодействие двух атомов этого "обязательного компонента" не может обеспечить стереокомплементарность остатков А и A. Напротив, как хорошо известно [353], взаимное расположение групп С = 0 и Н-О (H-N) определяется не столько самой водородной связью, сколько потенциальной энергетической поверхностью окружающих ее атомных групп. Она реализуется только в том случае, если удовлетворяет требованиям других видов невалентных взаимодействий, среди которых наибольшие ограничения накладывают ван-дер-ваальсовы взаимодействия. В-третьих, сближенность акцептора и донора протона требует определенной ориентации друг относительно друга основной цепи одного остатка и боковой цепи другого, что должно лишать конформационной свободы оба аминокислотных остатка и вести к реализации у всех пар A-A-связей данного типа одинаковых конформационных состояний. Такая унификация пространственного строения A-A-комплексов, как отмечалось, противоречит эксперименту. И наконец, в-четвертых, с предложенной моделью A-A-связи не согласуется четко проявляющаяся в трехмерных структурах белков тенденция боковых цепей заряженных остатков (Arg, Lys, Glu, Asp), находящихся на поверхности глобулы, принимать полностью развернутые конформации и ориентироваться в [c.536]

Некоторое увеличение экраниро вания происходит также при отрыве щротонов от протонированных амияо-лрупп, так как группа МНз апоообна уменьшать локальную электронную плотность. Следует ожидать, что в белках и полипептидах сигналы е- и [c.261]

Другие исследователи подчеркивают, что железо в обычном растворе и в цитохроме имеет совершенно различные свойства и что железо слишком сильно экранировано белком цитохрома, чтобы могло происходить прямое восстановление, подобное изображенному выше. Вследствие этого была предложена другая гипотеза, согласно которой первая стадия при восстановлении цитохрома состоит в присоединении водорода к свободному азоту имнда-зольной группы в связанной с железом молекуле гистидина (см. стр. 214). Происходит перераспределение заряда, приводящее к потере иона водорода и восстановлению Ре+++ в Ре++. [c.233]

Глобулярные белки, судя по результатам исследования их формы и размеров, имеют компактно свернутые полипептидные цепи. Рентгеноструктурный анализ миоглобина и других небольших по размерам одноцепочечных белков, таких, как цитохром, с, лизоцим и рибонуклеаза, показывает, что для каждого из этих белков характерна определенная третичная структура, т. е. специфический способ свертывания полипептидной цепи в пространстве. Во всех глобулярньк белках полипептидные цепи очень плотно свернуты, так что внутри молекулы белка если и остается, то лишь немного места для молекул воды. Почти все гидрофобные R-группы скрыты внутри молекулы и экранированы от взаимодействия с водой, большинство же ионных К-групп находится на поверхности в гидратированном состоянии и обращено в сторону [c.221]

Поскольку химические реакции белков обусловлены наличием в их молекуле функциональных групп, характерных и для аминокислот (карбоксильные и аминогруппы, 5Н-группы, ОН-группы тирозина и оксякислот и др.)> то они должны быть, очевидно, аналогичны реакциям этих же групп свободных аминокислот. Однако реакционная способность полярных групп в боковых цепях белков часто бывает пониженной. Причина этого заключена в том, что функциональные группы белков часто бывают экранированы — прикрыты складками и петлями полипептидных цепей макромолекулы. [c.62]

В.И. Лим осуществил стереохимическое исследование структуры глобулярных белков и предложил правила локализации а-сшфальных и -структурных участков [95, 96]. Он исходил из предположения, что подавляющее большинство неполярных боковых цепей составляет гидрофобное ядро, а полярных — внешнюю оболочку глобулы, экранируя гидрофобное ядро от контактов с водой. Аминокислотные последовательности белков разбиваются на четыре группы, которым приписывается различная роль в образовании вторичных и третичных структур. В первую группу включены участки, состоящие целиком из гидрофобных остатков. Предполагается, что они должны находиться внутри глобулы и образовывать преимущественно а-спирали, а также -структуры. Вторую группу составляют участки исключительно из гидрофильных остатков. По мнению Лима, они не могут закручиваться [c.256]

Анализы кристаллографических моделей белков, проведенные И. Клотцем [13], Б. Ли и Ф. Рихардсом [10], не выявили тенденции так называемых полярных остатков находиться на поверхности, а неполярных — во внутренней части глобулы. Расчеты показали, что половина поверхности, экспонированной к растворителю, состоит из углеводородных атомных групп так называемых полярных остатков и боковых цепей неполярных остатков, в то время как многие полярные группы экранированы от растворителя и находятся не на периферии, а в интерьере пространственной структуры белка. И. Кунтц, рассматривая модель карбоксипептидазы, пришел к выводу о преимущественном расположении внутренних неполярных боковых цепей в промежуточных между а-спиралями и -структурами областях [14]. По предположению Кунтца, назначение таких неполярных контактов заключается в стабилизации третичной структуры белка посредством дисперсионных взаимодействий между вторичными структурами. [c.342]

Иногда вместо добавления катионов в реакционную среду можно использовать присоединение заряженных групп. Примером может служить пластоцианин. Реакция этого медьсодержащего голубого белка , переносчика электрона, с РТОО" в хлоропласте обычно требует присутствия ионов магния, экранирующих отрицательные заряды карбоксильных групп пластоцианина. Авторы [5] смогли достичь того же эффекта и, кроме того, сдвинуть потенциал средней точки выше -1- 40 мВ, модифицируя белок этилендиамином. [c.108]

Исследование влияния полярности растворителя на р/Са группы, связанной с ферментом, не позволяет с определенностью ответить на вопрос, какая кислота ионизируется — нейтральная или несущая положительный заряд. Частично погруженная вглубь белковой глобулы кислотная группа экранирована от растворителя, и более существенным может оказаться электростатическое взаимодействие с другим группами белка. Например, р/Са ацилфермента, образованного бензоиларгинином и трипсином, почти не изменяется в смеси диоксан/вода в диапазоне концентрации диоксана от О до 50% и лишь слегка возра стает, когда концентрация достигает 88% [33]. Казалось бы, это должно соответствовать кислоте, несущей положительный заряд (например, ионизирующемуся имидазолу), поскольку в этих условиях р/Са уксусной кислоты увеличивается приблизительно на 6 единиц, однако результаты исследований методами ЯМР- и ИК-спектроскопии указывают на то, что ионизируется карбоксильная группа Asp-102 [17, 18]. [c.188]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология